Рецептор маннозы - Mannose receptor

Рецептор макрофагов маннозы
Идентификаторы
СимволMMR
Мембранома56
рецептор маннозы, C тип 1
Идентификаторы
СимволMRC1
Альт. символыCD206
Ген NCBI4360
HGNC7228
OMIM153618
RefSeqNM_002438
UniProtP22897
Прочие данные
LocusChr. 10 p13
рецептор маннозы, C тип 2
Идентификаторы
СимволMRC2
Альт. символыCD280
Ген NCBI9902
HGNC16875
RefSeqNM_006039
UniProtQ9UBG0
Прочие данные
LocusChr. 17 q23

В рецептор маннозы (Cблеск Dифференциация 206, CD206) это Лектин С-типа в основном присутствует на поверхности макрофаги, незрелый дендритные клетки и синусоидальные эндотелиальные клетки печени, но также экспрессируется на поверхности клеток кожи, таких как человеческие дермальные фибробласты и кератиноциты.[1][2] Это первый член семейства рецепторов эндоцитов, которое включает Endo180 (CD280), Тип М PLA2R, и DEC-205 (CD205).[3]

Рецептор распознает терминальный манноза, N-ацетилглюкозамин и фукоза остатки на гликаны прикреплен к белкам [4] найдено на поверхности некоторых микроорганизмы, играя роль как в врожденный и адаптивные иммунные системы. Дополнительные функции включают удаление гликопротеинов из кровообращения, включая сульфатированные. гликопротеин гормоны и гликопротеины высвобождаются в ответ на патологический События.[5] Рецептор маннозы непрерывно циркулирует между плазматическая мембрана и эндосомный отсеки в клатрин -зависимая манера.[6]

Структура

Организация домена

Внеклеточная часть рецептора маннозы содержит N-концевой домен, богатый цистеином, домен фибронектина типа II и 8 доменов узнавания углеводов С-типа. За ним следует трансмембранная область и короткий цитоплазматический С-концевой хвост.
Доменная организация рецептора маннозы, адаптированная из Введение в гликобиологию.[7]

Рецептор маннозы I типа трансмембранный белок, с внеклеточным N-конец и внутриклеточный C-конец. Сначала он синтезируется как неактивный предшественник, но протеолитически расщепленный в его активную форму в аппарат Гольджи.[8] Внеклеточная часть рецептора состоит из 8 последовательных доменов распознавания углеводов (CRD) C-типа, ближайших к плазматической мембране, за которыми следует один повторяющийся домен фибронектина типа II и N-терминал цистеин -богатый домен. Цитоплазматический хвост не способен к преобразование сигнала изолированно, поскольку у него отсутствуют соответствующие сигнальные мотивы.[9]

N-концевой домен, богатый цистеином

N-концевой домен, богатый цистеином, представляет собой гомологичный к рицин B-цепь и связывается с фрагментами сульфатированного сахара с особенно высоким сродством к N-Ацетилгалактозамин и галактоза остатки сульфатированы в положениях 3 и 4 их пираноза кольца.[10]

Другие лиганды включают хондроитинсульфаты А и В, а также сульфатные ЛьюисИкс и Льюиса конструкции.[6] Рецептор маннозы - единственный член семейства, в котором этот домен является функциональным.[5]

Пимоловое изображение N-концевого богатого цистеином домена рецептора маннозы, связанного с его сульфатированным N-ацетилгалактозаминовым лигандом. Сульфатированный лиганд плотно входит в карман на поверхности богатого цистеином домена.
N-концевой богатый цистеином домен рецептора маннозы (розовый), связанный с его сульфатированным N-Ацетилгалактозаминовый лиганд (циан). Идентификатор PBD: 1DQO

Повторяющийся домен фибронектина типа II

Повторяющийся домен фибронектина типа II является консервативным среди всех членов семейства рецепторов маннозы. Коллагены I-IV связывают эту область с высоким сродством, в то время как коллаген V связывается только слабо. Через этот домен рецептор маннозы усваивает коллаген в макрофагах и синусоидальные клетки печени, независимо от лектиновой активности рецептора.[9] Наряду с N-концевым доменом, богатым цистеином, этот домен является наиболее консервативным среди мышей и людей (92%).[8]

Домены узнавания углеводов C-типа (CRD)

8 тандемных CRD во внеклеточной области рецептора маннозы имеют только 30% гомологии друг с другом. Каждый из них содержит по крайней мере некоторые из аминокислота остатки, необходимые для Ca2+ и связывание лиганда, общее для функциональных CRD C-типа. Только CRD 4 и 5 содержат все остатки, необходимые для связывания сахара, образуя протеаза -устойчивое лиганд-связывающее ядро. Наиболее распространенным лигандом являются концевые остатки маннозы, но N-ацетилглюкозамин и фукоза также связываются.[8]

Основное взаимодействие между CRD-4 и его сахарным лигандом происходит через прямое лигирование с консервативным Ca2+ в сайте связывания сахара аналогично механизму связывания маннан-связывающий лектин (MBL). Однако четверть свободная энергия связывания сахара связано с гидрофобными взаимодействиями стэкинга, образованными между одной стороной сахарного кольца и боковой цепью консервативного тирозин остаток в сайте связывания, который не виден в MBL. Несмотря на сходство связывания маннозы между рецептором маннозы и MBL, эти различия предполагают, что связывание маннозы рецептором маннозы развился отдельно от других лектинов С-типа.[11]

По отдельности CRD связывают маннозу со слабым сродством. Считается, что связывание с высоким сродством является результатом кластеризации нескольких CRD. Эта кластеризация позволяет связывать многовалентный, разветвленные лиганды, такие как высокоманноза N-связанный олигосахариды.[12]

Конформация

Было высказано предположение, что рецептор маннозы может существовать по крайней мере в двух различных структурных формах. конформации. Каждый CRD C-типа разделен линкерными областями из 10-20 аминокислот, содержащими ряд пролин остатки, циклическая боковая цепь которых довольно жесткая и благоприятствует конформации, в которой N-концевой богатый цистеином домен простирается как можно дальше от плазматической мембраны.[13]

В качестве альтернативы взаимодействия между соседними CRD могут удерживать их в непосредственной близости друг от друга и вызывать изгиб внеклеточной области рецептора, приводя N-концевой домен, богатый цистеином, в тесный контакт с CRD. Это позволит расположить CRD 4 и 5 дальше всего от мембраны, чтобы максимально увеличить их взаимодействие с потенциальными лигандами. Устойчивость к протеолизу, показанная CRD 4 и 5, предполагает, что физические взаимодействия между двумя доменами действительно происходят, тем самым подтверждая существование этой U-образной конформации.[13]

Считается, что переходы между этими двумя конформациями происходят в зависимости от pH, регулируя селективность и высвобождение лиганда во время эндоцитоза. Считается, что более низкий, более кислый pH ранних эндосом отвечает за высвобождение лиганда.[13]

Протеолитический процессинг

Функциональная растворимая форма рецептора маннозы образуется при протеолитическом расщеплении мембраносвязанной формы посредством металлопротеазы находится во внеклеточной среде.[14][15]

Растворимый белок состоит из всей внеклеточной области рецептора, и он может участвовать в транспорте маннозилированных белков от участков воспаление.[9] Было показано, что выделение рецептора маннозы из макрофагов усиливается при распознавании грибковый патогены Такие как грибковые микроорганизмы албиканс и Aspergillus fumigatus, что предполагает, что растворимая форма может играть роль в распознавании грибковых патогенов. Таким образом, баланс между мембраносвязанным и растворимым рецептором маннозы может влиять на нацеливание грибковых патогенов во время инфекции.[16]

Гликозилирование

Рецептор маннозы сильно гликозилирован, и его сайты N-связанного гликозилирования высоко консервативны между мышами и людьми, что указывает на важную роль этого посттрансляционная модификация. Наличие сиаловая кислота остатки на N-связанных гликанах рецептора маннозы важны для его роли в связывании как сульфатированных, так и маннозилированных гликопротеинов. Сиалирование регулирует мультимеризацию рецептора, которая, как известно, влияет на связывание с сульфатированными гликопротеинами. Также известно, что концевые остатки сиаловой кислоты необходимы для связывания с маннозилированными гликанами. Отсутствие сиаловой кислоты снижает способность рецепторов связывать и интернализовать маннозилированные гликаны, но не влияет на их локализацию на плазматической мембране или на его эндоцитарную активность.[9][17]

Функция

Фагоцитоз возбудителей болезней

Ряд патогенных микроорганизмов, в том числе C. albicans,[15][18] Pneumocystis carinii[19][20] и Leishmania donovani[21][22] отображают гликаны на своей поверхности с концевыми остатками маннозы, которые распознаются CRD C-типа рецептора маннозы, тем самым действуя как маркер чужого. После распознавания рецептор интернализует связанный патоген и транспортирует его в лизосомы для деградации через фагоцитарный путь. Таким образом, рецептор маннозы действует как рецептор распознавания образов. Присутствие мотива диароматической последовательности FENTLY (Phe-Glu-Asn-Thr-Leu-Tyr) в цитоплазматическом хвосте рецептора жизненно важно для его клатрин-опосредованной интернализации.[6] Это подтверждается данными о том, что Cos-1 клетки трансфицированные рецептором маннозы, лишенным своего C-концевого хвоста, неспособны эндоцитозировать C. albicans и P. carinii.[6]

Удивительно, но рецептор маннозы нокаутные мыши не проявляют повышенной восприимчивости к инфекции, что говорит о том, что рецептор не важен для фагоцитоза. Однако его участие нельзя отвергать, поскольку другие механизмы могут компенсировать это. Например, заражение мышей с нокаутом P. carinii привело к увеличению набора макрофагов в очаг инфекции. Кроме того, другие рецепторы, присутствующие на поверхности фагоцитарных клеток, такие как DC-SIGN, SIGNR1 и Endo180, проявляют сходную способность связывания лиганда с рецептором маннозы, поэтому вполне вероятно, что в его отсутствие эти белки способны компенсировать и индуцировать фагоцитоз.[6]

Также считается, что способность рецептора маннозы способствовать интернализации патогенов способствует инфицированию Микобактерии туберкулеза и Mycobacterium leprae. Эти бактерии пребывают и размножаются в макрофагах, предотвращая образование фаголизосом во избежание деградации. Следовательно, опосредуя их вход в макрофаг, блокирование рецептора маннозы помогает этим патогенам инфицировать и расти в своей клетке-мишени.[6][23]

Клатрин-опосредованный эндоцитоз

Области CRD рецептора маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени удаляют ряд отходов, начиная от растворимых макромолекул до крупных твердых частиц.[24] К ним относятся лизосомальные ферменты,[25] α-цепи коллагена,[26] С-концевые пропептиды проколлагенов I типа,[27] и тканевый активатор плазминогена.[28] Исследования связывания показывают, что каждая синусоидальная эндотелиальная клетка печени экспрессирует поверхностный пул из 20 000-25 000 рецепторов маннозы. Рецептор маннозы на синусоидальной эндотелиальной клетке печени представляет собой быстро рециркулирующий рецептор с Ke (константа скорости эндоцитоза) 4,12 мин-1, что соответствует периоду полужизни 10 с для поверхностного пула комплексов рецептор-лиганд.[29]

В отличие от макрофагов, которые используют рецепторы маннозы для фагоцитоза твердых частиц> 200 нм, рецепторы маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени опосредуют клатрин-опосредованный эндоцитоз макромолекул и наночастиц <200 нм.[24]

Презентация антигена

Рецептор маннозы также может играть роль в захвате и презентации антигена незрелыми дендритными клетками в адаптивной иммунной системе. После связывания с рецептором маннозилированные антигены интернализуются и транспортируются в эндоцитарные компартменты внутри клетки для загрузки на них. Главный комплекс гистосовместимости (MHC) или другие родственные молекулы, представляющие антиген. Косвенным примером этого является обработка гликолипид антиген липоарабиноманнан, происходит от Микобактерии. Липоарабиноманнан (LAM) представлен Т-клеткам в комплексе с CD1b, но также способен связываться с рецептором маннозы. Поскольку наличие маннан, альтернативный лиганд, ингибирует LAM-зависимую пролиферацию Т-клеток, предполагается, что рецептор связывает внеклеточный LAM, интернализует его, а затем транспортирует в эндоцитарные везикулы для загрузки на CD1b.[8]

Зрелые дендритные клетки и макрофаги по-разному используют рецептор маннозы для презентации антигена. Расщепленный растворимый рецептор связывается с циркулирующими антигенами и направляет их к эффекторным клеткам в лимфоидные органы через свой богатый цистеином домен, таким образом активируя адаптивную иммунную систему.[8]

Внутриклеточная передача сигналов

Цитоплазматический хвост рецептора маннозы не содержит никаких сигнальных мотивов, однако рецептор оказался важным для производства как провоспалительных, так и противовоспалительных веществ. цитокины, что указывает на более пассивную роль рецептора в фагоцитозе патогенов.[6][8] Это предполагает, что рецептору маннозы помогают другие рецепторы клеточной поверхности, чтобы запустить сигнальный каскад. Например, было показано, что HEK 293 клетки котрансфицирован человеческим рецептором маннозы и человеческим Толл-подобный рецептор 2 кДНК способны выделять Ил-8 в ответ на P. carinii инфекция, в то время как трансфицированные одним рецептором - нет.[30] Возможно, что два рецептора образуют комплекс на поверхности клетки, который облегчает передачу сигнала при заражении патогенами.

Разрешение воспаления

Другая ключевая роль рецептора маннозы - регулировать уровни молекул, высвобождаемых в кровоток во время воспалительной реакции. В ответ на патологические события гликопротеины, включая лизосомальные гидролазы, тканевый активатор плазминогена и нейтрофилы миелопероксидаза выпускаются, чтобы помочь бороться с любыми вторгающимися микроорганизмами. Как только угроза утихнет, эти гликопротеины могут повредить ткани хозяина, поэтому их уровень в кровотоке необходимо строго контролировать.[6]

Олигосахариды с высоким содержанием маннозы, присутствующие на поверхности этих гликопротеинов, указывают на их временную природу, поскольку в конечном итоге они распознаются рецептором маннозы и удаляются из кровотока. Мыши с нокаутом рецептора маннозы менее способны очищать эти белки и демонстрируют повышенные концентрации ряда лизосомальных гидролаз в крови.[5]

В соответствии с этой функцией рецептор маннозы экспрессируется на низких уровнях во время воспаления и на высоких уровнях во время разрешения воспаления, чтобы гарантировать удаление воспалительных агентов из кровотока только в подходящее время.[5]

Клиренс гликопротеиновых гормонов

Богатый цистеином N-концевой домен рецептора маннозы играет важную роль в распознавании сульфатированных гликопротеиновых гормонов и их удалении из кровотока.[8]

Гликопротеиновые гормоны, такие как лутропин, который вызывает высвобождение яйца во время овуляция, должны стимулировать свои рецепторы импульсами, чтобы избежать десенсибилизация рецепторов. Гликаны на своей поверхности покрыты сульфатом N-Ацетилгалактозамин (GalNAc), что делает их лигандами для богатого цистеином домена гомологии рицина рецептора маннозы. Этот тег обеспечивает цикл высвобождения, стимуляции и удаления из кровотока.[7]

Нокаутные мыши, у которых отсутствует фермент, необходимый для добавления кэпирующей структуры сульфатированного GalNAc, демонстрируют более длительный период полураспада лутропина, что приводит к повышенной активации рецепторов и эстроген производство. Самки нокаутных мышей достигают половой зрелости быстрее, чем их коллеги дикого типа, имеют более продолжительный цикл эструса и производить больше пометов. Таким образом, сульфатированная метка GalNAc очень важна для регулирования сывороточных концентраций определенных гликопротеиновых гормонов.[7]

Типы

Люди экспрессируют два типа рецепторов маннозы, каждый из которых кодируется собственным геном:

ГенПротеинАльтернативные названия
MRC1Рецептор маннозы макрофагов 1Рецептор маннозы С-типа 1,
13 член семейства лектиновых доменов С-типа D (CLEC13D),
CD206, MMR
MRC2Рецептор маннозы макрофагов 2Рецептор маннозы С-типа 2,
Белок, ассоциированный с рецептором активатора плазминогена урокиназного типа,
CD280

Приложения для здоровья и болезней

Свойства селективной интернализации рецептора маннозы указывают на ряд потенциальных применений для здоровья и болезней. Манипулируя гликозилированием важных биоактивный белки в высокоманнозилированное состояние, их сывороточные уровни можно жестко регулировать, и они могут быть нацелены конкретно на клетки, экспрессирующие рецептор маннозы. Также существует возможность использования рецептора маннозы в качестве мишени для улучшенной активации макрофагов и презентации антигена.[5][8][31]

MRC2 /Endo180[32] взаимодействует с Басигин / CD147 через четвертый Лектин С-типа домен, чтобы сформировать молекулярный эпителиально-мезенхимальный переход комплекс супрессоров, который в случае нарушения приводит к индукции инвазивной простаты клетка эпителия поведение, связанное с плохим рак простаты выживание.[33] Повысился базальная мембрана жесткость из-за своего гликирование может также вызвать Endo180 -зависимое вторжение в простату эпителиальные клетки и этот биомеханический механизм связан с плохой рак простаты выживание.[34] Было высказано предположение, что стабилизация Endo180-CD147 эпителиально-мезенхимальный переход супрессорный комплекс и нацеливание на некомплексную форму Endo180 в инвазивных клетках может иметь терапевтический эффект в предотвращении прогрессирования рака и метастаз.[35]

Рекомендации

  1. ^ Сольноки Г., Бата-Чёргё З., Кендереси А.С., Кисс М., Пиварчи А., Новак З., Надь Ньюман К., Мишель Г., Ружичка Т., Мароди Л., Добозы А., Кемени Л. (август 2001 г.). «Рецептор, связывающий маннозу, экспрессируется на кератиноцитах человека и опосредует уничтожение грибковые микроорганизмы албиканс". Журнал следственной дерматологии. 117 (2): 205–13. Дои:10.1046 / j.1523-1747.2001.14071.x. PMID  11511295.
  2. ^ Шейх Х., Ярвуд Х., Эшворт А., Исак С.М. (март 2000 г.). «Endo180, гликопротеин рециркуляции эндоцитов, связанный с рецептором маннозы макрофагов, экспрессируется на фибробластах, эндотелиальных клетках и макрофагах и функционирует как рецептор лектина». Журнал клеточной науки. 113 (6): 1021–32. PMID  10683150.
  3. ^ Восток Л., Исак CM (2002). «Семейство рецепторов маннозы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1572 (2–3): 364–86. Дои:10.1016 / S0304-4165 (02) 00319-7. PMID  12223280.
  4. ^ Шлезингер PH, Doebber TW, Mandell BF, White R, DeSchryver C, Rodman JS, Miller MJ, Stahl P (1978). «Плазменный клиренс гликопротеинов с терминальной маннозой и N-ацетилглюкозамином непаренхимальными клетками печени. Исследования с бета-глюкуронидазой, N-ацетил-β-D-глюкозаминидазой, рибонуклеазой B и агалактооросомукоидом». Биохимический журнал. 176 (1): 103–9. Дои:10.1042 / bj1760103. ЧВК  1186209. PMID  728098.
  5. ^ а б c d е Ли SJ, Evers S, Roeder D, Parlow AF, Risteli J, Risteli L, Lee YC, Feizi T, Langen H, Nussenzweig MC (2002). «Опосредованная рецептором маннозы регуляция гомеостаза сывороточного гликопротеина». Наука. 295 (5561): 1898–901. Bibcode:2002Sci ... 295.1898L. Дои:10.1126 / science.1069540. PMID  11884756. S2CID  31432874.
  6. ^ а б c d е ж грамм час Гази У., Мартинес-Помарес Л. (2009). «Влияние рецептора маннозы на иммунные ответы хозяина». Иммунобиология. 214 (7): 554–61. Дои:10.1016 / j.imbio.2008.11.004. PMID  19162368.
  7. ^ а б c Тейлор М., Дрикамер К. (2011). Введение в гликобиологию. Издательство Оксфордского университета. ISBN  978-0-19-956911-3.
  8. ^ а б c d е ж грамм час Шталь П.Д., Эзековиц Р.А. (1998). «Рецептор маннозы - это рецептор распознавания образов, участвующий в защите хозяина». Текущее мнение в иммунологии. 10 (1): 50–5. Дои:10.1016 / S0952-7915 (98) 80031-9. PMID  9523111.
  9. ^ а б c d Мартинес-Помарес Л. (2012). «Рецептор маннозы». Журнал биологии лейкоцитов. 92 (6): 1177–86. Дои:10.1189 / jlb.0512231. PMID  22966131. S2CID  27512588.
  10. ^ Fiete DJ, Beranek MC, Baenziger JU (март 1998 г.). "Богатый цистеином домен" маннозного "рецептора опосредует GalNAc-4-SO4 привязка ". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (5): 2089–93. Bibcode:1998PNAS ... 95.2089F. Дои:10.1073 / пнас.95.5.2089. ЧВК  19259. PMID  9482843.
  11. ^ Муллин Н.П., Хитчен П.Г., Тейлор М.Э. (1997). "Механизм Са2+ и связывание моносахарида с доменом распознавания углеводов C-типа макрофагального рецептора маннозы ». Журнал биологической химии. 272 (9): 5668–81. Дои:10.1074 / jbc.272.9.5668. PMID  9038177.
  12. ^ Вайс В.И., Дрикамер К. (1996). «Структурные основы распознавания лектино-углеводов». Ежегодный обзор биохимии. 65: 441–73. Дои:10.1146 / annurev.bi.65.070196.002301. PMID  8811186.
  13. ^ а б c Льорка О. (2008). «Расширенные и изогнутые конформации семейства рецепторов маннозы». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 65 (9): 1302–10. Дои:10.1007 / s00018-007-7497-9. PMID  18193159. S2CID  5038725.
  14. ^ Джорденс Р., Томпсон А., Амонс Р., Конинг Ф. (1999). «Дендритные клетки человека выделяют функциональную растворимую форму рецептора маннозы». Международная иммунология. 11 (11): 1775–80. Дои:10.1093 / intimm / 11.11.1775. PMID  10545481.
  15. ^ а б Мартинес-Помарес Л., Махони Дж. А., Капошта Р., Линехан С. А., Шталь П. Д., Гордон С. (1998). «Функциональная растворимая форма мышиного рецептора маннозы продуцируется макрофагами in vitro и присутствует в сыворотке мышей». Журнал биологической химии. 273 (36): 23376–80. Дои:10.1074 / jbc.273.36.23376. PMID  9722572.
  16. ^ Гази Ю., Росас М., Сингх С., Хайнсбрук С., Хак И., Джонсон С., Браун Г. Д., Уильямс Д. Л., Тейлор П. Р., Мартинес-Помарес Л. (2011). «Распознавание грибов увеличивает выделение рецепторов маннозы за счет взаимодействия с дектином-1». Журнал биологической химии. 286 (10): 7822–9. Дои:10.1074 / jbc.M110.185025. ЧВК  3048669. PMID  21205820.
  17. ^ Су И, Баккер Т., Харрис Дж., Цанг С., Браун Г. Д., Вормальд М. Р., Гордон С., Двек Р. А., Радд П. М., Мартинес-Помарес Л. (2005). «Гликозилирование влияет на лектиновую активность рецептора маннозы макрофагов». Журнал биологической химии. 280 (38): 32811–20. Дои:10.1074 / jbc.M503457200. PMID  15983039.
  18. ^ Мароди Л., Корчак Х.М., Джонстон РБ (1991). "Механизмы защиты хозяина от Candida разновидность. I. Фагоцитоз моноцитами и макрофагами, происходящими из моноцитов ». Журнал иммунологии. 146 (8): 2783–9. PMID  1901885.
  19. ^ Эзековиц Р.А., Уильямс DJ, Козил Х, Армстронг М.Ю., Уорнер А, Ричардс Ф.Ф., Роуз Р.М. (1991). "Использование Pneumocystis carinii опосредовано рецептором маннозы макрофагов ». Природа. 351 (6322): 155–8. Дои:10.1038 / 351155a0. PMID  1903183. S2CID  1763804.
  20. ^ О'Риордан DM, Standing JE, Limper AH (1995). "Pneumocystis carinii гликопротеин А связывает рецепторы маннозы макрофагов ». Инфекция и иммунитет. 63 (3): 779–84. Дои:10.1128 / IAI.63.3.779-784.1995. ЧВК  173070. PMID  7868247.
  21. ^ Чакраборти Р., Чакраборти П., Басу МК (1998). «Маннозил-фукозильный рецептор макрофагов: его роль в инвазии вирулентных и авирулентных L. donovani промастиготы ». Отчеты по бионауке. 18 (3): 129–42. Дои:10.1023 / А: 1020192512001. PMID  9798785. S2CID  4903749.
  22. ^ Чакраборти П., Гош Д., Басу МК (2001). «Модуляция рецептора маннозы макрофагов влияет на поглощение вирулентных и авирулентных Leishmania donovani промастиготы ». Журнал паразитологии. 87 (5): 1023–7. Дои:10.1645 / 0022-3395 (2001) 087 [1023: MOMMRA] 2.0.CO; 2. PMID  11695359.
  23. ^ Канг П.Б., Азад А.К., Торреллес Дж.Б., Кауфман Т.М., Бехарка А., Тибесар Э., ДеЖардин Л.Е., Шлезингер Л.С. (2005). «Рецептор маннозы макрофага человека направляет опосредованный липоарабиноманнаном биогенез фагосом Mycobacterium tuberculosis». Журнал экспериментальной медицины. 202 (7): 987–99. Дои:10.1084 / jem.20051239. ЧВК  2213176. PMID  16203868.
  24. ^ а б Соренсен, К.К .; Симон-Сантамария, Дж .; Маккаски, РС; Смедсред, Б. (20 сентября 2015 г.). «Синусоидальные эндотелиальные клетки печени». Комплексная физиология. 5 (4): 1751–74. Дои:10.1002 / cphy.c140078. PMID  26426467.
  25. ^ Эльвевольд, К; Симон-Сантамария, Дж .; Hasvold, H; McCourt, P; Смедсред, Б; Соренсен, К.К. (декабрь 2008 г.). «Синусоидальные эндотелиальные клетки печени зависят от опосредованного рецептором маннозы привлечения лизосомальных ферментов для нормальной способности к деградации». Гепатология. 48 (6): 2007–15. Дои:10.1002 / hep.22527. PMID  19026003. S2CID  29069000.
  26. ^ Малович, я; Соренсен, К.К .; Эльвевольд, KH; Недредал, Г.И.; Паулсен, S; Ерофеев А.В.; Smedsrød, BH; Маккорт, Пенсильвания (июнь 2007 г.). «Рецептор маннозы на синусоидальных эндотелиальных клетках печени мыши является основным рецептором клиренса денатурированного коллагена». Гепатология. 45 (6): 1454–61. Дои:10.1002 / hep.21639. PMID  17518370. S2CID  26022255.
  27. ^ Смедсред, Б; Мелкко, Дж; Ристели, L; Ристели, Дж. (15 октября 1990 г.). «Циркулирующий С-концевой пропептид проколлагена типа I выводится в основном через рецептор маннозы в эндотелиальных клетках печени». Биохимический журнал. 271 (2): 345–50. Дои:10.1042 / bj2710345. ЧВК  1149560. PMID  2241919.
  28. ^ Смедсред, Б; Эйнарссон, М; Pertoft, H (16 июня 1988 г.). «Тканевый активатор плазминогена подвергается эндоцитозу рецепторами маннозы и галактозы клеток печени крысы». Тромбоз и гемостаз. 59 (3): 480–4. Дои:10.1055 / с-0038-1647519. PMID  2847350.
  29. ^ Магнуссон, S; Берг, Т. (1 февраля 1989 г.). «Чрезвычайно быстрый эндоцитоз, опосредованный рецептором маннозы синусоидальных эндотелиальных клеток печени крыс». Биохимический журнал. 257 (3): 651–6. Дои:10.1042 / bj2570651. ЧВК  1135637. PMID  2930475.
  30. ^ Тачадо С.Д., Чжан Дж., Чжу Дж., Патель Н., Подушка М, Козил Х (2007). «Опосредованное пневмоцистами высвобождение IL-8 макрофагами требует совместной экспрессии рецепторов маннозы и TLR2». Журнал биологии лейкоцитов. 81 (1): 205–11. Дои:10.1189 / jlb.1005580. PMID  17020928. S2CID  15056895.
  31. ^ Чанг К.Ф., Ван Дж., Ли К., Ренфро С.К., Хеллер Н.М., Ван Дж. (Июль 2017 г.). «Альтернативные искаженные активацией микроглия / макрофаги способствуют разрешению гематомы при экспериментальном внутримозговом кровоизлиянии». Нейробиология болезней. 103: 54–69. Дои:10.1016 / j.nbd.2017.03.016. ЧВК  5540140. PMID  28365213.
  32. ^ "WikiGenes: MRC2 - рецептор маннозы C, тип 2 Homo sapiens".
  33. ^ Родригес-Тежа М., Гронау Дж. Х., Минамидат А., Дарби С., Гоган Л., Робсон С. и др. (Март 2015 г.). «Результат выживания и подавление EMT, опосредованное взаимодействием лектинового домена Endo180 и CD147». Молекулярные исследования рака. 13 (3): 538–47. Дои:10.1158 / 1541-7786.MCR-14-0344-Т. PMID  25381222.
  34. ^ Родригес-Тежа М., Гронау Дж. Х., Брейт С., Чжан Ю. З., Минамидат А., Кейли М. П. и др. (Март 2015 г.). «Базальная мембрана, модифицированная AGE, взаимодействует с Endo180, способствуя инвазивности эпителиальных клеток и уменьшая выживаемость при раке простаты» (PDF). Журнал патологии. 235 (4): 581–92. Дои:10.1002 / path.4485. PMID  25408555. S2CID  40735796.
  35. ^ Стердж Дж. (Март 2016 г.). «Endo180 на переднем крае лечения рака костей и не только». Журнал патологии. 238 (4): 485–8. Дои:10.1002 / path.4673. ЧВК  4819699. PMID  26576691.

внешняя ссылка