P-селектин гликопротеиновый лиганд-1 - P-selectin glycoprotein ligand-1

SELPLG
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSELPLG, CD162, CLA, PSGL-1, PSGL1, лиганд селектина P
Внешние идентификаторыOMIM: 600738 MGI: 106689 ГомолоГен: 2261 Генные карты: SELPLG
Расположение гена (человек)
Хромосома 12 (человек)
Chr.Хромосома 12 (человек)[1]
Хромосома 12 (человек)
Геномное расположение SELPLG
Геномное расположение SELPLG
Группа12q24.11Начинать108,622,277 бп[1]
Конец108,633,959 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE SELPLG 209879 в формате fs.png

PBB GE SELPLG 209880 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001206609
NM_003006

NM_009151

RefSeq (белок)

NP_001193538
NP_002997

н / д

Расположение (UCSC)Chr 12: 108,62 - 108,63 МбChr 5: 113,82 - 113,83 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Лиганд селектина P, также известный как SELPLG или же CD162 (кластер дифференциации 162), человек ген.

SELPLG кодирует PSGL-1, высокоаффинный противорецептор для P-селектина на миелоидных клетках и стимулированных Т-лимфоцитах. По существу, он играет решающую роль в привязке этих клеток к активированным тромбоцитам или эндотелию, экспрессирующим Р-селектин.

Организация гена SELPLG очень напоминает организацию гена SELPLG. CD43 и гликопротеин тромбоцитов человека GpIb-альфа оба из них имеют интрон в некодирующей области с 5 первичными числами, длинный второй экзон, содержащий полную кодирующую область, и промоторы без TATA.[5]

P-селектин гликопротеиновый лиганд-1 (ПСГЛ-1) это гликопротеин найти на белые кровяные клетки и эндотелиальный клетки, которые связываются с Р-селектин (P означает тромбоцит ), который является одним из семейства селектинов, которое включает E-selectin (эндотелиальный) и L-селектин (лейкоциты). Селектины являются частью более широкого семейства молекулы клеточной адгезии. PSGL-1 может связываться со всеми тремя членами семейства, но лучше всего (с наивысшим сродством) связывается с P-селектином.

Посттрансляционная модификация

Белку PSGL-1 требуются два разных посттрансляционные модификации чтобы получить активность связывания селектина:[6][7][8][9]

Функция

PSGL-1 выражается на всех белые кровяные клетки и играет важную роль в привлечении лейкоцитов в воспаленную ткань: лейкоциты обычно не взаимодействуют с эндотелий кровеносных сосудов. Тем не мение, воспаление вызывает экспрессию молекул клеточной адгезии (CAM), таких как P-селектин, на поверхности стенки кровеносного сосуда. Лейкоциты, присутствующие в текущей крови, могут взаимодействовать с САМ. Первый шаг в этом процессе взаимодействия осуществляется PSGL-1, взаимодействующим с Р-селектином и / или Е-селектином на эндотелиальных клетках и прилипших тромбоцитах. Это взаимодействие приводит к «перекатыванию» лейкоцитов по поверхности эндотелиальных клеток с последующей стабильной адгезией и трансмиграцией лейкоцитов в воспаленную ткань.[нужна цитата ]

У мышей это похоже на иммунный фактор, регулирующий Контрольные точки Т-клеток, и это может быть целью на будущее ингибитор контрольной точки противораковые препараты.[10]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000110876 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000048163 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Ген Entrez: лиганд селектина P SELPLG».
  6. ^ Ли Ф, Уилкинс П.П., Кроули С. и др. (1996). «Посттрансляционные модификации рекомбинантного лиганда-1 гликопротеина P-селектина, необходимые для связывания с P- и E-селектином». J. Biol. Chem. 271 (6): 3255–64. Дои:10.1074 / jbc.271.6.3255. PMID  8621728.
  7. ^ Уилкинс П.П., Мур К.Л., МакЭвер Р.П., Каммингс Р.Д. (1995). «Сульфатирование тирозином гликопротеинового лиганда-1 P-селектина требуется для связывания с высоким сродством к P-селектину». J. Biol. Chem. 270 (39): 22677–80. Дои:10.1074 / jbc.270.39.22677. PMID  7559387.
  8. ^ Сако Д., Комесс К.М., Бароне К.М. и др. (1995). «Сульфатированный пептидный сегмент на амино-конце PSGL-1 имеет решающее значение для связывания Р-селектина». Клетка. 83 (2): 323–31. Дои:10.1016/0092-8674(95)90173-6. PMID  7585949. S2CID  65420.
  9. ^ Пуяни Т., Сид Б. (1995). «Распознавание P-селектина PSGL-1 контролируется консенсусом по сульфатированию тирозина на амино-конце PSGL-1». Клетка. 83 (2): 333–43. Дои:10.1016/0092-8674(95)90174-4. PMID  7585950. S2CID  17480260.
  10. ^ Иммунный фактор, контролирующий контрольные точки Т-клеток, участвующих в распространении рака и инфекций. Июнь 2016 г.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.