Сигнально-регуляторный белок альфа - Signal-regulatory protein alpha

SIRPA
Белок CD47 PDB 2JJS.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSIRPA, BIT, CD172A, MFR, MYD-1, P84, PTPNS1, SHPS1, SIRP, сигнальный регуляторный белок альфа, сигнальный регуляторный белок альфа
Внешние идентификаторыOMIM: 602461 MGI: 108563 ГомолоГен: 7246 Генные карты: SIRPA
Расположение гена (человек)
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человек)[1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное расположение SIRPA
Геномное расположение SIRPA
Группа20p13Начинать1,894,167 бп[1]
Конец1,940,592 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE SIRPA 202897 в fs.png

PBB GE SIRPA 202896 s на fs.png

PBB GE SIRPA 202895 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001040022
NM_001040023
NM_080792
NM_001330728

RefSeq (белок)

NP_001035111
NP_001035112
NP_001317657
NP_542970

Расположение (UCSC)Chr 20: 1.89 - 1.94 МбChr 2: 129,59 - 129,63 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Сигнальный регуляторный белок α (SIRPα) представляет собой регуляторный мембранный гликопротеин из семейства SIRP, экспрессируемый в основном миелоидными клетками, а также стволовыми клетками или нейронами.

SIRPα действует как ингибирующий рецептор и взаимодействует с широко экспрессируемым трансмембранным белком. CD47 также называется сигналом «не ешь меня». Это взаимодействие отрицательно контролирует эффекторную функцию клетки врожденного иммунитета например, клетка-хозяин фагоцитоз. SIRPα распространяется латерально по макрофаг мембране и накапливается в фагоцитарном синапсе, связывая CD47 и передавая сигнал «я», что ингибирует интенсивный цитоскелетный процесс фагоцитоза макрофагом.[5] Это аналогично собственным сигналам, предоставляемым MHC класс I молекулы в NK-клетки через Ig-подобные или Ly49 рецепторы.[6][7] NB. Белок, показанный справа, представляет собой CD47, а не SIRP α.

Структура

Цитоплазматическая область SIRPα высоко консервативна у крыс, мышей и людей. Цитоплазматическая область содержит ряд тирозин остатки, которые, вероятно, действуют как ITIM. После лигирования CD47 SIRPα фосфорилируется и рекрутирует фосфатазы, такие как SHP1 и SHP2.[8] Внеклеточная область содержит три Суперсемейство иммуноглобулинов домены - один V-набор и два C1-набора IgSF домены. SIRP β и γ имеют сходную внеклеточную структуру, но разные участки цитоплазмы, дающие разные типы сигналов. Полиморфизм SIRP α обнаруживается при связывании лиганда IgSF V-набор, но он не влияет на связывание лиганда. Одна идея состоит в том, что полиморфизм важен для защиты рецептора связывания патогенов.[6][9]

Лиганды

SIRPα распознает CD47, антифагоцитарный сигнал, который отличает живые клетки от умирающих клеток. CD47 имеет один Ig-подобный внеклеточный домен и пять участков, охватывающих мембрану. Взаимодействие между SIRPα и CD47 может быть изменено путем эндоцитоз или расщепление рецептора, или взаимодействие с сурфактантные белки. Поверхностно-активное вещество протеин А и D представляют собой растворимые лиганды, высоко экспрессирующиеся в легких, которые связываются с той же областью SIRPα, что и CD47 и поэтому может конкурентно блокировать привязку.[9][10]

Сигнализация

Внеклеточный домен SIRP α связывается с CD47 и передает внутриклеточные сигналы через свой цитоплазматический домен. Связывание с CD47 опосредуется через NH2-концевой V-подобный домен SIRP α. Цитоплазматическая область содержит четыре ITIM которые фосфорилируются после связывания лиганда. Фосфорилирование опосредует активацию тирозинкиназы. SHP2. Было показано, что SIRP α также связывает фосфатазу. SHP1, адаптерный белок SCAP2 и FYN -связывающий белок. Рекрутирование SHP-фосфатаз на мембрану приводит к ингибированию миозин накопление на поверхности клетки и приводит к ингибированию фагоцитоз.[9][10]

Рак

Раковые клетки высоко экспрессируются CD47 которые активируют SIRP α и подавляют макрофаг -опосредованное разрушение. В одном исследовании они разработали варианты SIRP α с высоким сродством, которые противодействовали CD47 на раковые клетки и вызвал увеличение фагоцитоз раковых клеток.[11] Другое исследование (на мышах) показало, что антитела против SIRPα помогают макрофагам снижать рост и метастазирование рака, как сами по себе, так и в синергии с другими видами лечения рака.[12][13]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000198053 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037902 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Цай РК, Discher DE (2008). «Ингибирование« само »поглощения посредством деактивации миозина-II в фагоцитарном синапсе между человеческими клетками». J Cell Biol. 180 (5): 988–1003. Дои:10.1083 / jcb.200708043. ЧВК  2265407. PMID  18332220.
  6. ^ а б Барклай А.Н. (2009). «Сигнальный регуляторный белок альфа (SIRPalpha) / CD47 взаимодействие и функция». Курр Опин Иммунол. 21 (1): 47–52. Дои:10.1016 / j.coi.2009.01.008. ЧВК  3128989. PMID  19223164.
  7. ^ Стефанидакис М., Ньютон Г., Ли В.Й., Паркос Калифорния, Лусцинскас Ф.В. (2008). «Взаимодействие эндотелиального CD47 с SIRPgamma необходимо для трансэндотелиальной миграции человеческих Т-клеток в условиях сдвигового потока in vitro». Кровь. 112 (4): 1280–9. Дои:10.1182 / кровь-2008-01-134429. ЧВК  2515120. PMID  18524990.
  8. ^ Окадзава, Хидеки; Мотеги, Сей-Ичиро; Охьяма, Наоко; Охниши, Хироши; Томидзава, Такеши; Канеко, Ёриаки; Ольденборг, Пер-Арн; Исикава, Осаму; Матодзаки, Такаши (15 февраля 2005 г.). «Отрицательная регуляция фагоцитоза в макрофагах системой CD47-SHPS-1». Журнал иммунологии. 174 (4): 2004–2011. Дои:10.4049 / jimmunol.174.4.2004. ISSN  0022-1767. PMID  15699129.
  9. ^ а б c Барклай А.Н., Браун М.Х. (2006). «Семейство рецепторов SIRP и иммунная регуляция». Нат Рев Иммунол. 6 (6): 457–64. Дои:10.1038 / nri1859. PMID  16691243. S2CID  7915923.
  10. ^ а б ван Бик Э.М., Кокрейн Ф., Барклай А.Н., ван ден Берг Т.К. (2005). «Сигнальные регуляторные белки в иммунной системе». J Immunol. 175 (12): 7781–7. Дои:10.4049 / jimmunol.175.12.7781. PMID  16339510.
  11. ^ Weiskopf K, Ring AM, Ho CC, Volkmer JP, Levin AM, Volkmer AK, et al. (2013). «Сконструированные варианты SIRPα в качестве иммунотерапевтических адъювантов к противораковым антителам». Наука. 341 (6141): 88–91. Bibcode:2013Наука ... 341 ... 88 Вт. Дои:10.1126 / science.1238856. ЧВК  3810306. PMID  23722425.
  12. ^ Возможное новое лечение рака активирует клетки, поглощающие рак. Февраль 2017 г.
  13. ^ Янагита Т (2017). «Антитела против SIRPα как потенциальный новый инструмент для иммунотерапии рака». JCI Insight. 2 (1): e89140. Дои:10.1172 / jci.insight.89140. ЧВК  5214103. PMID  28097229.

дальнейшее чтение

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.