Рибокиназа - Ribokinase
| рибокиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Димер рибокиназы, человек | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.1.15 | ||||||||
| Количество CAS | 9026-84-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а рибокиназа (EC 2.7.1.15 ) является фермент это катализирует то химическая реакция
- АТФ + d-рибоза ⇌ АДФ + d-рибоза 5-фосфат
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и d-рибоза, а его два продукты находятся ADP и d-рибоза 5-фосфат.
В систематическое название этого класса ферментов СПС:d-рибозо-5-фосфотрансфераза. Другие широко используемые имена включают дезоксирибокиназа, рибокиназа (фосфорилирование), и d-рибокиназа. Этот фермент участвует в пентозофосфатный путь.
Рибокиназа (RK) принадлежит к семейству сахарокиназ фосфофруктокиназы B (PfkB).[1] Другие члены этого семейства (также известного как семейство RK) включают аденозинкиназу (AK), инозин-гуанозинкиназу, фруктокиназу и 1-фосфофруктокиназу.[1][2][3] Члены семейства PfkB / RK идентифицируются по наличию трех консервативных мотивов последовательности, и ферментативная активность этого семейства белков обычно показывает зависимость от присутствия пятивалентных ионов.[1][2][4] Консервативный мотив NXXE, который является отличительным свойством белков семейства PfkB, участвует в пятивалентной ионной зависимости. Структуры RK и некоторых других белков семейства PfK были определены у ряда организмов.[5] Несмотря на низкое сходство последовательностей между AdK и другими белками семейства PfkB, эти белки довольно похожи на структурных уровнях.[1]
Структурные исследования
На конец 2007 года 7 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1GQT, 1RK2, 1РКА, 1RKD, 1РКС, 1VM7, И 2FV7.
использованная литература
- ^ а б c d Парк Джей, Гупта Р.С. (сентябрь 2008 г.). «Аденозинкиназа и рибокиназа - семейство белков РК». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 65 (18): 2875–96. Дои:10.1007 / s00018-008-8123-1. PMID 18560757. S2CID 11439854.
- ^ а б Борк П, Сандер С, Валенсия А (Январь 1993 г.). «Конвергентная эволюция сходной ферментативной функции на разных белковых складках: семейств гексокиназ, рибокиназ и галактокиназ сахарокиназ». Белковая наука. 2 (1): 31–40. Дои:10.1002 / pro.5560020104. ЧВК 2142297. PMID 8382990.
- ^ Спайчала Дж., Датта Н.С., Такабаяши К., Датта М., Фокс И.Х., Гриббин Т., Митчелл Б.С. (февраль 1996 г.). «Клонирование кДНК аденозинкиназы человека: сходство последовательностей с микробными рибокиназами и фруктокиназами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 93 (3): 1232–7. Bibcode:1996PNAS ... 93.1232S. Дои:10.1073 / pnas.93.3.1232. ЧВК 40062. PMID 8577746.
- ^ Май MC, Сингх Б., Гупта Р.С. (март 2002 г.). «Зависимость от пятивалентных ионов - это консервативное свойство аденозинкиназы из разных источников: идентификация нового мотива, участвующего в связывании ионов фосфата и магния и ингибировании субстрата». Биохимия. 41 (12): 4059–69. Дои:10.1021 / bi0119161. PMID 11900549.
- ^ Сигрелл Дж. А., Кэмерон А. Д., Джонс Т.А., Mowbray SL (февраль 1998 г.). «Структура рибокиназы Escherichia coli в комплексе с рибозой и динуклеотидом определена с разрешением 1,8 A: понимание нового семейства структур киназ». Структура. 6 (2): 183–93. Дои:10.1016 / s0969-2126 (98) 00020-3. PMID 9519409.
дальнейшее чтение
- Агранов Б.В., Брэди РО (Март 1956 г.). «Очистка и свойства рибокиназы печени теленка» (PDF). Журнал биологической химии. 219 (1): 221–9. PMID 13295274.
- Гинзбург А (март 1959 г.). «Дезоксирибокиназа из Lactobacillus plantarum» (PDF). Журнал биологической химии. 234 (3): 481–7. PMID 13641245.
| Эта EC 2.7 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |