SGK1 - Википедия - SGK1

SGK1
Белок SGK1 PDB 2R5T.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыSGK1, SGK, киназа 1, регулируемая сывороткой / глюкокортикоидами
Внешние идентификаторыOMIM: 602958 MGI: 1340062 ГомолоГен: 48364 Генные карты: SGK1
Расположение гена (человек)
Хромосома 6 (человек)
Chr.Хромосома 6 (человек)[1]
Хромосома 6 (человек)
Геномное расположение SGK1
Геномное расположение SGK1
Группа6q23.2Начинать134,169,246 бп[1]
Конец134,318,112 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE SGK 201739 в fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

6446

20393

Ансамбль

ENSG00000118515

ENSMUSG00000019970

UniProt

O00141

Q9WVC6

RefSeq (мРНК)

NM_001143676
NM_001143677
NM_001143678
NM_001291995
NM_005627

RefSeq (белок)

NP_001137148
NP_001137149
NP_001137150
NP_001278924
NP_005618

Расположение (UCSC)Chr 6: 134,17 - 134,32 МбChr 10: 21.88 - 22 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Серин / треонин-протеинкиназа Sgk1 также известен как сыворотка и регулируемая глюкокортикоидами киназа 1 является фермент что у человека кодируется SGK1 ген.

SGK1 принадлежит подсемейство серин / треониновых киназ который находится под острым транскрипционным контролем несколькими стимулами, включая сыворотка и глюкокортикоиды. Киназа активируется инсулин и факторы роста через фосфатидилинозитид-3-киназа, фосфоинозитид-зависимая киназа PDK1 и мишень рапамицина у млекопитающих mTORC2.[5][6] Было показано, что он «регулирует несколько ферментов и факторов транскрипции; SGK1 способствует регуляции транспорта, выброс гормона, нейровозбудимость, воспаление, распространение клеток и апоптоз ".[5][6] SGK1 увеличивает изобилие белка и / или активность различных ионный канал, перевозчики и Na + / K + -АТФаза. За последние несколько лет появляется все больше доказательств того, что экспрессия SGK1 регулируется как на дискретных стадиях развития, так и при патологических состояниях, таких как гипертония, диабетическая невропатия, ишемия, травма, и нейродегенеративные заболевания.[7]

Функция

Этот ген кодирует серин / треониновую протеинкиназу, которая играет важную роль в ответной реакции клеток на стресс. Эта киназа активирует определенные калиевые, натриевые и хлоридные каналы, что предполагает участие в регуляции таких процессов, как выживание клеток, возбудимость нейронов и почечная экскреция натрия.

Ионный канал и регулирование транспортера

SGK1, как было показано, регулирует следующие ионные каналы:

  • Эпителиальный Na+ канал ENaC[8][9]
  • Наружный мозговой слой почки K+ канал ROMK1 [6][10]
  • Са почечный эпителиальный2+ канал TRPV5 [6][11][12]
  • Вездесущий Cl− канал ClC2 [6][13]
  • Сердечный потенциал-зависимый Na+ канал SCN5A [14][15]
  • Сердечный и эпителиальный K+ каналы KCNE1 / KCNQ1 [15][16]
  • С управлением по напряжению K+ каналы Kv1.3, Kv1.5 и Kv4.3 [15][17]
  • Глутаматные рецепторы [6][18]

SGK1 влияет на следующие носители и насосы:

  • Транспортеры глюкозы[19]
  • Креатиновый транспортер CreaT[20]
  • Фосфатный носитель[13]

Регулировка объема клеток

SGK1 активируется за счет осмотического и изотонического сжатия клеток. «Заманчиво предположить, что SGK1-зависимая регуляция катионных каналов вносит вклад в регуляцию объема клетки, в которую вовлечены катионные каналы во множестве клеток».[21] Поступление NaCl и осмотически управляемой воды в клетки приводит к увеличению объема регуляторных клеток. Это происходит, когда вход Na+ деполяризует клетку, обеспечивая параллельный вход Cl−. SGK1 также увеличивает активность регулируемого объемом клеток Cl− канал ClC2.[13] Активация этих Cl− каналов приводят к выходу Cl− и в итоге выход K+, а потеря клетками KCl приводит к уменьшению объема регуляторных клеток.

Однако функциональное значение SGK1 в регуляции клеточного объема, наряду с его стимуляцией катионных каналов, все еще ясно не изучено. «Более того, молекулярная идентичность катионных каналов и механизмы их регуляции глюкокортикоидами и осмотическим сжатием клеток остаются неуловимыми».[21] Следующие наблюдения, по-видимому, дают противоречивые результаты, поскольку одно предполагает роль SGK1 в сокращении клеток и увеличении объема регуляторных клеток. [22] в то время как другой предполагает уменьшение объема регуляторных клеток. Возможно, что SGK1 поддерживает объем регуляторных клеток, увеличивая способность клетки справляться с изменениями в объеме клетки.[6][21]

Обезвоживание

Состояние гидратации мозга имеет решающее значение для функции нейронов. В одну сторону гидратация изменяет церебральную функцию путем воздействия на нейроны и глиальная клетка объем. Обезвоживание изменяет экспрессию широкого спектра генов, включая SGK1. «Было показано, что функции, чувствительные к SGK1, вносят значительный вклад в измененную функцию обезвоженного мозга».[5]

Клеточная пролиферация и апоптоз

Было показано, что SGK1 ингибирует апоптоз. «Антиапоптотический эффект SGK1 и SGK3 частично объясняется фосфорилированием факторов транскрипции вилки ".[5] Предполагается, что пролиферативные сигналы транспортируют SGK1 в ядро, и влияние SGK1 на распространение клеток может быть связано с его способностью регулировать Kv1.3.[5][15][17] «Повышение активности канала Kv1.3 может иметь важное значение для пролиферативного эффекта факторов роста, поскольку индуцированная IGF-I пролиферация клеток нарушается несколькими блокаторами Kv каналы ".[17]

Мыши с нокаутом SGK1 демонстрируют, по-видимому, нормальное развитие.[23] «Таким образом, SGK1 либо не является решающим элементом в регуляции клеточной пролиферации или апоптоза, либо родственная киназа (и) может эффективно заменять функцию SGK1 у мышей с нокаутом SGK1».[5]

Формирование памяти

Было высказано предположение, что эта киназа играет решающую роль в формировании долговременной памяти.[24] SGK1 дикого типа улучшает обучаемость крыс. С другой стороны, трансфекция неактивного SGK1 снижает их способности к пространственному обучению, обучению условию страха и распознаванию новых объектов.[5][6]

Эффект рецепторы глутамата может также повлиять на роль SGK1 в консолидации памяти. "Изоформы SGK активизируют AMPA и каинатные рецепторы и, таким образом, ожидается усиление возбуждающего действия глутамата ».[5] На синаптическую передачу и пластичность гиппокампа влияют: каинатные рецепторы. Недостаток SGK может снизить клиренс глутамата из синаптической щели, что приведет к изменению функции или регуляции транспортеров и рецепторов глутамата; Это может привести к увеличению нейроэксайтотоксичность и, в конечном итоге, гибель нервных клеток.[5][6][21]

Долгосрочное потенцирование

Было показано, что SGK способствует выражению долгосрочное потенцирование в нейронах гиппокампа и пластичности нейронов. SGK мРНК экспрессия в гиппокампе усилена Рецептор AMPA. Более того, "Рецептор AMPA -опосредованная синаптическая передача тесно связана с поздней фазой долгосрочное потенцирование ".[24]

Транскрипция

Человеческая изоформа SGK1 была идентифицирована как ген, регулируемый объемом клетки, который транскрипционно активируется за счет сокращения клеток. «Регулирование уровней транскрипта SGK1 происходит быстро; для появления и исчезновения мРНК SGK1 требуется <20 мин».[22] Его транскрипция все больше экспрессируется сывороткой и глюкокортикоидами, и изменения транскрипции в экспрессии SGK1 происходят в корреляции с появлением гибели клеток.[7] Сигнальные молекулы, участвующие в регуляции транскрипции SGK1, включают цАМФ, p53, и протеинкиназа C. Поскольку транскрипция SGK1 чувствительна к объему клетки, церебральная экспрессия SGK1 активируется с помощью обезвоживание.

«Экспрессия SGK1 контролируется большим количеством стимулов, включая сыворотка, IFG-1, окислительный стресс, цитокины, гипотонические условия и глюкокортикоиды ".[7] Минералокортикоиды, гонадотропины, фибробласт и фактор роста тромбоцитов, и другие цитокины также считается, что они стимулируют транскрипцию SGK1.[15][21] Повышенная регуляция SGK1 при различных нейродегенеративных заболеваниях напрямую коррелирует с этими стимулами, так как изменения этих стимулов сопровождают многие нейродегенеративные заболевания.

  • Глюкокортикоиды: экспрессия SGK в основном регулируется глюкокортикоиды.[24] Было показано, что глюкокортикоиды улучшают консолидацию памяти при выполнении ряда упражнений у животных. Глюкокортикоидные гормоны также постоянно повышаются у пациентов с тяжелая депрессия. Было показано, что хронически высокие концентрации глюкокортикоидов нарушают работу гиппокампа. нейрогенез путем активации рецептор глюкокортикоидов (GR). В самом деле, «SGK1 является ключевым ферментом, участвующим в нижестоящих механизмах, с помощью которых глюкокортикоиды снижают нейрогенез, а также в усилении и поддержании функции GR, даже после отмены глюкокортикоидов».[25]
  • Окислительный стресс: Окислительный стресс является частым компонентом нейродегенеративного процесса. «Было показано, что он индуцирует экспрессию SGK через p38 / MAPK-зависимый путь, при этом SGK1 быстро и временно реагирует на изменения в стрессе».[26]
  • Повреждение ДНК: «Транскрипция гена SGK1 стимулируется повреждением ДНК через p53 и активация киназы, регулируемой внеклеточными сигналами (ERK1 / 2) ».[15][21]

Другие стимулы включают повреждение нейронов, нейроны. эксайтотоксичность, повышенный цитозольный Ca2+ концентрация, ишемия, и оксид азота.

Метаболизм

SGK1 вместе с SGK3, было показано, что стимулирует всасывание глюкозы в кишечнике Na+котранспортер глюкозы SGLT1. «SGK1 также способствует поглощению клетками глюкозы из кровотока в нескольких тканях, включая мозг, жир и скелетные мышцы».[19] SGK1 также играет важную роль в стимуляции клеточного поглощения глюкозы инсулином. Соответственно, SGK1 не только объединяет эффекты минералокортикоидов и инсулина на Na почечных канальцев.+ транспорт, но аналогичным образом влияет на транспорт глюкозы ».[21]

Почка

К альдостерон, инсулин, и IGF-I, SGK1, как предполагается, влияют на регуляцию ENaC и участвуют в регуляции почечного Na+ экскреция.[27][28] Было указано, что «активация ENaC с помощью ADH или инсулина зависит от SGK1 и / или отражает независимые пути, индуцируемые ADH / инсулином и SGK1, которые сходятся в одних и тех же структурах-мишенях».[21] Функция ENaC почек, наряду с действием минералокортикоидов в почках, также частично зависит от присутствия SGK1. Одно исследование также показало, что SGK1 играет критическую роль в индуцированном инсулином почечном Na+ удержание.[29]

"SGK1 играет по крайней мере двойную роль в регулируемом минералокортикоидами NaCl гомеостаз. Зависимость SGK1 от потребления NaCl и реабсорбции NaCl почками предполагает, что чрезмерная активность SGK1 приводит к артериальной гипертония одновременной стимуляцией перорального приема NaCl и удержания NaCl почками ».[21]

Желудочно-кишечный тракт

В том числе иметь высокое выражение в энтероциты, SGK1 высоко экспрессируется в желудочно-кишечный тракт.[21][30] Было высказано предположение, что глюкокортикоиды являются основным стимулятором экспрессии кишечного SGK1. В отличие от функция почек, ENaC регуляция в толстой кишке в настоящее время полностью не изучена. В настоящее время кажется, что SGK1 не требуется для стимуляции ENaC в дистальном отделе толстой кишки.[21]

Сердечно-сосудистые

Сердце - одна из многих тканей с высокой экспрессией SGK1. Поскольку SGK1 влияет как на Na+ потребление и почек+ экскреция, регуляция артериальное давление может быть под влиянием SGK1-индуцированного солевого дисбаланса. Активирован SGK1, в связи с инсулин, может привести к Na+ реабсорбция и, как следствие, артериальное давление.[21][31]

SGK1, как было показано, влияет на QT интервал электрического цикла сердца. Поскольку интервал QT представляет собой электрическую деполяризацию и реполяризацию левого и правого желудочков, «SGK1 может иметь способность сокращать Q-T».[21] «В подтверждение этого, вариант гена SGK1, предположительно обеспечивающий повышенную активность SGK1, действительно связан с укороченным интервалом Q-T у людей».[32]

Клиническое значение

Мутация увеличения функции в SGK1, или сыворотка и индуцируемая глюкокортикоидами киназа 1, может приводить к сокращению интервала QT, который представляет собой время реполяризации сердечных клеток после потенциала действия сокращения сердечной мышцы.[33] SGK1 делает это, взаимодействуя с KvLQT1 канал в сердечных клетках, стимулируя этот канал, когда он находится в комплексе с KCNE1. SGK1 стимулирует медленный запаздывающий калиевый ток выпрямителя через этот канал посредством фосфорилирование PIKfyve, что затем делает PI (3,5) P2, что увеличивает RAB11 -зависимая вставка каналов KvLQT1 / KCNE1 в плазматическая мембрана сердечных нейронов.[34] Фосфорилаты SGK1 PIKfyve, что приводит к регулируемой деятельности канала через RAB11 -зависимый экзоцитоз этих KvLQT1 / KCNE1-содержащих везикул. Известно, что стимулы, вызванные стрессом, активируют SGK1, что демонстрирует, как Синдром удлиненного интервала QT вызывается стрессовыми факторами в теле или в самом сердце. Увеличивая встраивание каналов KVLQT1 / KCNE1 в плазматическую мембрану посредством изменения транспорта внутри клетки, SGK1 способен усиливать медленный замедленный выпрямительный ток калия в нейронах.[33]

Роль в заболевании нейронов

Два основных компонента экспрессии SGK1, окислительный стресс и увеличение глюкокортикоидов, являются общими компонентами нейродегенеративный процесс. «Исследования показывают, что SGK1 играет важную роль в процессах гибели клеток, лежащих в основе нейродегеративных заболеваний, и его роль, по-видимому, является нейропротекторной».[7]

AMPA и Каинатные рецепторы регулируются изоформами SGK.[18] Активация рецептора AMPA является ключевым фактором гибели клеток, вызванной ишемией.[35] Там, где наблюдаются изменения в уровнях GluR2, «было высказано предположение, что нарушенная SGK1-зависимая регуляция AMPA и каинатных рецепторов может участвовать в патофизиологии Боковой амиотрофический склероз (ALS), шизофрения, и эпилепсия ".[5] Считается, что каинатные рецепторы участвуют в эпилептической активности.[21]

Переносчики глутамата удаляют глутамат из внеклеточное пространство. Недостаток SGK1 может предотвращать активность глутамата, в то же время снижая клиренс глутамата из синаптическая щель.[18] "Поскольку глутамат может оказывать нейротоксические эффекты, измененная функция или регуляция переносчиков глутамата и рецепторов глутамата может способствовать нейроэксайтотоксичности ".[21]

Хантингтин

Противодействие Хантингтин токсичность, SGK1 фосфорилирует хантингтин.[36] «Геномная активация SGK1 совпадает с началом дофаминергический гибель клеток в модели болезнь Паркинсона ".[21][37] Однако в настоящее время неясно, предотвращает ли SGK1 или мотивирует клеточную гибель. Избыточная экспрессия SGK1 также наблюдалась в Синдром Ретта (RTT), которое является расстройством с тяжелой умственной отсталостью.[38]

SGK1 предлагается принять участие в сигнализации нейротрофический фактор головного мозга (БДНФ). Известно, что BDNF участвует в выживании нейронов, пластичность, настроение, и Долгосрочная память. "SGK1 может участвовать в передаче сигналов BDNF во время шизофрения, депрессия, и Болезнь Альцгеймера ".[5] «Более того, концентрации BDNF изменяются после основных стратегий психиатрического лечения»,[21] включая антидепрессанты и электрошоковой терапии.

Другие нейрональные заболевания

  • Белок тау: Белок тау фосфорилируется SGK1. SGK1 может способствовать Болезнь Альцгеймера, поскольку это происходит параллельно с гиперфосфорилированием тау.[21]
  • CreaT: «Способность SGK1 активировать транспортер креатина CreaT может также иметь патологическое значение, поскольку люди с дефектным CreaT страдают умственной отсталостью».[20][21]
  • МРНК SKG1: поскольку дефицит SGK1 одновременно сочетается с недостаточной передачей сигналов глюкокортикоидов, было высказано предположение, что он может участвовать в сильное депрессивное расстройство. «Исследование экспрессии мРНК SGK1 у пациентов с депрессией показало, что пациенты с депрессией имели значительно более высокие уровни мРНК SGK1».[25]

Взаимодействия

SGK был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000118515 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000019970 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d е ж грамм час я j k Lang F, Strutz-Seebohm N, Seebohm G, Lang UE (сентябрь 2010 г.). «Значение SGK1 в регуляции функции нейронов». Журнал физиологии. 588 (Pt 18): 3349–3354. Дои:10.1113 / jphysiol.2010.190926. ЧВК  2988501. PMID  20530112.
  6. ^ а б c d е ж грамм час я Ланг Ф, Шумилина Э (янв 2013). «Регулирование ионных каналов с помощью сывороточной и глюкокортикоид-индуцибельной киназы SGK1». Журнал FASEB. 27 (1): 3–12. Дои:10.1096 / fj.12-218230. PMID  23012321. S2CID  41053033.
  7. ^ а б c d Шенебек Б., Бадер В., Чжу XR, Шмитц Б., Любберт Х., Штихель С.К. (октябрь 2005 г.). «Sgk1, реакция выживания клеток при нейродегенеративных заболеваниях». Молекулярная и клеточная нейронауки. 30 (2): 249–264. Дои:10.1016 / j.mcn.2005.07.017. PMID  16125969. S2CID  31687862.
  8. ^ Loffing J, Zecevic M, Féraille E, Kaissling B, Asher C., Rossier BC, Firestone GL, Pearce D, Verrey F (апрель 2001 г.). «Альдостерон вызывает быструю апикальную транслокацию ENaC в ранней части почечной собирающей системы: возможная роль SGK». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 280 (4): F675 – F682. Дои:10.1152 / айпренал.2001.280.4.f675. PMID  11249859.
  9. ^ Kuntzsch D, Bergann T, Dames P, Fromm A, Fromm M, Davis RA, Melzig MF, Schulzke JD (2012). «Агонист глюкокортикоидных рецепторов растительного происхождения Эндиандрин А действует как костимулятор натриевых каналов эпителия толстой кишки (ENaC) через SGK-1 и MAPK».. PLOS ONE. 7 (11): e49426. Bibcode:2012PLoSO ... 749426K. Дои:10.1371 / journal.pone.0049426. ЧВК  3496671. PMID  23152905.
  10. ^ Уолд Х., Гарти Х., Палмер Л.Г., Поповцер М.М. (август 1998 г.). «Дифференциальная регуляция экспрессии ROMK в коре и мозговом веществе почек альдостероном и калием». Американский журнал физиологии. 275 (2 балл 2): F239 – F245. Дои:10.1152 / ajprenal.1998.275.2.F239. PMID  9691014.
  11. ^ Palmada M, Poppendieck S, Embark HM, van de Graaf SF, Boehmer C, Bindels RJ, Lang F (2005). «Необходимость доменов PDZ для стимуляции эпителиального Ca2 + канала TRPV5 с помощью регулирующего фактора NHE NHERF2 и сывороточной и глюкокортикоидной киназы SGK1». Клеточная физиология и биохимия. 15 (1–4): 175–182. Дои:10.1159/000083650. PMID  15665527.
  12. ^ Цзин Х, На Т, Чжан В., Ву Г, Лю Ц., Пэн Дж. Б. (январь 2011 г.). «Согласованные действия NHERF2 и WNK4 в регулировании TRPV5». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 404 (4): 979–984. Дои:10.1016 / j.bbrc.2010.12.095. ЧВК  3031669. PMID  21187068.
  13. ^ а б c Пальмада М., Дитер М., Бёмер С., Вальдеггер С., Ланг Ф. (сентябрь 2004 г.). «Сывороточные и глюкокортикоидные индуцибельные киназы функционально регулируют каналы ClC-2». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 321 (4): 1001–1006. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.07.064. PMID  15358127.
  14. ^ Бемер К., Вильгельм В., Пальмада М., Уоллиш С., Хенке Г., Бринкмайер Х, Коэн П., Пиеске Б., Ланг Ф. (март 2003 г.). «Сывороточные и глюкокортикоид-индуцибельные киназы в регуляции сердечного натриевого канала SCN5A». Сердечно-сосудистые исследования. 57 (4): 1079–1084. Дои:10.1016 / с0008-6363 (02) 00837-4. PMID  12650886.
  15. ^ а б c d е ж Ланг Ф, Стоурнарас С. (2013). «Сыворотка и индуцируемая глюкокортикоидами киназа, метаболический синдром, воспаление и рост опухоли». Гормоны. 12 (2): 160–171. Дои:10.14310 / горм.2002.1401. PMID  23933686.
  16. ^ Такуми Т., Окубо Х., Наканиши С. (ноябрь 1988 г.). «Клонирование мембранного белка, который индуцирует медленный ток калия, управляемый напряжением». Наука. 242 (4881): 1042–1045. Bibcode:1988Научный ... 242.1042Т. Дои:10.1126 / science.3194754. PMID  3194754.
  17. ^ а б c Гампер Н., Фийон С., Хубер С.М., Фенг Й., Кобаяши Т., Коэн П., Ланг Ф. (февраль 2002 г.). «IGF-1 активирует K + каналы через PI3-киназу, PDK1 и SGK1». Pflügers Archiv. 443 (4): 625–634. Дои:10.1007 / s00424-001-0741-5. PMID  11907830. S2CID  85469972.
  18. ^ а б c Strutz-Seebohm N, Seebohm G, Shumilina E, Mack AF, Wagner HJ, Lampert A, Grahammer F, Henke G, Just L, Skutella T, Hollmann M, Lang F (июнь 2005 г.). «Глюкокортикоидные стероиды надпочечников и изоформы глюкокортикоид-индуцибельной киназы в регуляции экспрессии GluR6». Журнал физиологии. 565 (Pt 2): 391–401. Дои:10.1113 / jphysiol.2004.079624. ЧВК  1464533. PMID  15774535.
  19. ^ а б Boini KM, Hennige AM, Huang DY, Friedrich B, Palmada M, Boehmer C, Grahammer F, Artunc F, Ullrich S, Avram D, Osswald H, Wulff P, Kuhl D, Vallon V, Häring HU, Lang F (июль 2006 г. ). «Сывороточная и глюкокортикоид-индуцируемая киназа 1 опосредует солевую чувствительность толерантности к глюкозе». Сахарный диабет. 55 (7): 2059–2066. Дои:10.2337 / db05-1038. PMID  16804076.
  20. ^ а б Shojaiefard M, Christie DL, Lang F (сентябрь 2005 г.). «Стимуляция транспортера креатина SLC6A8 протеинкиназами SGK1 и SGK3». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 334 (3): 742–746. Дои:10.1016 / j.bbrc.2005.06.164. PMID  16036218.
  21. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q р s Lang F, Böhmer C, Palmada M, Seebohm G, Strutz-Seebohm N, Vallon V (октябрь 2006 г.). «(Пато) физиологическое значение изоформ киназ, индуцируемых сывороткой и глюкокортикоидами». Физиологические обзоры. 86 (4): 1151–1178. Дои:10.1152 / Physrev.00050.2005. PMID  17015487.
  22. ^ а б Вальдеггер С., Барт П., Рабер Г., Ланг Ф. (апрель 1997 г.). «Клонирование и характеристика предполагаемой человеческой серин / треониновой протеинкиназы, транскрипционно модифицированной во время анизотонических и изотонических изменений объема клетки». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (9): 4440–4445. Bibcode:1997PNAS ... 94,4440 Вт. Дои:10.1073 / пнас.94.9.4440. ЧВК  20741. PMID  9114008.
  23. ^ Wulff P, Vallon V, Huang DY, Völkl H, Yu F, Richter K, Jansen M, Schlünz M, Klingel K, Loffing J, Kauselmann G, Bösl MR, Lang F, Kuhl D (ноябрь 2002 г.). «Нарушение удержания Na (+) в почках у мышей с нокаутом sgk1». Журнал клинических исследований. 110 (9): 1263–1268. Дои:10.1172 / jci15696. ЧВК  151609. PMID  12417564.
  24. ^ а б c Ма Ю.Л., Цай М.С., Сюй В.Л., Ли Э.Х. (2006). «Протеинкиназа SGK способствует экспрессии долгосрочной потенциации в нейронах гиппокампа». Обучение и память. 13 (2): 114–118. Дои:10.1101 / лм. 179206. PMID  16585788.
  25. ^ а б Anacker C, Cattaneo A, Musaelyan K, Zunszain PA, Horowitz M, Molteni R, Luoni A, Calabrese F, Tansey K, Gennarelli M, Thuret S, Price J, Uher R, Riva MA, Pariante CM (май 2013 г.). «Роль киназы SGK1 в стрессе, депрессии и глюкокортикоидном воздействии на нейрогенез гиппокампа». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (21): 8708–8713. Bibcode:2013ПНАС..110.8708А. Дои:10.1073 / pnas.1300886110. ЧВК  3666742. PMID  23650397.
  26. ^ Леонг М.Л., Майяр А.С., Ким Б., О'Киф Б.А., Файерстоун Г.Л. (февраль 2003 г.). «Экспрессия сывороточной и индуцируемой глюкокортикоидами протеинкиназы, Sgk, является реакцией выживания клеток на несколько типов стимулов стресса окружающей среды в эпителиальных клетках молочной железы». Журнал биологической химии. 278 (8): 5871–5882. Дои:10.1074 / jbc.m211649200. PMID  12488318.
  27. ^ Уолд Х., Гарти Х., Палмер Л.Г., Поповцер М.М. (август 1998 г.). «Дифференциальная регуляция экспрессии ROMK в коре и мозговом веществе почек альдостероном и калием». Американский журнал физиологии. 275 (2, п. 2): F303 – F313. PMID  9691014.
  28. ^ Faresse N, Lagnaz D, Debonneville A, Ismailji A, Maillard M, Fejes-Toth G, Náray-Fejes-Tóth A, Staub O (апрель 2012 г.). «Мыши с индуцированным специфическим почечным нокаутом Sgk1 демонстрируют фенотип потери соли». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 302 (8): F977 – F985. Дои:10.1152 / ajprenal.00535.2011. PMID  22301619.
  29. ^ Хуанг Д.Ю., Бойни К.М., Фридрих Б., Мецгер М., Джаст Л., Оссвальд Х., Вульф П., Куль Д., Валлон В., Ланг Ф. (апрель 2006 г.). «Снижение гипертензивного эффекта комбинированной диеты с высоким содержанием фруктозы и соли у мышей, нацеленных на ген, лишенных функциональной сывороточной и глюкокортикоидной киназы SGK1». Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология. 290 (4): R935 – R944. Дои:10.1152 / ajpregu.00382.2005. PMID  16284089.
  30. ^ Корич Т., Эрнандес Н., Альварес де ла Роса Д., Шао Д., Ван Т., Канесса С.М. (апрель 2004 г.). «Экспрессия ENaC и сывороточной и глюкокортикоидной киназы 1 в кишечном эпителии крыс». Американский журнал физиологии. Физиология желудочно-кишечного тракта и печени. 286 (4): G663 – G670. Дои:10.1152 / ajpgi.00364.2003. PMID  14630642.
  31. ^ Das S, Aiba T, Rosenberg M, Hessler K, Xiao C, Quintero PA, Ottaviano FG, Knight AC, Graham EL, Boström P, Morissette MR, del Monte F, Begley MJ, Cantley LC, Ellinor PT, Tomaselli GF, Rosenzweig A (октябрь 2012 г.). «Патологическая роль киназы 1, регулируемой сывороткой и глюкокортикоидами, в неблагоприятном ремоделировании желудочков». Тираж. 126 (18): 2208–2219. Дои:10.1161 / cycleaha.112.115592. ЧВК  3484211. PMID  23019294.
  32. ^ Busjahn A, Seebohm G, Maier G, Toliat MR, Nürnberg P, Aydin A, Luft FC, Lang F (2004). «Ассоциация сывороточного гена и гена киназы, регулируемой глюкокортикоидами (sgk1), с интервалом QT». Клеточная физиология и биохимия. 14 (3): 135–142. Дои:10.1159/000078105. PMID  15107590. S2CID  25348868.
  33. ^ а б Seebohm G, Strutz-Seebohm N, Birkin R, Dell G, Bucci C, Spinosa MR, Baltaev R, Mack AF, Korniychuk G, Choudhury A, Marks D, Pagano RE, Attali B, Pfeufer A, Kass RS, Sanguinetti MC, Таваре Дж. М., Ланг Ф (март 2007 г.). «Регулирование эндоцитарной рециклинга калиевых каналов KCNQ1 / KCNE1». Циркуляционные исследования. 100 (5): 686–692. Дои:10.1161 / 01.RES.0000260250.83824.8f. PMID  17293474.
  34. ^ Seebohm G, Strutz-Seebohm N, Ureche ON, Henrion U, Baltaev R, Mack AF, Korniychuk G, Steinke K, Tapken D, Pfeufer A, Kääb S, Bucci C, Attali B, Merot J, Tavare JM, Hoppe UC, Sanguinetti MC, Lang F (декабрь 2008 г.). «Мутации, связанные с синдромом удлиненного QT в субъединицах KCNQ1 и KCNE1, нарушают нормальную рециркуляцию каналов IKs в эндосоме». Циркуляционные исследования. 103 (12): 1451–1457. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.108.177360. PMID  19008479.
  35. ^ Пеллегрини-Джампьетро Д.Е., Беннетт М.В., Зукин Р.С. (сентябрь 1992 г.). «Являются ли Ca (2 +) - проницаемые каинатные рецепторы / АМРА рецепторы более многочисленными в незрелом мозге?». Письма о неврологии. 144 (1–2): 65–69. Дои:10.1016 / 0304-3940 (92) 90717-Л. PMID  1331916. S2CID  23774762.
  36. ^ Rangone H, Poizat G, Troncoso J, Ross CA, MacDonald ME, Saudou F, Humbert S (январь 2004 г.). «Киназа SGK, индуцированная сывороткой и глюкокортикоидами, ингибирует токсичность, вызванную мутантным хантингтином, путем фосфорилирования серина 421 хантингтина». Европейский журнал нейробиологии. 19 (2): 273–279. Дои:10.1111 / j.0953-816x.2003.03131.x. PMID  14725621. S2CID  31016239.
  37. ^ Roux JC, Zala D, Panayotis N, Borges-Correia A, Saudou F, Villard L (февраль 2012 г.). «Модификация дозировки Mecp2 изменяет аксональный транспорт по пути Huntingtin / Hap1». Нейробиология болезней. 45 (2): 786–795. Дои:10.1016 / j.nbd.2011.11.002. PMID  22127389. S2CID  24617851.
  38. ^ Nuber UA, Kriaucionis S, Roloff TC, Guy J, Selfridge J, Steinhoff C, Schulz R, Lipkowitz B, Ropers HH, Holmes MC, Bird A (август 2005 г.). «Повышение регуляции регулируемых глюкокортикоидами генов на мышиной модели синдрома Ретта». Молекулярная генетика человека. 14 (15): 2247–2256. Дои:10.1093 / hmg / ddi229. PMID  16002417.
  39. ^ Maiyar AC, Leong ML, Firestone GL (март 2003 г.). «Импортин-альфа опосредует регулируемое ядерное нацеливание сывороточной и глюкокортикоид-индуцибельной протеинкиназы (Sgk) путем распознавания сигнала ядерной локализации в центральном домене киназы». Молекулярная биология клетки. 14 (3): 1221–39. Дои:10.1091 / mbc.E02-03-0170. ЧВК  151592. PMID  12631736.
  40. ^ Хаяши М., Таппинг Р.И., Чао ТХ, Ло Дж. Ф., Кинг Си Си, Ян Й, Ли Джей Ди (март 2001 г.). «BMK1 опосредует пролиферацию клеток, индуцированную фактором роста, посредством прямой клеточной активации сыворотки и глюкокортикоид-индуцибельной киназы». Журнал биологической химии. 276 (12): 8631–4. Дои:10.1074 / jbc.C000838200. PMID  11254654.
  41. ^ Ашер C, Синха I, Гарти Х (май 2003 г.). «Характеристика взаимодействий между Nedd4-2, ENaC и sgk-1 с использованием поверхностного плазмонного резонанса». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1612 (1): 59–64. Дои:10.1016 / с0005-2736 (03) 00083-х. PMID  12729930.
  42. ^ Снайдер П.М., Олсон Д.Р., Томас BC (январь 2002 г.). «Сывороточная и регулируемая глюкокортикоидами киназа модулирует Nedd4-2-опосредованное ингибирование эпителиального Na + канала». Журнал биологической химии. 277 (1): 5–8. Дои:10.1074 / jbc.C100623200. PMID  11696533.
  43. ^ а б Чун Дж, Квон Т., Ли Э, Сух П.Г., Чой Э.Дж., Сун Кан С. (октябрь 2002 г.). «Регулирующий фактор 2 Na (+) / H (+) обменника опосредует фосфорилирование сывороточной и глюкокортикоид-индуцированной протеинкиназы 1 с помощью 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы 1». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 298 (2): 207–15. Дои:10.1016 / с0006-291х (02) 02428-2. PMID  12387817.
  44. ^ Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Hemmings BA (июнь 1999 г.). «Сыворотка и глюкокортикоид-индуцибельная киназа (SGK) является мишенью для сигнального пути, стимулированного PI 3-киназой». Журнал EMBO. 18 (11): 3024–33. Дои:10.1093 / emboj / 18.11.3024. ЧВК  1171384. PMID  10357815.
  45. ^ Юнь СС, Чен И, Ланг Ф (март 2002 г.). «Глюкокортикоидная активация изоформы 3 обменника Na (+) / H (+) пересмотрена. Роль SGK1 и NHERF2». Журнал биологической химии. 277 (10): 7676–83. Дои:10.1074 / jbc.M107768200. PMID  11751930.

внешняя ссылка

  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: O00141 (Серин / треонин-протеинкиназа Sgk1) на PDBe-KB.