MAPK7 - MAPK7
Митоген-активированная протеинкиназа 7 также известен как MAP киназа 7 является фермент что у людей кодируется MAPK7 ген.[5][6]
Функция
MAPK7 является членом MAP киназа семья. Киназы MAP действуют как точка интеграции для множества биохимических сигналов и вовлечены в широкий спектр клеточных процессов, таких как пролиферация, дифференцировка, регуляция транскрипции и развитие. Эта киназа специфически активируется митоген-активируемой протеинкиназой киназой 5 (MAP2K5 /MEK5 ). Он участвует в последующих сигнальных процессах различных рецепторных молекул, включая рецепторные тирозинкиназы, и G-белковые рецепторы. В ответ на внеклеточные сигналы эта киназа перемещается в ядро клетки, где регулирует экспрессию генов посредством фосфорилирование, и активация различных факторы транскрипции. Сообщалось о четырех альтернативно сплайсированных вариантах транскрипта этого гена, кодирующих две различные изоформы.[7]
MAPK7 также важен для развития сердечно-сосудистой системы. [8] и необходим для эндотелиальный функция клетки.[9][10]
Взаимодействия
MAPK7 был показан взаимодействовать с:
Рекомендации
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000166484 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000001034 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ Пурандаре С.М., Ли Д.Д., Патель П.И. (март 1999 г.). «Отнесение большой MAP-киназы (PRKM7) к полосе р11.2 хромосомы 17 человека с гибридами соматических клеток». Cytogenet. Cell Genet. 83 (3–4): 258–9. Дои:10.1159/000015199. PMID 10072598. S2CID 31186896.
- ^ а б Чжоу Дж., Бао З. К., Диксон Дж. Э. (июнь 1995 г.). «Компоненты нового пути передачи сигнала протеинкиназы человека». J. Biol. Chem. 270 (21): 12665–9. Дои:10.1074 / jbc.270.21.12665. PMID 7759517.
- ^ «Ген Entrez: митоген-активированная протеинкиназа 7 MAPK7».
- ^ Хаяши М., Ли Джей Ди (октябрь 2004 г.). «Роль пути передачи сигналов BMK1 / ERK5: уроки нокаутных мышей». J. Mol. Med. 82 (12): 800–8. Дои:10.1007 / s00109-004-0602-8. PMID 15517128. S2CID 8499230.
- ^ Робертс О.Л., Холмс К., Мюллер Дж., Кросс Д.А., Кросс М.Дж. (декабрь 2009 г.). «ERK5 и регуляция функции эндотелиальных клеток». Biochem. Soc. Транс. 37 (Pt 6): 1254–9. Дои:10.1042 / BST0371254. PMID 19909257.
- ^ Робертс О.Л., Холмс К., Мюллер Дж., Кросс Д.А., Кросс М.Дж. (сентябрь 2010 г.). «ERK5 необходим для VEGF-опосредованного выживания и канальцевого морфогенеза первичных эндотелиальных клеток микрососудов человека». J. Cell Sci. 123 (Пт 18): 3189–200. Дои:10.1242 / jcs.072801. PMID 20736307.
- ^ Английский Дж. М., Пирсон Дж., Хокенберри Т., Шивакумар Л., Уайт М.А., Кобб М.Х. (октябрь 1999 г.). «Вклад пути ERK5 / MEK5 в передачу сигналов Ras / Raf и контроль роста». J. Biol. Chem. 274 (44): 31588–92. Дои:10.1074 / jbc.274.44.31588. PMID 10531364.
- ^ Кэмерон С.Дж., Малик С., Акаике М., Лернер-Мармарош Н., Ян С., Ли Дж. Д., Абэ Дж., Ян Дж. (Май 2003 г.). «Регулирование индуцированной эпидермальным фактором роста коммуникации щелевых соединений коннексина 43 посредством большой митоген-активируемой протеинкиназы 1 / ERK5, но не активации киназы ERK1 / 2». J. Biol. Chem. 278 (20): 18682–8. Дои:10.1074 / jbc.M213283200. PMID 12637502.
- ^ а б Ян СС, Орнатски О.И., Макдермотт Дж. К., Круз Т.Ф., Проди, Калифорния (октябрь 1998 г.). «Взаимодействие фактора усиления миоцитов 2 (MEF2) с митоген-активируемой протеинкиназой ERK5 / BMK1». Нуклеиновые кислоты Res. 26 (20): 4771–7. Дои:10.1093 / nar / 26.20.4771. ЧВК 147902. PMID 9753748.
- ^ Бушбек М., Айкхофф Дж., Соммер М.Н., Ульрих А. (август 2002 г.). «Фосфотирозин-специфическая фосфатаза PTP-SL регулирует путь передачи сигнала ERK5». J. Biol. Chem. 277 (33): 29503–9. Дои:10.1074 / jbc.M202149200. PMID 12042304.
- ^ Хаяши М., Таппинг Р.И., Чао ТХ, Ло Дж. Ф., Кинг Си Си, Ян Й, Ли Джей Ди (март 2001 г.). «BMK1 опосредует пролиферацию клеток, индуцированную фактором роста, посредством прямой клеточной активации сыворотки и глюкокортикоид-индуцибельной киназы». J. Biol. Chem. 276 (12): 8631–4. Дои:10.1074 / jbc.C000838200. PMID 11254654.
- ^ Чжэн Ц., Инь Г, Ян Ц., Кавет М., Берк BC (март 2004 г.). «14-3-3beta связывается с большой митоген-активируемой протеинкиназой 1 (BMK1 / ERK5) и регулирует функцию BMK1». J. Biol. Chem. 279 (10): 8787–91. Дои:10.1074 / jbc.M310212200. PMID 14679215.
дальнейшее чтение
- Ли Дж. Д., Улевич Р. Дж., Хан Дж. (1995). «Первичная структура BMK1: новая киназа карты млекопитающих». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 213 (2): 715–24. Дои:10.1006 / bbrc.1995.2189. PMID 7646528.
- Уорн-Крамер Б.Дж., Лампе П.Д., Курата В.Е., Канемицу М.Ю., Лу Л.В., Экхарт В., Лау А.Ф. (1996). «Характеристика сайтов фосфорилирования митоген-активируемой протеинкиназы на белке щелевого соединения коннексина-43». J. Biol. Chem. 271 (7): 3779–86. Дои:10.1074 / jbc.271.7.3779. PMID 8631994.
- Като Ю., Кравченко В. В., Таппинг Р. И., Хан Дж., Улевич Р. Дж., Ли Дж. Д. (1997). «BMK1 / ERK5 регулирует индуцированную сывороткой экспрессию ранних генов посредством фактора транскрипции MEF2C». EMBO J. 16 (23): 7054–66. Дои:10.1093 / emboj / 16.23.7054. ЧВК 1170308. PMID 9384584.
- Английский JM, Pearson G, Baer R, Cobb MH (1998). «Идентификация субстратов и регуляторов митоген-активируемой протеинкиназы ERK5 с использованием химерных протеинкиназ». J. Biol. Chem. 273 (7): 3854–60. Дои:10.1074 / jbc.273.7.3854. PMID 9461566.
- Грюнвальд М.Э., Ю. В. П., Ю. Х. Х., Яу К. В. (1998). «Идентификация домена на бета-субъединице катионного канала стержня, управляемого цГМФ, который опосредует ингибирование кальций-кальмодулином». J. Biol. Chem. 273 (15): 9148–57. Дои:10.1074 / jbc.273.15.9148. PMID 9535905.
- Уорн-Крамер Б.Дж., Коттрелл Г.Т., Берт Дж. М., Лау А.Ф. (1998). «Регулирование межклеточной связи щелевых соединений коннексина-43 с помощью митоген-активируемой протеинкиназы». J. Biol. Chem. 273 (15): 9188–96. Дои:10.1074 / jbc.273.15.9188. PMID 9535909.
- Ян СС, Орнатский О.И., Макдермотт Дж. К., Круз Т.Ф., Проди Калифорния (1998). «Взаимодействие фактора усиления миоцитов 2 (MEF2) с митоген-активируемой протеинкиназой ERK5 / BMK1». Нуклеиновые кислоты Res. 26 (20): 4771–7. Дои:10.1093 / nar / 26.20.4771. ЧВК 147902. PMID 9753748.
- Като Ю., Таппинг Р.И., Хуанг С., Уотсон М.Х., Улевич Р.Дж., Ли Дж.Д. (1998). «Bmk1 / Erk5 необходим для пролиферации клеток, вызванной эпидермальным фактором роста». Природа. 395 (6703): 713–6. Дои:10.1038/27234. PMID 9790194. S2CID 204997780.
- Чжао М, Нью Л., Кравченко В.В., Като Ю., Грам Х, ди Падова Ф., Олсон Э. Н., Улевич Р. Дж., Хан Дж. (1999). «Регулирование семейства транскрипционных факторов MEF2 с помощью p38». Мол. Клетка. Биол. 19 (1): 21–30. Дои:10.1128 / mcb.19.1.21. ЧВК 83862. PMID 9858528.
- Камакура С., Моригути Т., Нисида Э. (1999). «Активация протеинкиназы ERK5 / BMK1 рецепторными тирозинкиназами. Идентификация и характеристика пути передачи сигналов в ядро». J. Biol. Chem. 274 (37): 26563–71. Дои:10.1074 / jbc.274.37.26563. PMID 10473620.
- Английский Дж. М., Пирсон Г., Хокенберри Т., Шивакумар Л., Уайт М. А., Кобб М. Х. (1999). «Вклад пути ERK5 / MEK5 в передачу сигналов Ras / Raf и контроль роста». J. Biol. Chem. 274 (44): 31588–92. Дои:10.1074 / jbc.274.44.31588. PMID 10531364.
- Фукухара С., Мариниссен М.Дж., Кьяриелло М., Гуткинд Дж.С. (2000). «Передача сигналов от рецепторов, связанных с G-белком, к ERK5 / Big MAPK 1 включает семейства Galpha q и Galpha 12/13 гетеротримерных G-белков. Доказательства существования нового Ras И Rho-независимого пути». J. Biol. Chem. 275 (28): 21730–6. Дои:10.1074 / jbc.M002410200. PMID 10781600.
- Като Ю., Чжао М., Морикава А., Сугияма Т., Чакравортти Д., Коидэ Н., Йошида Т., Таппинг Р. И., Ян Ю., Ёкочи Т., Ли Дж. Д. (2000). «Большая митоген-активированная киназа регулирует множество членов семейства белков MEF2». J. Biol. Chem. 275 (24): 18534–40. Дои:10.1074 / jbc.M001573200. PMID 10849446.
- Ян Ц., Ло Х, Ли Дж. Д., Абэ Дж., Берк BC (2001). «Молекулярное клонирование вариантов сплайсинга ERK5 / BMK1 мыши и характеристика функциональных доменов ERK5». J. Biol. Chem. 276 (14): 10870–8. Дои:10.1074 / jbc.M009286200. PMID 11139578.
- Хаяши М., Таппинг Р.И., Чао ТХ, Ло Дж.Ф., Кинг СС, Ян Й, Ли Дж. Д. (2001). «BMK1 опосредует пролиферацию клеток, индуцированную фактором роста, посредством прямой клеточной активации сыворотки и глюкокортикоид-индуцибельной киназы». J. Biol. Chem. 276 (12): 8631–4. Дои:10.1074 / jbc.C000838200. PMID 11254654.
- Донг Ф., Гуткинд Дж. С., Ларнер А. С. (2001). «Гранулоцитарный колониестимулирующий фактор индуцирует активацию ERK5, которая дифференцированно регулируется протеин-тирозинкиназами и протеинкиназой С. Регулирование пролиферации и выживания клеток». J. Biol. Chem. 276 (14): 10811–6. Дои:10.1074 / jbc.M008748200. PMID 11278431.
- Watson FL, Heerssen HM, Bhattacharyya A, Klesse L, Lin MZ, Segal RA (2001). «Нейротрофины используют путь Erk5 для обеспечения ретроградной реакции выживания». Nat. Неврологи. 4 (10): 981–8. Дои:10.1038 / nn720. PMID 11544482. S2CID 3164934.
- Эспарис-Огандо А., Диас-Родригес Э., Монтеро Дж. К., Юсте Л., Креспо П., Пандиелла А. (2002). «Erk5 участвует в передаче сигнала нейрегулина и конститутивно активен в клетках рака груди, сверхэкспрессирующих ErbB2». Мол. Клетка. Биол. 22 (1): 270–85. Дои:10.1128 / MCB.22.1.270-285.2002. ЧВК 134212. PMID 11739740.
