Калирин - Википедия - Kalirin

КАЛРН
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыКАЛРН, ARHGEF24, CHD5, CHDS5, DUET, DUO, HAPIP, TRAD, калирин, киназа RhoGEF, киназа калирин RhoGEF
Внешние идентификаторыOMIM: 604605 MGI: 2685385 ГомолоГен: 57160 Генные карты: КАЛРН
Расположение гена (человек)
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человек)[1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение KALRN
Геномное расположение KALRN
Группа3q21.1-q21.2Начинать124,080,023 бп[1]
Конец124,726,325 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

8997

545156

Ансамбль

ENSG00000160145

ENSMUSG00000061751

UniProt

O60229

A2CG49

RefSeq (мРНК)

NM_001164268
NM_177357

RefSeq (белок)

NP_001157740
NP_796331

Расположение (UCSC)Chr 3: 124.08 - 124.73 МбChr 16: 33.97 - 34.57 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Калирин, также известный как Связанный с гентингтином белок, взаимодействующий с белками (HAPIP), протеиновый дуэт (DUO), или серин / треонин-протеинкиназа с доменом гомологии Dbl и плекстрина, это белок что у людей кодируется КАЛРН ген.[5][6] Калирин был впервые идентифицирован в 1997 году как белок, взаимодействующий с хантингтин-ассоциированный белок 1.[5] Также известно, что он играет важную роль в росте нервов и развитии аксонов.[7]

Калирин является членом семейства белков Dbl и Ро фактор обмена гуаниновых нуклеотидов.

Он назван в честь многорукой индуистской богини. Кали за его способность взаимодействовать с множеством других белков. Другое название Калирина, DUO, происходит от того факта, что он на 98% идентичен белку DUO крысы и на 80,6% идентичен белку человека под названием ТРИО. В отличие от TRIO, который экспрессируется во многих тканях, изоформы Калирина в основном обнаруживаются в головном мозге.

Клиническое значение

Несколько изоформы Калирина производятся альтернативное сращивание.[8] Одна из изоформ - Калирин-7 - необходима для ремоделирование синапсов в зрелых корковых нейронах и считается важным в развитии шизофрения,[9][10][11][12] что продемонстрировано развитием в подростковом возрасте симптомов шизофрении у мышей с нокаутом по калирину.[13] Болезнь Альцгеймера также может быть связан с калирином-7.[12][14][15]

Ген KALRN был связан с множеством неврологических расстройств как в результате больших усилий по секвенированию экзома и генома, так и в результате посмертных и клинических исследований.

Несколько мутаций в KALRN были связаны с неврологическими заболеваниями. При расстройстве аутистического спектра обнаружена мутация сдвига рамки считывания [16] это может привести к распаду транскрипта и гетерозиготности. Другой, обнаруженный во втором домене GEF, по прогнозам, очень вреден для активности RhoA-GEF и, вероятно, влияет на функцию изоформ калирина9 и 12 на ранних этапах развития нейронов.[17] У пациента с гомозиготной мутацией в домене повтора спектрина калирина была обнаружена тяжелая умственная отсталость,[18] и у пациентов с задержкой развития были идентифицированы как усекающие, так и миссенс-мутации.[19] Несколько интронных вариантов были связаны с зависимостью и, как было обнаружено, изменяли функцию областей мозга, ответственных за ожидание вознаграждения.[20] Эта связь с зависимостью подтверждается моделями на животных, где потеря калирина приводит к изменению самовведения кокаина и изменениям синапсов и экспрессии в ответ на кокаин.[21][22][23] Возможно, наиболее очевидная генетическая связь существует между калирином и шизофренией. Многочисленные миссенс-мутации в KALRN были идентифицированы в исследованиях секвенирования экзома в когортах больных шизофренией. [24] которые предположительно вредны для функции белка.

Нейрональные исследования предоставили понимание механизмов некоторых миссенс-мутаций, особенно в доменах GEF KALRN. Обнаруженная мутация в домене Rac-GEF вызывает сильное снижение активации Rac, разветвления нейронов и плотности шипов.[25] Эти эффекты были отражены мутациями в домене RhoA-GEF, вызывающими аналогичные нейрональные дефициты, но за счет продвижение Деятельность RhoA-GEF.[26] В дополнение к секвенированию экзома, посмертные исследования неизменно обнаруживали изменения в уровнях транскрипта калирина в мозге. [27][28] дальнейшее подтверждение роли калирина в этиологии шизофрении.

В дополнение к нарушениям развития нервной системы, калирин недоэкспрессируется в головном мозге после смерти при болезни Альцгеймера.[29][30] Эта потеря экспрессии калирина была воспроизведена на животных моделях болезни Альцгеймера.[31][32] Более того, введение калирина7 в культуру [33] или животных моделей [32] болезни Альцгеймера, способствовал устранению синаптических и поведенческих дефицитов, что свидетельствует о важной роли калирина в регулировании потери синапсов и когнитивных нарушений при болезни Альцгеймера.

Функция

Большинство эффектов калирина индуцируются через его каталитическую передачу сигналов домена GEF. Способствуя высвобождению GDP из Rac и RhoA, он действует как активатор передачи сигналов GTPase внутри клетки.[34] Хотя он способен активировать Rac и RhoA, большая часть его активности в регуляции морфологии нейронов приписывается активации пути Rac-PAK.[35] Было обнаружено, что калирин контролирует ветвление дендритов,[36] рост аксонов,[34][37] образование дендритного шипа [38] и синаптическая активность [39][40] и пластичность.[39][41][42][43] Эти эффекты регулируются белок-белковыми взаимодействиями и посттрансляционными модификациями в некаталитических доменах, и было показано, что они влияют на субклеточное нацеливание и активацию калирина.[39][38][44]

Было обнаружено, что Калирин играет решающую роль в синаптической активности и пластичности. Потеря KALRN приводит к снижению nMDAr и AMPAr-опосредованного mEPSC,[40] и животные с нокаутом по калирину-7 демонстрируют сильный дефицит NMDAr-опосредованного долгосрочного потенцирования [40][42] и длительная депрессия.[41] Это может быть связано со способностью регулировать передачу сигналов RAC-PAK и динамику актина, которые, в свою очередь, могут регулировать размер и плотность дендритных шипов.[40] Внутри дендритных шипов калирин взаимодействует с множеством белков, связанных с заболеванием, для регулирования прочности синапсов. Он напрямую взаимодействует с фактором риска шизофрении DISC1, который может подавлять функцию калирина в позвоночнике.[45] Кроме того, калирин7 напрямую взаимодействует с субъединицей GluN2B рецептора NMDA. [42] и PSD95 [46] в пределах постсинаптической плотности.

Важность KALRN в развитии нервной системы подтверждается моделями животных с нокаутом, которые демонстрируют глубокие недостатки в решении множества поведенческих задач. Животные с нокаутом по Калирину демонстрируют пониженную активность ГЭФ,[40] ветвление дендритов и плотность шипов.[47] Эти дефициты могут быть связаны с наблюдаемым снижением предымпульсного торможения, общительности и повышенной двигательной активности. Примечательно, что потеря калирина приводит к дефициту рабочей памяти, но не эталонной памяти.[40][48] Создание модели животных с нокаутом, специфичным для калирина7, выявило аналогичный дефицит плотности шипов,[48][49] предполагая центральную роль kalirin7 в регуляции нейрональных связей. Как полные, так и специфические по калирину-7 животные с нокаутом демонстрируют снижение тревожного поведения и нарушение контекстного обучения страху.[49][50][51]

Выражение

Множественные изоформы, возникающие в результате альтернативного сплайсинга и использования промоторов, демонстрируют различную экспрессию в тканях и в процессе развития.[52][53] Контроль над экспрессией калирина осуществляется за счет использования альтернативных промоторов, которые продуцируют альтернативные стартовые сайты и ограничивают экспрессию конкретными субпопуляциями нейронов и изменяют активность калирина в нейронах.[54][55] На раннем этапе развития в мозге преобладают длинные изоформы калирина 9 и 12. Эти изоформы содержат как Rac, так и RhoA селективный домен GEF и контролируют рост аксонов и ветвление дендритов. Калирин9 и 12 также экспрессируются повсеместно по всему телу. [56] и имеют функции вне мозга. Однако во время развития нервной системы изоформа калирина7 преимущественно экспрессируется в периоды синаптогенеза, и эта изоформа демонстрирует сильно ограниченную экспрессию коры.[56][57] Kalirin7 экспрессирует только N-концевые домены, включая домен Rac-GEF вместе с c-концевым PDZ-связывающим доменом, который строго нацелен на kalirin7 на постсинаптическую плотность.[46] Вероятно, это субклеточное распределение является жизненно важным для функции kalirin7, поскольку эта изоформа обеспечивает контроль плотности дендритных шипов и синаптической пластичности. Вероятно, что мутации, которые приводят к нарушению регуляции функции калирина в головном мозге, ответственны за роль калирина при множественных неврологических расстройствах.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000160145 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000061751 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б Коломер V, Энгелендер С., Шарп А.Х., Дуан К., Купер Дж. К., Ланахан А. и др. (Сентябрь 1997 г.). «Связанный с гентингтином белок 1 (HAP1) связывается с Trio-подобным полипептидом с доменом фактора обмена гуаниновых нуклеотидов rac1». Молекулярная генетика человека. 6 (9): 1519–25. Дои:10.1093 / hmg / 6.9.1519. PMID  9285789.
  6. ^ Каваи Т., Санджо Х, Акира С. (февраль 1999 г.). «Duet - это новая серин / треониновая киназа с доменами Dbl-Homology (DH) и Pleckstrin-Homology (PH)». Ген. 227 (2): 249–55. Дои:10.1016 / S0378-1119 (98) 00605-2. PMID  10023074.
  7. ^ Чакрабарти К., Лин Р., Шиллер Н. И., Ван Й, Коуби Д., Фан Й. X и др. (Июнь 2005 г.). «Критическая роль Калирина в передаче сигналов фактора роста нервов через TrkA». Молекулярная и клеточная биология. 25 (12): 5106–18. Дои:10.1128 / MCB.25.12.5106-5118.2005. ЧВК  1140581. PMID  15923627.
  8. ^ McPherson CE, Eipper BA, Mains RE (февраль 2002 г.). «Геномная организация и дифференциальная экспрессия изоформ Калирина». Ген. 284 (1–2): 41–51. Дои:10.1016 / S0378-1119 (02) 00386-4. PMID  11891045.
  9. ^ Xie Z, Srivastava DP, Photowala H, Kai L, Cahill ME, Woolfrey KM, et al. (Ноябрь 2007 г.). «Калирин-7 контролирует зависимую от активности структурную и функциональную пластичность дендритных шипов». Нейрон. 56 (4): 640–56. Дои:10.1016 / j.neuron.2007.10.005. ЧВК  2118058. PMID  18031682.
  10. ^ Ма XM, Кирали Д.Д., Гайер Э.Д., Ван И, Ким Э.Дж., Левин Э.С. и др. (Ноябрь 2008 г.). «Калирин-7 необходим для синаптической структуры и функции». Журнал неврологии. 28 (47): 12368–82. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.4269-08.2008. ЧВК  2586970. PMID  19020030.
  11. ^ Sommer JE, Budreck EC (апрель 2009 г.). «Калирин-7: связь пластичности позвоночника и поведения». Журнал неврологии. 29 (17): 5367–9. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.0235-09.2009. ЧВК  2684031. PMID  19403804.
  12. ^ а б Пензес П., Джонс К.А. (август 2008 г.). «Динамика дендритного позвоночника - ключевая роль калирина-7». Тенденции в неврологии. 31 (8): 419–27. Дои:10.1016 / j.tins.2008.06.001. ЧВК  3973420. PMID  18597863.
  13. ^ Кэхилл ME, Xie Z, Day M, Photowala H, Barbolina MV, Miller CA и др. (Август 2009 г.). «Калирин регулирует морфогенез коркового отдела позвоночника и поведенческие фенотипы, связанные с заболеванием». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (31): 13058–63. Bibcode:2009PNAS..10613058C. Дои:10.1073 / pnas.0904636106. ЧВК  2722269. PMID  19625617.
  14. ^ Youn H, Ji I, Ji HP, Markesbery WR, Ji TH (ноябрь 2007 г.). «Недостаточная экспрессия Калирина-7 увеличивает активность iNOS в культивируемых клетках и коррелирует с повышенной активностью iNOS в гиппокампе при болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера. 12 (3): 271–81. Дои:10.3233 / jad-2007-12309. PMID  18057561.
  15. ^ Youn H, Jeoung M, Koo Y, Ji H, Markesbery WR, Ji I, Ji TH (июнь 2007 г.). «Калирин недостаточно экспрессируется в гиппокампе при болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера. 11 (3): 385–97. Дои:10.3233 / jad-2007-11314. PMID  17851188.
  16. ^ Лек М, Диаб Н (15.07.2019). «Рекомендации преподавателей по крупномасштабному исследованию секвенирования экзома затрагивают как связанные с развитием, так и функциональные изменения в нейробиологии аутизма». Дои:10.3410 / ф.734542901.793562583. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  17. ^ Leblond CS, Cliquet F, Carton C, Huguet G, Mathieu A, Kergrohen T и др. (2018-07-06). «И редкие, и распространенные генетические варианты способствуют развитию аутизма на Фарерских островах». NPJ Геномная медицина. 4: 1. bioRxiv  10.1101/363853. Дои:10.1038 / s41525-018-0075-2. ЧВК  6341098. PMID  30675382. S2CID  196670411.
  18. ^ Макританасис П., Гиппони М., Сантони Ф.А., Заки М., Исса М.Ю., Ансар М. и др. (Июль 2016 г.). «Секвенирование экзома раскрывает гомозиготный вариант KALRN как вероятную причину умственной отсталости и низкого роста в кровной родословной». Геномика человека. 10 (1): 26. Дои:10.1186 / s40246-016-0082-2. ЧВК  4947303. PMID  27421267.
  19. ^ «Распространенность и архитектура мутаций De Novo при нарушениях развития» (PDF). Акушерско-гинекологический осмотр. 72 (6): 340–341. Июнь 2017 г. Дои:10.1097 / ogx.0000000000000460. ISSN  0029-7828.
  20. ^ Пенья-Оливер Й., Карвалью Ф.М., Санчес-Ройдж С., Куинлан Э.Б., Джиа Т., Уокер-Тилли Т. и др. (2016-04-07). «Генетические анализы мыши и человека связывают калирин с активацией вентрального полосатого тела при импульсивности и злоупотреблении алкоголем». Границы генетики. 7: 52. Дои:10.3389 / fgene.2016.00052. ЧВК  4823271. PMID  27092175.
  21. ^ Киралы Д.Д., Немировский Н.Е., ЛаРез Т.П., Томек С.Е., Ян С.Л., Олив М.Ф. и др. (Октябрь 2013). «Конститутивный нокаут калирина-7 приводит к увеличению показателей самоуправления кокаина». Молекулярная фармакология. 84 (4): 582–90. Дои:10.1124 / моль.113.087106. ЧВК  3781382. PMID  23894151.
  22. ^ «Коррекция: Ван и др., Калирин-7 опосредует индуцированный кокаином рецептор AMPA и пластичность позвоночника, обеспечивая стимулирование сенсибилизации». Журнал неврологии. 34 (2): 688. 2014-01-08. Дои:10.1523 / jneurosci.4822-13.2014. ISSN  0270-6474. S2CID  219222516.
  23. ^ Кирали Д.Д., Ма XM, Mazzone CM, Xin X, Mains RE, Эйппер Б.А. (август 2010 г.). «Поведенческие и морфологические реакции на кокаин требуют калирина7». Биологическая психиатрия. 68 (3): 249–55. Дои:10.1016 / j.biopsych.2010.03.024. ЧВК  2907465. PMID  20452575.
  24. ^ Бурдон, Кэтрин П. (07.03.2014). «Рекомендации факультета полигенного бремени редких деструктивных мутаций при шизофрении». Дои:10.3410 / ф.718252264.793491785. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  25. ^ Рассел Т.А., Близинский К.Д., Cobia DJ, Cahill ME, Xie Z, Sweet RA и др. (Сентябрь 2014 г.). «Вариант последовательности в человеческом KALRN нарушает функцию белка и совпадает с уменьшением толщины коры». Nature Communications. 5 (1): 4858. Bibcode:2014 НатКо ... 5.4858R. Дои:10.1038 / ncomms5858. ЧВК  4166532. PMID  25224588.
  26. ^ Кусима И., Накамура Ю., Алексич Б., Икеда М., Ито Ю., Шиино Т. и др. (Май 2012 г.). «Резеквенирование и анализ ассоциации генов KALRN и EPHB1 и их вклад в предрасположенность к шизофрении». Бюллетень по шизофрении. 38 (3): 552–60. Дои:10.1093 / schbul / sbq118. ЧВК  3329972. PMID  21041834.
  27. ^ Нараян С., Тан Б., старший старший научный сотрудник, Гилмартин Т. Дж., Сатклифф Дж. Г., декан Б., Томас Э.А. (ноябрь 2008 г.). «Молекулярные профили шизофрении в ЦНС на разных стадиях болезни». Исследование мозга. 1239: 235–48. Дои:10.1016 / j.brainres.2008.08.023. ЧВК  2783475. PMID  18778695.
  28. ^ Хилл Дж. Дж., Хашимото Т., Льюис Д. А. (июнь 2006 г.). «Молекулярные механизмы, способствующие изменениям дендритного отдела позвоночника в префронтальной коре головного мозга пациентов с шизофренией». Молекулярная психиатрия. 11 (6): 557–66. Дои:10.1038 / sj.mp.4001792. PMID  16402129. S2CID  614799.
  29. ^ Youn H, Jeoung M, Koo Y, Ji H, Markesbery WR, Ji I, Ji TH (июнь 2007 г.). «Калирин недостаточно экспрессируется в гиппокампе при болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера. 11 (3): 385–97. Дои:10.3233 / jad-2007-11314. PMID  17851188.
  30. ^ Youn H, Ji I, Ji HP, Markesbery WR, Ji TH (ноябрь 2007 г.). «Недостаточная экспрессия Калирина-7 увеличивает активность iNOS в культивируемых клетках и коррелирует с повышенной активностью iNOS в гиппокампе при болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера. 12 (3): 271–81. Дои:10.3233 / jad-2007-12309. PMID  18057561.
  31. ^ Нэрн А., Лесли С. (2018-12-19). «Рекомендации факультета по изменениям в синаптическом протеоме при таупатии и спасению тау-индуцированной потери синапсов антителами C1q». Дои:10.3410 / ф.734327820.793554446. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  32. ^ а б Cissé M, Duplan E, Lorivel T., Dunys J, Bauer C, Meckler X и др. (Ноябрь 2017 г.). «Фактор транскрипции XBP1s восстанавливает синаптическую пластичность и память гиппокампа за счет контроля пути Калирина-7 в модели Альцгеймера». Молекулярная психиатрия. 22 (11): 1562–1575. Дои:10.1038 / mp.2016.152. ЧВК  5658671. PMID  27646263.
  33. ^ Xie Z, Shapiro LP, Cahill ME, Russell TA, Lacor PN, Klein WL, Penzes P (май 2019 г.). «Калирин-7 предотвращает дисгенезию дендритного позвоночника, вызванную олигомерами, полученными из бета-амилоида». Европейский журнал нейробиологии. 49 (9): 1091–1101. Дои:10.1111 / ejn.14311. ЧВК  6559832. PMID  30565792.
  34. ^ а б Penzes P, Johnson RC, Kambampati V, Mains RE, Eipper BA (ноябрь 2001 г.). «Различная роль двух доменов фактора обмена Rho GDP / GTP калирина в регуляции роста нейритов и морфологии нейронов». Журнал неврологии. 21 (21): 8426–34. Дои:10.1523 / jneurosci.21-21-08426.2001. ЧВК  6762781. PMID  11606631.
  35. ^ Джонс К.А., Шривастава Д.П., Аллен Дж.А., Страчан Р.Т., Рот Б.Л., Пензес П. (ноябрь 2009 г.). «Быстрая модуляция морфологии позвоночника с помощью рецептора серотонина 5-HT2A посредством передачи сигналов калирина-7». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (46): 19575–80. Bibcode:2009PNAS..10619575J. Дои:10.1073 / pnas.0905884106. ЧВК  2780750. PMID  19889983.
  36. ^ Ян Ю., Эйппер Б.А., Mains RE (октябрь 2015 г.). «Калирин-9 и Калирин-12 играют важную роль в росте и ветвлении дендритов». Кора головного мозга. 25 (10): 3487–501. Дои:10.1093 / cercor / bhu182. ЧВК  4585498. PMID  25146373.
  37. ^ May V, Schiller MR, Eipper BA, Mains RE (август 2002). «Калирин Dbl-гомологичный домен фактора 1 обмена гуаниновых нуклеотидов инициирует отрастание новых аксонов посредством механизмов, опосредованных RhoG». Журнал неврологии. 22 (16): 6980–90. Дои:10.1523 / jneurosci.22-16-06980.2002. ЧВК  6757900. PMID  12177196. S2CID  15927856.
  38. ^ а б Xie Z, Srivastava DP, Photowala H, Kai L, Cahill ME, Woolfrey KM, et al. (Ноябрь 2007 г.). «Калирин-7 контролирует зависимую от активности структурную и функциональную пластичность дендритных шипов». Нейрон. 56 (4): 640–56. Дои:10.1016 / j.neuron.2007.10.005. ЧВК  2118058. PMID  18031682.
  39. ^ а б c Herring BE, Nicoll RA (февраль 2016 г.). «Белки Калирин и Трио играют важную роль в возбуждающей синаптической передаче и ДП».. Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 113 (8): 2264–9. Bibcode:2016PNAS..113.2264H. Дои:10.1073 / pnas.1600179113. ЧВК  4776457. PMID  26858404.
  40. ^ а б c d е ж Кэхилл ME, Xie Z, Day M, Photowala H, Barbolina MV, Miller CA и др. (Август 2009 г.). «Калирин регулирует морфогенез коркового отдела позвоночника и поведенческие фенотипы, связанные с заболеванием». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (31): 13058–63. Bibcode:2009PNAS..10613058C. Дои:10.1073 / pnas.0904636106. ЧВК  2722269. PMID  19625617.
  41. ^ а б Лемтири-Члих Ф., Чжао Л., Кирали Д.Д., Эйппер Б.А., Mains RE, Levine ES (декабрь 2011 г.). «Калирин-7 необходим для нормальной синаптической пластичности, зависящей от рецепторов NMDA». BMC Neuroscience. 12 (1): 126. Дои:10.1186/1471-2202-12-126. ЧВК  3261125. PMID  22182308.
  42. ^ а б c Кирали Д.Д., Лемтири-Члих Ф., Левин Э.С., Mains RE, Эйппер Б.А. (август 2011 г.). «Калирин связывает субъединицу NR2B рецептора NMDA, изменяя его синаптическую локализацию и функцию». Журнал неврологии. 31 (35): 12554–65. Дои:10.1523 / jneurosci.3143-11.2011. ЧВК  3172699. PMID  21880917.
  43. ^ ЛаРес Т.П., Ян Й., Эйппер Б.А., Mains RE (май 2017 г.). «Использование мышей с условным нокаутом Калирина для определения его роли в поведении, опосредованном дофаминовыми рецепторами». BMC Neuroscience. 18 (1): 45. Дои:10.1186 / s12868-017-0363-2. ЧВК  5442696. PMID  28535798.
  44. ^ Паскус Дж. Д., Тиан Ч., Финглтон Э., Шен С., Чен Х, Ли И и др. (Декабрь 2019 г.). «Синаптический калирин-7 и трио интерактомы раскрывают механизм действия нейролигина-1, зависимый от белка GEF». Отчеты по ячейкам. 29 (10): 2944–2952.e5. Дои:10.1016 / j.celrep.2019.10.115. PMID  31801062.
  45. ^ Хаяси-Такаги А., Такаки М., Грациан Н., Сешадри С., Мердок Н., Данлоп А. Дж. И др. (Март 2010 г.). «Нарушенная шизофрения 1 (DISC1) регулирует шипы глутаматного синапса через Rac1». Природа Неврология. 13 (3): 327–32. Дои:10.1038 / № 2487. ЧВК  2846623. PMID  20139976.
  46. ^ а б Penzes P, Johnson RC, Sattler R, Zhang X, Huganir RL, Kambampati V, et al. (Январь 2001 г.). «Нейрональный Rho-GEF Kalirin-7 взаимодействует с белками, содержащими домен PDZ, и регулирует дендритный морфогенез». Нейрон. 29 (1): 229–42. Дои:10.1016 / s0896-6273 (01) 00193-3. PMID  11182094. S2CID  7014018.
  47. ^ Се З., Кэхилл М.Э., Пензес П. (январь 2010 г.). «Потеря Калирина приводит к морфологическим изменениям коры головного мозга». Молекулярная и клеточная нейронауки. 43 (1): 81–9. Дои:10.1016 / j.mcn.2009.09.006. ЧВК  2818244. PMID  19800004.
  48. ^ а б Vanleeuwen JE, Penzes P (декабрь 2012 г.). «Длительное нарушение пластичности позвоночника приводит к выраженным нарушениям когнитивной функции». Журнал нейрохимии. 123 (5): 781–9. Дои:10.1111 / j.1471-4159.2012.07899.x. ЧВК  3493825. PMID  22862288.
  49. ^ а б Се З., Кэхилл М.Э., Радулович Дж., Ван Дж., Кэмпбелл С.Л., Миллер К.А. и др. (Январь 2011 г.). «Фенотипы гиппокампа у мышей с дефицитом калирина». Молекулярная и клеточная нейронауки. 46 (1): 45–54. Дои:10.1016 / j.mcn.2010.08.005. ЧВК  3576140. PMID  20708080.
  50. ^ Мандела П., Янкова М., Конти Л. Х., Ма Х. М., Грейди Дж., Эйппер Б. А., Mains RE (ноябрь 2012 г.). «Калрн играет ключевую роль в нервной системе и за ее пределами». BMC Neuroscience. 13 (1): 136. Дои:10.1186/1471-2202-13-136. ЧВК  3541206. PMID  23116210.
  51. ^ Ма ХМ, Кирали Д.Д., Гайер Э.Д., Ван И, Ким Э.Дж., Левин Э.С. и др. (Ноябрь 2008 г.). «Калирин-7 необходим для синаптической структуры и функции». Журнал неврологии. 28 (47): 12368–82. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.4269-08.2008. ЧВК  2586970. PMID  19020030.
  52. ^ Johnson RC, Penzes P, Eipper BA, Mains RE (июнь 2000 г.). «Изоформы калирина, члена семейства нейронных Dbl, образованные с использованием различных 5'- и 3'-концов вместе с внутренним сайтом инициации трансляции». Журнал биологической химии. 275 (25): 19324–33. Дои:10.1074 / jbc.m000676200. PMID  10777487. S2CID  2718066.
  53. ^ McPherson CE, Eipper BA, Mains RE (февраль 2002 г.). «Геномная организация и дифференциальная экспрессия изоформ Калирина». Ген. 284 (1–2): 41–51. Дои:10.1016 / s0378-1119 (02) 00386-4. PMID  11891045.
  54. ^ Mains RE, Кирали Д.Д., Eipper-Mains JE, Ma XM, Eipper BA (февраль 2011 г.). «Использование промотора Kalrn и экспрессия изоформы реагируют на хроническое воздействие кокаина». BMC Neuroscience. 12 (1): 20. Дои:10.1186/1471-2202-12-20. ЧВК  3048553. PMID  21329509.
  55. ^ Миллер МБ, Вишваната К.С., Сеть RE, Эйппер Б.А. (май 2015 г.). «N-концевая амфипатическая спираль связывает фосфоинозитиды и усиливает мембранные взаимодействия, опосредованные доменом Kalirin Sec14». Журнал биологической химии. 290 (21): 13541–55. Дои:10.1074 / jbc.m115.636746. ЧВК  4505600. PMID  25861993.
  56. ^ а б Hansel DE, Quiñones ME, Ronnett GV, Eipper BA (июль 2001 г.). «Калирин, фактор обмена GDP / GTP семейства Dbl, локализуется в нервной, мышечной и эндокринной ткани во время эмбрионального развития крысы». Журнал гистохимии и цитохимии. 49 (7): 833–44. Дои:10.1177/002215540104900704. PMID  11410608. S2CID  14973698.
  57. ^ Мандела П., Ма XM (2012). «Калирин, ключевой игрок в формировании синапсов, причастен к заболеваниям человека». Нейронная пластичность. 2012: 728161. Дои:10.1155/2012/728161. ЧВК  3324156. PMID  22548195.

внешняя ссылка