MAP2K6 - MAP2K6

MAP2K6
Белок MAP2K6 PDB 3ENM.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыMAP2K6, MAPKK6, MEK6, MKK6, PRKMK6, SAPKK-3, SAPKK3, митоген-активированная протеинкиназа киназа 6
Внешние идентификаторыOMIM: 601254 MGI: 1346870 ГомолоГен: 55686 Генные карты: MAP2K6
Расположение гена (человек)
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человек)[1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное расположение MAP2K6
Геномное расположение MAP2K6
Группа17q24.3Начинать69,414,697 бп[1]
Конец69,553,865 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MAP2K6 205699 в формате fs.png

PBB GE MAP2K6 205698 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_002758
NM_031988
NM_001330450

NM_011943

RefSeq (белок)

NP_001317379
NP_002749

Расположение (UCSC)Chr 17: 69,41 - 69,55 МбChr 11: 110,4 - 110,53 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Митоген-активированная протеинкиназа киназа 6 с двойной специфичностью также известный как MAP киназа киназа 6 (MAPKK 6) или MAPK / ERK киназа 6 является фермент что у людей кодируется MAP2K6 ген, на хромосома 17.[5]

Функция

MAPKK 6 является членом семейства протеинкиназ с двойной специфичностью, которое функционирует как митоген-активированный белок (MAP) киназа киназа. Киназы MAP, также известный как киназы, регулируемые внеклеточными сигналами (ERK), действуют как точка интеграции для множества биохимических сигналов. Этот белок фосфорилаты и активирует p38 MAP киназа в ответ на воспалительный цитокины или экологический стресс. Как важный компонент опосредованной киназой p38 MAP путь передачи сигнала, этот ген участвует во многих клеточных процессах, таких как остановка клеточного цикла, вызванная стрессом, транскрипция активация и апоптоз.[6]

Взаимодействия

MAP2K6 был показан взаимодействовать с ТАОК2,[7] ASK1,[8][9] MAPK14[7][10][11][12] и MAP3K7.[13][14][15][16]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000108984 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020623 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Хан Дж., Ли Дж. Д., Цзян Й, Ли З, Фэн Л., Улевич Р. Дж. (Февраль 1996 г.). «Характеристика структуры и функции новой киназы MAP-киназы (MKK6)». Журнал биологической химии. 271 (6): 2886–91. Дои:10.1074 / jbc.271.6.2886. PMID  8621675.
  6. ^ «Ген Entrez: MAP2K6 митоген-активированная протеинкиназа киназа 6».
  7. ^ а б Чен З., Кобб М.Х. (май 2001 г.). «Регулирование киназных путей митоген-активированного протеина (MAP), чувствительного к стрессу, с помощью TAO2». Журнал биологической химии. 276 (19): 16070–5. Дои:10.1074 / jbc.M100681200. PMID  11279118.
  8. ^ Хуанг С., Шу Л., Диллинг М.Б., Истон Дж., Харвуд ФК, Итиджо Х., Хоутон П.Дж. (июнь 2003 г.). «Устойчивая активация каскада JNK и апоптоз, индуцированный рапамицином, подавляются p53 / p21 (Cip1)». Молекулярная клетка. 11 (6): 1491–501. Дои:10.1016 / S1097-2765 (03) 00180-1. PMID  12820963.
  9. ^ Морита К., Сайто М., Тобиуме К., Мацуура Х., Эномото С., Нишито Х., Итиджо Х. (ноябрь 2001 г.). «Регулирование отрицательной обратной связи ASK1 протеинфосфатазой 5 (PP5) в ответ на окислительный стресс». Журнал EMBO. 20 (21): 6028–36. Дои:10.1093 / emboj / 20.21.6028. ЧВК  125685. PMID  11689443.
  10. ^ Санс-Морено В., Касар Б., Креспо П. (май 2003 г.). «Изоформа p38alpha Mxi2 связывается с регулируемой внеклеточными сигналами киназой 1 и митоген-активируемой протеинкиназой 2 и регулирует ее ядерную активность, поддерживая уровни фосфорилирования». Молекулярная и клеточная биология. 23 (9): 3079–90. Дои:10.1128 / MCB.23.9.3079-3090.2003. ЧВК  153192. PMID  12697810.
  11. ^ Рейнго Дж., Уитмарш А.Дж., Барретт Т., Дерихард Б., Дэвис Р.Дж. (март 1996 г.). «Экспрессия гена, регулируемая MKK3 и MKK6, опосредована сигнальным путем передачи сигнала митоген-активируемой протеинкиназы p38». Молекулярная и клеточная биология. 16 (3): 1247–55. Дои:10.1128 / mcb.16.3.1247. ЧВК  231107. PMID  8622669.
  12. ^ Штейн Б., Брэди Х., Ян М.Х., Янг Д. Б., Барбоза М. С. (май 1996 г.). «Клонирование и характеристика MEK6, нового члена каскада митоген-активируемых протеинкиназ-киназ». Журнал биологической химии. 271 (19): 11427–33. Дои:10.1074 / jbc.271.19.11427. PMID  8626699.
  13. ^ Иситани Т., Такаэсу Г., Ниномия-Цудзи Дж., Сибуя Х., Гейнор Р. Б., Мацумото К. (декабрь 2003 г.). «Роль TAB2-родственного белка TAB3 в передаче сигналов IL-1 и TNF». Журнал EMBO. 22 (23): 6277–88. Дои:10.1093 / emboj / cdg605. ЧВК  291846. PMID  14633987.
  14. ^ Ван С., Дэн Л., Хун М., Аккараджу Г.Р., Иноуэ Дж., Чен З.Дж. (июль 2001 г.). «TAK1 представляет собой убиквитин-зависимую киназу MKK и IKK». Природа. 412 (6844): 346–51. Дои:10.1038/35085597. PMID  11460167. S2CID  9641806.
  15. ^ Ниномия-Цудзи Дж., Кисимото К., Хияма А., Иноуэ Дж., Цао З., Мацумото К. (март 1999 г.). «Киназа TAK1 может активировать NIK-I kappaB, а также каскад киназ MAP в пути передачи сигнала IL-1». Природа. 398 (6724): 252–6. Дои:10.1038/18465. PMID  10094049. S2CID  4421236.
  16. ^ Сакурай Х., Миёси Х., Мизуками Дж., Сугита Т. (июнь 2000 г.). «Зависимая от фосфорилирования активация киназы киназы протеинкиназы, активируемой митогеном TAK1, с помощью TAB1». Письма FEBS. 474 (2–3): 141–5. Дои:10.1016 / S0014-5793 (00) 01588-X. PMID  10838074. S2CID  30831863.

дальнейшее чтение