Протеинкиназа, активированная АМФ, альфа-1 - Protein kinase, AMP-activated, alpha 1

PRKAA1
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	4КРАСНЫЙ, 4RER, 4REW, 5EZV
Идентификаторы
Псевдонимы	PRKAA1, AMPK, AMPKa1, протеинкиназа, AMP-активированная, альфа-1, протеинкиназа AMP-активированная каталитическая субъединица альфа-1
Внешние идентификаторы	OMIM: 602739 MGI: 2145955 ГомолоГен: 49590 Генные карты: PRKAA1
Номер ЕС	2.7.11.26
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 5 (человек)
Конец	40,798,374 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 15 (мышь)
Конец	5,181,899 бп
Экспрессия РНК шаблон
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• трансферазная активность; • связывание нуклеотидов; • активность протеинкиназы; • активность цАМФ-зависимой протеинкиназы; • [ацетил-КоА карбоксилаза киназная активность]; • Активность AMP-активированной протеинкиназы; • активность гистон-серинкиназы; • связывание хроматина; • связывание ионов металлов; • киназная активность; • активность протеин-серин / треонинкиназы; • активность тау-протеинкиназы; • связывание с С-концом белка; • GO: 0001948 связывание с белками; • [гидроксиметилглутарил-КоА редуктаза (НАДФН) киназная активность]; • Связывание АТФ; • связывание тау-белка;
Сотовый компонент	• нуклеотид-активированный протеинкиназный комплекс; • апикальная плазматическая мембрана; • нуклеоплазма; • ядро клетки; • цитоплазма; • цитозоль; • ядерное пятнышко; • внутриклеточный; • аксон; • дендрит; • макромолекулярный комплекс; • тело нейрональной клетки;
Биологический процесс	• клеточный ответ на азоторганическое соединение; • стероидный метаболический процесс; • клеточный ответ на голодание по глюкозе; • процесс биосинтеза стерола; • процесс биосинтеза липидов; • регуляция транскрипции, ДНК-шаблон; • ответ на гипоксию; • клеточный ответ на этанол; • гомеостаз глюкозы; • положительная регуляция развития скелетной мышечной ткани; • гетероолигомеризация белков; • ритмический процесс; • фосфорилирование; • липидный обмен; • регуляция опосредованного пузырьками транспорта; • отрицательная регуляция апоптотического процесса; • метаболический процесс холестерина; • Сигнальный путь Wnt; • ответ на активность; • метаболический процесс жирных кислот; • транскрипция, ДНК-шаблон; • клеточный ответ на стимул простагландина Е; • аутофагия; • фосфорилирование белков; • отрицательная регуляция передачи сигналов TOR; • холодная акклиматизация; • положительная регуляция экспрессии генов; • ответ на камптотецин; • процесс биосинтеза жирных кислот; • гомеостаз жирных кислот; • регулирование циркадного ритма; • активация активности MAPK; • окисление жирных кислот; • регуляция фосфорилирования пептидил-серина; • клеточный ответ на уровень питательных веществ; • положительное регулирование пролиферации клеток; • отрицательная регуляция процесса биосинтеза глюкозилцерамидов; • метаболический процесс глюкозы; • остановка клеточного цикла; • положительная регуляция процесса биосинтеза холестерина; • ответ на кофеин; • гистон-сериновое фосфорилирование; • процесс биосинтеза холестерина; • отрицательная регуляция липидного катаболического процесса; • реакция на гамма-излучение; • макроавтофагия; • ответ на УФ; • положительная регуляция гликолитического процесса; • реакция на перекись водорода; • клеточный ответ на гипоксию; • преобразование сигнала; • клеточный ответ на перекись водорода; • процесс биосинтеза стероидов; • регуляция передачи сигнала медиатором класса p53; • положительное регулирование аутофагии; • Сигнальный каскад CAMKK-AMPK; • регуляция макроаутофагии; • организация хроматина; • положительная регуляция транскрипции с митохондриального промотора; • положительное регулирование доставки белка в митохондрии; • отрицательная регуляция экспрессии генов; • клеточный ответ на окислительный стресс; • GO: 0007243 внутриклеточная передача сигнала; • отрицательная регуляция сигнального пути рецептора инсулина; • моторное поведение; • регулирование сборки напряженных гранул; • нейронно-клеточный гомеостаз; • регуляция организации цитоскелета микротрубочек; • клеточный ответ на ион кальция; • клеточный ответ на стимул глюкозы; • энергетический гомеостаз; • положительная регуляция локализации клеточного белка; • отрицательная регуляция деацетилирования тубулина; • положительное регулирование ацетилирования пептидил-лизина;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	5562
	105787
	ENSG00000132356
	ENSMUSG00000050697
	Q13131
	Q5EG47
	NM_006251; NM_206907
	NM_001013367; NM_001355640
NP_006242; NP_996790; NP_001341957; NP_001341958; NP_001341963;
	NP_001341964; NP_001341965; NP_001341966
	NP_001013385; NP_001342569
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Каталитическая субъединица альфа-1 5'-АМФ-активированной протеинкиназы является фермент что у людей кодируется PRKAA1 ген.^[5]^[6]

Белок, кодируемый этим геном, принадлежит к серин / треониновая протеинкиназа семья. Это каталитическая субъединица 5'-прайм-АМФ-активированной протеинкиназы (AMPK ). AMPK - это сенсор клеточной энергии, консервативный во всех эукариотических клетках. Киназная активность AMPK активируется стимулами, которые увеличивают клеточный AMP /АТФ соотношение. AMPK регулирует активность ряда ключевых метаболических ферментов посредством фосфорилирование. Он защищает клетки от стрессов, вызывающих истощение АТФ, путем отключения биосинтетических путей, потребляющих АТФ. Альтернативно сращивание варианты транскрипции, кодирующие различные изоформы наблюдались.^[6]

Взаимодействия

Было показано, что протеинкиназа, активированная AMP, альфа-1 взаимодействовать с участием TSC2.^[7]^[8]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000132356 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000050697 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Стэплтон Д., Митчелхилл К.И., Гао Дж., Видмер Дж., Мичелл Б.Дж., Те Т., Хаус К.М., Фернандес К.С., Кокс Т., Виттерс Л.А., Кемп Б.Э. (февраль 1996 г.). «Подсемейство AMP-активированных протеинкиназ млекопитающих». J Biol Chem. 271 (2): 611–4. Дои:10.1074 / jbc.271.2.611. PMID 8557660.
^ ^а ^б «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAA1, активированная АМФ, альфа-1 каталитическая субъединица».
^ Иноки, Кен; Чжу Тяньцин; Гуань Кунь-Лян (ноябрь 2003 г.). «TSC2 опосредует клеточный энергетический ответ для контроля роста и выживания клеток». Ячейка. Соединенные Штаты. 115 (5): 577–90. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 00929-2. ISSN 0092-8674. PMID 14651849. S2CID 18173817.
^ Шоу, Рубен Дж; Бардиси Набил; Мэннинг Брендан Д; Лопес Лайл; Косматка Моника; ДеПиньо Рональд А; Cantley Lewis C (июль 2004 г.). «Опухолевый супрессор LKB1 негативно регулирует передачу сигналов mTOR». Раковая клетка. Соединенные Штаты. 6 (1): 91–9. Дои:10.1016 / j.ccr.2004.06.007. ISSN 1535-6108. PMID 15261145.

дальнейшее чтение

Munday MR, Кэмпбелл Д.Г., Карлинг Д., Харди Д.Г. (1988). «Идентификация путем аминокислотного секвенирования трех основных регуляторных сайтов фосфорилирования ацетил-CoA карбоксилазы крысы». Евро. J. Biochem. 175 (2): 331–8. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14201.x. PMID 2900138.
Вудс А., Чунг П.С., Смит Ф.К. и др. (1996). «Характеристика AMP-активированных протеинкиназ бета и гамма субъединиц. Сборка гетеротримерного комплекса in vitro». J. Biol. Chem. 271 (17): 10282–90. Дои:10.1074 / jbc.271.48.30517. PMID 8626596.
Хоули С.А., Дэвисон М., Вудс А. и др. (1996). «Характеристика киназы AMP-активированной протеинкиназы из печени крысы и идентификация треонина 172 как основного сайта, по которому он фосфорилирует AMP-активированную протеинкиназу». J. Biol. Chem. 271 (44): 27879–87. Дои:10.1074 / jbc.271.44.27879. PMID 8910387.
Стэплтон Д., Вуллатт Э., Митчелхилл К.И. и др. (1997). «Семейство изоферментов AMP-активированной протеинкиназы: субъединичная структура и положение в хромосоме». FEBS Lett. 409 (3): 452–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00569-3. PMID 9224708. S2CID 39329574.
Веласко Г., Гомес дель Пульгар Т., Карлинг Д., Гусман М. (1998). «Доказательства того, что AMP-активированная протеинкиназа стимулирует карнитин-пальмитоилтрансферазу I печени крысы путем фосфорилирования компонентов цитоскелета». FEBS Lett. 439 (3): 317–20. Дои:10.1016 / S0014-5793 (98) 01400-8. PMID 9845345. S2CID 29493620.
Crute BE, Seefeld K, Gamble J и др. (1999). «Функциональные домены каталитической субъединицы альфа1 АМФ-активированной протеинкиназы». J. Biol. Chem. 273 (52): 35347–54. Дои:10.1074 / jbc.273.52.35347. PMID 9857077.
да Силва, Ксавье Дж., Леклерк И., Соль И. П. и др. (2000). «Роль AMP-активированной протеинкиназы в регуляции глюкозой экспрессии гена островковых бета-клеток». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 97 (8): 4023–8. Bibcode:2000PNAS ... 97.4023D. Дои:10.1073 / пнас.97.8.4023. ЧВК 18135. PMID 10760274.
Hallows KR, Raghuram V, Kemp BE и др. (2000). «Ингибирование регулятора трансмембранной проводимости при муковисцидозе за счет нового взаимодействия с метаболическим сенсором AMP-активируемой протеинкиназой». J. Clin. Вкладывать деньги. 105 (12): 1711–21. Дои:10.1172 / JCI9622. ЧВК 378514. PMID 10862786.
Чжан К.Х., Е М., Ву XY и др. (2001). «Клонирование и функциональный анализ кДНК с открытыми рамками считывания для 300 ранее не определенных генов, экспрессируемых в CD34 + гематопоэтических стволовых / предшественниках». Genome Res. 10 (10): 1546–60. Дои:10.1101 / гр.140200. ЧВК 310934. PMID 11042152.
Чен З.П., МакКонелл Г.К., Мичелл Б.Дж. и др. (2000). «Передача сигналов AMPK в сокращающихся скелетных мышцах человека: ацетил-КоА-карбоксилаза и фосфорилирование NO-синтазы». Am. J. Physiol. Эндокринол. Метаб. 279 (5): E1202–6. Дои:10.1152 / ajpendo.2000.279.5.E1202. PMID 11052978.
Бласкес К., Гилен М.Дж., Веласко Г., Гусман М. (2001). «Активированная АМФ протеинкиназа предотвращает синтез церамидов de novo и апоптоз в астроцитах». FEBS Lett. 489 (2–3): 149–53. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 02089-0. PMID 11165240. S2CID 35584617.
Диггл Т.А., Субханкулова Т., Лилли К.С. и др. (2001). «Фосфорилирование киназы фактора элонгации-2 на серине 499 с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы индуцирует Ca2 + / кальмодулин-независимую активность». Biochem. J. 353 (Пт 3): 621–6. Дои:10.1042/0264-6021:3530621. ЧВК 1221608. PMID 11171059.
Ван X, Ли В., Уильямс М. и др. (2001). «Регулирование киназы фактора элонгации 2 с помощью киназы p90 (RSK1) и p70 S6». EMBO J. 20 (16): 4370–9. Дои:10.1093 / emboj / 20.16.4370. ЧВК 125559. PMID 11500364.
Си X, Хан Дж, Чжан Дж Зи (2001). «Стимуляция транспорта глюкозы с помощью AMP-активированной протеинкиназы посредством активации митоген-активированной протеинкиназы p38». J. Biol. Chem. 276 (44): 41029–34. Дои:10.1074 / jbc.M102824200. PMID 11546797.
Фрайер Л.Г., Фуфель Ф., Барнс К. и др. (2002). «Характеристика роли AMP-активированной протеинкиназы в стимуляции транспорта глюкозы в клетках скелетных мышц». Biochem. J. 363 (Pt 1): 167–74. Дои:10.1042/0264-6021:3630167. ЧВК 1222463. PMID 11903059.
Ян К.С., Вайнер Х (2002). «Двухгибридный скрининг дрожжей выявляет партнеров по связыванию Tom34 человека, которые обладают АТФазной активностью и образуют комплекс с Tom34 в цитозоле». Arch. Biochem. Биофизы. 400 (1): 105–10. Дои:10.1006 / abbi.2002.2778. PMID 11913976.
Больстер Д.Р., Крозье С.Дж., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. (2002). «AMP-активированная протеинкиназа подавляет синтез белка в скелетных мышцах крыс посредством подавления передачи сигналов рапамицина (mTOR) млекопитающим». J. Biol. Chem. 277 (27): 23977–80. Дои:10.1074 / jbc.C200171200. PMID 11997383.
Эсуми Х., Изуиси К., Като К. и др. (2002). «Лечение гипоксии и оксида азота придает толерантность к глюкозному голоданию зависимым от 5'-АМФ протеинкиназным способом». J. Biol. Chem. 277 (36): 32791–8. Дои:10.1074 / jbc.M112270200. PMID 12091379.
Хорман С., Браун Г., Краузе У. и др. (2003). «Активация АМФ-активированной протеинкиназы приводит к фосфорилированию фактора элонгации 2 и ингибированию синтеза белка». Curr. Биол. 12 (16): 1419–23. Дои:10.1016 / S0960-9822 (02) 01077-1. PMID 12194824. S2CID 9865400.

внешние ссылки

PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для каталитической субъединицы альфа-1 протеинкиназы, активируемой 5'-AMP человека (PRKAA1)

Эта статья о ген на хромосома человека 5 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000132356 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000050697 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid8557660-5] Стэплтон Д., Митчелхилл К.И., Гао Дж., Видмер Дж., Мичелл Б.Дж., Те Т., Хаус К.М., Фернандес К.С., Кокс Т., Виттерс Л.А., Кемп Б.Э. (февраль 1996 г.). «Подсемейство AMP-активированных протеинкиназ млекопитающих». J Biol Chem. 271 (2): 611–4. Дои:10.1074 / jbc.271.2.611. PMID 8557660.

[entrez-6] а ^б «Ген Entrez: протеинкиназа PRKAA1, активированная АМФ, альфа-1 каталитическая субъединица».

[pmid14651849-7] Иноки, Кен; Чжу Тяньцин; Гуань Кунь-Лян (ноябрь 2003 г.). «TSC2 опосредует клеточный энергетический ответ для контроля роста и выживания клеток». Ячейка. Соединенные Штаты. 115 (5): 577–90. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 00929-2. ISSN 0092-8674. PMID 14651849. S2CID 18173817.

[pmid15261145-8] Шоу, Рубен Дж; Бардиси Набил; Мэннинг Брендан Д; Лопес Лайл; Косматка Моника; ДеПиньо Рональд А; Cantley Lewis C (июль 2004 г.). «Опухолевый супрессор LKB1 негативно регулирует передачу сигналов mTOR». Раковая клетка. Соединенные Штаты. 6 (1): 91–9. Дои:10.1016 / j.ccr.2004.06.007. ISSN 1535-6108. PMID 15261145.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

Ферменты
Мероприятия	Активный сайт Сайт привязки Каталитическая триада Оксианионная дыра Ферментная распущенность Каталитически совершенный фермент Коэнзим Кофактор Ферментный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Сотрудничество Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Ферментное суперсемейство Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Ханеса – Вульфа Заговор Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы (список ) EC2 Трансферазы (список ) EC3 Гидролазы (список ) EC4 Лиасы (список ) EC5 Изомеразы (список ) EC6 Лигазы (список ) EC7 Транслоказы (список )