Протеинкиназа С зета-типа - Protein kinase C zeta type

PRKCZ
Идентификаторы
ПсевдонимыPRKCZ, PKC-ZETA, PKC2, протеинкиназа C zeta
Внешние идентификаторыOMIM: 176982 MGI: 97602 ГомолоГен: 55681 Генные карты: PRKCZ
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение PRKCZ
Геномное расположение PRKCZ
Группа1п36.33Начинать2,050,411 бп[1]
Конец2,185,395 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PRKCZ 202178 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5590

18762

Ансамбль

ENSG00000067606

ENSMUSG00000029053

UniProt

Q05513

Q02956

RefSeq (мРНК)

NM_001039079
NM_008860
NM_001355178

RefSeq (белок)

NP_001034168
NP_032886
NP_001342107

Расположение (UCSC)Chr 1: 2.05 - 2.19 МбChr 4: 155,26 - 155,36 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Протеинкиназа С, дзета (PKCζ), также известный как PRKCZ, представляет собой белок у людей, который кодируется PRKCZ ген. Ген PRKCZ кодирует по крайней мере два альтернативных транскрипта, полноразмерный PKCζ и N-концевой усеченная форма PKMζ. Считается, что PKMζ отвечает за сохранение долговременной памяти в мозгу. Важность PKCζ в создании и поддержании долгосрочное потенцирование был впервые описан Тоддом Сактором и его коллегами из Государственного университета Нью-Йорка в Бруклине в 1993 году.[5]

Структура

PKC-zeta имеет N-концевой регулирующий домен, затем шарнирная область и C-терминал каталитический домен. Вторые посланники стимулировать ПКС путем связывания с регуляторным доменом, перемещая фермент из цитозоль к мембрана, и производя конформационное изменение, которое удаляет автоматическое подавление каталитического протеинкиназа Мероприятия. PKM-zeta, специфический для мозга изоформа PKC-zeta, полученного из альтернативного транскрипта, не имеет регуляторной области полноразмерной PKC-zeta и поэтому является конститутивно активным.[6]

PKMζ является независимым каталитическим доменом PKCζ и, не имея аутоингибиторного регуляторного домена полноразмерного PKCζ, является постоянно и постоянно активным без необходимости во втором мессенджере. Первоначально он считался продуктом расщепления полноразмерной PKCζ, атипичной изоформы протеинкиназа C (PKC). Как и другие изоформы PKC, PKCζ представляет собой серин / треонинкиназа это добавляет фосфат целевые группы белки. Он атипичен тем, что в отличие от других изоформ PKC, PKCζ не требует кальций или же диацилглицерин (DAG), чтобы стать активным, но скорее полагается на другой второй мессенджер, предположительно созданный через фосфоинозитид-3-киназа (PI3-киназный) путь. В настоящее время известно, что PKMζ не является результатом расщепления полноразмерной PKCζ, а скорее транслируется в головном мозге млекопитающих из его собственного специфичного для мозга мРНК, который транскрибируется внутренним промотором гена PKCζ.[6] Промотор для полноразмерного PKCζ в значительной степени неактивен в передний мозг и поэтому PKMζ является доминирующей формой ζ в переднем мозге и единственной PKM, которая транслируется с его собственной мРНК.

Функция

PKCζ

Атипичные изоформы PKC (aPKC) [дзета (этот фермент) и лямбда / йота ] играют важную роль в инсулин -стимулированный транспорт глюкозы. Человек адипоциты содержат PKC-дзета, а не PKC-лямбда / йота, в качестве своего основного aPKC. Ингибирование фермента PKCζ ингибирует стимулируемый инсулином транспорт глюкозы, в то время как активация PKCζ увеличивает транспорт глюкозы.[7]

PKMζ

Считается, что PKMζ отвечает за поддержание поздней фазы долгосрочное потенцирование (ДП).[8][9][10] LTP - один из основных клеточных механизмов, которые, как широко считается, лежат в основе учусь и объем памяти.[11] Эта теория возникла из наблюдения, что PKMζ перфузировал пост синаптически в нейроны вызывает синаптическую потенциацию, а селективные ингибиторы PKMζ, такие как дзета-ингибирующий пептид (ZIP), при применении ванны через час после тетанизации, ингибируют позднюю фазу или поддержание LTP. Таким образом, PKMζ необходим и достаточен для поддержания LTP. Последующая работа показала, что ингибирование PKMζ отменяет поддержание LTP при применении в течение 5 часов после того, как LTP был индуцирован в гиппокамп дольками, а через 22 часа in vivo. Ингибирование PKMζ в поведении животных стирает пространственные долговременные воспоминания в гиппокампе возрастом до одного месяца, не влияя на кратковременные пространственные воспоминания.[10] и стерли долговременные воспоминания из-за обусловливания страха и подавляющего избегания в базолатеральная миндалина.[12] Когда крысам вводили ZIP сенсомоторная кора, он стер мышечные воспоминания за задачу, даже после нескольких недель обучения.[13] в неокортекс, который считается местом хранения большинства долговременных воспоминаний, ингибирование PKMζ стирает ассоциативные воспоминания об условном отвращении к вкусу в островковая кора, до 3 месяцев после тренировки.[14][15] Белок также, кажется, участвует через прилежащее ядро, в консолидации и повторной консолидации памяти, связанной с наркозависимостью.[16] PKMζ, таким образом, является первой молекулой, которая, как было показано, является компонентом механизма хранения Долгосрочная память. Хотя результаты, полученные на мышах с нулевым PKCζ / PKMζ, демонстрируют, что LTP и память во многом такие же, как у мышей дикого типа,[17][18] Было показано, что нормальная функция PKMζ в LTP и долговременная память компенсируется другой атипичной изоформой PKC, PKC1 / λ в нокауте.[19][20][21]

Изменение PKMζ может быть вовлечено в нейродегенерацию. Болезнь Альцгеймера.[22]

Модельные организмы

Модельные организмы были использованы при изучении функции PRKCZ. Условный нокаутирующая мышь линия, называемая Пркчtm1a (EUCOMM) Wtsi[29][30] был создан как часть Международный консорциум Knockout Mouse программа - проект по мутагенезу с высокой пропускной способностью для создания и распространения моделей болезней на животных среди заинтересованных ученых.[31][32][33]

Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг для определения последствий удаления.[27][34] Было проведено двадцать пять испытаний мутант мышей и три значительных отклонения от нормы.[27] Гомозиготные мутантные самцы имели Сосочек Бергмейстера, в то время как у обоих полов был атипичный химический состав плазмы и аномальные меланоцит морфология.[27]

Ингибиторы

  • 1,3,5-тризамещенные пиразолины[35]

Взаимодействия

PRKCZ был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000067606 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029053 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Sacktor TC, Osten P, Valsamis H, Jiang X, Naik MU, Sublette E (1993). «Устойчивая активация дзета-изоформы протеинкиназы C для поддержания долгосрочной потенциации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (18): 8342–8346. Дои:10.1073 / пнас.90.18.8342. ЧВК  47352. PMID  8378304.
  6. ^ а б Эрнандес А.И., Блаче Н., Крари Дж. Ф., Серрано П. А., Лейтгес М., Либиен Дж. М., Вайнштейн Г., Черапанов А., Сактор ТК (октябрь 2003 г.). «Синтез протеинкиназы M zeta из мРНК мозга, кодирующей независимый каталитический домен протеинкиназы C zeta. Значение для молекулярного механизма памяти». J. Biol. Chem. 278 (41): 40305–16. Дои:10.1074 / jbc.M307065200. PMID  12857744.
  7. ^ Bandyopadhyay G, Sajan MP, Kanoh Y, Standaert ML, Quon MJ, Lea-Currie R, Sen A, Farese RV (февраль 2002 г.). «PKC-zeta опосредует эффекты инсулина на транспорт глюкозы в культивируемых адипоцитах человека, происходящих из преадипоцитов». J. Clin. Эндокринол. Метаб. 87 (2): 716–23. Дои:10.1210 / jc.87.2.716. PMID  11836310.
  8. ^ Линг Д.С., Бенардо Л.С., Серрано П.А., Блейс Н., Келли М.Т., Crary JF, Sacktor TC (2002). «Протеинкиназа Mzeta необходима и достаточна для поддержания LTP». Nat. Неврологи. 5 (4): 295–6. Дои:10.1038 / nn829. PMID  11914719.
  9. ^ Серрано П., Яо Й, Сактор Т.К. (2005). «Устойчивое фосфорилирование протеинкиназой Mzeta поддерживает долгосрочное усиление на поздней фазе». J Neurosci. 25 (8): 1979–84. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.5132-04.2005. PMID  15728837.
  10. ^ а б Пасталкова Е., Серрано П., Пинхасова Д., Уоллес Е., Фентон А.А., Sacktor TC (2006). «Хранение пространственной информации механизмом обслуживания LTP». Наука. 313 (5790): 1141–4. CiteSeerX  10.1.1.453.2136. Дои:10.1126 / science.1128657. PMID  16931766.
  11. ^ Кук SF, Bliss TV (2006). «Пластичность центральной нервной системы человека». Мозг. 129 (Pt 7): 1659–73. Дои:10.1093 / мозг / awl082. PMID  16672292.
  12. ^ Серрано П., Фридман Е.Л., Кенни Дж., Таубенфельд С.М., Циммерман Дж. М., Ханна Дж., Альберини С., Келли А. Э., Марен С., Руди Дж. В., Инь Дж. К., Сактор Т.С., Фентон А.А. (2008). Лу Б (ред.). «PKMζ поддерживает пространственные, инструментальные и классически обусловленные долговременные воспоминания». PLoS Биология. 6 (12): 2698–706. Дои:10.1371 / journal.pbio.0060318. ЧВК  2605920. PMID  19108606.
  13. ^ фон Краус Л.М., Сактор Т.С., Фрэнсис Дж. Т. (2010). Брезина В (ред.). «Стирание сенсомоторных воспоминаний с помощью ингибирования PKMζ». PLoS ONE. 5 (6): e11125. Дои:10.1371 / journal.pone.0011125. ЧВК  2886075. PMID  20559553.
  14. ^ Shema R, Sacktor TC, Dudai Y (2007). «Быстрое стирание ассоциаций долговременной памяти в коре с помощью ингибитора PKMζ». Наука. 317 (5840): 951–3. Дои:10.1126 / science.1144334. PMID  17702943.
  15. ^ Шема Р., Хазви С., Сактор Т.С., Дудай Ю. (2009). «Граничные условия для поддержания памяти PKMζ в неокортексе». Учиться. Mem. 16 (2): 122–8. Дои:10.1101 / лм.1183309. ЧВК  2661244. PMID  19181618.
  16. ^ Креспо Дж. А., Штёкль П., Убералл Ф., Дженни М., Сария А., Зерниг Г. (февраль 2012 г.). «Активация PKCzeta и PKMzeta в ядре прилежащего ядра необходима для извлечения, консолидации и повторной консолидации памяти о лекарствах». PLoS ONE. 7 (2): e30502. Дои:10.1371 / journal.pone.0030502. ЧВК  3277594. PMID  22348011.
  17. ^ Volk LJ, Bachman JL, Johnson R, Yu Y, Huganir RL (январь 2013 г.). «PKM-ζ не требуется для синаптической пластичности гиппокампа, обучения и памяти». Природа. 493 (7432): 420–3. Дои:10.1038 / природа11802. ЧВК  3830948. PMID  23283174.
  18. ^ Ли А.М., Кантер Б.Р., Ван Д., Лим Дж. П., Цзоу М.Э., Цю С., МакМахон Т., Дадгар Дж., Фишбах-Вайс СК, Мессинг РО (январь 2013 г.). «Нулевые мыши Prkcz показывают нормальное обучение и память». Природа. 493 (7432): 416–9. Дои:10.1038 / природа11803. ЧВК  3548047. PMID  23283171.
  19. ^ Цокас П., Се Ч., Яо И., Лесбургер Э., Уоллес Э. Дж., Черепанов А., Джотианандан Д., Хартли Б. Р., Пан Л., Ривард Б., Фарез Р. В., Саян М. П., Бергольд П. Дж., Эрнандес А. И., Коттрелл Д. Э., Шуваль Х. З., Фентон А. А. , Sacktor TC (2016). «Компенсация PKMζ в долговременной потенциации и пространственной долговременной памяти у мутантных мышей». eLife. 5: e14846. Дои:10.7554 / eLife.14846. ЧВК  4869915. PMID  27187150.
  20. ^ Моррис Р.Г. (17 мая 2016 г.). "Не забывай меня". eLife. 5: e16597. Дои:10.7554 / eLife.16597. ЧВК  4869910. PMID  27187147.
  21. ^ Frankland PW, Josselyn SA (июль 2016 г.). «Неврология: в поисках молекулы памяти». Природа. 535 (7610): 41–2. Дои:10.1038 / природа18903. PMID  27362229.
  22. ^ Crary JF, Shao CY, Mirra SS, Hernandez AI, Sacktor TC (апрель 2006 г.). «Атипичная протеинкиназа С при нейродегенеративном заболевании I: PKMzeta объединяется с лимбическими нейрофибриллярными клубками и рецепторами AMPA при болезни Альцгеймера». J. Neuropathol. Exp. Neurol. 65 (4): 319–26. Дои:10.1097 / 01.jnen.0000218442.07664.04. PMID  16691113.
  23. ^ "Данные морфологии глаза для Prkcz". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  24. ^ «Данные клинической химии для Prkcz». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  25. ^ "Сальмонелла данные о заражении для Prkcz ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  26. ^ "Citrobacter данные о заражении для Prkcz ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
  27. ^ а б c d Гердин А.К. (2010). "Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью". Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x.
  28. ^ Портал ресурсов мыши, Институт Wellcome Trust Sanger.
  29. ^ «Международный консорциум нокаут-мышей».[постоянная мертвая ссылка ]
  30. ^ "Информатика генома мыши".
  31. ^ Скарнес В.К., Розен Б., Вест А.П., Кутсуракис М., Бушелл В., Айер В., Мухика А.О., Томас М., Харроу Дж., Кокс Т., Джексон Д., Северин Дж., Биггс П., Фу Дж., Нефедов М., де Йонг П.Дж., Стюарт А.Ф., Брэдли А. (июнь 2011 г.). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–42. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК  3572410. PMID  21677750.
  32. ^ Долгин Э (2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
  33. ^ Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (2007). «Мышь на все случаи жизни». Клетка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247.
  34. ^ ван дер Вейден Л., Уайт Дж. К., Адамс Д. Д., Логан Д. В. (2011). «Набор инструментов генетики мышей: раскрытие функции и механизма». Геном Биол. 12 (6): 224. Дои:10.1186 / gb-2011-12-6-224. ЧВК  3218837. PMID  21722353.
  35. ^ Абдель-Халим М., Дизель Б., Кимер А.К., Абади А.Х., Хартманн Р.В., Энгель М. (август 2014 г.). «Открытие и оптимизация 1,3,5-тризамещенных пиразолинов в качестве мощных и высокоселективных аллостерических ингибиторов протеинкиназы C-ζ». Журнал медицинской химии. 57 (15): 6513–30. Дои:10.1021 / jm500521n. PMID  25058929.
  36. ^ Ходжкинсон С.П., Сэйл Э.М., Сэйл ГДж (2002). «Характеристика активности PDK2 против протеинкиназы B гамма». Биохимия. 41 (32): 10351–9. Дои:10.1021 / bi026065r. PMID  12162751.
  37. ^ а б c d Ван Дер Хувен ПК, Ван Дер Вал Дж.С., Руурс П., Ван Дейк М.С., Ван Блиттерсвейк Дж. (2000). «Изотипы 14-3-3 способствуют связыванию протеинкиназы C-zeta с Raf-1: отрицательная регуляция посредством фосфорилирования 14-3-3». Biochem. J. 345 (2): 297–306. Дои:10.1042/0264-6021:3450297. ЧВК  1220759. PMID  10620507.
  38. ^ Сторц П., Хауссер А., Линк Г., Дедио Дж., Гебрехивет Б., Пфизенмайер К., Йоханнес Ф.Дж. (2000). «Протеинкиназа C [микро] регулируется многофункциональным белком-шапероном p32». J. Biol. Chem. 275 (32): 24601–7. Дои:10.1074 / jbc.M002964200. PMID  10831594.
  39. ^ а б Земличкова Е., Дюбуа Т., Кераи П., Клоки С., Кроншоу А.Д., Уэйкфилд Р.И., Йоханнес Ф.Дж., Эйткен А. (2003). «Центаурин-альфа (1) связывается с изоформами протеинкиназы C и фосфорилируется ими». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 307 (3): 459–65. Дои:10.1016 / S0006-291X (03) 01187-2. PMID  12893243.
  40. ^ Курода С., Накагава Н., Токунага С., Татэмацу К., Танидзава К. (1999). «Гомолог млекопитающих белка UNC-76 Caenorhabditis elegans, участвующего в разрастании аксонов, представляет собой белок, взаимодействующий с дзета-протеинкиназой С». J. Cell Biol. 144 (3): 403–11. Дои:10.1083 / jcb.144.3.403. ЧВК  2132904. PMID  9971736.
  41. ^ Фудзита Т., Икута Дж., Хамада Дж., Окадзима Т., Татэмацу К., Танизава К., Курода С. (2004). «Идентификация тканеспецифического гомолога аксональной фасцикуляции и белка удлинения zeta-1». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 313 (3): 738–44. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.12.006. PMID  14697253.
  42. ^ Diaz-Meco MT, Moscat J (2001). «MEK5, новая мишень изоформ атипичной протеинкиназы C в митогенной передаче сигналов». Мол. Клетка. Биол. 21 (4): 1218–27. Дои:10.1128 / MCB.21.4.1218-1227.2001. ЧВК  99575. PMID  11158308.
  43. ^ Сан-Антонио Б, Иньигес М.А., Фресно М. (2002). «Протеинкиназа Czeta фосфорилирует ядерный фактор активированных Т-клеток и регулирует его трансактивирующую активность». J. Biol. Chem. 277 (30): 27073–80. Дои:10.1074 / jbc.M106983200. PMID  12021260.
  44. ^ Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Беррис Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Секерра Р., Дусетт-Штамм Л., Кьюсик М.Э., Хилл Д.Е., Рот П.П., Видаль М. (2005). «К протеомной карте сети взаимодействия белок-белок человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Дои:10.1038 / природа04209. PMID  16189514.
  45. ^ Лю XF, Исида Х, Разиуддин Р., Мики Т (2004). «Фактор обмена нуклеотидов ECT2 взаимодействует с белковым комплексом полярности Par6 / Par3 / протеинкиназой Czeta (PKCzeta) и регулирует активность PKCzeta». Мол. Клетка. Биол. 24 (15): 6665–75. Дои:10.1128 / MCB.24.15.6665-6675.2004. ЧВК  444862. PMID  15254234.
  46. ^ а б Нода Й, Такея Р., Оно С., Наито С., Ито Т., Сумимото Х (2001). «Человеческие гомологи белка PAR6 клеточной полярности Caenorhabditis elegans в качестве адаптера, который связывает малые GTPases Rac и Cdc42 с атипичной протеинкиназой C». Гены Клетки. 6 (2): 107–19. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2001.00404.x. PMID  11260256.
  47. ^ Díaz-Meco MT, Municio MM, Frutos S, Sanchez P, Lozano J, Sanz L, Moscat J (1996). «Продукт гена par-4, индуцированного во время апоптоза, избирательно взаимодействует с атипичными изоформами протеинкиназы C». Клетка. 86 (5): 777–86. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80152-X. PMID  8797824.
  48. ^ Балендран А., Бионди Р.М., Чунг П.С., Касамайор А., Деак М., Алесси Д.Р. (2000). «Сайт стыковки 3-фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы-1 (PDK1) необходим для фосфорилирования протеинкиназы Czeta (PKCzeta) и PKC-родственной киназы 2 с помощью PDK1». J. Biol. Chem. 275 (27): 20806–13. Дои:10.1074 / jbc.M000421200. PMID  10764742.
  49. ^ Ходжкинсон С.П., Сейл Дж.Дж. (2002). «Регулирование PDK1 и фосфорилирования PKC-zeta и -delta с помощью C-концевого фрагмента PRK2». Биохимия. 41 (2): 561–9. Дои:10.1021 / bi010719z. PMID  11781095.
  50. ^ Ле Гуд Дж. А., Зиглер WH, Парех Д. Б., Алесси Д. Р., Коэн П., Паркер П. Дж. (1998). «Изотипы протеинкиназы C, контролируемые фосфоинозитид-3-киназой через протеинкиназу PDK1». Наука. 281 (5385): 2042–5. Дои:10.1126 / science.281.5385.2042. PMID  9748166.
  51. ^ Park J, Leong ML, Buse P, Maiyar AC, Firestone GL, Hemmings BA (1999). «Сыворотка и глюкокортикоид-индуцибельная киназа (SGK) является мишенью для сигнального пути, стимулированного PI 3-киназой». EMBO J. 18 (11): 3024–33. Дои:10.1093 / emboj / 18.11.3024. ЧВК  1171384. PMID  10357815.
  52. ^ Leitges M, Sanz L, Martin P, Duran A, Braun U, García JF, Camacho F, Diaz-Meco MT, Rennert PD, Moscat J (2001). «Целенаправленное нарушение гена zetaPKC приводит к нарушению пути NF-kappaB». Мол. Клетка. 8 (4): 771–80. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00361-6. PMID  11684013.
  53. ^ Зайбенхенер М.Л., Рём Дж., Уайт В.О., Нейдиг КБ, Ванденплас М.Л., Вутен М.В. (1999). «Идентификация Src как нового белка, взаимодействующего с атипичной протеинкиназой С». Мол. Cell Biol. Res. Сообщество. 2 (1): 28–31. Дои:10.1006 / mcbr.1999.0140. PMID  10527887.
  54. ^ Büther K, Plaas C, Barnekow A, Kremerskothen J (2004). «KIBRA - новый субстрат для протеинкиназы Czeta». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 317 (3): 703–7. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.03.107. PMID  15081397.

дальнейшее чтение

  • Слейтер SJ, Ho C, Стаббс CD (2003). «Использование флуоресцентных сложных эфиров форбола в исследованиях взаимодействий протеинкиназы С с мембраной». Chem. Phys. Липиды. 116 (1–2): 75–91. Дои:10.1016 / S0009-3084 (02) 00021-X. PMID  12093536.
  • Картер CA, Кейн CJ (2005). «Лечебный потенциал природных соединений, регулирующих активность протеинкиназы C». Curr. Med. Chem. 11 (21): 2883–902. Дои:10.2174/0929867043364090. PMID  15544481.