Киназа Aurora B - Википедия - Aurora B kinase

AURKB
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыAURKB, AIK2, AIM-1, AIM1, ARK2, AurB, IPL1, PPP1R48, STK12, STK5, aurkb-sv1, aurkb-sv2, киназа Aurora B, STK-1, ARK-2
Внешние идентификаторыOMIM: 604970 MGI: 107168 ГомолоГен: 55807 Генные карты: AURKB
Расположение гена (человек)
Хромосома 17 (человек)
Chr.Хромосома 17 (человек)[1]
Хромосома 17 (человек)
Геномное расположение AURKB
Геномное расположение AURKB
Группа17p13.1Начинать8,204,733 бп[1]
Конец8,210,600 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AURKB 209464 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

9212

20877

Ансамбль

ENSG00000178999

ENSMUSG00000020897

UniProt

Q96GD4

O70126

RefSeq (мРНК)

NM_011496

RefSeq (белок)

NP_035626

Расположение (UCSC)Chr 17: 8,2 - 8,21 МбChr 11: 69.05 - 69.05 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Киназа Aurora B это белок который функционирует в приложении митотическое веретено к центромера.

Функция

Хромосомная сегрегация во время митоза, а также мейоза регулируется киназами и фосфатазами. Киназы Aurora связываются с микротрубочками во время движения и сегрегации хромосом. Киназа Aurora B локализуется в микротрубочках вблизи кинетохор, в частности, в специализированных микротрубочках, называемых K-волокнами, а киназа Aurora A (MIM 603072) локализуется в центросомы (Lampson et al., 2004) [предоставлено OMIM][5]

В раковый клетки, чрезмерная экспрессия этих ферментов вызывает неравномерное распределение генетической информации, создавая анеуплоид клетки, признак рака.

Открытие

В 1998 году киназа Aurora B была идентифицирована у людей с помощью полимеразной цепной реакции скрининг на киназы, которые сверхэкспрессируются при раке.[6] В том же году крысиная киназа Aurora B была идентифицирована на экране, предназначенном для обнаружения киназы это изменилось С. cerevisiae разрастание при сверхэкспрессии.[7]

Экспрессия и субклеточная локализация

Киназа Aurora B (обозначена зеленым) локализуется в зависимости от клеточного цикла. (ДНК синего цвета)

Экспрессия и активность Aurora B регулируются в соответствии с клеточный цикл. Экспрессия Aurora B достигает максимума при переходе G2-M, тогда как белок Aurora B наиболее активен во время митоз.[6]

Аврора B - это белок-пассажир хромосомы. В частности, Aurora B локализуется на хромосомы в профаза, то центромера в прометафаза и метафаза, а центральный митотическое веретено в анафаза.[8] Эта локализация была определена косвенными иммунофлуоресценция у млекопитающих, C. elegans, и Дрозофила клетки. Более подробный анализ локализации Aurora B был проведен в клетках млекопитающих путем маркировки Aurora B с помощью зеленый флуоресцентный белок.[9] Этот анализ показал, что ассоциация Aurora B с центромерами является динамической (Aurora B на центромере постоянно обменивается с пулом цитоплазматических Aurora B). Анализ меченой Aurora B также подтвердил, что она ассоциируется с микротрубочками веретена во время анафазы митоза, и эта ассоциация существенно ограничивает ее подвижность. Наконец, часть помеченной Авроры B локализовалась в экваториальной клеточной коре, которая была перенесена в это место посредством астральные микротрубочки.

Регулирование Авроры B

Aurora B комплексы с тремя другими белками, Survivin, Бореалин и INCENP. Каждый из четырех компонентов комплекса необходим для правильной локализации и функционирования трех других.[10] INCENP стимулирует активность киназы Aurora B. Survivin может сделать то же самое.[11]

Локализация Aurora B в центромере во время прометафазы и метафазы требует фосфорилирования млекопитающих. кинетохора -специфический гистон -H3 вариант центромерного белка А (CENP-A).[12] CENP-A связывается с центромерой и необходим для сборки кинетохоры. Фосфорилирование CENP-A при серин 7 автор Киназа Aurora A набирает Аврору Б в центромеру.[13] Сама по себе Aurora B может также фосфорилировать CENP-A по тому же остатку, как только он будет задействован (см. Ниже).

Кроме того, топоизомераза II участвует в регуляции локализации и ферментативной активности Aurora B.[14] Эта регуляторная роль может быть напрямую связана с ролью топоизомеразы II в разделении сестринские хроматиды до анафазы. В клетках, истощенных топоизомеразой II, Aurora B и INCENP не переносятся на центральное веретено в поздних митозах. Вместо этого они остаются тесно связанными с центромерами неразрывных сестринских хроматид. Кроме того, клетки, дефицитные по топоизомеразе II, демонстрируют значительно сниженную активность киназы Aurora B. Подавление Aurora B из-за потери топоизомеразы II, по-видимому, зависит от BubR1 активность (см. ниже).

Было показано, что Aurora B связывается с концевым связывающим белком 1 (EB1 ), белок, регулирующий динамику микротрубочек.[15] Непрямая иммунофлуоресценция показала, что Aurora B и EB1 совместно локализуются во время анафазы на центральном веретене и в среднем теле во время цитокинез. Интересно, что сверхэкспрессия EB1 усиливает активность киназы Aurora B, по крайней мере частично, потому что EB1 блокирует дефосфорилирование / инактивацию Aurora B посредством протеинфосфатаза 2 А.

Роль в биориентации хромосом

Исследования на нескольких организмах показывают, что Аврора B контролирует хромосомы. биориентация убедившись, что между шпинделем выполнены соответствующие соединения микротрубочки и кинетохоры.

Подавление функции Aurora B РНК-интерференция[16] или микроинъекция блокировки антитела[17] нарушает выравнивание хромосом на экваторе митотического веретена. Этот процесс выравнивания называется конгрессом хромосом. Причина этого дефекта - предмет постоянного изучения. Подавление полярного сияния B может привести к увеличению количества синтетический прикрепления (пары сестринских хроматид, в которых обе сестринские кинетохоры прикреплены к микротрубочкам, исходящим от одного и того же полюса веретена).[18] Любопытно, что экспрессия доминантно-отрицательной и каталитически неактивной формы Aurora B нарушала прикрепление микротруба к кинетохоре и предотвращала ассоциацию динеин и центромерный белок E (CENP-E) с кинетохорами.

Многочисленные кинетохоры-мишени киназ Aurora были определены в организмах от дрожжей до человека. В частности, CENP-A является целью Авроры Б.[12] Фосфорилирование CENP-A Aurora B достигает максимума в прометафазе. Фактически, Aurora A нацелена на тот же сайт фосфорилирования CENP-A, что и Aurora B, и считается, что фосфорилирование CENP-A с помощью Aurora A предшествует фосфорилированию Aurora B. Таким образом, была предложена модель, в которой фосфорилирование CENP-A с помощью Aurora A рекрутирует Aurora B в центромеру, последняя поддерживает состояние фосфорилирования CENP-A в положительный отзыв петля. Как ни странно, мутация этого сайта фосфорилирования в CENP-A приводит к дефектам в цитокинез.

Aurora B также взаимодействует с кинезином, ассоциированным с митотическими центромерами (MCAK ). И Aurora B, и MCAK локализуются на внутренней центромере во время прометафазы.[19] Было показано, что Aurora B рекрутирует MCAK в центромеру и непосредственно фосфорилирует MCAK по различным остаткам.[20] Фосфорилирование MCAK с помощью Aurora B ограничивает способность MCAK деполимеризовать микротрубочки. Важно отметить, что ингибирование MCAK с помощью ряда подходов приводит к неправильному прикреплению кинетохор к микротрубочкам веретена.[21]

Была выдвинута гипотеза, что напряжение, создаваемое амфитарным прикреплением (биориентация; прикрепление сестринских кинетохор к противоположным полюсам веретена), раздвигает сестринские кинетохоры, тем самым нарушая взаимодействие Aurora B в самой внутренней части центромеры с сайтами связывания микротрубочек на фиброзной короне. самой внешней центромеры. В частности, напряжение, создаваемое биориентацией, вытягивает MCAK за пределы области локализации Aurora B.[20] Таким образом, митоз происходит при биориентации и диссоциации Aurora B от ее субстратов.

Роль в конденсации хромосом и сцеплении хромосом

Аврора B отвечает за фосфорилирование гистона-H3 по серину 10 во время митоза.[22] Эта модификация сохраняется от дрожжей (где киназа известна как Ipl1) человеку. Примечательно, что фосфорилирование гистона-H3 Aurora B, по-видимому, не отвечает за хроматин конденсация. Хотя Aurora B обогащена центромерами, она диффузно локализуется по всему хроматину.

В клетках дрозофилы истощение Aurora B нарушает структуру и уплотнение хромосом.[23] В этих ячейках конденсин комплекс не локализуется должным образом в хромосомах. Сходным образом у C. elegans активность конденсина зависит от Aurora B в метафазе.[24] Однако в Xenopus экстракты яичных клеток, связывание конденсина и конденсация хромосом происходят нормально даже в отсутствие Aurora B.[25] Аналогичным образом, после обработки клеток ингибитором фермента Aurora B (локализация Aurora B не изменяется), конденсиновый комплекс локализуется нормально.

Aurora B локализуется в парных плечах гомологичных хромосом в метафаза I C. elegans мейоз, и возмущает динамику микротрубочек в митозе.[26] Освобождение этой сплоченности, зависящей от Авроры B, необходимо для продвижения к анафаза I и сегрегация гомологичные хромосомы.[27] У митотических позвоночных В-лимфоциты, правильная центромерная локализация ряда партнеров по связыванию Aurora B требует когезин.[28]

Роль в цитокинезе

Комплекс Аврора Б необходим для цитокинез у позвоночных, C. elegans, Дрозофила, и делящиеся дрожжи.

В различных типах клеток сверхэкспрессия каталитически неактивной Aurora B предотвращает цитокинез.[7] Нарушение цитокинеза также может возникать в результате неправильной локализации Aurora B из-за мутации партнеров по связыванию Aurora B.[29]

Aurora B нацелена на ряд белков, которые локализуются в борозда декольте, в том числе тип-III промежуточная нить белки виментин,[30] десмин, и глиальный фибриллярный кислый белок (GFAP ).[31] В целом фосфорилирование дестабилизирует промежуточные филаменты. Поэтому было высказано предположение, что фосфорилирование промежуточных филаментов в борозде дробления дестабилизирует филаменты при подготовке к цитокинезу.[31] В соответствии с этой гипотезой мутации сайтов-мишеней Aurora B в промежуточных белках филаментов приводят к дефектам деформации филаментов и предотвращают заключительную стадию цитокинеза.

Aurora B также фосфорилирует миозин II регуляторная легкая цепь в борозде дробления. Ингибирование активности Aurora B предотвращает правильную локализацию миозина II в борозде дробления и нарушает организацию средней зоны веретена.[32]

Роль в контрольной точке шпиндельной сборки

В КПП шпиндельной сборки ингибирует прогрессию митоза от метафазы к анафазе, пока все пары сестринских хроматид не станут биориентированными. Клетки, лишенные Aurora B, не могут задерживаться в метафазе, даже если хромосомы не прикреплены к микротрубочкам.[33][34] Следовательно, дефицит Aurora B приводит к прогрессированию через анафазу, несмотря на наличие смещенных хромосом.

Аврора B может участвовать в локализации MAD2 и BubR1, белки, распознающие правильное прикрепление хромосом к микротрубочкам веретена. Потеря Aurora B снижает концентрацию Mad2 и BubR1 на кинетохорах. В частности, Aurora B, по-видимому, отвечает за поддержание локализации Mad2 и BubR1 в кинетохоре после их начального рекрутирования, которое происходит независимо от Aurora B.[35] Aurora B может прямо или косвенно участвовать в гиперфосфорилировании BubR1, наблюдаемом в митозе в клетках дикого типа.[36]

Взаимодействия

Было показано, что киназа Aurora B взаимодействовать с:

Роль в раке

Аномально повышенные уровни киназы Aurora B вызывают неравное разделение хромосом во время деления клеток, что приводит к образованию клеток с аномальное количество хромосом, которые одновременно являются причиной и движущей силой рака.

Ингибирование киназы Aurora B BI811283 в раковых клетках приводит к образованию клеток с сильно ненормальным числом хромосом (полиплоид ). Как ни странно, ингибирование киназы Aurora B на самом деле заставляет образовавшиеся полиплоидные клетки продолжать делиться, однако, поскольку эти клетки имеют серьезные хромосомные аномалии, они в конечном итоге перестают делиться или претерпевают смерть клетки.[44][45]

Роль в росте аксонов и регенерации аксонов

Недавно сообщалось о новой функции киназы Aurora B в нейронах. После аксотомии культивируемых нейронов наблюдалась значительная повышающая регуляция экспрессии гена киназы Aurora B, совпадающая с регенеративным прорастанием аксонов.[46] Кроме того, сверхэкспрессия киназы Aurora B приводит к ускоренному разрастанию аксонов спинномозговых мотонейронов у развивающихся рыбок данио.[47]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000178999 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020897 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ "Entrez Gene: AURKB aurora kinase B".
  6. ^ а б Bischoff, J. R .; Андерсон, L; Чжу, Y; Мосси, К; Ng, L; Соуза, Б; Schryver, B; Flanagan, P; Ясновидящий, F; Ginther, C; Chan, C. S .; Новотный, М; Slamon, D. J .; Пахарь, Г. Д. (1998). «Гомолог киназы Drosophila aurora является онкогенным и усиливается при колоректальном раке человека». Журнал EMBO. 17 (11): 3052–65. Дои:10.1093 / emboj / 17.11.3052. ЧВК  1170645. PMID  9606188.
  7. ^ а б Терада, Y; Тацука, М; Suzuki, F; Yasuda, Y; Fujita, S; Оцу, М. (1998). «AIM-1: белок, связанный со средним телом млекопитающих, необходимый для цитокинеза». Журнал EMBO. 17 (3): 667–76. Дои:10.1093 / emboj / 17.3.667. ЧВК  1170416. PMID  9450992.
  8. ^ Adams, R. R .; Кармена, М; Эрншоу, В. К. (2001). «Хромосомные пассажиры и азбука митоза». Тенденции в клеточной биологии. 11 (2): 49–54. Дои:10.1016 / s0962-8924 (00) 01880-8. PMID  11166196.
  9. ^ Мурата-Хори, М; Тацука, М; Ван, Ю. Л. (2002). «Исследование динамики и функций киназы Aurora B в живых клетках во время митоза и цитокинеза». Молекулярная биология клетки. 13 (4): 1099–108. Дои:10.1091 / mbc.01-09-0467. ЧВК  102254. PMID  11950924.
  10. ^ Honda, R; Körner, R; Нигг, Э. А. (2003). «Изучение функционального взаимодействия между Aurora B, INCENP и сурвивином в митозе». Молекулярная биология клетки. 14 (8): 3325–41. Дои:10.1091 / mbc.E02-11-0769. ЧВК  181570. PMID  12925766.
  11. ^ Чен, Дж; Джин, S; Tahir, S.K .; Чжан, Х; Лю, X; Сарти, А. В .; McGonigal, T. P .; Лю, Z; Розенберг, С. Х .; Нг, С. С. (2003). «Сурвивин усиливает активность киназы Aurora-B и локализует Aurora-B в клетках человека». Журнал биологической химии. 278 (1): 486–90. Дои:10.1074 / jbc.M211119200. PMID  12419797.
  12. ^ а б Zeitlin, S.G .; Shelby, R.D .; Салливан, К. Ф. (2001). «CENP-A фосфорилируется киназой Aurora B и играет неожиданную роль в завершении цитокинеза». Журнал клеточной биологии. 155 (7): 1147–57. Дои:10.1083 / jcb.200108125. ЧВК  2199334. PMID  11756469.
  13. ^ Кунитоку, N; Сасаяма, Т; Марумото, Т; Zhang, D; Honda, S; Кобаяши, О; Hatakeyama, K; Ушио, Й; Сая, Н; Хирота, Т. (2003). «Фосфорилирование CENP-A с помощью Aurora-A в профазе необходимо для обогащения Aurora-B на внутренних центромерах и для функции кинетохор». Клетка развития. 5 (6): 853–64. Дои:10.1016 / с1534-5807 (03) 00364-2. PMID  14667408.
  14. ^ Коэльо, П. А .; Queiroz-Machado, J; Кармо, А. М .; Моутинью-Перейра, S; Maiato, H; Сункель, К. Э. (2008). «Двойная роль топоизомеразы II в разрешении центромеры и активности полярного сияния B». PLOS Биология. 6 (8): e207. Дои:10.1371 / journal.pbio.0060207. ЧВК  2525683. PMID  18752348.
  15. ^ Вс, л; Гао, Дж; Донг, Х; Лю, М; Ли, Д; Ши, X; Dong, J. T .; Лу, Х; Лю, К; Чжоу, Дж (2008). «EB1 способствует активности киназы Aurora-B путем блокирования ее инактивации протеинфосфатазой 2A». Труды Национальной академии наук. 105 (20): 7153–8. Дои:10.1073 / pnas.0710018105. ЧВК  2438220. PMID  18477699.
  16. ^ Adams, R. R .; Maiato, H; Earnshaw, W. C .; Кармена, М. (2001). «Важнейшие роли белка внутренней центромеры дрозофилы (INCENP) и сияния B в фосфорилировании гистона H3, выравнивании метафазных хромосом, разъединении кинетохор и сегрегации хромосом». Журнал клеточной биологии. 153 (4): 865–80. Дои:10.1083 / jcb.153.4.865. ЧВК  2192373. PMID  11352945.
  17. ^ Каллио, М. Дж .; McCleland, M. L .; Стукенберг, П. Т .; Горбский, Г. Дж. (2002). «Ингибирование киназы Aurora B блокирует сегрегацию хромосом, перекрывает контрольную точку веретена и нарушает динамику микротрубочек в митозе». Текущая биология. 12 (11): 900–5. Дои:10.1016 / s0960-9822 (02) 00887-4. PMID  12062053. S2CID  13939857.
  18. ^ Hauf, S; Cole, R.W .; Laterra, S; Циммер, К; Schnapp, G; Уолтер, Р. Хекель, А; Ван Меил, Дж; Rieder, C.L .; Петерс, Дж. М. (2003). «Небольшая молекула гесперадина показывает роль Aurora B в коррекции прикрепления кинетохора к микротрубочке и в поддержании контрольной точки сборки веретена». Журнал клеточной биологии. 161 (2): 281–94. Дои:10.1083 / jcb.200208092. ЧВК  2172906. PMID  12707311.
  19. ^ Wordeman, L; Вагенбах, М; Мани, Т. (1999). «Мутации в АТФ-связывающем домене влияют на субклеточное распределение митотического кинезина, связанного с центромерой (MCAK)». Cell Biology International. 23 (4): 275–86. Дои:10.1006 / cbir.1999.0359. PMID  10600236. S2CID  29403722.
  20. ^ а б Andrews, P.D .; Овечкина, Ю; Моррис, N; Вагенбах, М; Дункан, К. Wordeman, L; Сведлоу, Дж. Р. (2004). «Аврора B регулирует MCAK на митотической центромере». Клетка развития. 6 (2): 253–68. Дои:10.1016 / с1534-5807 (04) 00025-5. PMID  14960279.
  21. ^ Kline-Smith, S.L .; Ходжаков А; Hergert, P; Вальчак, К. Э. (2004). «Истощение центромерных MCAK приводит к дефектам конгрессии и сегрегации хромосом из-за неправильного прикрепления кинетохор». Молекулярная биология клетки. 15 (3): 1146–59. Дои:10.1091 / mbc.E03-08-0581. ЧВК  363095. PMID  14699064.
  22. ^ Hsu, J. Y .; Sun, Z. W .; Ли, Х; Рувим, М; Татчелл, К; Бишоп, Д. К .; Grushcow, J. M .; Brame, C.J .; Caldwell, J. A .; Хант, Д. Ф .; Lin, R; Smith, M. M .; Аллис, К. Д. (2000). «Митотическое фосфорилирование гистона H3 регулируется Ipl1 / aurora киназой и Glc7 / PP1 фосфатазой у почкующихся дрожжей и нематод». Клетка. 102 (3): 279–91. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 00034-9. PMID  10975519. S2CID  16057773.
  23. ^ Giet, R; Гловер, Д. М. (2001). «Киназа Drosophila aurora B необходима для фосфорилирования гистона H3 и рекрутирования конденсина во время конденсации хромосом и для организации центрального веретена во время цитокинеза». Журнал клеточной биологии. 152 (4): 669–82. Дои:10.1083 / jcb.152.4.669. ЧВК  2195771. PMID  11266459.
  24. ^ Crosio, C; Fimia, G.M .; Loury, R; Кимура, М; Окано, Y; Чжоу, H; Сен, S; Allis, C.D .; Сассоне-Корси, П. (2002). «Митотическое фосфорилирование гистона H3: пространственно-временная регуляция киназами Aurora млекопитающих». Молекулярная и клеточная биология. 22 (3): 874–85. Дои:10.1128 / mcb.22.3.874-885.2002. ЧВК  133550. PMID  11784863.
  25. ^ MacCallum, D. E .; Лосада, А; Кобаяши, Р; Хирано, Т. (2002). «Комплексы ремоделирования ISWI в экстрактах яиц Xenopus: идентификация в качестве основных хромосомных компонентов, которые регулируются INCENP-aurora B». Молекулярная биология клетки. 13 (1): 25–39. Дои:10.1091 / mbc.01-09-0441. ЧВК  65070. PMID  11809820.
  26. ^ Kaitna, S; Пасирбек, П; Янч, М; Loidl, J; Глотцер, М. (2002). «Киназа Aurora B AIR-2 регулирует кинетохоры во время митоза и необходима для разделения гомологичных хромосом во время мейоза». Текущая биология. 12 (10): 798–812. Дои:10.1016 / s0960-9822 (02) 00820-5. PMID  12015116. S2CID  2215023.
  27. ^ Роджерс, Э; Бишоп, Дж. Д .; Waddle, J. A .; Schumacher, J.M .; Лин, Р. (2002). «Киназа Aurora Kinase AIR-2 участвует в высвобождении сцепления хромосом при мейозе Caenorhabditis elegans». Журнал клеточной биологии. 157 (2): 219–29. Дои:10.1083 / jcb.200110045. ЧВК  1855215. PMID  11940606.
  28. ^ Sonoda, E; Мацусака, Т; Моррисон, К; Вагнарелли, П; Хоши, О; Ушики, Т; Нодзима, К; Фукагава, Т; Waizenegger, I.C .; Peters, J.M .; Earnshaw, W. C .; Такеда, S (2001). «Scc1 / Rad21 / Mcd1 необходим для когезии сестринских хроматид и функции кинетохор в клетках позвоночных». Клетка развития. 1 (6): 759–70. Дои:10.1016 / с1534-5807 (01) 00088-0. PMID  11740938.
  29. ^ MacKay, A.M .; Ainsztein, A.M .; Eckley, D. M .; Эрншоу, В. К. (1998). «Доминантный мутант белка внутренней центромеры (INCENP), хромосомного белка, нарушает конгресс прометафазы и цитокинез». Журнал клеточной биологии. 140 (5): 991–1002. Дои:10.1083 / jcb.140.5.991. ЧВК  2132686. PMID  9490714.
  30. ^ Гото, H; Yasui, Y; Каваджири, А; Nigg, E. A .; Терада, Y; Тацука, М; Нагата, К; Инагаки, М. (2003). «Аврора-В регулирует специфическое для расщепления борозды фосфорилирование виментина в цитокинетическом процессе». Журнал биологической химии. 278 (10): 8526–30. Дои:10.1074 / jbc.M210892200. PMID  12458200.
  31. ^ а б Каваджири, А; Yasui, Y; Гото, H; Тацука, М; Такахаши, М; Нагата, К; Инагаки, М. (2003). «Функциональное значение специфических сайтов, фосфорилированных в десминах в борозде расщепления: Aurora-B может фосфорилировать и регулировать промежуточные филаменты типа III во время цитокинеза согласованно с Rho-киназой». Молекулярная биология клетки. 14 (4): 1489–500. Дои:10.1091 / mbc.E02-09-0612. ЧВК  153117. PMID  12686604.
  32. ^ Мурата-Хори, М; Фумото, К; Фукута, Y; Ивасаки, Т; Кикучи, А; Тацука, М; Хосоя, Х (2000). «Регуляторная легкая цепь миозина II как новый субстрат для AIM-1, крысиной киназы, связанной с aurora / Ipl1p». Журнал биохимии. 128 (6): 903–7. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a022840. PMID  11098131.
  33. ^ Hauf, S; Cole, R.W .; Laterra, S; Циммер, К; Schnapp, G; Уолтер, Р. Хекель, А; Ван Меил, Дж; Rieder, C.L .; Петерс, Дж. М. (2003). «Небольшая молекула гесперадина показывает роль Aurora B в коррекции прикрепления кинетохора к микротрубочке и в поддержании контрольной точки сборки веретена». Журнал клеточной биологии. 161 (2): 281–94. Дои:10.1083 / jcb.200208092. ЧВК  2172906. PMID  12707311.
  34. ^ Сантагида, Стефано; Верньери, Клаудио; Вилла, Фабрицио; Чилиберто, Андреа; Мусаккио, Андреа (2011-04-20). «Доказательства того, что Aurora B участвует в передаче сигналов контрольной точки шпинделя независимо от исправления ошибок». Журнал EMBO. 30 (8): 1508–1519. Дои:10.1038 / emboj.2011.70. ISSN  1460-2075. ЧВК  3102279. PMID  21407176.
  35. ^ Линза, С. М .; Wolthuis, R.M .; Klompmaker, R; Каув, Дж; Agami, R; Браммелькамп, Т; Копс, G; Медема, Р. Х. (2003). «Survivin требуется для длительного останова контрольной точки шпинделя в ответ на отсутствие напряжения». Журнал EMBO. 22 (12): 2934–47. Дои:10.1093 / emboj / cdg307. ЧВК  162159. PMID  12805209.
  36. ^ Дитчфилд, К; Johnson, V. L .; Тиге, А; Ellston, R; Хаворт, К; Джонсон, Т; Мортлок, А; Keen, N; Тейлор, С. С. (2003). «Aurora B сочетает выравнивание хромосом с анафазой, направляя BubR1, Mad2 и Cenp-E на кинетохоры». Журнал клеточной биологии. 161 (2): 267–80. Дои:10.1083 / jcb.200208091. ЧВК  2172902. PMID  12719470.
  37. ^ Райзер С., Дизин Э., Джеффорд С.Э., Делаваль Б., Гагос С., Христодулиду А., Краузе К.Х., Бирнбаум Д., Ирмингер-Фингер I (февраль 2009 г.). «Определенные роли изоформ BARD1 в митозе: полноразмерный BARD1 опосредует деградацию Aurora B, связанные с раком каркасы BARD1beta Aurora B и BRCA2». Исследования рака. 69 (3): 1125–34. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-08-2134. PMID  19176389.
  38. ^ Уитли С.П., Карвалью А., Вагнарелли П., Эрншоу В.К. (июнь 2001 г.). «INCENP необходим для правильного нацеливания сурвивина на центромеры и веретено анафазы во время митоза». Текущая биология. 11 (11): 886–90. Дои:10.1016 / S0960-9822 (01) 00238-X. PMID  11516652. S2CID  381637.
  39. ^ Chen J, Jin S, Tahir SK, Zhang H, Liu X, Sarthy AV, McGonigal TP, Liu Z, Rosenberg SH, Ng SC (январь 2003 г.). «Сурвивин усиливает активность киназы Aurora-B и локализует Aurora-B в клетках человека». J. Biol. Chem. 278 (1): 486–90. Дои:10.1074 / jbc.M211119200. PMID  12419797.
  40. ^ Sampath SC, Ohi R, Leismann O, Salic A, Pozniakovski A, Funabiki H (июль 2004 г.). «Хромосомный комплекс-пассажир необходим для индуцированной хроматином стабилизации микротрубочек и сборки веретена». Клетка. 118 (2): 187–202. Дои:10.1016 / j.cell.2004.06.026. PMID  15260989. S2CID  17795816.
  41. ^ Гассманн Р., Карвалью А., Хенцинг А.Дж., Рушо С., Хадсон Д.Ф., Хонда Р., Нигг Е.А., Герлофф Д.Л., Эрншоу В.К. (июль 2004 г.). «Бореалин: новый хромосомный пассажир, необходимый для стабильности биполярного митотического веретена». J. Cell Biol. 166 (2): 179–91. Дои:10.1083 / jcb.200404001. ЧВК  2172304. PMID  15249581.
  42. ^ Делаваль Б., Ферран А., Конте Н., Ларрок С., Эрнандес-Верден Д., Приджент С., Бирнбаум Д. (июнь 2004 г.). «Белковый комплекс Aurora B -TACC1 в цитокинезе». Онкоген. 23 (26): 4516–22. Дои:10.1038 / sj.onc.1207593. PMID  15064709.
  43. ^ Чен, Би Б; Glasser, JR; Кун, Т. А; Маллампалли, Р. К. (август 2013 г.). «Skp-cullin-F box E3 лигаза, компонент FBXL2 убиквитинат Aurora B для ингибирования туморогенеза». Смерть и болезнь клеток. 4 (8): e759. Дои:10.1038 / cddis.2013.271. ISSN  2041-4889. ЧВК  3763433. PMID  23928698.
  44. ^ Gürtler U, Tontsch-Grunt U, Jarvis M, Zahn SK, Boehmelt G, Quant J, Adolf GR, Solca F (2010). «Влияние BI 811283, нового ингибитора киназы Aurora B, на старение опухоли и апоптоз». J. Clin. Онкол. 28 (15 Прил. E13632): e13632. Дои:10.1200 / jco.2010.28.15_suppl.e13632.
  45. ^ Соррентино Р., Либертини С., Палланте П.Л., Тронконе Г., Паломбини Л., Баветсиас В., Спаллетти-Черния Д., Лаччетти П., Линардопулос С., Чиффи П., Фуско А., Портелла Г. (2005). «Сверхэкспрессия Aurora B связана с недифференцированным фенотипом карциномы щитовидной железы и необходима для пролиферации клеток карциномы щитовидной железы». J. Clin. Эндокринол. Метаб. 90 (2): 928–35. Дои:10.1210 / jc.2004-1518. PMID  15562011.
  46. ^ Ng JM, Chen MJ, Leung JY, Peng ZF, Manikandan J, Qi RZ и др. (Апрель 2012 г.). «Транскрипционное понимание регенеративной механики аксотомированных нейронов in vitro». Журнал клеточной и молекулярной медицины. 16 (4): 789–811. Дои:10.1111 / j.1582-4934.2011.01361.x. ЧВК  3822849. PMID  21711447.
  47. ^ Гви С.С., Рэдфорд Р.А., Чоу С., Сиал М.Д., Морш М., Формелла I и др. (Декабрь 2017 г.). «Киназа Aurora B регулирует разрастание аксонов и регенерацию в моторных нейронах спинного мозга развивающихся рыбок данио». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 75 (23): 4269–4285. Дои:10.1007 / s00018-018-2780-5. PMID  29468257. S2CID  3408586.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.