PHKG1 - Википедия - PHKG1

PHKG1
Белок PHKG1 PDB 1phk.png
Идентификаторы
ПсевдонимыPHKG1, PHKG, каталитическая субъединица киназы фосфорилазы гамма 1
Внешние идентификаторыOMIM: 172470 MGI: 97579 ГомолоГен: 68508 Генные карты: PHKG1
Номер ЕС2.7.11.26
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение PHKG1
Геномное расположение PHKG1
Группа7p11.2Начинать56,080,283 бп[1]
Конец56,092,996 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PHKG1 207312 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5260

18682

Ансамбль

ENSG00000164776

ENSMUSG00000025537

UniProt

Q16816

P07934

RefSeq (мРНК)

NM_001258459
NM_001258460
NM_006213

NM_011079

RefSeq (белок)

NP_001245388
NP_001245389
NP_006204

NP_035209

Расположение (UCSC)Chr 7: 56.08 - 56.09 МбChr 5: 129,86 - 129,9 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Гамма-каталитическая цепь фосфорилазы b киназы, изоформа скелетных мышц является фермент что у людей кодируется PHKG1 ген.[5][6]

Этот ген является членом Семейство протеинкиназ Ser / Thr и кодирует белок с одним доменом протеинкиназы и двумя кальмодулин -связывание доменов. Этот белок является каталитическим членом комплекса протеинкиназы из 16 субъединиц, который содержит эквимолярные соотношения 4 типов субъединиц. Комплекс имеет решающее значение гликогенолитический регуляторный фермент. У этого гена два псевдогены на хромосоме 7q11.21 и один на хромосоме 11p11.12.[6]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000164776 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025537 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Венер М., Килиманн М.В. (январь 1996 г.). «Человеческая кДНК, кодирующая мышечную изоформу гамма-субъединицы фосфорилазы киназы (PHKG1)». Hum Genet. 96 (5): 616–8. Дои:10.1007 / bf00197422. PMID  8530014. S2CID  3257867.
  6. ^ а б «Ген Entrez: киназа фосфорилазы PHKG1, гамма 1 (мышца)».

дальнейшее чтение

  • Джонс Т.А., да Круз и Силва Е.Ф., Спурр Н.К. и др. (1990). «Локализация гена, кодирующего каталитическую гамма-субъединицу фосфорилазы киназы, в полосах хромосомы человека 7p12-q21». Биохим. Биофиз. Acta. 1048 (1): 24–9. Дои:10.1016 / 0167-4781 (90) 90017-В. PMID  2297530.
  • Харрис В.Р., Маленчик Д.А., Джонсон С.М. и др. (1990). «Очистка и характеристика каталитических фрагментов гамма-субъединицы фосфорилазы киназы, у которой отсутствует кальмодулин-связывающий домен». J. Biol. Chem. 265 (20): 11740–5. PMID  2365696.
  • Дасгупта М., Ханикатт Т., Блюменталь Д.К. (1989). «Гамма-субъединица киназы фосфорилазы скелетных мышц содержит два несмежных домена, которые действуют согласованно, связывая кальмодулин». J. Biol. Chem. 264 (29): 17156–63. PMID  2507540.
  • Drewes G, Trinczek B, Illenberger S, et al. (1995). «Связанный с микротрубочками белок / киназа, регулирующая сродство микротрубочек (p110mark). Новая протеинкиназа, которая регулирует взаимодействия тау-микротрубочек и динамическую нестабильность путем фосфорилирования серина 262 в специфическом для Альцгеймера сайте». J. Biol. Chem. 270 (13): 7679–88. Дои:10.1074 / jbc.270.13.7679. PMID  7706316. S2CID  2039456.
  • Венер М., Клеменс П.Р., Энгель А.Г., Килиманн М.В. (1995). «Человеческий мышечный гликогеноз из-за дефицита киназы фосфорилазы, связанный с бессмысленной мутацией мышечной изоформы альфа-субъединицы». Гм. Мол. Genet. 3 (11): 1983–7. Дои:10.1093 / hmg / 3.11.1983. PMID  7874115.
  • Юань CJ, Хуан CY, Graves DJ (1994). «Окисление и сайт-направленный мутагенез сульфгидрильных групп усеченной гамма-каталитической субъединицы фосфорилазы киназы. Функциональные и структурные эффекты». J. Biol. Chem. 269 (39): 24367–73. PMID  7929096.
  • Маленчик Д.А., Чжао З., Андерсон С.Р. (1994). «Получение и функциональная характеристика каталитически активного фрагмента киназы фосфорилазы». Мол. Клетка. Биохим. 127-128: 31–43. Дои:10.1007 / BF01076755. PMID  7935360. S2CID  6202717.
  • Штайнер Р.Ф., Джуминага Д., Олбоу С., Вашингтон Х. (1996). «Сравнение свойств бинарных и тройных комплексов, образованных кальмодулином и тропонином С, с двумя регуляторными пептидами киназы фосфорилазы». Биофиз. Chem. 59 (3): 277–88. Дои:10.1016/0301-4622(95)00125-5. PMID  8672716.
  • Паудель HK (1997). «Регуляторный Ser262 тау-белка, ассоциированного с микротрубочками, фосфорилируется киназой фосфорилазы». J. Biol. Chem. 272 (3): 1777–85. Дои:10.1074 / jbc.272.3.1777 (неактивно 12.10.2020). PMID  8999860.CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на октябрь 2020 г. (связь)
  • Lowe ED, Noble ME, Skamnaki VT, et al. (1998). «Кристаллическая структура комплекса субстрата пептида фосфорилазы киназы: распознавание субстрата киназы». EMBO J. 16 (22): 6646–58. Дои:10.1093 / emboj / 16.22.6646. ЧВК  1170269. PMID  9362479.
  • Сенгупта А., Кабат Дж., Новак М. и др. (1998). «Фосфорилирование тау по Thr 231 и Ser 262 необходимо для максимального ингибирования его связывания с микротрубочками». Arch. Biochem. Биофизы. 357 (2): 299–309. Дои:10.1006 / abbi.1998.0813. PMID  9735171.
  • Ван Дж. З., Ву К., Смит А. и др. (1998). «Тау фосфорилируется GSK-3 на нескольких участках, обнаруженных при болезни Альцгеймера, и его биологическая активность заметно ингибируется только после того, как он префосфорилируется А-киназой». FEBS Lett. 436 (1): 28–34. Дои:10.1016 / S0014-5793 (98) 01090-4. PMID  9771888. S2CID  6430192.
  • Вешалка Д. П., Беттс Дж. С., Ловины Т. Л. и др. (1998). «Новые сайты фосфорилирования, идентифицированные в гиперфосфорилированном тау (парные спиральные нити-тау) из головного мозга при болезни Альцгеймера с использованием масс-спектрометрии с наноэлектрораспылением». J. Neurochem. 71 (6): 2465–76. Дои:10.1046 / j.1471-4159.1998.71062465.x. PMID  9832145. S2CID  45602824.
  • Schneider A, Biernat J, von Bergen M, et al. (1999). «Фосфорилирование, которое отделяет тау-белок от микротрубочек (Ser262, Ser214), также защищает его от агрегации в спаренные спиральные филаменты, связанные с болезнью Альцгеймера». Биохимия. 38 (12): 3549–58. Дои:10.1021 / bi981874p. PMID  10090741.
  • Рейнольдс Ч., Беттс Дж. С., Блэксток В. П. и др. (2000). «Сайты фосфорилирования тау-белка, идентифицированные с помощью масс-спектрометрии с наноэлектроспреем: различия in vitro между митоген-активированными протеинкиназами ERK2, N-концевой киназой c-Jun и P38 и киназой гликогенсинтазы-3beta». J. Neurochem. 74 (4): 1587–95. Дои:10.1046 / j.1471-4159.2000.0741587.x. PMID  10737616. S2CID  25661250.
  • Лю Ф, Икбал К., Грундке-Икбал I, Гонг CX (2002). «Участие аберрантного гликозилирования в фосфорилировании тау cdk5 и GSK-3beta». FEBS Lett. 530 (1–3): 209–14. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03487-7. PMID  12387894. S2CID  29065525.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
  • Геваерт К., Геталс М., Мартенс Л. и др. (2004). «Изучение протеомов и анализ процессинга белков с помощью масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Nat. Биотехнология. 21 (5): 566–9. Дои:10.1038 / nbt810. PMID  12665801. S2CID  23783563.
  • Бурвинкель Б., Ху Б., Шроерс А. и др. (2004). «Мышечный гликогеноз с низкой активностью киназы фосфорилазы: мутации в PHKA1, PHKG1 или шести других генах-кандидатах объясняют лишь меньшую часть случаев». Евро. J. Hum. Genet. 11 (7): 516–26. Дои:10.1038 / sj.ejhg.5200996. PMID  12825073. S2CID  44579006.