Кластер макромолекулярных комплексов Франкфурта передового опыта - Cluster of Excellence Frankfurt Macromolecular Complexes

В Франкфуртский кластер передового опыта «Макромолекулярные комплексы» (CEF) была основана в 2006 г. Университет Гете во Франкфурте вместе с Институт биофизики Макса Планка и Институт Макса Планка исследований мозга в контексте Инициатива передового опыта немецких университетов. Финансирование Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) завершится в октябре 2019 года. CEF вырос из многолетних совместных исследований мембранные белки и РНК молекул и активизировали исследовательские усилия в этих областях, наняв новых ученых во Франкфурт-на-Майне. CEF объединил исследовательскую деятельность 45 исследовательских групп, большинство из которых базировалось в кампусе Ридберг в Франкфурт-на-Майне. CEF основал Институт молекулярных наук о жизни Бухмана (BMLS).

Цели

Ученые CEF намеревались исследовать структуру и функцию больших макромолекулярных комплексов, в частности мембранных белков и их сборок, комплексов, участвующих в преобразование сигнала и контроль качества, и комплексы РНК-белок.

Исследование

Важные структуры макромолекулярных комплексов были определены в CEF. Примеры важных мембранных комплексов включают атомные структуры комплекс I и АТФ-синтаза из митохондриальная дыхательная цепь и из транспортер, связанный с процессингом антигена (КРАН). Исследования по РНК структура и функция привели к определению нормативных принципов измерения температуры рибопереключатели, взаимосвязь структура-функция РНК-полимераза I, функции микроРНК и механизмы рРНК созревание и последующие процессы во время биогенез рибосом и переработка. Например, ученые CEF определили рецепторы убиквитин цепи на протеасома, расшифровали роль линейных цепей убиквитина и описали макромолекулы, регулирующие митофагия, ксенофагия и ER-фагия. Они обозначили роль сумоилирование в рибосома контроль качества и охарактеризовал процесс генетического контроля качества в ооциты. Усилия в этих трех областях исследований сопровождались подходами к дизайну или перепрограммированию макромолекулярных комплексов и новыми методами, разработанными для расширения уже имеющегося опыта. Ученые CEF установили и продвинули принципы оптогенетика а также биохимические методы светорегуляции. Они также разработали биофизические методы для структурной и функциональной характеристики макромолекул. Примеры включают переключаемые светом молекулы, разработанные для внутриклеточных приложений, и методы с временным разрешением для изучения сворачивания РНК. Световая флуоресцентная микроскопия за наблюдение за развитием и LILBID масс-спектрометрии для анализа мембранных комплексов. PELDOR-EPR был разработан с разрешением, позволяющим проводить внутриклеточные измерения. Кластер способствовал научному обмену посредством ряда программ, а также посредством семинаров, международных конференций и циклов лекций. Оптогенетика и световая флуоресцентная микроскопия были выбраны в качестве "метода исследования". Год »во всех областях науки и техники междисциплинарным исследовательским журналом Методы природы в 2010 и 2014 годах соответственно.[1][2]

Пять областей исследований CEF включали: (A) Структура, механизмы и динамика комплексов в мембране, (B) Состав и динамика макромолекулярных комплексов в контроле качества и передаче сигналов, (C) Динамика комплексов рибонуклеиновая кислота-белок, ( D) Дизайн макромолекулярных комплексов и (E) Методы изучения макромолекулярных комплексов.

Область исследований CEF A - Структура, механизмы и динамика комплексов в мембране

Биологические мембраны играют очень важную роль в жизненных процессах, поскольку все, что клетке нужно для жизни, роста и реагирования, должно либо проходить через них, либо воздействовать на них. клеточное дыхание и фотосинтез происходят в мембранах, каждый сенсорный стимул и обработка информации в мозгу опосредуются ими. Этот набор разнообразных действий выполняется большим количеством разных мембранные белки. В условиях скученности клеточной мембраны большинство мембранных белков объединяются в сложные динамические сборки для выполнения своих различных задач. По этой причине, а также потому, что они встроены в липидный бислой мембраны, большинство мембранных белков трудно изучать, а их функции часто трудноизлечимы. Ученые CEF проделали новаторскую работу по преодолению некоторых из этих проблем и внесли большой вклад в выяснение структуры, механизмов и регуляции ряда важных крупных комплексов, включая дыхательный комплекс I,[3][4]вращающийся АТФазы,[5][6][7][8] суперкомплекс I1III2IV1[9],[10] цитохром cbb3 оксидаза,[11]цитохром bd оксидаза,[12] сульфид: хинон оксидоредуктаза,[13]грибковый основной комплекс ТОМ,[14]бактериальная двухпористая система поглощения K + KtrAB,[15]Na + -независимый антипортер карнитин / бутиробетаин CaiT,[16] симпортер бетаин / Na + BetP,[17]переносчик мультилекарственного оттока AcrB[18][19]и шаперон и редактирующий комплекс TAPBPR – MHC I[20]и комплекс загрузки пептида MHC-I человека.[21] Распознавание антигенного пептида на TAP было разрешено с помощью твердотельной ЯМР-спектроскопии с усилением DNP.[22] Конформационное связывание и транс-ингибирование в ортологе переносчика антигена человека TmrAB было разрешено с помощью диполярной спектроскопии ЭПР.[23]Прогресс в определении трехмерной структуры мембранных белков с помощью Рентгеновская кристаллография а криоэлектронная микроскопия создала растущий спрос и возможности для углубленных механистических исследований методами магнитного резонанса. Из-за проблем, присущих мембранным белкам, прогресс зависит от доступности методов, лежащих в основе разработки методов. В частности, твердотельный (MAS) ЯМР позволяет преодолеть разрыв между «статическими» структурами и биохимическими данными, исследуя мембранные белки непосредственно в двухслойной среде. Такие эксперименты сложны, и прорывы могут быть достигнуты только благодаря доступности динамической ядерной поляризации для повышения чувствительности и очень сильным магнитным полям для спектрального разрешения. Ученые CEF смогли по-новому взглянуть на каталитический механизм переносчиков ABC. На основе 31P-MAS-ЯМР в реальном времени они обнаружили, что гомодимерный липид A флиппас MsbA способен катализировать обратную реакцию, подобную аденилаткиназе, в дополнение к гидролизу АТФ.[24]Кроме того, цикл гидролиза АТФ ABC транспортер LmrA исследовали с помощью сайт-направленного спинового мечения и спектроскопии импульсного электрон-электронного двойного резонанса (PELDOR / DEER).[25]Вторичный мультилекарственный насос EmrE от Кишечная палочка был широко изучен с помощью твердотельного ЯМР с усилением 31P и DNP.[26]Также ряд фоторецепторы Такие как микробные родопсины участвуют в процессах трансмембранного транспорта. Например, фундаментальный вклад был сделан в структурное и функциональное описание протеородопсина, пентамерного протонного насоса, управляемого светом, группами внутри CEF.[27][28].[29]Исследователи CEF разработали масс-спектрометрии подходы, особенно подходящие для больших мембранных белковых комплексов. Масс-спектрометрия с лазерной индуцированной десорбцией жидких пучков и ионов в гранулах (LILBID) позволяет проводить масс-анализ целых мембранных белковых комплексов с концентрацией 1 МДа или более.[30] Команда ученых CEF раскрыла механизм селективности подтипов человека. рецепторы брадикинина для своих пептидных агонистов за счет интеграции ДНП-усиленного твердотельный ядерный магнитный резонанс с расширенным молекулярным моделированием и стыковкой[31]

Область исследований CEF B - Состав и динамика макромолекулярных комплексов в контроле качества и передаче сигналов

Характеристика функции и структурного состава сигнальных комплексов, контролирующих программы контроля качества клеток, была одной из основных тем исследований CEF. Представление о том, что белки действуют как отдельные объекты, было заменено концепцией, предполагающей, что динамическая реорганизация мультимерных растворимых комплексов, аннотированных как сигнаносомы, важна для передачи сигналов в клетке. Регулирование активности этих комплексов достигается их динамическим составом, а также посттрансляционные модификации (ПТМ) белков. Домены, распознающие эти модификации, играют решающую роль в способности клетки реагировать на изменения в их микросреде. CEF достиг значительного прогресса в характеристике нескольких сигнальных путей и их регуляции с помощью PTM, включая убиквитилирование, фосфорилирование и ацетилирование. Особое внимание в исследованиях в CEF уделяется механизмам контроля качества белков, которые лежат в основе аутофагического и убиквитин / протеасомного путей, двух клеточных систем, используемых для разложения дефектных или избыточных белков, комплексов и органелл. Дополнительными фокусами исследований CEF были генетический контроль качества в ооциты и эпителиальный стволовые клетки посредством p53 белок и регуляция и киназы.

Исследования аутофагии

Во время выборочного аутофагия, груз специально предназначен для разложения, и были описаны различные рецепторы груза, которые регулируют селективность. Этому процессу способствуют рецепторы аутофагии, которые специфически распознают и связывают свой груз и доставляют его к фагофору. У человека существует шесть различных LC3 /ГАБАРАП белки, которые играют центральную роль, связывая зарождающиеся аутофагосома мембраны и нагруженные грузом рецепторы аутофагии для облегчения поглощения, иногда опосредуемые или поддерживаемые дополнительными адапторными белками.[32]Ученые CEF показали, что белки GABARAP участвуют не только в аутофагии, но и в убиквитин-зависимой деградации TIAM1.[33]Прорыв был достигнут в том, как клетки борются с внутриклеточными патогенами и как внутриклеточные бактерии пытаются уклоняться от этих контрмер. Киназа Tbk1 была идентифицирована как важная для опосредования на основе оптинейрина. ксенофагия для удаления бактерий из инфицированных клеток.[34]Используя масс-спектрометрию, общий анализ убиквитинома Сальмонелла -инфицированных клеток, что позволило ученым CEF идентифицировать специфические мишени бактериального лигазы которые секретируются в клетку цитоплазма патогенами.[35]Ученые CEF также раскрыли молекулярный механизм нового типа фосфорибозильных связей. серин убиквитинирование эффекторным SdeA возбудителя Легионелла, что сильно отличается от канонического лизин механизм убиквитинирования.[36][37]Далее они показали, что другой эффектор Легионелла бактерии, SidJ, противостоят токсичности SidE в клетках дрожжей и млекопитающих.[38]Масс-спектрометрический анализ показал, что SidJ представляет собой глутамилазу, которая модифицирует каталитический глутамат в моно-ADP-рибозилтрансферазном домене SdeA, тем самым блокируя активность убиквитинлигазы SdeA. Далее они обнаружили, что белки ретикулонного типа действуют как ER-специфические рецепторы аутофагии, и смоделировали их влияние на кривизну мембраны.[39][40]

Убиквитинирование

Убиквитинирование играет центральную роль в маркировке белков, которые разрушаются либо через путь аутофагии, либо через протеасома. Несколько групп CEF внесли свой вклад в понимание того, как передача сигналов убиквитина не только используется как сигнал деградации, но также участвует в некоторых других клеточных процессах.[41][42] [43][44][45][46]

стр. 63

Исследования по TP63, также известный как p63, показал, что этот белок играет важную роль как в пролиферации и дифференцировке многослойных эпителиальных тканей, так и в надзоре за генетическим качеством женских половых клеток. Исследования ученых CEF показали, что специфическая изоформа p63 высоко экспрессируется в примордиальных ооцитах, которые задерживаются в профазе мейоза I. Эта изоформа принимает закрытую, неактивную и единственную димерную конформацию, в которой как взаимодействие с ДНК, так и с аппарат транскрипции значительно снижен[47]Ингибирование достигается путем блокирования поверхности раздела тетрамеризации домена олигомеризации с помощью шестицепочечного антипараллельного бета-слоя.[48] Активация требует фосфорилирования и следует подпружиненному необратимому механизму активации.[49] Эти открытия открывают возможность разработки терапии для сохранения ооцитов во время химиотерапия который у онкологических больных женского пола обычно приводит к бесплодию и преждевременному возникновению менопауза. Ученые CEF также помогли определить молекулярный механизм, вызывающий синдром анкилоблефарон-эктодермальной дисплазии-расщелины губы / неба, заболевание, характеризующееся эрозиями кожи, аномалиями расщелины полости рта и сросшимися веками, которое основано на мутациях в домене SAM или на С-конце. стр63.[50]Комплексы, участвующие в онкогенезе, были изучены несколькими группами CEF, включая лейкемогенный слитый белок AF4-MLL.[51]и цитозольные комплексы, содержащие RIP1, которые имеют решающее значение для инициации и тонкой настройки различных форм смерть клетки, т.е. апоптоз и некроптоз[52][53]

SGC Франкфурт

Университет Гете стал членом Консорциум структурной геномики (SGC) в 2017 году, международный консорциум и государственно-частное партнерство, посвященное определению структур важных белков и разработке ингибиторов и зондов для биологических макромолекул, которые будут использоваться в функциональных исследованиях. Университет Гете также стал базой и справочным центром для программы пожертвованных SGC зондов, благодаря которой малые молекулы больше не используются промышленностью в качестве мишеней для лекарств, свободно доступных исследователям во всем мире.[54]). Ученые CEF разработали ингибиторы бромодомена которые можно использовать для изучения функции этих связывающих доменов модификации ацетил-лизина. Набор зондов был охарактеризован и утвержден как инструменты для определенных бромодоменов.[55]

Взаимодействие с растворимыми доменами на мембране

CEF показал, что рецептор фактора роста эндотелия сосудов -2 нуждается в интернализации и регулируется его ассоциацией с эфрин Bs в эндотелиальных клетках.[56] Было также обнаружено, что эфрины B необходимы для контроля уровня Рецепторы AMPA на синаптической мембране.[57]Механизм встраивания в мембрану белков, заякоренных в хвост, изучали путем структурной и биохимической характеристики взаимодействия растворимого белка Get3 с цитоплазматическими доменами мембраносвязанных рецепторов Get1 и Get2.[58]

CEF Research Area C - Динамика комплексов рибонуклеиновая кислота-белок

Многие открытия, включая идентификацию нескольких классов некодирования РНК и регуляторные элементы РНК расширили представление о функции РНК с пассивного носителя информации до активного клеточного компонента. Его структурное и функциональное описание необходимо для понимания молекулярных взаимодействий и их динамики.

Структурное описание элементов РНК и их динамика

Комбинация анализа структур РНК на основе ЯМР высокого разрешения[59][60]и рефолдинг РНК с временным разрешением, индуцированный лигандом, путем связывания различных конформаций [61]вместе с импульсным электронный парамагнитный резонанс методы (PELDOR) после спин-мечения оснований[62] [63][64]и сверхбыстрая лазерная спектроскопия динамики РНК [65][66]привело к описанию структурной динамики нескольких РНК. Ученые CEF показали, что механизм регуляции аденин-чувствительности рибопереключатель патогенной бактерии человека Vibrio vulnificus заметно отличается от механизма переключения с двумя состояниями тем, что он включает три различных стабильных конформации. Этот трансляционный рибопереключатель, воспринимающий аденин, представляет собой первый пример термокомпенсированного регуляторного элемента РНК.[67]Состав и структура ВИЧ Комплекс TAR РНК-лиганд анализировали с помощью LILBID и ЯМР [68] ,[69]что привело к описанию сложности сайтов связывания пептидов в РНК. Кроме того, рибопереключатель, воспринимающий гуанин,аптамер домен Bacillus subtilis xpt-pbuX оперон, Дильс-Альдераза рибозимы[70]термометр на основе РНК,[71]и N1–рибостамицин сложный[72]были структурно и функционально проанализированы. Ученые CEF также показали, что для чувствительного к гуанину рибопереключателя xpt-pbuX Б. subtilis, конформация полноразмерных транскриптов статична: она заполняет исключительно функциональное выключенное состояние, но не может переключиться в активное состояние, независимо от присутствия или отсутствия лиганда. Только совместное согласование скоростей транскрипции и связывания лиганда позволяет промежуточным продуктам транскрипции подвергаться лиганд-зависимому конформационному рефолдингу.[73](Steinert et al., 2017).

Компоненты, участвующие в биогенезе рибосом у эукариот

Ученые CEF в сотрудничестве с Институт биофизической химии Макса Планка визуализировал РНК-полимераза Я (Pol I) в процессе активной записи рибосома гены в клеточной среде и решили его структуру с нуклеиновыми кислотами и без них с разрешением 3,8 Å с помощью крио-ЭМ.[74]Их структура объяснила регуляцию транскрипция элонгация, при которой сжатые и расширенные конформации полимеразы связаны с активным и неактивным состояниями, соответственно.

Работа, проведенная в сотрудничестве с несколькими группами CEF, раскрыла молекулярную природу Синдром Боуэна-Конради путем демонстрации того, что вызывающая заболевание точечная мутация фактора биогенеза рибосом Nep1 нарушает его ядрышковую локализацию и связывание РНК.[75] [76]Другое исследование, проведенное в сотрудничестве с Эдинбургским университетом, проанализировало РНК-геликазу Prp43 путем сшивания РНК и анализа кДНК (CRAC) и предоставило первое понимание функциональной роли этого фермента в биогенезе рибосом.[77]Ученые CEF также определили специфические для растений факторы биогенеза рибосом в A. thaliana с существенной функцией в рРНК обработка[78]и показал, что 60S -ассоциированный фактор биогенеза рибосом LSG1-2 необходим для 40S созревание в A. thaliana.[79]

Распределение РНК-модифицирующих ферментов и молекул РНК

Динамику RNPs в естественной среде в эукариотических клетках визуализировали и количественно оценивали с помощью микроскопии с высоким разрешением.[80]Редактирование аденозин-инозиновой (A-to-I) РНК, которое катализируется аденозиндезаминаза действуя на ферменты РНК (ADAR), играет важную роль в эпитранскриптомной регуляции метаболизма РНК. Катепсин S (CTSS) мРНК, которая кодирует цистеиновую протеазу, связанную с ангиогенез и атеросклероз, было показано, что он сильно редактируется в человеческих эндотелиальные клетки .[81]Редактирование РНК A-to-I контролирует экспрессию катепсина S при атеросклерозе за счет включения HuR-опосредованной посттранскрипционной регуляции.

экспорт мРНК из ядро в цитоплазму - это строго регулируемый этап экспрессия гена. Ученые CEF оценили членов Протеин SR семейства (SRSF1–7) за их способность действовать как адаптеры для фактор ядерного экспорта 1 (NXF1) и тем самым пара пре-мРНК обработка на экспорт мРНК.[82]Они обнаружили, что> 1000 эндогенных мРНК требовали отдельных белков SR для ядерного экспорта. in vivo. Чтобы обратиться к механизму, транскриптом Профили связывания РНК по всей ширине NXF1 и SRSF1-7 определяли параллельно с помощью УФ-кросслинкинга с индивидуальным разрешением нуклеотидов и иммунопреципитации (iCLIP ). SRSF3 оказался наиболее мощным адаптером NXF1, придающим последовательность специфичности связыванию РНК посредством NXF1 в последних экзонах. Многочисленные человеческие заболевания характеризуются широко распространенной дисрегуляцией РНК-связывающие белки (ОДП) и сильно изменились транскриптом узоры. Ученые CEF использовали вычислительные методы для изучения механизмов посттранскрипционной регуляции в транскриптомном масштабе в сотрудничестве с исследователями из IMB Mainz.[83]

Некодирующие РНК

Ученые CEF также исследовали влияние новых | некодирующих РНК]], таких как длинные некодирующие РНК (днРНК) и микроРНК (miRNAs) на клеточную функцию. miRNA регулируют экспрессию генов, связываясь с мРНК-мишенями и предотвращая их трансляцию. В одном из проектов CEF Focus удалось наблюдать зависящее от активности созревание пространственно-локализованной миРНК в нейронах. дендриты.[84]Локальное созревание miRNA, как было обнаружено, связано с локальным снижением синтеза белка, показывая, что локальное созревание miRNA может модулировать экспрессию целевого гена с локальной и временной точностью. Было обнаружено, что LncRNA Meg3 контролирует старение эндотелиальных клеток, и его ингибирование может служить потенциальной терапевтической стратегией для восстановления опосредованного старением нарушения функции эндотелиальных клеток.[85] Было обнаружено, что LncRNA MALAT1 регулирует функцию эндотелиальных клеток и рост сосудов.[86]и защищает от атеросклероза, регулируя воспаление.[87]

CEF Research Area D - Дизайн макромолекулярных комплексов

Основное внимание в работе CEF уделялось разработке и использованию методов, а также изучению белки которые позволяют регулировать клеточные и молекулярные функции с помощью света. В области оптогенетика, контроль над мембранный потенциал и внутриклеточная передача сигналов в нейроны и в других клетках достигается экспрессией фотосенсорных белков, в большинстве случаев микробного происхождения, например ионные каналы или насосы, а также активируемые светом ферменты. Оптохимические подходы, напротив, используют химически созданные молекулы для достижения световых эффектов в биологической ткани.

Оптогенетика

Истоки оптогенетики лежат в работе группы Бамберга на MPI биофизики во Франкфурте, который показал, что канал родопсин-2 (ChR2) представляет собой катионный канал, управляемый светом, который может деполяризовать клетки, в которых он экспрессируется.[88][89]Во время CEF лаборатория Бамберга продолжала работать в этой области и опубликовала несколько основополагающих статей, например по характеристике[90] [91][92] но также и о разработке ChR2 для оптогенетических инструментов с различными свойствами.[93]Первое использование ChR2 для деполяризации млекопитающее клеток и создание первого ChR2-трансгенного животного произошло во Франкфурте. Лаборатория Готтшалька представила ChR2, насос Cl с легким приводом. галородопсин и другие родопсины в нервную систему нематоды C. elegans, чтобы стимулировать отдельные нейроны и соотносить их функцию с поведенческим выходом[94][95].[96]Кроме того, они изучали синаптическую передачу после фотостимуляция, используя ChR2 и фотоактивированный аденилилциклаза (PAC), в сочетании с электрофизиология и электронная микроскопия[97],[98]и представил модифицированные или новые оптогенетические инструменты с измененными свойствами для блокировки синаптическая передача, или для манипулирования циклический GMP[99][100].[101]Несколько групп CEF объединили свои усилия не только для того, чтобы разгадать фотоцикл ChR2 в разных временных масштабах.[102]но также предоставил, в сотрудничестве с Исследовательским центром Юлих, структурное понимание ионной проводимости с помощью ChR2.[103]Они также создали несколько мутантных версий ChR2 с измененной ионной проводимостью (например, с повышенным содержанием Ca2+-проницаемость в «КатЧ», Са2+ транспортирующий канал родопсина) или кинетика, представляющие собой очень полезные дополнения к оптогенетическому набору инструментов.[104]В 2015 году ученые ЦЭФ представили первую ЯМР исследование, которое разрешило структурные детали ретинального кофактора ChR2. Это исследование было возможно только потому, что DNP (гибридный метод связывания EPR с твердотельная спектроскопия ЯМР ) увеличил чувствительность обнаружения в 60 раз, так что метастабильные промежуточные соединения могли быть обнаружены. Таким образом, было предоставлено первое недвусмысленное свидетельство исключительной транс-ретинальной конформации в темном состоянии, и можно было идентифицировать новый фотоинтерфейс. Исследование показало, что твердотельный ЯМР с усилением DNP является ключевым методом преодоления разрыва между структурным анализом на основе рентгеновских лучей и функциональными исследованиями в направлении получения молекулярной картины с высоким разрешением.[105]

Постепенно выяснилось, что родопсины обладают широким спектром функций и распространения и встречаются во всех тип жизни. С новыми родопсинами было обнаружено, что они представляют собой довольно универсальное семейство белков, сохраняя при этом структурную основу семи трансмембранные спирали с сетчаткой хромофор привязан к законсервированному лизин.[106]Ученые CEF изучили структуру, а также функцию микробных родопсинов. Один из них протеородопсин, найденный в морских микробах, который является наиболее распространенным фоторецептором сетчатки на нашей планете. Варианты протеородопсинов демонстрируют высокий уровень адаптации к окружающей среде, поскольку их цвета настроены на оптимальную длину волны доступного света.[107][108][109][110][111]

Ученые CEF вместе с коллегами из других немецких университетов разработали новый подход к изменению функциональных свойств оптогенетических инструментов родопсина, а именно путем модификации хромофора сетчатки. Синтетические аналоги сетчатки были введены в ChR2 или другие средства родопсина в C. elegans, Дрозофила и человеческие клетки для изменения светочувствительности, кинетики фотоцикла и цветового спектра оптогенетических приводов.[112]Они также установили гуанилилциклазу с жесткой регуляцией света. опсин CyclOp, который обеспечил быстрое увеличение cGMP по сигналу света.[113]Ученые CEF также использовали оптогенетические инструменты для анализа нейронные цепи и как они управляют поведением.[114][115][116]

Оптохимические подходы

Контролировать белки и нуклеиновые кислоты светом ученые CEF разработали и применили ряд с возможностью переключения тросы рибонуклеозиды и нуклеиновые кислоты, РНК-аптамеры и «маяки».[117][118][119][120][121]Они также разработали подход к химио-ферментативный синтез позиционно-модифицированной РНК для биофизических исследований, включая контроль света.[122] Кроме того, были реализованы активируемые светом взаимодействие наноархитектур ДНК, светозависимые конформационные изменения нуклеиновых кислот, светозависимая интерференция РНК и светозависимая транскрипция.[123][124]Селективный по длине волны световой запуск был установлен для нуклеиновых кислот.[125] а также трехмерное управление Гибридизация ДНК к ортогональный двухцветная двухфотонная распаковка.[126] Ученые CEF разработали двухфотонную клеточную группу с красным смещением для трехмерного фотоэпиляции.[127] Они также разработали минимальный модуль с переключением света, позволяющий формировать межмолекулярную и конформационно четко определенную ДНК. G ‐ квадруплекс структура с фото-переключателем азобензол остаток как часть основной структуры.[128] Важным было также развитие индуцируемый флуоресцентный зонд что позволило обнаружить зависимое от активности созревание пространственно локализованной миРНК в нейронах. дендриты.[129]Использование светоиндуцируемого антимиРы, Ученые CEF также исследовали, есть ли локально ограниченная цель miRNA активность имеет терапевтический эффект в диабетик заживление ран и обнаружено, что свет можно использовать для локальной активации терапевтически активных антибиотиков. in vivo.[130]

Принципы нового строительства для ДНК-наноархитектуры были созданы в CEF[131] [132][133]Также новая РНК рибопереключатели были разработаны, которые могут быть запущены с помощью небольшого метаболиты, экзогенные молекулы или изменения температуры, а также аптамеры или самоотщепление рибозимы, который можно использовать для контроля экспрессии генов in vivo.[134]Сделав макромолекулы более доступными в наномасштабе для манипуляций, CEF разработала общепринятые методы организации макромолекулярных комплексов в двух измерениях с очень высокой точностью, а также небольшие синтетические привратники и новые «переключатели света» для управления биомолекулярными взаимодействиями и сборкой макромолекулярных комплексов.[135] [136][137] [138][139] Был разработан подход к сборке трехмерных белковых сетей путем двухфотонной активации.[140]Ученые CEF также достигли оптического контроля антиген транслокация с использованием синтетических фото-условных вирусных ингибиторов.[141]

Белковая инженерия

Ученые CEF использовали подробные структурные знания синтаза жирных кислот (ФАС) мегакомплекс на проектирование ФАС биосинтез из короткоцепочечные жирные кислоты и поликетиды, руководствуясь комбинированным in vitro и in silico подход .[142]Они перепрограммировали контроль длины цепи ФАС Saccharomyces cerevisiae для создания пекарских дрожжей, способных производить жирные кислоты с короткой цепью. Был использован рациональный и минимально инвазивный подход к белковой инженерии, который оставил молекулярные механизмы FAS неизменными и идентифицировал пять мутаций, которые могут заставить пекарские дрожжи продуцировать короткоцепочечные жирные кислоты.[143] Чтобы управлять фотоциклом белка направленным образом, группы CEF сотрудничали, чтобы изменить флавопротеин додецин по ключевой аминокислоте триптофан с заместителями, тщательно подобранными с учетом их структурного и электронного влияния.[144]

CEF Research Area E - Методы изучения макромолекулярных комплексов

Разработка передовых методик, в том числе электронный парамагнитный резонанс (EPR), с разрешением по времени спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР), расширенный флуоресцентная микроскопия, а также оптогенетика и оптохимическая биология сыграла важную роль в исследовательских усилиях CEF. Кластер также интегрировал новые разработки в электронная микроскопия и томография а также в микроскопия сверхвысокого разрешения в портфолио методов Riedberg Campus.

Крио-электронная микроскопия

Крио-электронная микроскопия, Природный метод года 2015[145] и метод, за который в 2017 году была присуждена Нобелевская премия.[146], активно работал в нескольких группах CEF, в MPI биофизики а также в Университет Гете Институт молекулярной биологии Бухмана.[147][148][149][150][151] Прямые детекторы электронов, в разработке которых участвовал MPI of Biophysics, превзошли все ожидания.[152][153]С помощью этих детекторов изображения могут быть получены с гораздо более высоким контрастом, чем с CCD камеры ранее использовались и привели к поразительному прогрессу в структурной биологии. Инвестируя в эту новую технологию, члены CEF смогли ускорить определение структуры, а также решить структуры макромолекулярных комплексов, которые не поддались анализу. рентгеновская кристаллография исследования. Еще одним направлением электронных микроскопов CEFs было выявление макромолекулярной организации живых клеток с помощью криоэлектронная томография. Крио-ЭТ - единственный метод, позволяющий получить изображения интактных клеток с молекулярным разрешением в квазинативной среде. Такие томограммы содержат большой объем информации, поскольку они, по сути, представляют собой трехмерную карту клеточного протеома и отображают всю сеть макромолекулярных взаимодействий. Информационная добыча алгоритмы использовать структурные данные из различных методов, идентифицировать отдельные макромолекулы и с помощью вычислений согласовывать структуры атомного разрешения на клеточных томограммах, тем самым преодолевая разрыв в разрешении.[154]

Световая микроскопия

Кластер также решительно поддерживает новые разработки в современной световой микроскопии. Особенно важной методикой, которую CEF добавила в портфолио исследовательской техники во Франкфурте, является световая люминесцентная микроскопия (LSFM)[155][156]). В LSFM оптическое секционирование в процессе возбуждения сводит к минимуму отбеливание флуорофором и фототоксические эффекты. Поскольку биологические образцы LSFM выживают при длительной трехмерной визуализации с высоким пространственно-временным разрешением, такие микроскопы стали предпочтительным инструментом в биология развития. Влияние LSFM было признано в 2015 году, когда журнал Методы природы избрал его «Методом года 2014».[157] Ученые CEF использовали LSFM, например, для детального изображения полного эмбрионального развития различных эволюционно не связанных между собой насекомых и для установления правил и самоорганизующихся свойств постэмбриональных паттернов деления клеток органов растений.[158][159][160]Большой объем данных, полученных с помощью передовой световой микроскопии, сделал необходимость автоматического анализа изображений, а CEF внес свой вклад в улучшенную обработку данных и моделирование данных передовой световой микроскопии.[161][162]Другие новые методы световой микроскопии, используемые учеными CEF, включают методы, которые обеспечивают чувствительность к одиночным молекулам и пространственное разрешение ниже дифракционного предела для изучения структурной организации биомолекул в клетках. Программные инструменты, разработанные учеными CEF, включают, например, SuReSim, программное обеспечение, разработанное в сотрудничестве с Гейдельбергским университетом, которое имитирует данные о локализации произвольных трехмерных структур, представленных наземными моделями, что позволяет пользователям систематически исследовать, как изменение экспериментальных параметров может повлиять на потенциальные результаты визуализации. .[163] Используя недавно разработанные методы, ученые CEF смогли установить роль линейного убиквитин оболочка вокруг цитозольного патогена Сальмонелла Тифимуриум в качестве локальной сигнальной платформы NF-κB и предоставил понимание функции OTULIN в активации NF-κB во время бактериального патогенеза.[164] Другой пример - идентификация ретикулон 3 (RTN3) как специфический рецептор деградации ER канальцы.[165]Тесная совместная работа консорциума позволила решить две основные проблемы в области микроскопии живых клеток и локализации одиночных молекул: эффективная доставка флуорофоров через клеточные мембраны и отслеживание белков высокой плотности с помощью сверхмалых меток.[166][167] В совокупности новые инструменты предоставляют дополнительные возможности для специфического манипулирования клеточными белками и их улавливания, и в то же время для считывания с высоким разрешением с помощью микроскопии на основе одной молекулы.

Спектроскопические методы

Широкий спектр спектроскопия методы для биологических приложений были доступны в CEF, и ученые CEF добились значительного прогресса в дальнейшей разработке биомолекулярного ЯМР и ЭПР. Члены Центр биомолекулярного магнитного резонанса (BMRZ) улучшена чувствительность жидкостей и твердотельный ЯМР спектрометром с динамическая ядерная поляризация (DNP). Вместе с исследователями из Российская Академия Наук, Ученые CEF разработали мощный гиротрон источник для DNP. Источник работает на частоте 260 ГГц с выходной мощностью 20 Вт и подключается квазиоптическим гофрированным волновод к одному жидкостному и одному твердотельному ЯМР-спектрометру 400 МГц. Микроволновая плата, которая обнаруживает сигнал ЭПР и соединяет мощный микроволновый источник с датчиком ЯМР, была сконструирована в сотрудничестве с учеными из Украинская академия наук. Это уникальное устройство основано на металло-диэлектрической волноводной системе, которая гарантирует сверхнизкие потери в сочетании с высокой степенью гибкости с точки зрения конструкции прибора. Ученые CEF продемонстрировали усиление сигнала протонного ЯМР в водных жидкостях до 80 раз при магнитных полях 9 Тл,[168]таким образом, превышая теоретические предсказания более чем в 20 раз. Первые приложения к макромолекулярным комплексам были столь же успешными. Они также зафиксировали усиление сигнала до 40 раз ниже магический угол прядение пробы (MAS) при 100 К с протеородопсин преобразован в липидные бислои. Путем интеграции твердотельной ЯМР-спектроскопии с усилением DNP с расширенным молекулярным моделированием и стыковкой механизм селективности подтипов человеческого кинина Рецепторы, связанные с G-белком для их пептидных агонистов было решено.[169]Твердотельная ЯМР-спектроскопия с усилением DNP позволила ученым CEF определить конформацию основной цепи с атомным разрешением антигенного пептида, связанного с человеческим организмом. ABC транспортер КРАН. Их данные ЯМР также предоставили беспрецедентное понимание природы взаимодействий между боковыми цепями антиген пептид и ТАР. Их результаты выявили структурную и химическую основу правил выбора субстрата, которые определяют ключевую функцию этого переносчика ABC у человека. иммунитет и здоровье. Эта работа была первым ЯМР-исследованием комплекса белков-переносчиков эукариот и продемонстрировала возможности твердотельного ЯМР в этой области.[170] Они также продемонстрировали возможности твердотельного ЯМР с расширением DNP для устранения разрыва между функциональными и структурными данными и моделями.[171]Параллельно с разработками DNP, импульсный электронно-электронный двойной резонанс Создан спектрометр (PELDOR) с магнитным полем 6,4 Тл. Концентрации белка всего 10 пМоль достаточно для измерения при 40 К. С помощью этого прибора ученые CEF смогли определить димерный структура нековалентный белковые комплексы. Этот метод также применим к мембранным белкам и спин-маркированный РНК и ДНК молекулы in vivo.[172] PELDOR-спектроскопия оказалась универсальным инструментом для структурных исследований белков даже в клеточной среде. Чтобы исследовать, например, структурные последствия асимметричных нуклеотид-связывающих доменов и механизма транс-ингибирования в ортологах TAP, пары спин-метка были введены через двойные цистеиновые мутанты в нуклеотид-связывающих доменах и трансмембранных доменах в TmrAB (функциональный гомолог комплекса транслокации человеческого антигена TAP), а также конформационные изменения и равновесные популяции, за которыми наблюдали с помощью спектроскопии PELDOR.[173] Это исследование определило механистическую основу транс-ингибирования, которая действует путем обратного перехода из состояния, направленного наружу, через закрытое состояние. Результаты раскрыли центральную роль обратимого конформационного равновесия в функции и регуляции ABC-экспортера и установили механистическую основу для будущих исследований других важных с медицинской точки зрения транспортеров с импринтированной асимметрией. Исследование также впервые продемонстрировало возможность разрешить равновесные популяции в нескольких доменах и их взаимозависимость для глобальных конформационных изменений в большом мембранном белковом комплексе.

Масс-спектрометрии

Родные масс-спектрометрии стал важным инструментом в структурная биология. Преимущества масс-спектрометрии по сравнению с другими методами, такими как Рентгеновская кристаллография или же ядерный магнитный резонанс это, например, его нижние пределы обнаружения, его скорость и его способность работать с гетерогенными образцами. CEF внесла свой вклад в развитие лазерно-индуцированной жидкой ионной десорбции масс-спектрометрии (LILBID), метода, разработанного в Университете Гете, который особенно подходит для анализа больших мембранных белковых комплексов.[174] Задачей нативной масс-спектрометрии является поддержание свойств интересующих белков, таких как олигомерный состояние, связанный лиганды или конформация белкового комплекса во время перехода из раствора в газовую фазу. Это важное предварительное условие, позволяющее делать выводы о состоянии белкового комплекса в растворе на основе измерений в газовой фазе. Следовательно, требуются методы мягкой ионизации. Хотя стандартные методы, такие как NESI и матричная лазерная десорбция / ионизация (MALDI) надежно дают ценные результаты для растворимых белков, они не универсально применимы для более сложных матриц, которые часто требуются для мембранных белковых комплексов. Как правило, для поддержания белкового комплекса мембраны в его естественном состоянии за пределами клеточной среды требуется искусственная мембранная миметическая среда.[175].[176]С ЛИЛБИД аналит переносится в масс-спектрометр небольшими каплями (диаметром 30 или 50 мкм) раствора образца, полученного пьезоуправляемым генератором капель, и десорбируется из водного раствора при облучении лазером среднего ИК диапазона. Это приводит к получению биомолекулярных ионов с более низкими, более естественными состояниями заряда по сравнению с nESI. В сверхмягких условиях десорбции даже слабо взаимодействующие субъединицы больших белковых комплексов остаются ассоциированными, так что можно определить массу всего комплекса. При более высоких интенсивностях лазерного излучения комплекс диссоциирует на термолиз и массы субъединиц записываются. Широкий спектр макромолекулярных комплексов из областей исследований CEF A, C и D, включая комплекс I, АТФ-синтаза, перевозчики наркотиков со связывающими белками, ионные каналы, протеородопсины и комплексы ДНК / РНК были проанализированы с использованием LILBID.[177][178][179][180]

Спектроскопия с временным разрешением

Фемтосекунда спектроскопия с временным разрешением был использован учеными CEF для изучения молекулярной динамики и функций. Этот метод позволяет наблюдать чрезвычайно быстрые химические и биологические реакции в режиме реального времени с участием самых разных молекул, от небольших органических соединений до сложных ферментов. Исследования включали молекулярные системы, такие как оптические переключатели, естественные и неприродные модельные системы фотосинтеза и комплексы мембранных белков. Были исследованы фундаментальные процессы в молекулярной физической химии, такие как фотоизомеризация, перенос энергии и электронов и динамика реакций на поверхностях. Были использованы и получили дальнейшее развитие современные методы квантовой оптики для генерации настраиваемых фемтосекундных импульсов соответствующей формы в видимой и инфракрасной области спектра. Примеры этих исследований включают изучение и расшифровку динамики светопереключаемых или фотолабильных соединений в качестве основы для дизайна светочувствительных биомакромолекул, динамики первичной реакции канальца родопсина-2 (ChR2) и конформационной динамики связывающих антибиотик аптамеров: Фотохромные спиропираны - это органические молекулы, которые можно использовать для запуска биологических реакций.[181][182][183][184][185]

Теоретическая биофизика и биоинформатика

Разработка методов теоретической биофизики играет все более важную роль в изучении макромолекулярных комплексов и внесла существенный вклад во многие исследования в других областях исследований CEF. Соединяя фундаментальную физику, химию и биологию, ученые CEF изучали биомолекулярные процессы в широком диапазоне разрешений, от квантовой механики до химической кинетики, от атомистических описаний физических процессов и химических реакций в моделировании молекулярной динамики (МД) до высокодисперсных моделей неравновесная работа молекулярных машин и сетевые описания белковых взаимодействий. Их цель - разработать подробные и количественные описания ключевых биомолекулярных процессов, включая преобразование энергии, молекулярный транспорт, передачу сигналов и ферментативный катализ. В CEF они работали в тесном сотрудничестве с учеными-экспериментаторами, которые использовали самые разные методы. Их вычислительные и теоретические исследования помогли интерпретировать все более сложные измерения и направили план будущих экспериментов.[186][187][188][189][190]Междисциплинарная область биоинформатики открыла новые перспективы молекулярных процессов и функций клеток. Ученые CEF использовали индивидуальный код и конвейеры для быстрого и эффективного анализа.[191]данных omics, уделяя основное внимание взаимодействию белок-РНК и посттранскрипционной регуляции.[192] [193][194]Они также разрабатывают алгоритмы для решения задач молекулярной биологии, начиная от анализа структуры атомного белка и заканчивая биологией вычислительных систем. Их инструменты используют теорию графов, сети Петри и булевы сети.[195] [196]с широкими приложениями в CEF. Их сотрудничество охватывает различные темы от метаболомики растений,[197]к сетям передачи сигналов человека[198]и рассечение макромолекулярного комплексома.[199][200]

Организация

Ассамблея CEF координировала исследование и избрала спикера CEF и Совет директоров CEF. Ассамблея CEF состояла из главных исследователей, дополнительных исследователей, старших исследователей, а также ассоциированных членов. Среди спикеров CEF были Вернер Мюллер-Эстерл (ноябрь 2006 г. - январь 2009 г.), Харальд Швальбе (февраль 2009 г. - февраль 2013 г.) и Фолькер Дёч (март 2013 г. - октябрь 2019 г.).[201][202]

Публикации

Ученые CEF опубликовали более 2600 оригинальных исследовательских публикаций (в том числе 479 научных статей в журналах с импакт-фактором ≥10) за время существования кластера. Полный список можно найти Вот.

Награды и награды ученых ЦЭФ

Полный список можно найти Вот.

внешняя ссылка

Рекомендации

  1. ^ От редакции (2010). «Метод года 2010». Методы природы. 8 (1): 1. Дои:10.1038 / nmeth.f.321.
  2. ^ Editoral (2014). «Флуоресцентная микроскопия с помощью световых пучков может отображать живые образцы в трех измерениях с относительно низкой фототоксичностью и с высокой скоростью». Методы природы. 12 (1): 1. Дои:10.1038 / nmeth.3251. PMID  25699311.
  3. ^ Хант С., Цикерманн В., Брандт Ю. (2010). «Функциональные модули и структурные основы конформационного сопряжения в митохондриальном комплексе I». Наука. 329 (5990): 448–51. Bibcode:2010Sci ... 329..448H. Дои:10.1126 / science.1191046. PMID  20595580. S2CID  11159551.
  4. ^ Цикерманн В., Вирт К., Насири Х., Зигмунд К., Швальбе Х., Хант С., Брандт Ю. (2015). «Механистическое понимание кристаллической структуры митохондриального комплекса I». Наука. 347 (6217): 44–49. Bibcode:2015Научный ... 347 ... 44Z. Дои:10.1126 / science.1259859. PMID  25554780. S2CID  23582849.
  5. ^ Хан А., Парей К., Бублиц М., Миллс Дерик Дж., Цикерманн В., Вонк Дж., Кюльбрандт В., Мейер Т. (2016). «Структура полного димера АТФ-синтазы раскрывает молекулярную основу морфологии внутренней митохондриальной мембраны». Mol Cell. 63 (3): 445–56. Дои:10.1016 / j.molcel.2016.05.037. ЧВК  4980432. PMID  27373333.
  6. ^ Mühleip AW, Joos F, Wigge C, Frangakis AS, Kühlbrandt W, Davies KM (2016). «Спиральные массивы U-образных димеров АТФ-синтазы образуют трубчатые кристы в митохондриях инфузорий». Proc Natl Acad Sci USA. 113 (30): 8442–8447. Дои:10.1073 / pnas.1525430113. ЧВК  4968746. PMID  27402755.
  7. ^ Мерфи BJ, Klusch N, Langer J, Mills DJ, Yildiz O, Kühlbrandt W (2019). «Вращающиеся подсостояния митохондриальной АТФ-синтазы раскрывают основу гибкого связывания F1-Fo». Наука. 364 (6446): eaaw9128. Bibcode:2019Научный ... 364.9128M. Дои:10.1126 / science.aaw9128. PMID  31221832. S2CID  195188479.
  8. ^ Хан А., Вонк Дж., Миллс Д. Д., Мейер Т., Кюльбрандт В. (2018). «Структура, механизм и регуляция АТФ-синтазы хлоропластов». Наука. 360 (6389): 620. Дои:10.1126 / science.aat4318. ЧВК  7116070. PMID  29748256.
  9. ^ Дэвис К.М., Штраус М., Даум Б., Киф Дж. Х., Осевач Х. Д., Рыковска А., Цикерманн В., Кюльбрандт В. (2011). «Макромолекулярная организация АТФ-синтазы и комплекса I в целых митохондриях». Proc Natl Acad Sci USA. 108 (34): 14121–14126. Bibcode:2011PNAS..10814121D. Дои:10.1073 / pnas.1103621108. ЧВК  3161574. PMID  21836051.
  10. ^ Дэвис К.М., Блюм Т.Б., Кюльбрандт В. (2018). «Консервативное расположение комплексов I и III2 in situ в суперкомплексах митохондриальной дыхательной цепи млекопитающих, дрожжей и растений». Proc Natl Acad Sci USA. 115 (12): 3024–3029. Дои:10.1073 / pnas.1720702115. ЧВК  5866595. PMID  29519876.
  11. ^ Buschmann S, Warkentin E, Xie H, Langer JD, Ermler U, Michel H (2010). «Структура цитохромоксидазы cbb3 дает представление о перекачке протонов». Наука. 329 (5989): 327–329. Bibcode:2010Sci ... 329..327B. Дои:10.1126 / science.1187303. PMID  20576851. S2CID  5083670.
  12. ^ Сафарян С., Раджендран К., Мюллер Х, Преу Дж., Лангер Дж. Д., Овчинников С., Хиросе Т., Кусумото Т., Сакамото Дж., Мишель Х (2016). «Структура bd-оксидазы указывает на аналогичные механизмы для мембранно-интегрированных кислородных редуктаз». Наука. 352 (6285): 583–586. Bibcode:2016Научный ... 352..583S. Дои:10.1126 / science.aaf2477. ЧВК  5515584. PMID  27126043.
  13. ^ Марсия М., Эрмлер Ю., Пэн Г. Х., Мишель Х (2009). «Структура сульфида Aquifex aeolicus: хинон оксидоредуктаза, основа для понимания детоксикации сульфидов и дыхания». Proc Natl Acad Sci USA. 106 (24): 9625–9630. Bibcode:2009ПНАС..106.9625М. Дои:10.1073 / pnas.0904165106. ЧВК  2689314. PMID  19487671.
  14. ^ Bausewein T, Mills DJ, Langer JD, Nitschke B, Nussberger S, Kühlbrandt W (2017). «Крио-ЭМ структура основного комплекса ТОМ из Neurospora crassa». Клетка. 170 (4): 693–700.e7. Дои:10.1016 / j.cell.2017.07.012. PMID  28802041.
  15. ^ Diskowski M, Mehdipour AR, Wunnicke D, Mills DJ, Mikusevic V, Bärland N, Hoffmann J, Morgner N, Steinhoff HJ, Hummer G, Vonck J, Hänelt I. (2017). "Спиральные складные ножи контролируют ворота двухпористой системы поглощения K + KtrAB". eLife. 6: e24303. Дои:10.7554 / eLife.24303. ЧВК  5449183. PMID  28504641.
  16. ^ Schulze S, Koster S, Geldmacher U, Terwisscha van Scheltinga AC, Kühlbrandt W (2010). «Структурная основа Na + -независимого и кооперативного антипорта субстрат / продукт в CaiT» (PDF). Природа. 467 (7312): 233–6. Bibcode:2010Натура.467..233S. Дои:10.1038 / природа09310. PMID  20829798. S2CID  4341977.
  17. ^ Ressl S, Terwisscha van Scheltinga AC, Vonrhein C, Ott V, Ziegler C (2009). «Молекулярная основа транспорта и регуляции в Na + / бетаин-симпортере BetP» (PDF). Природа. 458 (7234): 47–52. Bibcode:2009Натура.458 ... 47R. Дои:10.1038 / природа07819. PMID  19262666. S2CID  205216142.
  18. ^ Эйхер Т., Сигер М.А., Ансельми К., Чжоу В., Брандштеттер Л., Веррей Ф., Дидерикс К., Фаральдо-Гомес Д.Д., Pos KM (2014). «Сочетание удаленных транспортных механизмов с переменным доступом для протонов и субстратов в насосе для оттока нескольких лекарственных препаратов AcrB». eLife. 3: e03145. Дои:10.7554 / eLife.03145.001. ЧВК  4359379. PMID  25248080.
  19. ^ Эйхер Т., Ча Х.Дж., Сигер М.А., Брандстаттер Л., Эль-Делик Дж., Бонерт Дж. А., Керн В.В., Веррей Ф., Грутер М.Г., Дидерикс К., Пос К.М. (2012). «Транспортировка лекарств с помощью переносчика множества лекарственных средств AcrB включает доступ и глубокий связывающий карман, которые разделены петлей переключения». Proc Natl Acad Sci USA. 109 (15): 5687–92. Bibcode:2012PNAS..109.5687E. Дои:10.1073 / pnas.1114944109. ЧВК  3326505. PMID  22451937.
  20. ^ Томас С., Тампе Р. (2017). «Структура комплекса TAPBPR – MHC I определяет механизм загрузки и редактирования пептида». Наука. 358 (6366): 1060–1064. Bibcode:2017Научный ... 358.1060Т. Дои:10.1126 / science.aao6001. PMID  29025996.
  21. ^ Blees A, Januliene D, Hofmann T, Koller N, Schmidt C, Trowitzsch S, Moeller A, Tampé R (2017). «Структура комплекса загрузки пептида MHC-I человека». Природа. 551 (7681): 525–528. Bibcode:2017Натура.551..525Б. Дои:10.1038 / природа24627. PMID  29107940. S2CID  4447406.
  22. ^ Ленерт Э., Мао Дж., Мехдипур А.Р., Хаммер Дж., Абеле Р., Глаубиц С., Тампе Р. (2016). «Распознавание антигенного пептида на человеческом транспортере ABC TAP, разрешенное с помощью твердотельной ЯМР-спектроскопии с усилением DNP». J Am Chem Soc. 138 (42): 13967–13974. Дои:10.1021 / jacs.6b07426. PMID  27659210.
  23. ^ Барт К., Хэнк С., Шпиндлер П.Е., Приснер Т.Ф., Тампе Р., Джозеф Б. (2018). «Конформационное связывание и транс-ингибирование в ортологе переносчика антигена человека TmrAB, разрешенное с помощью диполярной спектроскопии ЭПР». J Am Chem Soc. 140 (13): 4527–4533. Дои:10.1021 / jacs.7b12409. PMID  29308886.
  24. ^ Каур Х., Лакатос-Кароли А., Фогель Р., Нёлль А., Тампе Р., Глаубиц С. (2016). «Связанная АТФаза-аденилаткиназа активность в переносчиках ABC». Nat Commun. 7: 13864. Bibcode:2016НатКо ... 713864K. Дои:10.1038 / ncomms13864. ЧВК  5192220. PMID  28004795.
  25. ^ Хельмич У.А., Любенова С., Кальтенборн Э., Доши Р., ван Вин Х.В., Приснер Т.Ф., Глаубиц С. (2012). «Исследование цикла гидролиза АТФ переносчика нескольких лекарственных средств ABC LmrA с помощью импульсной спектроскопии ЭПР». J Am Chem Soc. 134 (13): 5857–62. Дои:10.1021 / ja211007t. PMID  22397466.
  26. ^ Онг Ю.С., Лакатос А., Беккер-Балдус Дж., Пос К.М., Глаубиц С. (2013). «Обнаружение субстратов, связанных с вторичным насосом для оттока нескольких лекарств EmrE, с помощью твердотельного ЯМР с усилением DNP». J Am Chem Soc. 135 (42): 15754–62. Дои:10.1021 / Ja402605s. PMID  24047229.
  27. ^ Hempelmann F, Hölper S, Verhoefen MK, Woerner AC, Köhler T., Fiedler SA, Pfleger N, Wachtveitl J, Glaubitz C (2011). «Кластер His75-Asp97 в зеленом протеородопсине». J Am Chem Soc. 133 (12): 4645–4654. Дои:10.1021 / ja111116a. PMID  21366243.
  28. ^ Reckel S, Gottstein D, Stehle J, Löhr F, Verhoefen MK, Takeda M, Silvers R, Kainosho M, Glaubitz C, Wachtveitl J, Bernhard F, Schwalbe H, Güntert P, Dötsch V (2011). «Структура ЯМР раствора протеородопсина». Angewandte Chemie International Edition. 50 (50): 11942–11946. Дои:10.1002 / anie.201105648. ЧВК  4234116. PMID  22034093.
  29. ^ Мацейко Дж., Каур Дж., Беккер-Бальдус Дж., Глаубиц С. (2019). «Зависимые от фотоцикла конформационные изменения в триаде Asp-His-Trp кросс-протомера протеородопсина, выявленные с помощью MAS-ЯМР с усилением DNP». Proc Natl Acad Sci USA. 116 (17): 8342–8349. Дои:10.1073 / pnas.1817665116. ЧВК  6486740. PMID  30948633.
  30. ^ Morgner N, Kleinschroth T, Barth HD, Ludwig B, Brutschy B (2007). «Новый подход к анализу мембранных белков с помощью лазерной масс-спектрометрии: от белковых субъединиц до целостного комплекса». J Am Soc масс-спектрометр. 18 (8): 1429–1438. Дои:10.1016 / j.jasms.2007.04.013. PMID  17544294.
  31. ^ Джодике Л., Мао Дж., Куэнце Дж., Рейнхарт С., Калавахерла Т., Йонкер Х.Р., Рихтер С., Швальбе Х., Мейлер Дж., Преу Дж., Мишель Х., Глаубиц С. (2018). «Молекулярная основа подтипной селективности человеческих рецепторов, связанных с кинином G-белком». Nat Chem Biol. 14 (3): 284–290. Дои:10.1038 / nchembio.2551. PMID  29334381.
  32. ^ Дикич I, Элазар З. (2018). «Механизм и медицинские последствия аутофагии млекопитающих». Нат Рев Мол Cell Biol. 19 (6): 349–364. Дои:10.1038 / с41580-018-0003-4. PMID  29618831. S2CID  4594197.
  33. ^ Дженау Х.М., Хубер Дж., Башьери Ф, Акуцу М., Дёч В., Фархан Х., Рогов В., Берендс С. (2015). «Убиквитинлигаза CUL3-KBTBD6 / KBTBD7 взаимодействует с белками GABARAP для пространственного ограничения передачи сигналов TIAM1-RAC1». Mol Cell. 57 (6): 995–1010. Дои:10.1016 / j.molcel.2014.12.040. PMID  25684205.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  34. ^ Уайлд П., Фархан Х., МакЭван Д.Г., Вагнер С., Рогов В.В., Брэди Н.Р., Рихтер Б., Корач Дж., Вайдманн О., Чоудхари С., Дотч В., Буманн Д., Дикич I (2011). «Фосфорилирование оптиневрина рецептора аутофагии ограничивает рост сальмонелл». Наука. 333 (6039): 228–33. Bibcode:2011Sci ... 333..228W. Дои:10.1126 / science.1205405. ЧВК  3714538. PMID  21617041.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  35. ^ Фискин Э., Бионда Т., Дикич I, Берендс С. (2016). «Глобальный анализ хозяина и бактериального убиквитинома в ответ на инфекцию Salmonella Typhimurium». Mol Cell. 62 (6): 967–981. Дои:10.1016 / j.molcel.2016.04.015. PMID  27211868.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  36. ^ Бхогараджу С., Калаил С., Лю Й., Бонн Ф., Колби Т., Матич I, Дикич I (2016). «Фосфорибозилирование убиквитина способствует убиквитинированию серина и нарушает обычное убиквитинирование». Клетка. 167 (6): 1636–1649.e13. Дои:10.1016 / j.cell.2016.11.019. PMID  27912065.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  37. ^ Калаил С., Бхогараджу С., Бонн Ф, Шин Д., Лю Й., Ган Н., Баскин Дж., Грумати П., Ло З.-Кью, Дикич I. (2018). "Взгляд на катализ и функцию убиквитинирования серина, связанного фосфорибозилом". Природа. 557 (7707): 734–738. Bibcode:2018Натура.557..734K. Дои:10.1038 / s41586-018-0145-8. ЧВК  5980784. PMID  29795347.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  38. ^ Бхогараджу С., Бонн Ф., Мукерджи Р., Адамс М., Пфлейдерер М.М., Галей В.П., Маткович В., Лопес-Москеда Дж., Калаил С., Шин Д., Дикич И. (2019). «Ингибирование бактериальных убиквитинлигаз с помощью SidJ-кальмодулина-катализируемого глутамилирования». Природа. 572 (7769): 382–386. Bibcode:2019Натура 572..382Б. Дои:10.1038 / с41586-019-1440-8. ЧВК  6715450. PMID  31330532.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  39. ^ Хаминец А., Генрих Т., Мари М., Грумати П., Хюбнер А.К., Акуцу М., Либманн Л., Штольц А., Ницше С., Кох Н., Мауте М., Катона I, Квалманн Б., Вайс Дж., Реджиори Ф., Курт I, Хюбнер К.А. , Дикич I (2015). «Регуляция обновления эндоплазматического ретикулума путем избирательной аутофагии». Природа. 522 (7556): 354–8. Bibcode:2015Натура.522..354K. Дои:10.1038 / природа14498. PMID  26040720. S2CID  4449106.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  40. ^ Бхаскара Р.М., Грумати П., Гарсия-Пардо Дж., Калаил С., Коваррубиас-Пинто А., Чен В., Кудряшев М., Дикич И., Хаммер Дж. (2019). «Индукция кривизны и ремоделирование мембраны гомологическим доменом ретикулона FAM134B способствует селективной ER-фагии». Nat Commun. 10 (1): 2370. Bibcode:2019НатКо..10.2370Б. Дои:10.1038 / s41467-019-10345-3. ЧВК  6542808. PMID  31147549.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  41. ^ Husnjak K, Elsasser S, Zhang NX, Chen X, Randles L, Shi Y, Hofmann K, Walters KJ, Finley D, Dikic I. (2008). «Субъединица протеасомы Rpn13 представляет собой новый рецептор убиквитина». Природа. 453 (7194): 481–488. Bibcode:2008Натура.453..481H. Дои:10.1038 / природа06926. ЧВК  2839886. PMID  18497817.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  42. ^ Рахиги С., Икеда Ф., Кавасаки М., Акуцу М., Сузуки Н., Като Р., Кенше Т., Уэдзима Т., Блур С., Командер Д., Рандоу Ф., Вакацуки С., Дикич I (2009). «Специфическое распознавание линейных цепей убиквитина NEMO важно для активации NF-κB». Клетка. 136 (6): 1098–1109. Дои:10.1016 / j.cell.2009.03.007. PMID  19303852. S2CID  3683855.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  43. ^ Икеда Ф, Дерибе Ю.Л., Сконланд СС, Штиглиц Б., Граббе С., Франц-Вахтель М., ван Вейк С.Ж.Л., Госвами П., Надь В., Терзич Дж., Токунага Ф., Андроулидаки А., Накагава Т., Паспаракис М., Ивай К., Сундберг Дж. , Шефер Л., Риттингер К., Мацек Б., Дикич I (2011). «SHARPIN образует линейный комплекс убиквитинлигазы, регулирующий активность NF-каппа B и апоптоз». Природа. 471 (7340): 637–641. Bibcode:2011Натура.471..637I. Дои:10.1038 / природа09814. ЧВК  3085511. PMID  21455181.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  44. ^ фон Дельбрюк М., Книсс А., Рогов В.В., Плюшка Л., Багола К., Лер Ф., Гюнтерт П., Соммер Т., Дёч В. (2016). «CUE-домен Cue1 выравнивает растущие цепи убиквитина с Ubc7 для быстрого удлинения». Mol Cell. 62 (6): 918–928. Дои:10.1016 / j.molcel.2016.04.031. PMID  27264873.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  45. ^ ван Вейк С.Дж., Фрике Ф., Херхаус Л., Гупта Дж., Хётте К., Пампалони Ф., Грумати П., Каулич М., Су И-с, Комацу М., Гретен Ф. Р., Фульда С., Хейлеман М., Дикич I (2017). «Линейное убиквитинирование цитозольной Salmonella Typhimurium активирует NF-κB и ограничивает размножение бактерий». Нат Микробиол. 2 (7): 17066. Дои:10.1038 / nmicrobiol.2017.66. PMID  28481361. S2CID  1329736.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  46. ^ Книсс А., Шутц Д., Каземи С., Плюшка Л., Шпиндлер П. Е., Рогов В. В., Хусняк К., Дикич И., Гюнтерт П., Соммер Т., Приснер Т.Ф., Дётч В. (2018). «Процессы сборки и разборки цепей по-разному влияют на конформационное пространство цепей убиквитина». Структура. 26 (2): 249–258.e4. Дои:10.1016 / j.str.2017.12.011. PMID  29358025.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  47. ^ Deutsch GB, Zielonka EM, Coutandin D, Weber TA, Schäfer B, Hannewald J, Luh LM, Durst FG, Ibrahim M, Hoffmann J, Niesen FH, Sentürk A, Kunkel H, Brutschy B, Schleiff E, Knapp S, Acker- Палмер А., Грез М., МакКеон Ф, Дёч В. (2011). «Повреждение ДНК в ооцитах вызывает переключение фактора контроля качества TAp63a с димера на тетрамер». Клетка. 144 (4): 566–576. Дои:10.1016 / j.cell.2011.01.013. ЧВК  3087504. PMID  21335238.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  48. ^ Coutandin D, Osterburg C, Srivastav RK, Sumyk M, Kehrloesser S, Gebel J, Tuppi M, Hannewald J, Schafer B, Salah E, Mathea S, Müller-Kuller U, Doutch J, Grez M, Knapp S, Dötsch V ( 2016). «Контроль качества ооцитов с помощью p63 основан на подпружиненном механизме активации на молекулярном и клеточном уровне». eLife. 5: e13909. Дои:10.7554 / eLife.13909. ЧВК  4876613. PMID  27021569.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  49. ^ Tuppi M, Kehrloesser S, Coutandin DW, Rossi V, Luh LM, Strubel A, Hötte K, Hoffmeister M, Schäfer B, De Oliveira T, Greten F, Stelzer EHK, Knapp S, De Felici M, Behrends C, Klinger FG, Дёч V (2018). «Контроль качества повреждений ДНК ооцитов требует последовательного взаимодействия CHK2 и CK1 для активации p63». Нат Структ Мол Биол. 25 (3): 261–269. Дои:10.1038 / s41594-018-0035-7. PMID  29483652. S2CID  3685994.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  50. ^ Руссо К., Остербург С., Сирико А., Антонини Д., Амбросио Р., Вюрц Дж. М., Ринненталь Дж., Ферниани М., Керлессер С., Шефер Б., Гюнтерт П., Синха С., Дёч В., Миссеро (2018). «Белковая агрегация фактора транскрипции p63 лежит в основе тяжелой ломкости кожи при синдроме AEC». Proc Natl Acad Sci USA. 115 (5): E906 – E915. Дои:10.1073 / pnas.1713773115. ЧВК  5798343. PMID  29339502.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  51. ^ Бенедикт А., Балтрушат С., Шольц Б., Бурсен А., Аррей Т.Н., Мейер Б., Варагноло Л., Мюллер А.М., Карас М., Дингерманн Т., Маршалек Р. (2011). «Лейкемогенный слитый белок AF4-MLL вызывает активацию киназы P-TEFb и изменяет эпигенетические сигнатуры». Лейкемия. 25 (1): 135–44. Дои:10.1038 / leu.2010.249. PMID  21030982.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  52. ^ Шмидт Н., Ковальд Л., Вейк С., Фульда С. (2019). «Дифференциальное участие передачи сигналов TAK1, RIPK1 и NF-kappaB в индуцированной миметиком Smac гибели клеток в клетках рака груди». Биол Хим. 400 (2): 171–180. Дои:10.1515 / hsz-2018-0324. PMID  30391931. S2CID  53241442.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  53. ^ Belz K, Schoeneberger H, Wehner S, Weigert A, Bonig H, Klingebiel T, Fichtner I, Fulda S (2014). «Миметик Smac и глюкокортикоиды взаимодействуют друг с другом, вызывая апоптоз при ОЛЛ в детском возрасте, способствуя сборке рипоптосом». Кровь. 124 (2): 240–50. Дои:10.1182 / кровь-2013-05-500918. PMID  24855207.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  54. ^ Müller S, Ackloo S, Arrowsmith CH, Bauser M, Baryza JL, Blagg J, Böttcher J, Bountra C, Brown PJ, Bunnage ME, Carter AJ, Damerell D, Dötsch V, Drewry DH, Edwards AM, Edwards J, Elkins JM , Fischer C, Frye SV, Gollner A, Grimshaw CE, Ijzerman A, Hanke T., Hartung IV, Hitchcock S, Howe T., Hughes TV, Laufer S, Li VMJ, Liras S, Marsden BD, Matsui H, Mathias J, O 'Hagan RC, Owen DR, Pande V, Rauh D, Rosenberg SH, Roth BL, Schneider NS, Scholten C, Singh Saikatendu K, Simeonov A, Takizawa M, Tse C, Thompson PR, Treiber DK, Viana AYI, Wells CI, Willson TM, Zuercher WJ, Knapp S, Mueller-Fahrnow A (2018). «Пожертвовал химические зонды для открытой науки». eLife. 7: e34311. Дои:10.7554 / eLife.34311. ЧВК  5910019. PMID  29676732.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  55. ^ Wu Q, Heidenreich D, Zhou S, Ackloo S, Krämer A, Nakka K, Lima-Fernandes E, Deblois G, Duan S, Vellanki RN, Li F, Vedadi M, Dilworth J, Lupien M, Brennan PE, Arrowsmith CH, Мюллер С, Федоров О, Филиппакопулос П, Кнапп С (2019). «Химический набор инструментов для изучения бромодоменов и эпигенетической передачи сигналов». Nat Commun. 10 (10: 1915): 1915. Bibcode:2019NatCo..10.1915W. Дои:10.1038 / s41467-019-09672-2. ЧВК  6478789. PMID  31015424.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  56. ^ Sawamiphak S, Seidel S, Essmann CL, Wilkinson GA, Pitulescu ME, Acker T, Acker-Palmer A (2010). «Эфрин-B2 регулирует функцию VEGFR2 в онтогенезе и ангиогенезе опухоли». Природа. 465 (7297): 487–91. Bibcode:2010Натура.465..487S. Дои:10.1038 / природа08995. PMID  20445540. S2CID  4423684.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  57. ^ Essmann CL, Martinez E, Geiger JC, Zimmer M, Traut MH, Stein V, Klein R, Acker-Palmer A (2008). «Фосфорилирование серина ephrinB2 регулирует перенос синаптических рецепторов AMPA». Nat Neurosci. 11 (9): 1035–1043. Дои:10.1038 / № 2171. PMID  19160501. S2CID  698572.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  58. ^ Штефер С., Райтц С., Ван Ф, Вайлд К., Панг Ю. Ю., Шварц Д., Бомке Дж., Хайн С., Лёр Ф., Бернхард Ф., Деник В., Дёч В., Синнинг I (2011). «Структурная основа биогенеза белка заякоренной мембраны с помощью комплекса Get3-рецептор». Наука. 333 (6043): 758–62. Bibcode:2011Наука ... 333..758С. Дои:10.1126 / science.1207125. ЧВК  3601824. PMID  21719644.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  59. ^ Черепанов А.В., Глаубиц С., Швальбе Х. (2010). «Исследования высокого разрешения РНК, меченных 13C, 15N, методом твердотельной ЯМР-спектроскопии». Angewandte Chemie International Edition. 49 (28): 4747–50. Дои:10.1002 / anie.200906885. PMID  20533472.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  60. ^ Schnieders R, Wolter AC, Richter C, Wöhnert J, Schwalbe H, Fürtig B (2019). «Новые (13) C-обнаруженные ЯМР-эксперименты для точного определения структуры РНК». Angewandte Chemie International Edition. 58 (27): 9140–9144. Дои:10.1002 / anie.201904057. ЧВК  6617721. PMID  31131949.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  61. ^ Бак Дж, Фюртиг Б., Ноэске Дж., Вёнерт Дж., Швальбе Х. (2007). «Методы ЯМР с временным разрешением, разрешающие лиганд-индуцированное сворачивание РНК с атомным разрешением». Proc Natl Acad Sci USA. 104 (40): 15699–704. Bibcode:2007ПНАС..10415699Б. Дои:10.1073 / pnas.0703182104. ЧВК  2000436. PMID  17895388.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  62. ^ Krstic I, Frolow O, Sezer D, Endeward B, Weigand JE, Suess B., Engels JW, Prisner TF (2010). «PELDOR-спектроскопия выявляет предорганизацию неомицин-чувствительной третичной структуры рибопереключателя». J Am Chem Soc. 132 (5): 1454–5. Дои:10.1021 / ja9077914. PMID  20078041.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  63. ^ Schiemann O, Piton N, Plackmeyer J, Bode BE, Prisner TF, Engels JW (2007). «Мечение олигонуклеотидов с помощью нитроксида TPA и использование PELDOR, импульсного метода ЭПР для измерения внутримолекулярных расстояний». Нат Проток. 2 (4): 904–23. Дои:10.1038 / nprot.2007.97. PMID  17446891. S2CID  6442268.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  64. ^ Вайнрих Т., Яуманн Э.А., Шеффер У., Приснер Т.Ф., Гебель М.В. (2018). «Цитидинфосфорамидит с защищенной нитроксильной спиновой меткой: синтез полноразмерной РНК TAR и исследование с помощью встроенного зондирования и спектроскопии ЭПР». Химия. 24 (23): 6202–6207. Дои:10.1002 / chem.201800167. PMID  29485736.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  65. ^ Förster U, Grunewald C, Engels JW, Wachtveitl J (2010). «Сверхбыстрая динамика РНК, модифицированной 1-этинилпиреном: фотофизический зонд интеркаляции». J Phys Chem B. 114 (35): 11638–45. Дои:10.1021 / jp103176q. PMID  20707369.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  66. ^ Gustmann H, Segler AJ, Gophane DB, Reuss AJ, Grünewald C, Braun M, Weigand JE, Sigurdsson ST, Wachtveitl J (2019). «Флуоресцентное мечение на основе структуры показывает двухступенчатый механизм связывания неомицина с его РНК-аптамером». Нуклеиновые кислоты Res. 47 (1): 15–28. Дои:10.1093 / нар / gky1110. ЧВК  6326822. PMID  30462266.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  67. ^ Рейнинг А., Нозинович С., Шлепков К., Бур Ф., Фюртиг Б., Швальбе Х. (2013). «Трехуровневый механизм связывает лиганд и определение температуры в рибопереключателях». Природа. 499 (7458): 355–9. Bibcode:2013Натура.499..355р. Дои:10.1038 / Природа12378. PMID  23842498. S2CID  4414719.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  68. ^ Фернер Дж., Сухартоно М., Брайтунг С., Йонкер ХРА, Хенниг М., Вёнерт Дж., Гобель М., Швальбе Х (2009). «Структуры комплексов РНК-лиганд TAR ВИЧ демонстрируют более высокую стехиометрию связывания». ChemBioChem. 10 (9): 1490–1494. Дои:10.1002 / cbic.200900220. PMID  19444830. S2CID  44300779.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  69. ^ Моргнер Н., Барт HD, Брутши Б., Шеффер У., Брайтунг С., Гобель М. (2008). «Сайты связывания вирусного РНК-элемента TAR и мутантов TAR для различных пептидных лигандов, исследованные с помощью LILBID: новая лазерная масс-спектрометрия». J Am Soc масс-спектрометр. 19 (11): 1600–1611. Дои:10.1016 / j.jasms.2008.07.001. PMID  18693035.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  70. ^ Manoharan V, Fürtig B, Jaschke A, Schwalbe H (2009). "Металл-индуцированное сворачивание диэльс-альдеразных рибозимов изучено с помощью статической и временной ЯМР-спектроскопии". J Am Chem Soc. 131 (17): 6261–6270. Дои:10.1021 / ja900244x. PMID  19354210.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  71. ^ Kortmann J, Sczodrok S, Rinnenthal J, Schwalbe H, Narberhaus F (2011). «Перевод по запросу простым термодатчиком на основе РНК». Нуклеиновые кислоты Res. 39 (7): 2855–2868. Дои:10.1093 / nar / gkq1252. ЧВК  3074152. PMID  21131278.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  72. ^ Duchardt-Ferner E, Weigand JE, Ohlenschlager O, Schtnidtke SR, Suess B, Wöhnert J (2010). «Высокомодульная структура и связывание лиганда за счет конформационного захвата в минималистичном рибопереключателе». Angewandte Chemie International Edition. 49 (35): 6216–6219. Дои:10.1002 / anie.201001339. PMID  20632338.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  73. ^ Штайнерт Х., Сочор Ф., Вакер А, Бак Дж., Хелмлинг С., Хиллер Ф, Кейхани С., Ноэске Дж., Гримм С.К., Рудольф М.М., Келлер Х., Муни Р.А., Ландик Р., Зюсс Б., Фюртиг Б., Вёнерт Дж., Швальбе Х. (2017). «Пауза направляет сворачивание РНК для заселения временно стабильных структур РНК для регуляции транскрипции на основе рибосвитча». eLife. 6: e21297. Дои:10.7554 / eLife.21297. ЧВК  5459577. PMID  28541183.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  74. ^ Нейер С., Кунц М., Гейсс С., Хантше М., Ходирнау В. В., Сейберт А., Энгель С., Шеффер М. П., Крамер П., Франгакис А.С. (2016). «Структура РНК-полимеразы I, транскрибирующей гены рибосомной ДНК». Природа. 540 (7634): 607–610. Bibcode:2016Натура.540..607Н. Дои:10.1038 / природа20561. PMID  27842382. S2CID  205252425.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  75. ^ Meyer B, Wurm JP, Kotter P, Leisegang MS, Schilling V, Buchhaupt M, Held M, Bahr U, Karas M, Heckel A, Bohnsack MT, Wöhnert J, Entian KD (2011). «Белок синдрома Боуэна-Конради Nep1 (Emg1) играет двойную роль в биогенезе эукариотических рибосом как важный фактор сборки и в метилировании Psi 1191 в 18S рРНК дрожжей». Нуклеиновые кислоты Res. 39 (4): 1526–37. Дои:10.1093 / nar / gkq931. ЧВК  3045603. PMID  20972225.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  76. ^ Вурм Дж. П., Мейер Б., Бахр Ю., Хельд М., Фролов О., Коттер П., Энгельс Дж. В., Хекель А., Карас М., Энтиан К. Д., Вёнерт Дж. (2010). «Фактор сборки рибосомы Nep1, ответственный за синдром Боуэна-Конради, представляет собой псевдоуридин-N1-специфическую метилтрансферазу». Нуклеиновые кислоты Res. 38 (7): 2387–98. Дои:10.1093 / нар / gkp1189. ЧВК  2853112. PMID  20047967.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  77. ^ Bohnsack MT, Martin R, Granneman S, Ruprecht M, Schleiff E, Tollervey D (2009). «Prp43, связанный в разных сайтах на пре-рРНК, выполняет разные функции в синтезе рибосом». Mol Cell. 36 (4): 583–92. Дои:10.1016 / j.molcel.2009.09.039. ЧВК  2806949. PMID  19941819.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  78. ^ Palm D, Streit D, Shanmugam T, Weis BL, Ruprecht M, Simm S, Schleiff E (2018) Специфичные для растений факторы биогенеза рибосом в Arabidopsis thaliana с важной функцией в процессинге рРНК. Nucleic Acids Res 47: 1880–1895. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gky1261 (2019). «Специфичные для растений факторы биогенеза рибосом в Arabidopsis thaliana с важной функцией в процессинге рРНК». Нуклеиновые кислоты Res. 47 (4): 1880–1895. Дои:10.1093 / нар / gky1261. ЧВК  6393314. PMID  30576513.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  79. ^ Weis BL, Missbach S, Marzi J, Bohnsack MT, Schleiff E (2014). «Фактор биогенеза рибосом, связанный с 60S, LSG1-2 необходим для созревания 40S у Arabidopsis thaliana". Завод J. 80 (6): 1043–56. Дои:10.1111 / tpj.12703. PMID  25319368.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  80. ^ Endesfelder U, Finan K, Holden SJ, Cook PR, Kapanidis AN, Heilemann M (2013). «Многоуровневая пространственная организация РНК-полимеразы в Escherichia coli». Biophys J. 105 (1): 172–181. Bibcode:2013BpJ ... 105..172E. Дои:10.1016 / j.bpj.2013.05.048. ЧВК  3699759. PMID  23823236.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  81. ^ Стеллос К., Гатсиу А., Стамателопулос К., Перисик Матик Л., Джон Д., Лунелла Ф. Ф., Чжэ Н., Россбах О, Амрейн С., Сигала Ф., Бун Р. А., Фуртиг Б., Манавски Ю., Ю Х, Учида С., Келлер Т., Бёкель JN, Franco-Cereceda A, Maegdefessel L, Chen W., Schwalbe H, Bindereif A, Eriksson P, Hedin U, Zeiher AM, Dimmeler S (2016). «Редактирование аденозиновой РНК контролирует экспрессию катепсина S при атеросклерозе, обеспечивая опосредованную HuR посттранскрипционную регуляцию». Нат Мед. 22 (10): 1140–1150. Дои:10,1038 / 4172 нм. PMID  27595325. S2CID  3397638.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  82. ^ Мюллер-Макниколл М., Ботти В., Домингес AMD, Брандл Х., Швич О.Д., Штайнер М.С., Курк Т., Позер I, Зарнак К., Нойгебауэр К.М. (2016). «Белки SR представляют собой адаптеры NXF1, которые связывают альтернативный процессинг РНК с экспортом мРНК». Genes Dev. 30 (5): 553–66. Дои:10.1101 / gad.276477.115. ЧВК  4782049. PMID  26944680.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  83. ^ Браун С., Энкулеску М., Сетти С.Т., Кортес-Лопес М., де Алмейда Б.П., Сутанди FXR, Шульц Л., Буш А, Зайлер М., Эберсбергер С., Барбоса-Мораис Н.Л., Легви С., Кениг Дж., Зарнак К. (2018). «Расшифровка решения о сплайсинге, связанном с раком, в протоонкогене RON с использованием высокопроизводительного мутагенеза». Nat Commun. 9 (1): 3315. Bibcode:2018НатКо ... 9.3315B. Дои:10.1038 / s41467-018-05748-7. ЧВК  6098099. PMID  30120239.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  84. ^ Самбандан С., Акбалик Г., Кочен Л., Ринне Дж., Кальштатт Дж., Глок С., Тушев Г., Альварес-Кастелао Б., Хекель А., Шуман Э.М. (2017). «Зависимое от активности пространственно локализованное созревание miRNA в нейрональных дендритах». Наука. 355 (6325): 634–637. Bibcode:2017Научный ... 355..634S. Дои:10.1126 / science.aaf8995. PMID  28183980. S2CID  17159252.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  85. ^ Бун Р.А., Хофманн П., Михалик К.М., Лозано-Видаль Н., Бергхаузер Д., Фишер А., Кнау А., Джае Н., Шурманн С., Диммелер С. (2016). «Длинная некодирующая РНК Meg3 контролирует старение эндотелиальных клеток и функциональные последствия для регенеративного ангиогенеза». J Am Coll Cardiol. 68 (23): 2589–2591. Дои:10.1016 / j.jacc.2016.09.949. PMID  27931619.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  86. ^ Михалик К.М., Ю Х, Манавски Ю., Доддабаллапур А., Зёрниг М., Браун Т., Джон Д., Пономарева Ю., Чен В., Учида С., Бун Р. А., Диммелер С. (2014). «Длинная некодирующая РНК MALAT1 регулирует функцию эндотелиальных клеток и рост сосудов». Circ Res. 114 (9): 1389–1397. Дои:10.1161 / circresaha.114.303265. PMID  24602777.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  87. ^ Cremer S, Michalik KM, Fischer A, Pfisterer L, Jaé N, Winter C, Boon RA, Muhly-Reinholz M, John D, Uchida S, Weber C, Poller W, Günther S, Braun T, Li DY, Maegdefessel L, Матик Перисич Л., Хедин Ю., Соенлейн О., Цайхер А., Диммелер С. (2019). «Гематопоэтический дефицит длинной некодирующей РНК MALAT1 способствует атеросклерозу и воспалению бляшек». Тираж. 139 (10): 1320–1334. Дои:10.1161 / cycleaha.117.029015. PMID  30586743. S2CID  58561771.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  88. ^ Нагель Г., Селлас Т., Хун В., Катерия С., Адеишвили Н., Бертольд П., Оллиг Д., Хегеманн П., Бамберг Е. (2003). «Каналродопсин-2, катион-селективный мембранный канал с прямым светоуправлением». Proc Natl Acad Sci USA. 100 (24): 13940–5. Bibcode:2003ПНАС..10013940Н. Дои:10.1073 / пнас.1936192100. ЧВК  283525. PMID  14615590.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  89. ^ Бойден Э.С., Чжан Ф., Бамберг Э., Нагель Г., Дейссерот К. (2005). «В миллисекундах, генетически направленный оптический контроль нейронной активности». Nat Neurosci. 8 (9): 1263–1268. Дои:10.1038 / nn1525. PMID  16116447. S2CID  6809511.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  90. ^ Feldbauer K, Zimmermann D, Pintschovius V, Spitz J, Bamann C, Bamberg E (2009). «Каналродопсин-2 - проницаемый протонный насос». Proc Natl Acad Sci USA. 106 (30): 12317–12322. Bibcode:2009PNAS..10612317F. Дои:10.1073 / pnas.0905852106. ЧВК  2718366. PMID  19590013.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  91. ^ Лоренц-Фонфрия В.А., Реслер Т., Краузе Н., Нак М., Госсинг М., Фишер фон Моллард Г., Баманн С., Бамберг Е., Шлезингер Р., Хеберле Дж. (2013). «Временные изменения протонирования в канале родопсин-2 и их значение для стробирования канала». Proc Natl Acad Sci USA. 110 (14): E1273-81. Bibcode:2013PNAS..110E1273L. Дои:10.1073 / pnas.1219502110. ЧВК  3619329. PMID  23509282.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  92. ^ Нойман-Верхофен МК, Нойманн К., Баманн С., Раду И., Хеберле Дж., Бамберг Э., Вахтвейтл Дж. (2013). «Сверхбыстрая инфракрасная спектроскопия канала родопсина-2 показывает эффективную передачу энергии от хромофора сетчатки к белку». J Am Chem Soc. 135 (18): 6968–6976. Дои:10.1021 / Ja400554y. PMID  23537405.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  93. ^ Kleinlogel S, Terpitz U, Legrum B, Gokbuget D, Boyden ES, Bamann C, Wood PG, Bamberg E (2011). «Стратегия слияния генов для стехиометрической и локализованной экспрессии светозависимых мембранных белков». Нат методы. 8 (12): 1083–1088. Дои:10.1038 / nmeth.1766. PMID  22056675. S2CID  11567708.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  94. ^ Чжан Ф., Ван LP, Браунер М., Левальд Дж. Ф., Кей К., Ватцке Н., Вуд П. Г., Бамберг Е., Нагель Г., Готтшалк А., Дейссерот К. (2007). «Мультимодальный быстрый оптический опрос нейронных схем». Природа. 446 (7136): 633–9. Bibcode:2007Натура.446..633Z. Дои:10.1038 / природа05744. PMID  17410168. S2CID  4415339.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  95. ^ Орант А., Шультейс С., Толстенков О., Эрбгут К., Нагпал Дж., Хайн Д., Браунер М., Вабниг С., Стойер Коста В., МакВиртер Р.Д., Зелс С., Палумбос С., Миллер III Д.М., Свекла I, Готтшалк А. (2018). «Ощущение еды модулирует движение за счет передачи сигналов дофамина и нейропептидов в распределенной нейронной сети». Нейрон. 100 (6): 1414–1428. Дои:10.1016 / j.neuron.2018.10.024. PMID  30392795.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  96. ^ Штирман Дж. Н., Крейн М. М., Хассон С. Дж., Вабниг С., Шультейс С., Готтшалк А., Лу Х. (2011). «Мультимодальный оптический контроль нейронов и мышц в реальном времени у свободно ведущих Caenorhabditis elegans». Нат методы. 8 (2): 153–8. Дои:10.1038 / nmeth.1555. ЧВК  3189501. PMID  21240278.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  97. ^ Левальд Дж. Ф., Браунер М., Стивенс Дж. Дж., Бухурс М., Шультейс К., Жен М., Готтшалк А. (2008). «Оптогенетический анализ синаптической функции». Нат методы. 5 (10): 895–902. Дои:10.1038 / nmeth.1252. PMID  18794862. S2CID  17102550.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  98. ^ Киттельманн М., Левальд Дж. Ф., Хегерманн Дж., Шультейс С., Браунер М., Штойер Коста В., Вабниг С., Эймер С., Готтшалк А. (2013). «Восстановление синапсов in vivo после оптогенетической гиперстимуляции». Proc Natl Acad Sci USA. 110 (32): E3007-16. Bibcode:2013PNAS..110E3007K. Дои:10.1073 / pnas.1305679110. ЧВК  3740886. PMID  23878262.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  99. ^ Азими Хашеми Н., Бергс АКФ, Шулер С., Шайве А.Р., Стойер Коста В., Бах М., Левальд Дж.Ф., Готтшалк А. (2019). "Инструменты для визуализации напряжения на основе родопсина для использования в мышцах и нейронах Caenorhabditis elegans". Proc Natl Acad Sci USA. 116 (34): 17051–17060. Дои:10.1073 / пнас.1902443116. ЧВК  6708366. PMID  31371514.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  100. ^ Азими Хашеми Н., Эрбгут К., Фогт А., Рименспергер Т., Раух Э, Вудманзее Д., Нагпал Дж., Браунер М., Шевес М., Фиала А., Каттнер Л., Траунер Д., Хегеманн П., Готтшалк А., Левальд Дж. Ф. (2014). «Синтетические аналоги сетчатки изменяют спектральные и кинетические характеристики оптогенетических инструментов микробного родопсина». Nat Commun. 5: 5810. Bibcode:2014 НатКо ... 5.5810A. Дои:10.1038 / Ncomms6810. PMID  25503804.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  101. ^ Гао С.К., Нагпал Дж., Шнайдер М.В., Козьяк-Павлович В., Нагель Г., Готтшалк А. (2015). «Оптогенетическая манипуляция цГМФ в клетках и животных с помощью строго регулируемого светом гуанилилциклазы опсина CyclOp». Nat Commun. 6: 8046. Bibcode:2015НатКо ... 6.8046G. Дои:10.1038 / ncomms9046. ЧВК  4569695. PMID  26345128.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  102. ^ Verhoefen MK, Bamann C, Blöcher R, Förster U, Bamberg E, Wachtveitl J (2010). «Фотоцикл канального родопсина-2: сверхбыстрая динамика реакции и последующие стадии реакции». ХимФисХим. 11 (14): 3113–22. Дои:10.1002 / cphc.201000181. PMID  20730849.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  103. ^ Волков О., Ковалев К., Половинкин В., Борщевский В., Баманн С., Асташкин Р., Марин Е., Попов А., Баландин Т., Уиллболд Д., Булдт Г., Бамберг Е., Горделий В. (2017). «Структурное понимание ионной проводимости каналом родопсина 2». Наука. 358 (6366): eaan8862. Дои:10.1126 / science.aan8862. PMID  29170206.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  104. ^ Кляйнлогель С., Фельдбауэр К., Демпски Р. Э., Фотис Х., Вуд П. Г., Баман С., Бамберг Е. (2011). «Сверхсветочувствительная и быстрая активация нейронов с помощью Ca (2 +) - проницаемого канала родопсина CatCh» (PDF). Nat Neurosci. 14 (4): 513–8. Дои:10.1038 / № 2776. PMID  21399632. S2CID  5907240.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  105. ^ Беккер-Балдус Дж., Баманн К., Саксена К., Густманн Х., Браун Л.Дж., Браун РЦД, Райтер С., Бамберг Э., Вахтвейтл Дж., Швальбе Х., Глаубиц С. «Освещение фотоактивного сайта канала родопсина-2 с помощью твердотельной ЯМР-спектроскопии с усилением DNP». Proc Natl Acad Sci USA. 112 (32): 9896–901. Bibcode:2015ПНАС..112.9896Б. Дои:10.1073 / pnas.1507713112. ЧВК  4538646. PMID  26216996.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  106. ^ Баманн С., Бамберг Э., Вахтвейтл Дж., Глаубиц С. (2014). «Протеородопсин». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 1837 (5): 614–25. Дои:10.1016 / j.bbabio.2013.09.010. PMID  24060527.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  107. ^ Мао Дж. Ф., До Н. Н., Шольц Ф., Реджи Л., Мехлер М., Лакатос А., Онг Ю. С., Ульрих С. ​​Дж., Браун Л. Дж., Браун RCD, Дж. Беккер-Балдус, Дж. Вахтвейт, Дж. Глаубиц (2014). «Структурная основа переключения зеленого-синего цвета в протеородопсине, определенная с помощью ЯМР-спектроскопии». J Am Chem Soc. 136 (50): 17578–17590. Дои:10.1021 / ja5097946. PMID  25415762.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  108. ^ Мацейко Дж., Мехлер М., Каур Дж., Либлейн Т., Моргнер Н., Уари О, Тордо П., Беккер-Балдус Дж., Глаубиц С. (2015). «Визуализация специфических межпротомерных взаимодействий в гомоолигомерном мембранном белке протеородопсине с помощью твердотельного ЯМР с усиленной динамической ядерной поляризацией». J Am Chem Soc. 137 (28): 9032–9043. Дои:10.1021 / jacs.5b03606. PMID  26102160.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  109. ^ Мацейко Дж., Каур Дж., Беккер-Бальдус Дж., Глаубиц С. (2019). «Зависимые от фотоцикла конформационные изменения в триаде Asp-His-Trp кросс-протомера протеородопсина, выявленные с помощью MAS-ЯМР с усилением DNP». Proc Natl Acad Sci USA. 116 (17): 8342–8349. Дои:10.1073 / pnas.1817665116. ЧВК  6486740. PMID  30948633.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  110. ^ Hempelmann F, Hölper S, Verhoefen MK, Woerner AC, Köhler T., Fiedler SA, Pfleger N, Wachtveitl J, Glaubitz C (2011). «Кластер His75-Asp97 в зеленом протеородопсине». J Am Chem Soc. 133: 4645–4654. Дои:10.1021 / ja111116a. PMID  21366243.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  111. ^ Mehler M, Eckert CE, Leeder AJ, Kaur J, Fischer T., Kubatova N, Brown LJ, Brown RCD, Becker-Baldus J, Wachtveitl J, Glaubitz C (2017). «Хромофорные искажения в фотоинтерфейсах протеородопсина, визуализированные с помощью твердотельного ЯМР с динамической ядерной поляризацией» (PDF). J Am Chem Soc. 139 (45): 16143–16153. Дои:10.1021 / jacs.7b05061. PMID  29027800.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  112. ^ Азими Хашеми Н., Эрбгут К., Фогт А., Рименспергер Т., Раух Э, Вудманзее Д., Нагпал Дж., Браунер М., Шевес М., Фиала А., Каттнер Л., Траунер Д., Хегеманн П., Готтшалк А., Левальд Дж. Ф. (2014). «Синтетические аналоги сетчатки изменяют спектральные и кинетические характеристики оптогенетических инструментов микробного родопсина». Nat Commun. 5: 5810. Bibcode:2014 НатКо ... 5.5810A. Дои:10.1038 / Ncomms6810. PMID  25503804.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  113. ^ Гао С.К., Нагпал Дж., Шнайдер М.В., Козьяк-Павлович В., Нагель Г., Готтшалк А. (2015). «Оптогенетическая манипуляция цГМФ в клетках и животных с помощью строго регулируемого светом гуанилилциклазы опсина CyclOp». Nat Commun. 6: 8046. Bibcode:2015НатКо ... 6.8046G. Дои:10.1038 / ncomms9046. ЧВК  4569695. PMID  26345128.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  114. ^ Husson SJ, Steuer Costa W, Wabnig S, Stirman JN, Watson JD, Spencer WC, Akerboom J, Looger LL, Treinin M, Miller III DM, Lu H, Gottschalk A (2012). «Оптогенетический анализ ноцицепторного нейрона и сети выявляет ионные каналы, действующие после первичных датчиков». Curr Biol. 22 (9): 743–52. Дои:10.1016 / j.cub.2012.02.066. ЧВК  3350619. PMID  22483941.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  115. ^ Орант А., Шультейс С., Толстенков О., Эрбгут К., Нагпал Дж., Хайн Д., Браунер М., Вабниг С., Стойер Коста В., МакВиртер Р.Д., Зелс С., Палумбос С., Миллер III Д.М., Свекла I, Готтшалк А. (2018). «Ощущение еды модулирует движение за счет передачи сигналов дофамина и нейропептидов в распределенной нейронной сети». Нейрон. 100 (6): 1414–1428.e10. Дои:10.1016 / j.neuron.2018.10.024. PMID  30392795.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  116. ^ Штойер Коста В., Ван дер Аувера П., Глок С., Левальд Дж. Ф., Бах М., Шюлер С., Вабниг С., Орант А., Масурат Ф., Брингманн Х., Шуфс Л., Стельцер Э. К., Фишер С. К., Готтшалк А. (2019). «ГАМКергический и пептидергический нейрон сна как нейрон остановки локомоции с компартментализованной динамикой Ca2 +». Nat Commun. 10 (1): 4095. Bibcode:2019НатКо..10.4095S. Дои:10.1038 / s41467-019-12098-5. ЧВК  6736843. PMID  31506439.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  117. ^ Buff MCR, Schäfer F, Wulffen B, Müller J, Pötzsch B, Heckel A, Mayer G (2010). «Зависимость активности аптамера от противоположных концевых удлинений: повышение эффективности светорегуляции». Нуклеиновые кислоты Res. 38 (6): 2111–8. Дои:10.1093 / нар / gkp1148. ЧВК  2847219. PMID  20007153.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  118. ^ Джоши КБ, Влахос А., Микат В., Деллер Т., Хекель А. (2012). «Активируемые светом молекулярные маяки с цепочкой в ​​клетке». Chem Commun. 48 (22): 2746–8. Дои:10.1039 / c2cc16654b. PMID  22159276.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  119. ^ Лотц Т.С., Хальбриттер Т., Кайзер С., Рудольф М.М., Краус Л., Грохер Ф, Стейнванд С., Вахтвейтл Дж., Хекель А., Зюсс Б. (2019). «Светочувствительный РНК-аптамер для производного азобензола». Нуклеиновые кислоты Res. 47 (4): 2029–2040. Дои:10.1093 / нар / gky1225. ЧВК  6393235. PMID  30517682.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  120. ^ Рорбах Ф., Шефер Ф., Фихте МА, Пфайффер Ф, Мюллер Дж., Пётч Б., Хекель А., Майер Г. (2013). «Аптамер-управляемый каркас для селективного маскирования белковых доменов». Angewandte Chemie International Edition. 52 (45): 11912–11915. Дои:10.1002 / anie.201306686. PMID  24127310.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  121. ^ Сейфрид П., Эйден Л., Гребеновский Н., Майер Г., Хекель А. (2017). «Фото-тросы для (мульти-) циклического конформационного каркаса длинных олигонуклеотидов». Angewandte Chemie International Edition. 56 (1): 359–363. Дои:10.1002 / anie.201610025. PMID  27897376.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  122. ^ Кейхани С, Голдау Т, Блюмлер А, Хекель А, Швальбе Х (2018). «Химио-ферментативный синтез позиционно-модифицированной РНК для биофизических исследований, включая контроль света и ЯМР-спектроскопию». Angewandte Chemie International Edition. 57 (37): 12017–12021. Дои:10.1002 / anie.201807125. PMID  30007102.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  123. ^ Хелмлинг С., Клётцнер Д.П., Сочор Ф., Муни Р.А., Ваккер А., Ландик Р., Фюртиг Б., Хекель А., Швальбе Х. (2018). «Время жизни метастабильных состояний определяет передачу регуляторных сигналов в транскрипционных рибопереключателях». Nat Commun. 9 (1): 944. Bibcode:2018НатКо ... 9..944 ч. Дои:10.1038 / s41467-018-03375-w. ЧВК  5838219. PMID  29507289.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  124. ^ Штайнерт Х.С., Шефер Ф., Йонкер Х.Р., Хекель А, Швальбе Х. (2014). «Влияние абсолютной конфигурации цитозина с клетками NPE на стабильность пары оснований ДНК». Angewandte Chemie International Edition. 53 (4): 1072–1075. Дои:10.1002 / anie.201307852. PMID  24339185.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  125. ^ Шефер Ф, Джоши КБ, Фихте МА, Мак Т, Вахтвейтл Дж, Хекель А (2011). "Селективное по длине волны развязывание остатков dA и dC". Org Lett. 13 (6): 1450–3. Дои:10.1021 / ol200141v. PMID  21341754.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  126. ^ Fichte MAH, Weyel XMM, Junek S, Schäfer F, Herbivo C, Goeldner M, Specht A, Wachtveitl J, Heckel A (2016). «Трехмерный контроль гибридизации ДНК с помощью ортогонального двухцветного двухфотонного развязывания». Angewandte Chemie International Edition. 55 (31): 8948–8952. Дои:10.1002 / anie.201603281. PMID  27294300.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  127. ^ Беккер Й, Унгер Э, Фихте МА, Гацек Д.А., Дреув А., Вахтвейтл Дж., Валла П.Дж., Хекель А. (2018). "Двухфотонная каркасная группа с красным смещением для трехмерного фотоэпизода". Chem Sci. 9 (10): 2797–2802. Дои:10.1039 / c7sc05182d. ЧВК  5914290. PMID  29732066.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  128. ^ Теварпадам Дж., Бесси И., Бинас О, Гонсалвес Д.П.Н, Славов С., Йонкер ХРА, Рихтер С., Вахтвейтл Дж., Швальбе Х., Хекель А. (2016). «Светочувствительное образование межмолекулярного минимального мотива G-квадруплекса». Angewandte Chemie International Edition. 55 (8): 2738–2742. Дои:10.1002 / anie.201510269. PMID  26805928.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  129. ^ Самбандан С., Акбалик Г., Кочен Л., Ринне Дж., Кальштатт Дж., Глок С., Тушев Г., Альварес-Кастелао Б., Хекель А., Шуман Э.М. (2017). «Зависимое от активности пространственно локализованное созревание miRNA в нейрональных дендритах». Наука. 355 (6325): 634–637. Bibcode:2017Научный ... 355..634S. Дои:10.1126 / science.aaf8995. PMID  28183980. S2CID  17159252.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  130. ^ Лукас Т., Шефер Ф., Мюллер П., Эмиг С., Хекель А., Диммелер С. (2017). «Индуцируемый светом antimiR-92a как терапевтическая стратегия, способствующая восстановлению кожи у мышей с диабетом с нарушенным заживлением». Nat Commun. 8: 15162. Bibcode:2017НатКо ... 815162L. Дои:10.1038 / ncomms15162. ЧВК  5418571. PMID  28462946.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  131. ^ Аккерманн Д., Шмидт Т.Л., Ханнам Дж.С., Пурохит С.С., Хекель А., Фамулок М. (2010). «Двухцепочечный ротаксан ДНК». Nat Nanotechnol. 5 (6): 436–42. Bibcode:2010НатНа ... 5..436А. Дои:10.1038 / nnano.2010.65. PMID  20400967.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  132. ^ Гребеновский Н, Голдау Т, Болте М, Хекель А (2018). «Световая регуляция димеризации миникольца ДНК с помощью азобензольных C-нуклеозидов». Химия. 24 (14): 3425–3428. Дои:10.1002 / chem.201706003. PMID  29418024.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  133. ^ Шмидт Т.Л., Коппель МБ, Теварпадам Дж., Гонсалвес Д.П.Н, Хекель А (2011). «Легкий спусковой крючок для ДНК-нанотехнологий». МАЛЕНЬКИЙ. 7 (15): 2163–7. Дои:10.1002 / smll.201100182. PMID  21638782.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  134. ^ Рейнинг А., Нозинович С., Шлепков К., Бур Ф., Фюртиг Б., Швальбе Х. (2013). «Трехуровневый механизм связывает лиганд и определение температуры в рибопереключателях». Природа. 499 (7458): 355–9. Bibcode:2013Натура.499..355р. Дои:10.1038 / Природа12378. PMID  23842498. S2CID  4414719.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  135. ^ Дидерикс Т., Пью Дж., Дори А., Син И., Бернс Дж. Р., Хунг Нгуен К., Торнов М., Тампе Р., Ховорка С. (2019). «Синтетические белок-проводящие мембранные нанопоры, построенные из ДНК». Nat Commun. 10 (1): 5018. Bibcode:2019НатКо..10.5018D. Дои:10.1038 / с41467-019-12639-у. ЧВК  6828756. PMID  31685824.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  136. ^ Grunwald C, Schulze K, Reichel A, Weiss VU, Blaas D, Piehler J, Wiesmüller KH, Tampé R (2010). «Сборка макромолекулярных комплексов in situ под действием света». Proc Natl Acad Sci USA. 107 (14): 6146–6151. Bibcode:2010PNAS..107.6146G. Дои:10.1073 / pnas.0912617107. ЧВК  2852015. PMID  20200313.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  137. ^ Кляйн А., Хэнк С., Раульф А., Йост Э. Ф., Тиссен Ф., Хейлеманн М., Винеке Р., Тампе Р. (2018). «Мечение эндогенных белков живыми клетками с нанометровой точностью с помощью трансдуцированных нанотел». Chem Sci. 9 (40): 7835–7842. Дои:10.1039 / C8SC02910E. ЧВК  6194584. PMID  30429993.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  138. ^ Коллманнспергер А., Шарей А., Раульф А., Хейлеманн М., Лангер Р., Йенсен К.Ф., Винеке Р., Тампе Р. (2016). «Маркировка белков живых клеток с нанометровой точностью путем сжатия клеток». Nat Commun. 7: 10372. Bibcode:2016НатКо ... 710372K. Дои:10.1038 / ncomms10372. ЧВК  4740111. PMID  26822409.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  139. ^ Wieneke R, Raulf A, Kollmannsperger A, Heilemann M, Tampé R (2015). «Малая пара меток для визуализации одиночных молекул со сверхвысоким разрешением». Angewandte Chemie International Edition. 54 (35): 10216–9. Дои:10.1002 / anie.201503215. PMID  26201868.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  140. ^ Gatterdam V, Ramadass R, Stoess T, Fichte MAH, Wachtveitl J, Heckel A, Tampé R (2014). «Трехмерные белковые сети, собранные с помощью двухфотонной активации». Angewandte Chemie International Edition. 53 (22): 5680–5684. Дои:10.1002 / anie.201309930. PMID  24729568.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  141. ^ Бранер М., Коллер Н., Кнауэр Дж., Хербринг В., Хэнк С., Винеке Р., Тампе Р. (2019). «Оптический контроль транслокации антигена с помощью синтетических фотоусловных вирусных ингибиторов». Chem Sci. 10 (7): 2001–2005. Дои:10.1039 / c8sc04863k. ЧВК  6385481. PMID  30881629.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  142. ^ Гаевски Дж., Буэленс Ф., Сердюков С., Янзен М., Кортина Н., Грубмюллер Х., Гринингер М. (2017). «Инженерные синтазы жирных кислот для направленного производства поликетидов». Nat Chem Biol. 13 (4): 363–365. Дои:10.1038 / nchembio.2314. HDL:11858 / 00-001M-0000-002C-8359-6. PMID  28218912.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  143. ^ Гаевский Дж., Павлович Р., Фишер М., Болес Э., Гринингер М. (2017). «Инженерия грибкового синтеза de novo жирных кислот для производства короткоцепочечных жирных кислот». Nat Commun. 8: 14650. Bibcode:2017НатКо ... 814650Г. Дои:10.1038 / ncomms14650. ЧВК  5353594. PMID  28281527.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  144. ^ Штаудт Х., Хосл М.Г., Дреув А., Сердюков С., Эстерхельт Д., Будиса Н., Вахтвейтл Дж., Гринингер М. (2013). «Направленное манипулирование фотоциклом флавопротеинов». Angewandte Chemie International Edition. 52 (32): 8463–6. Дои:10.1002 / anie.201302334. PMID  23818044.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  145. ^ «Метод года 2015». Методы природы. 13 (1): 1 января 2016 г. Дои:10.1038 / nmeth.3730. PMID  27110621.
  146. ^ «Нобелевская премия по химии 2017». Получено 9 марта 2020.
  147. ^ Аллегретти М., Клуш Н., Миллс Д. Д., Вонк Дж., Кюльбрандт В., Дэвис К. М. (2015). «Горизонтальные мембранные альфа-спирали в a-субъединице статора АТФ-синтазы F-типа». Природа. 521 (7551): 237–40. Bibcode:2015Натура.521..237A. Дои:10.1038 / природа14185. PMID  25707805. S2CID  205242498.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  148. ^ Ельцов М, Дубе Н, Ю З, Пасакарнис Л, Хазельманн-Вайс У, Бруннер Д, Франгакис А.С. (2015). «Количественный анализ реорганизации цитоскелета во время герметизации эпителиальной ткани с помощью электронной томографии большого объема». Nat Cell Biol. 17 (5): 605–14. Дои:10.1038 / ncb3159. PMID  25893916. S2CID  6543151.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  149. ^ Нейер С., Кунц М., Гейсс С., Хантше М., Ходирнау В. В., Сейберт А., Энгель С., Шеффер М. П., Крамер П., Франгакис А.С. (2016). «Структура РНК-полимеразы I, транскрибирующей гены рибосомной ДНК». Природа. 540 (7634): 607–610. Bibcode:2016Натура.540..607Н. Дои:10.1038 / природа20561. PMID  27842382. S2CID  205252425.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  150. ^ Хан А., Вонк Дж., Миллс Д. Д., Мейер Т., Кюльбрандт В. (2018). «Структура, механизм и регуляция АТФ-синтазы хлоропластов». Наука. 360 (6389): 620. Дои:10.1126 / science.aat4318. PMID  29748256.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  151. ^ Hofmann S, Januliene D, Mehdipour AR, Thomas C, Stefan E, Brüchert S, Kuhn BT, Geertsma ER, Hummer G, Tampé R, Moeller A (2019). «Конформационное пространство гетеродимерного ABC-экспортера в условиях оборота». Природа. 571 (7766): 580–583. Дои:10.1038 / s41586-019-1391-0. PMID  31316210. S2CID  197543295.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  152. ^ А. Р. Фаруки, Р. Хендерсон (2007). «Электронные детекторы для электронной микроскопии». Curr. Мнение. Struct. Биол. 17 (5): 549–55. Дои:10.1016 / j.sbi.2007.08.014. PMID  17913494.
  153. ^ Кюльбрандт В. (2014). «Резолюционная революция». Наука. 343 (6178): 1443–1444. Bibcode:2014Научный ... 343.1443K. Дои:10.1126 / science.1251652. PMID  24675944. S2CID  35524447.
  154. ^ Ельцов М, Дубе Н, Ю З, Пасакарнис Л, Хазельманн-Вайс У, Бруннер Д, Франгакис АС (2015). «Количественный анализ реорганизации цитоскелета при пломбировании эпителиальной ткани с помощью электронной томографии большого объема». Nat Cell Biol. 17 (5): 605–14. Дои:10.1038 / ncb3159. PMID  25893916. S2CID  6543151.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  155. ^ Келлер П.Дж., Шмидт А.Д., Сантелла А., Хайри К., Бао З., Виттбродт Дж., Стельцер Э.Х.К. (2010). «Быстрая высококонтрастная визуализация развития животных с помощью микроскопии со структурированным освещением на основе сканированных световых листов». Нат методы. 7 (8): 637–642. Дои:10.1038 / nmeth.1476. ЧВК  4418465. PMID  20601950.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  156. ^ Stelzer EHK (2015). «Световая флуоресцентная микроскопия для количественной биологии». Нат методы. 12 (1): 23–26. Дои:10.1038 / nmeth.3219. PMID  25549266. S2CID  34063754.
  157. ^ «Метод года 2014». Методы природы. 12 (1): 1. 2015. Дои:10.1038 / nmeth.3251. PMID  25699311.
  158. ^ Штробль Ф, Шмитц А, Stelzer EHK (2015). «Живое изображение эмбрионального развития Tribolium castaneum с использованием световой флуоресцентной микроскопии». Нат Проток. 10 (10): 1486–1507. Дои:10.1038 / nprot.2015.093. PMID  26334868. S2CID  24774566.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  159. ^ Штробль Ф, Шмитц А, Stelzer EHK (2017). «Улучшение вашего четырехмерного изображения: путешествие через десятилетие исследований флуоресцентной микроскопии на основе световых пластин». Нат Проток. 12 (6): 1103–1109. Дои:10.1038 / nprot.2017.028. PMID  28471459. S2CID  38354456.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  160. ^ фон Вангенхайм Д., Фангерау Дж., Шмитц А., Смит Р.С., Лейтте Х., Стельцер Э.Х.К., Майзель А. (2016). «Правила и самоорганизующиеся свойства постэмбриональных структур деления клеток органов растений». Curr Biol. 26 (4): 439–449. Дои:10.1016 / j.cub.2015.12.047. PMID  26832441.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  161. ^ Мэтью Б., Шмитц А., Муньос-Дескальцо С., Ансари Н., Пампалони Ф., Стельцер Э. К., Фишер СК (2015). «Надежная и автоматизированная трехмерная сегментация плотно упакованных ядер клеток в различных биологических образцах с разложением по линии прямой видимости». BMC Bioinformatics. 16: 187. Дои:10.1186 / с12859-015-0617-х. ЧВК  4458345. PMID  26049713.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  162. ^ Шмитц А., Фишер С.К., Маттейер С., Пампалони Ф., Stelzer EHK (2017). «Анализ многомасштабных изображений выявляет структурную неоднородность клеточного микросреды в гомотипических сфероидах». Научный представитель. 7: 43693. Bibcode:2017НатСР ... 743693С. Дои:10.1038 / srep43693. ЧВК  5334646. PMID  28255161.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  163. ^ Венкатарамани В, Херрманнсдорфер Ф, Хейлеманн М, Кунер Т (2016). «SuReSim: моделирование экспериментов по микроскопии локализации на основе наземных моделей». Нат методы. 13 (4): 319–321. Дои:10.1038 / Nmeth.3775. PMID  26928761. S2CID  3776898.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  164. ^ ван Вейк С.Дж., Фрике Ф., Херхаус Л., Гупта Дж., Хётте К., Пампалони Ф., Грумати П., Каулич М., Су И-с, Комацу М., Гретен Ф. Р., Фульда С., Хейлеман М., Дикич I (2017). «Линейное убиквитинирование цитозольной Salmonella Typhimurium активирует NF-κB и ограничивает размножение бактерий». Нат Микробиол. 2 (7): 17066. Дои:10.1038 / nmicrobiol.2017.66. PMID  28481361. S2CID  1329736.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  165. ^ Грумати П., Мороцци Дж., Холпер С., Мари М., Гарвардт М.И., Ян Р., Мюллер С., Реджиори Ф., Хейлеманн М., Дикич И. (2017). «Полноразмерный RTN3 регулирует оборот трубчатого эндоплазматического ретикулума посредством избирательной аутофагии». eLife. 6: e25555. Дои:10.7554 / eLife.25555. ЧВК  5517149. PMID  28617241.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  166. ^ Wieneke R, Raulf A, Kollmannsperger A, Heilemann M, Tampé R (2015). «Маленькая пара меток для визуализации одиночных молекул со сверхвысоким разрешением». Angewandte Chemie International Edition. 54 (35): 10216–9. Дои:10.1002 / anie.201503215. PMID  26201868.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  167. ^ Коллманнспергер А., Шарей А., Раульф А., Хейлеманн М., Лангер Р., Йенсен К.Ф., Винеке Р., Тампе Р. (2016). «Маркировка белков живых клеток с нанометровой точностью путем сжатия клеток». Nat Commun. 7: 10372. Bibcode:2016НатКо ... 710372K. Дои:10.1038 / ncomms10372. ЧВК  4740111. PMID  26822409.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  168. ^ Прандолини М.Дж., Денисенков В.П., Гафуров М., Эндевард Б., Приснер Т.Ф. ((2009). "Высокопольная динамическая поляризация ядер в водных растворах". J Am Chem Soc. 131 (17): 6090–2. Дои:10.1021 / ja901496g. PMID  19361195.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  169. ^ Joedicke L, Mao J, Kuenze G, Reinhart C, Kalavacherla T, Jonker HRA, Richter C, Schwalbe H, Meiler J, Preu J, Michel H, Glaubitz C (2018). «Молекулярная основа подтипной селективности человеческих рецепторов, связанных с кинином G-белком». Nat Chem Biol. 14 (3): 284–290. Дои:10.1038 / nchembio.2551. PMID  29334381.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  170. ^ Ленерт Э., Мао Дж., Мехдипур А.Р., Хаммер Дж., Абеле Р., Глаубиц С., Тампе Р. (2016). «Распознавание антигенного пептида на человеческом транспортере ABC TAP, разрешенное с помощью твердотельной ЯМР-спектроскопии с усилением DNP». J Am Chem Soc. 138 (42): 13967–13974. Дои:10.1021 / jacs.6b07426. PMID  27659210.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  171. ^ Mehler M, Eckert CE, Leeder AJ, Kaur J, Fischer T., Kubatova N, Brown LJ, Brown RCD, Becker-Baldus J, Wachtveitl J, Glaubitz C (2017). «Хромофорные искажения в фотоинтерфейсах протеородопсина, визуализированные с помощью твердотельного ЯМР с динамической ядерной поляризацией» (PDF). J Am Chem Soc. 139 (45): 16143–16153. Дои:10.1021 / jacs.7b05061. PMID  29027800.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  172. ^ Крстич И., Гензель Р., Роменчик О., Энгельс Дж. В., Дёч В., Приснер Т.Ф. (2011). «Измерения дальнего расстояния нуклеиновых кислот в клетках с помощью импульсной спектроскопии ЭПР». Angewandte Chemie International Edition. 50 (22): 5070–5074. Дои:10.1002 / anie.201100886. PMID  21506223.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  173. ^ Барт К., Хэнк С., Шпиндлер П.Е., Приснер Т.Ф., Тампе Р., Джозеф Б. (2018). «Конформационное связывание и транс-ингибирование в ортологе переносчика антигена человека TmrAB, разрешенное с помощью диполярной спектроскопии ЭПР». J Am Chem Soc. 140 (13): 4527–4533. Дои:10.1021 / jacs.7b12409. PMID  29308886.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  174. ^ Моргнер Н., Хоффманн Дж., Барт HD, Мейер Т., Брутши Б. (2008). «LILBID-масс-спектрометрия применительно к масс-анализу РНК-полимеразы II и F1Fo-АТФ-синтазы». Int J масс-спектр. 277 (1–3): 309–313. Bibcode:2008IJMSp.277..309M. Дои:10.1016 / j.ijms.2008.08.001.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  175. ^ Hellwig N, Peetz O, Ahdash Z, Tascon I, Booth PJ, Mikusevic V, Diskowski M, Politis A, Hellmich Y, Hanelt I, Reading E, Morgner N (2018). «Активная масс-спектрометрия становится более естественной: исследование мембранных белковых комплексов непосредственно из SMALP». Chem Commun (Camb). 54 (97): 13702–13705. Дои:10.1039 / c8cc06284f. ЧВК  6289172. PMID  30452022.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  176. ^ Peetz O, Hellwig N, Henrich E, Mezhyrova J, Dötsch V, Bernhard F, Morgner N (2019). «LILBID и NESI: различные нативные методы масс-спектрометрии как инструменты в структурной биологии». J Am Soc масс-спектрометрия. 30 (1): 181–191. Bibcode:2019JASMS..30..181P. Дои:10.1007 / s13361-018-2061-4. ЧВК  6318263. PMID  30225732.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  177. ^ Ангерер Х., Шенборн С., Горка Дж., Бахр Ю., Карас М., Виттиг I, Хайдлер Дж., Хоффманн Дж., Моргнер Н., Цикерманн В. (2017). «Ацильная модификация и связывание митохондриального АПБ с мультибелковыми комплексами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1864 (10): 1913–1920. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2017.08.006. PMID  28802701.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  178. ^ Diskowski M, Mehdipour AR, Wunnicke D, Mills DJ, Mikusevic V, Bärland N, Hoffmann J, Morgner N, Steinhoff H-J, Hummer G, Vonck J, Hänelt I. (2017). "Спиральные складные ножи контролируют ворота двухпористой системы поглощения K + KtrAB". eLife. 6: e24303. Дои:10.7554 / eLife.24303. PMID  28504641.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  179. ^ Хоффманн Дж., Соколова Л., Прейсс Л., Хикс Д.Б., Крулвич Т.А., Моргнер Н., Виттиг И., Шеггер Х., Мейер Т., Брутши Б. (2010). «АТФ-синтазы: клеточные наномоторы, охарактеризованные масс-спектрометрией LILBID». Phys Chem Chem Phys. 12 (41): 13375–13382. Bibcode:2010PCCP ... 1213375H. Дои:10.1039 / c0cp00733a. ЧВК  2955850. PMID  20820587.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  180. ^ Мацейко Дж., Мехлер М, Каур Дж., Либлейн Т., Моргнер Н., Уари О, Тордо П., Беккер-Балдус Дж., Глаубиц С. (2015). «Визуализация специфических межпротомерных взаимодействий в гомоолигомерном мембранном белке протеородопсине с помощью твердотельного ЯМР с усиленной динамической ядерной поляризацией». J Am Chem Soc. 137 (28): 9032–9043. Дои:10.1021 / jacs.5b03606. PMID  26102160.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  181. ^ Коль-Ландграф Дж., Браун М., Озкобан С., Гонсалвес ДПН, Хекель А., Вахтвейтл Дж. (2012). «Сверхбыстрая динамика спиропирана в воде». J Am Chem Soc. 134 (34): 14070–14077. Дои:10.1021 / ja304395k. PMID  22803805.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  182. ^ Steinwand S, Yu Z, Hecht S, Wachtveitl J (2016). «Сверхбыстрая динамика фотоизомеризации и последующего разворачивания олигоазобензольного фолдамера». J Am Chem Soc. 138 (39): 12997–13005. Дои:10.1021 / jacs.6b07720. PMID  27598007.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  183. ^ Förster U, Weigand JE, Trojanowski P, Suess B, Wachtveitl J (2012). «Конформационная динамика тетрациклин-связывающего аптамера». Нуклеиновые кислоты Res. 40 (4): 1807–17. Дои:10.1093 / nar / gkr835. ЧВК  3287181. PMID  22053085.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  184. ^ Halbritter T, Kaiser C, Wachtveitl J, Heckel A (2017). «Производное пиридина-спиропирана как стойкая обратимая фотокислота в воде». J Org Chem. 82 (15): 8040–8047. Дои:10.1021 / acs.joc.7b01268. PMID  28686024.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  185. ^ Gustmann H, Segler AJ, Gophane DB, Reuss AJ, Grünewald C, Braun M, Weigand JE, Sigurdsson ST, Wachtveitl J (2019). «Флуоресцентное мечение на основе структуры показывает двухступенчатый механизм связывания неомицина с его РНК-аптамером». Нуклеиновые кислоты Res. 47 (1): 15–28. Дои:10.1093 / нар / gky1110. ЧВК  6326822. PMID  30462266.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  186. ^ Hofmann S, Januliene D, Mehdipour AR, Thomas C, Stefan E, Brüchert S, Kuhn BT, Geertsma ER, Hummer G, Tampé R, Moeller A (2019). «Конформационное пространство гетеродимерного ABC-экспортера в условиях оборота». Природа. 571 (7766): 580–583. Дои:10.1038 / s41586-019-1391-0. PMID  31316210. S2CID  197543295.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  187. ^ Шин Д., Мукерджи Р., Лю И, Гонсалес А., Бонн Ф, Лю И., Рогов В. В., Хайнц М., Штольц А., Хаммер Г., Дотч В., Луо З. К., Бхогараджу С., Дикич И. «Регулирование фосфорибозил-связанного убиквитинирования серина деубиквитиназами DupA и DupB». Mol Cell. 77 (1): 164–179.e6. Дои:10.1016 / j.molcel.2019.10.019. ЧВК  6941232. PMID  31732457.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  188. ^ Окадзаки К.И., Велерт Д., Варнау Дж., Юнг Х., Йилдиз О, Кюльбрандт В., Хаммер Дж. (2019). «Механизм электронейтрального натрий / протонного антипортера PaNhaP при стрельбе по переходному пути». Nat Commun. 10 (1): 1742. Bibcode:2019NatCo..10.1742O. Дои:10.1038 / s41467-019-09739-0. ЧВК  6465308. PMID  30988359.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  189. ^ Халблеиб К., Песек К., Ковино Р., Хофбауэр Х. Ф., Вуннике Д., Ханельт И., Хаммер Г., Эрнст Р. (2017). «Активация реакции развернутого белка при стрессе липидного бислоя». Mol Cell. 67 (4): 673–684.e8. Дои:10.1016 / j.molcel.2017.06.012. PMID  28689662.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  190. ^ Ленерт Э., Мао Дж., Мехдипур А.Р., Хаммер Дж., Абеле Р., Глаубиц С., Тампе Р. (2016). «Распознавание антигенного пептида на человеческом транспортере ABC TAP, разрешенное с помощью твердотельной ЯМР-спектроскопии с усилением DNP». J Am Chem Soc. 138 (42): 13967–13974. Дои:10.1021 / jacs.6b07426. PMID  27659210.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  191. ^ Кох И., Шефер Т. (2018). «Супервторичная структура белка и топология четвертичной структуры: теоретическое описание и применение». Текущее мнение в структурной биологии. 50: 134–143. Дои:10.1016 / j.sbi.2018.02.005. PMID  29558676.
  192. ^ Буш А, Брюггеманн М, Эберсбергер С, Зарнак К. (2019). «Анализ данных iCLIP: полный конвейер от считывания секвенирования до сайтов связывания RBP». Методы. 178: 49–62. Дои:10.1016 / j.ymeth.2019.11.008. PMID  31751605.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  193. ^ Ди Лиддо А., де Оливейра Фрейтас Мачадо С., Фишер С., Эберсбергер С., Хоймюллер А. В., Вейганд Дж. Э., Мюллер-Макниколл М., Зарнак К. (2019). «Комбинированный вычислительный конвейер для обнаружения кольцевых РНК в раковых клетках человека в условиях гипоксического стресса». J Mol Cell Biol. 11 (10): 829–844. Дои:10.1093 / jmcb / mjz094. ЧВК  6884703. PMID  31560396.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  194. ^ Haberman N, Huppertz I, Attig J, König J, Wang Z, Hauer C, Hentze MW, Kulozik AE, Le Hir H, Curk T, Sibley CR, Zarnack K, Ule J (2017). «Взгляды на дизайн и интерпретацию экспериментов iCLIP». Геном Биол. 18 (1): 7. Дои:10.1186 / с13059-016-1130-х. ЧВК  5240381. PMID  28093074.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  195. ^ Эйнлофт Дж, Акерманн Дж, Нотен Дж, Кох I (2013). «МонаЛиза - визуализация и анализ функциональных модулей в биохимических сетях». Биоинформатика. 29 (11): 1469–70. Дои:10.1093 / биоинформатика / btt165. PMID  23564846.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  196. ^ Филипп О., Хаманн А., Осевач HD, Кох I (2017). «Сеть взаимодействия аутофагии модели старения Podospora anserina». BMC Bioinformatics. 18 (1): 196. Дои:10.1186 / s12859-017-1603-2. ЧВК  5369006. PMID  28347269.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  197. ^ Koch I, Nöthen J, Schleiff E (2017). «Моделирование метаболизма Arabidopsis thaliana: применение сетевой декомпозиции и сетевой редукции в контексте сетей Петри». Фронт Жене. 8: 85. Дои:10.3389 / fgene.2017.00085. ЧВК  5491931. PMID  28713420.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  198. ^ Амштайн Л., Аккерман Дж., Шайдель Дж., Фульда С., Дикич И., Кох И. (2017). «Инварианты ламантина раскрывают функциональные пути в сигнальных сетях». BMC Syst Biol. 11 (1): 72. Дои:10.1186 / s12918-017-0448-7. ЧВК  5534052. PMID  28754124.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  199. ^ Гизе Х, Аккерманн Дж., Хайде Х, Блейер Л., Дроуз С., Виттиг I, Брандт У, Кох I (2015). «NOVA: программа для анализа сложных данных профилирования». Биоинформатика (Оксфорд). 31 (3): 440–1. Дои:10.1093 / биоинформатика / btu623. PMID  25301849.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  200. ^ Heide H, Bleier L, Steger M, Ackermann J, Dröse S, Schwamb B, Zörnig M, Reichert AS, Koch I, Wittig I, Brandt U (2012). «Профилирование комплексома идентифицирует TMEM126B как компонент комплекса сборки митохондриального комплекса I». Cell Metab. 16 (4): 538–549. Дои:10.1016 / j.cmet.2012.08.009. PMID  22982022.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  201. ^ "EXC 115: высокомолекулярные комплексы". База данных GEPRIS Deutsche Forschungsgemeinschaft DFG. Получено 13 марта 2020.
  202. ^ «Кластер передовых макромолекулярных комплексов в действии» (PDF). CEF. Получено 13 марта 2020.