Эндоплазматический ретикулум - Endoplasmic reticulum

Клеточная биология
В животная клетка
Animal Cell.svg
Микрофотография грубой сети эндоплазматического ретикулума вокруг ядро (показано в нижней правой части рисунка). Темные кружочки в сети митохондрии.

В эндоплазматический ретикулум (ER), по сути, является транспортной системой эукариотической клетки и выполняет множество других важных функций, таких как сворачивание белка. Это тип органелла состоит из двух подразделений - шероховатой эндоплазматической сети (RER), и гладкая эндоплазматическая сеть (SER). Эндоплазматический ретикулум находится в большинстве эукариотические клетки и образует взаимосвязанную сеть сплюснутых мембранных мешочков, известных как цистерны (в RER), а трубчатые конструкции в SER. Мембраны ER непрерывны с наружной ядерная мембрана. Эндоплазматический ретикулум не обнаруживается в красные кровяные тельца, или же сперматозоиды.

Два типа ER имеют много общего белки и участвовать в определенных общих действиях, таких как синтез определенных липиды и холестерин. Различные типы клетки содержат разные соотношения двух типов ЭР в зависимости от активности клетки.

Внешний (цитозольный ) лицевая сторона шероховатой эндоплазматической сети усыпана рибосомы это сайты синтез белка. Грубый эндоплазматический ретикулум особенно заметен в таких клетках, как гепатоциты. Гладкий эндоплазматический ретикулум лишен рибосом и функционирует в липид синтез, но не метаболизм, производство стероидные гормоны, и детоксикация.[1] Гладкая эндоплазматическая сеть особенно широко распространена у млекопитающих. печень и гонады клетки.

История

ER наблюдался с оптический микроскоп Гарнье в 1897 году, который ввел термин эргастоплазма.[2][3] С электронная микроскопия, кружевные мембраны эндоплазматического ретикулума были впервые обнаружены в 1969 г. Кейт Р. Портер, Альбер Клод, и Эрнест Ф. Фуллам.[4] Позже слово сеточка, что означает «сеть», был применен Портером в 1953 году для описания этой ткани мембран.[5]

Структура

1 Ядро   2 Ядерная пора   3 Грубая эндоплазматическая сеть (RER)   4 Гладкая эндоплазматическая сеть (ГЭР)   5 Рибосома на грубой скорой помощи   6 Белки которые транспортируются   7 Транспорт везикул   8 аппарат Гольджи   9 Цис-лицо аппарата Гольджи   10 Трансфейс аппарата Гольджи   11 Цистерны аппарата Гольджи
3D визуализация эндоплазматической сети

Общая структура эндоплазматической сети представляет собой сеть мембран, называемую цистерны. Эти мешковидные структуры удерживаются вместе цитоскелет. В фосфолипидная мембрана окружает цистернальное пространство (или просвет), которое продолжается с перинуклеарное пространство но отдельно от цитозоль. Функции эндоплазматического ретикулума можно кратко охарактеризовать как синтез и экспорт белков и мембранных липидов, но они варьируются в зависимости от ER, типа клетки и функции клетки. Количество как грубого, так и гладкого эндоплазматического ретикулума в клетке может медленно меняться от одного типа к другому, в зависимости от меняющейся метаболической активности клетки. Трансформация может включать в себя внедрение новых белков в мембрану, а также структурные изменения. Изменения содержания белка могут происходить без заметных структурных изменений.[6][7][нужна цитата ]

Шероховатой эндоплазматической сети

Двухминутная анимация, показывающая, как белок предназначен для секреторный путь синтезируется в грубую эндоплазматическую сеть, которая появляется вверху справа примерно в середине анимации.

Поверхность шероховатой эндоплазматической сети (часто сокращенно RER или же грубый ER; также называемый гранулярный эндоплазматический ретикулум) насыщен белком рибосомы придавая ему «грубый» вид (отсюда и его название).[8] Сайт связывания рибосомы на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме является Translocon.[9] Однако рибосомы не являются стабильной частью структуры этой органеллы, поскольку они постоянно связываются и высвобождаются из мембраны. Рибосома связывается с RER только после того, как в цитозоле образуется специфический комплекс белок-нуклеиновая кислота. Этот особый комплекс образуется, когда начинается свободная рибосома. Идет перевод то мРНК белка, предназначенного для секреторный путь.[10] Первые 5–30 аминокислоты полимеризованный кодировать сигнальный пептид, молекулярное сообщение, которое распознается и связывается частица распознавания сигнала (SRP). Трансляция приостанавливается, и рибосомный комплекс связывается с RER Translocon где перевод продолжается зарождающийся (новый) белок, образующийся в просвете и / или мембране RER. Белок обрабатывается в просвете ЭР ферментом (сигнал пептидаза ), который удаляет сигнальный пептид. На этом этапе рибосомы могут быть выпущены обратно в цитозоль; однако известно, что нетранслирующие рибосомы остаются связанными с транслоконами.[11]

Мембрана грубого эндоплазматического ретикулума образует большие двухмембранные листы, которые расположены рядом с внешним слоем эндоплазматической сети и продолжаются с ним. ядерная оболочка.[12] Листы с двойной мембраной уложены друг на друга и соединены несколькими правосторонними или левосторонними спиральными пандусами, «пандусами Терасаки», в результате чего образуется структура, напоминающая многоэтажная автостоянка.[13][14] Хотя между эндоплазматическим ретикулумом и аппарат Гольджи мембраносвязанный транспортные везикулы белки-челноки между этими двумя отсеками.[15] Везикулы окружены покрывающие белки называется COPI и COPII. COPII нацеливает пузырьки на аппарат Гольджи и COPI отмечает их возвращение в грубый эндоплазматический ретикулум. Грубый эндоплазматический ретикулум работает согласованно с аппарат Гольджи к нацеливать новые белки по назначению. Второй способ выхода из эндоплазматической сети включает области, называемые места контакта мембран, где мембраны эндоплазматического ретикулума и других органелл плотно прилегают друг к другу, обеспечивая перенос липидов и других небольших молекул.[16][17]

Грубая эндоплазматическая сеть играет ключевую роль в выполнении нескольких функций:

  • Производство лизосомный ферменты с манноза-6-фосфат маркер добавлен в СНГ-Сеть Гольджи.[нужна цитата ]
  • Производство секретный белки, либо секретируемые конститутивно без метки, либо секретируемые регуляторным образом с участием клатрин и парные основные аминокислоты в сигнальный пептид.
  • Интегральные мембранные белки которые остаются в мембране, когда везикулы выходят и связываются с новыми мембранами. Раб белки играют ключевую роль в нацеливании на мембрану; ЩЕЛЧОК и SNARE белки являются ключевыми в событии слияния.
  • Исходный гликозилирование поскольку сборка продолжается. Это N-сцепление (O-связывание происходит в Golgi).
    • N-связанное гликозилирование: если белок сложен правильно, олигосахарилтрансфераза распознает последовательность AA N ИксS или же N ИксТ (с фосфорилированным остатком S / T) и добавляет основную цепь из 14 сахаров (2-N-ацетилглюкозамин, 9-разветвление манноза, и 3-глюкоза в конце) к боковой цепи азот Асн.

Гладкая эндоплазматическая сеть

Электромикрофотография, показывающая гладкий ER (стрелка) в ткани мыши, при увеличении 110 510 ×.

В большинстве клеток гладкая эндоплазматическая сеть (сокращенно SER) мало. Вместо этого есть области, где ER частично гладкий и частично шероховатый, эта область называется переходной ER. Переходная ER получила свое название, потому что она содержит сайты выхода ER. Это области, где транспортные везикулы, содержащие липиды и белки, вырабатываемые в ER, отделяются от ER и начинают перемещаться в аппарат Гольджи. Специализированные клетки могут иметь много гладкой эндоплазматической сети, и в этих клетках гладкая ЭПР выполняет множество функций.[6] Он синтезирует липиды, фосфолипиды,[18][19][20] и стероиды. Клетки, которые выделяют эти продукты, например клетки яички, яичники, и сальные железы имеют обилие гладкой эндоплазматической сети.[21] Он также осуществляет метаболизм углеводов, детоксикацию продуктов естественного метаболизма, алкоголя и наркотиков, прикрепление рецепторов к белкам клеточной мембраны и метаболизм стероидов.[22] В мышечных клетках он регулирует ион кальция концентрация. Гладкий эндоплазматический ретикулум встречается в различных типах клеток (как животных, так и растений) и в каждом из них выполняет разные функции. Гладкая эндоплазматическая сеть также содержит фермент глюкозо-6-фосфатаза, который конвертирует глюкозо-6-фосфат к глюкозе, шаг в глюконеогенез. Это связано с ядерная оболочка и состоит из канальцев, которые расположены вблизи периферии клетки. Эти трубки иногда разветвляются, образуя сетчатую сеть.[12] В некоторых клетках есть расширенные области, такие как мешочки грубого эндоплазматического ретикулума. Сеть гладкого эндоплазматического ретикулума позволяет увеличить площадь поверхности для действия или хранения ключевых ферментов и продуктов этих ферментов.

Саркоплазматический ретикулум

Скелетные мышцы волокно, с саркоплазматической сетью, окрашенной в синий цвет.
Основная статья: Саркоплазматический ретикулум
Смотрите также: Высвобождение кальция, вызванное кальцием

Саркоплазматический ретикулум (SR), от греческого σάρξ саркс («плоть»), гладкий ER, обнаруженный в миоциты. Единственное структурное различие между этой органеллой и гладкой эндоплазматической сетью - это смесь белков, которые у них есть, оба связаны с их мембранами и дрейфуют в пределах их просветов. Это фундаментальное различие указывает на их функции: эндоплазматический ретикулум синтезирует молекулы, а саркоплазматический ретикулум накапливает ионы кальция и перекачивает их в саркоплазму при стимуляции мышечных волокон.[23][24] После выхода из саркоплазматической сети ионы кальция взаимодействуют с сократительными белками, которые используют АТФ для сокращения мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль в связь возбуждения-сжатия.[25]

Функции

Эндоплазматический ретикулум выполняет множество общих функций, в том числе складывание белковых молекул в мешочки, называемые цистерны и транспорт синтезированных белков в пузырьки к аппарат Гольджи. Правильная укладка вновь образованных белков возможна благодаря нескольким эндоплазматическим сетям. сопровождающий белки, в том числе протеин дисульфид изомераза (PDI), ERp29, Hsp70 член семьи BiP / Grp78, калнексин, кальретикулин и семейство пептидилпропилизомераз. Только правильно свернутые белки транспортируются из грубого ER в аппарат Гольджи - развернутые белки вызывают развернутый белковый ответ как стрессовая реакция в ER. Нарушения в редокс регулирование, регулирование кальция, депривация глюкозы и вирусная инфекция[26] или сверхэкспрессия белков[27] может привести к стрессовая реакция эндоплазматического ретикулума (Стресс ER), состояние, при котором сворачивание белков замедляется, что приводит к увеличению развернутые белки. Этот стресс становится потенциальной причиной повреждения при гипоксии / ишемии, инсулинорезистентности и других расстройствах.[28]

Транспорт белка

Секреторные белки, в основном гликопротеины, перемещаются через мембрану эндоплазматического ретикулума. Белки, которые транспортируются эндоплазматическим ретикулумом по клетке, помечаются адресной меткой, называемой сигнальная последовательность. N-конец (один конец) полипептид цепь (то есть белок) содержит несколько аминокислоты которые работают как адресные метки, которые удаляются, когда полипептид достигает места назначения. Возникающие пептиды достигают ER через Translocon, внедренный в мембрану мультипротеиновый комплекс. Белки, предназначенные для мест за пределами эндоплазматического ретикулума, упаковываются в транспорт. пузырьки и двинулся по цитоскелет к месту назначения. В фибробластах человека ER всегда совместно распределяется с микротрубочками, и деполимеризация последних вызывает его коагрегацию с митохондриями, которые также связаны с ER.[29]

Эндоплазматический ретикулум также является частью пути сортировки белков. По сути, это транспортная система эукариотической клетки. Большинство его резидентных белков удерживаются в нем за счет удерживания мотив. Этот мотив состоит из четырех аминокислот в конце белковой последовательности. Наиболее распространенные последовательности удерживания: KDEL для белков, расположенных в просвете и KKXX для трансмембранного белка.[30] Однако вариации KDEL и KKXX действительно встречаются, и другие последовательности также могут вызывать удержание эндоплазматического ретикулума. Неизвестно, может ли такое изменение привести к локализации суб-ER. Есть три KDEL (1, 2 и 3 ) рецепторов в клетках млекопитающих, и они имеют очень высокую степень идентичности последовательностей. Функциональные различия между этими рецепторами еще предстоит установить.[31]

Биоэнергетическая регуляция поставки ER ATP с помощью механизма CaATiER

Са2 + -антагонизированный транспорт в эндоплазматический ретикулум (CaATiER) модель

Эндоплазматический ретикулум не имеет механизма регенерации АТФ и, следовательно, требует импорта АТФ из митохондрий. Импортируемый АТФ жизненно важен для ЭР, чтобы выполнять свои клеточные функции, такие как сворачивание и транспортировка белков.[32]

Транспортер ER ATP, SLC35B1 / AXER, был недавно клонирован и охарактеризован:[33] и митохондрии поставляют АТФ в ЭПР через Ca2+- антагонизированный транспорт в ER (КаТир) механизм.[34] В КаТир механизм показывает чувствительность к цитозольному Ca2+ в диапазоне от высоких нМ до низких мкМ, с Ca2+-чувствительный элемент еще предстоит идентифицировать и проверить.

Клиническое значение

Аномалии в XBP1 привести к усилению стрессовая реакция эндоплазматического ретикулума и впоследствии вызывает более высокую восприимчивость к воспалительным процессам, которые могут даже способствовать Болезнь Альцгеймера.[35] в двоеточие, Аномалии XBP1 были связаны с воспалительными заболеваниями кишечника, включая болезнь Крона.[36]

В развернутый белковый ответ (UPR) - это клеточная реакция на стресс относящиеся к эндоплазматической сети.[37] UPR активируется в ответ на накопление развернутых или неправильно свернутых белки в просвет эндоплазматического ретикулума. UPR функционирует, чтобы восстановить нормальную функцию клетки, останавливая белок перевод, разрушение неправильно свернутых белков и активация сигнальных путей, которые приводят к увеличению производства молекулярных шапероны участвует в сворачивание белка. Устойчивая чрезмерная активация УПО была связана с прион болезней, а также ряд других нейродегенеративные заболевания и подавление UPR могло бы стать лечением этих болезней.[38]

Рекомендации

  1. ^ «Эндоплазматическая сетка (грубая и гладкая)». В архиве из оригинала 24 ноября 2015 г.. Получено 21 ноября 2015.
  2. ^ Гарнье, С. 1897. Les filaments basaux des cellules glandulaires. Примечание предварительное. Анатомическая библиография, 5, 278–289.
  3. ^ Буват Р. (1963). «Электронная микроскопия протоплазмы растений». Международный обзор цитологии. 14: 41–55. Дои:10.1016 / S0074-7696 (08) 60021-2. ISBN  9780123643148. PMID  14283576.
  4. ^ Портер К. Р., Клод А., Фуллам Э. Ф. (март 1945 г.). «Исследование клеток культуры ткани с помощью электронной микроскопии: методы и предварительные наблюдения». Журнал экспериментальной медицины. 81 (3): 233–46. Дои:10.1084 / jem.81.3.233. ЧВК  2135493. PMID  19871454.
  5. ^ ПОРТЕР КР (май 1953 г.). «Наблюдения за субмикроскопическим базофильным компонентом цитоплазмы». Журнал экспериментальной медицины. 97 (5): 727–50. Дои:10.1084 / jem.97.5.727. ЧВК  2136295. PMID  13052830.
  6. ^ а б Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука Гарланд. ISBN  978-0-8153-3218-3. В архиве из оригинала от 03.10.2017.
  7. ^ Купер GM (2000). Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон (округ Колумбия): ASM Press. ISBN  978-0-87893-106-4.
  8. ^ "сеточка". Бесплатный словарь.
  9. ^ Гёрлих Д., Прен С., Хартманн Э., Калиес К.Ю., Рапопорт Т.А. (октябрь 1992 г.). «Гомолог SEC61p и SECYp у млекопитающих связан с рибосомами и растущими полипептидами во время транслокации». Клетка. 71 (3): 489–503. Дои:10.1016 / 0092-8674 (92) 90517-Г. PMID  1423609. S2CID  19078317.
  10. ^ Lodish H, et al. (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). В. Х. Фриман. стр.659–666. ISBN  978-0-7167-4366-8.
  11. ^ Сейзер Р.М., Никчитта CV (октябрь 2000 г.). «Судьба мембраносвязанных рибосом после прекращения синтеза белка». Журнал биологической химии. 275 (43): 33820–7. Дои:10.1074 / jbc.M004462200. PMID  10931837.
  12. ^ а б Шибата Ю., Воельц Г.К., Рапопорт Т.А. (август 2006 г.). «Грубые листы и гладкие трубочки». Клетка. 126 (3): 435–9. Дои:10.1016 / j.cell.2006.07.019. PMID  16901774. S2CID  16107069.
  13. ^ Терасаки М., Шемеш Т., Кастури Н., Клемм Р. В., Шалек Р., Хейворт К. Дж., Хэнд А. Р., Янкова М., Хубер Г., Лихтман Дж. В., Рапопорт Т. А., Козлов М. М. (июль 2013 г.). «Сложенные друг с другом листы эндоплазматической сети соединены спиралевидными мембранными мотивами». Клетка. 154 (2): 285–96. Дои:10.1016 / j.cell.2013.06.031. ЧВК  3767119. PMID  23870120.
  14. ^ Guven J, Huber G, Валенсия DM (октябрь 2014 г.). «Спиральные пандусы Терасаки в грубой эндоплазматической сети». Письма с физическими проверками. 113 (18): 188101. Bibcode:2014ПхРвЛ.113р8101Г. Дои:10.1103 / PhysRevLett.113.188101. PMID  25396396.
  15. ^ Эндоплазматический ретикулум. (нет данных). Энциклопедия науки и техники Макгроу-Хилла. Получено 13 сентября 2006 г. с веб-сайта Answers.com: «Ответы - самое надежное место для ответов на жизненные вопросы». В архиве из оригинала от 16.11.2006. Получено 2006-09-13.
  16. ^ Левин Т. (сентябрь 2004 г.). «Короткодействующий внутриклеточный транспорт малых молекул через соединения эндоплазматического ретикулума». Тенденции в клеточной биологии. 14 (9): 483–90. Дои:10.1016 / j.tcb.2004.07.017. PMID  15350976.
  17. ^ Левин Т., Лёвен С. (август 2006 г.). «Места контакта межорганических мембран: через стекло, темно». Текущее мнение в области клеточной биологии. 18 (4): 371–8. Дои:10.1016 / j.ceb.2006.06.011. PMID  16806880.
  18. ^ Prinz, William A .; Чоудхари, Винит; Лю, Ли-Ка; Лахири, Суджой; Каннан, Мутукумар (2017-03-01). «Синтез фосфатидилсерина в местах контакта с мембраной способствует его транспорту из ЭПР». Журнал липидных исследований. 58 (3): 553–562. Дои:10.1194 / мл. M072959. ISSN  0022-2275. ЧВК  5335585. PMID  28119445.
  19. ^ Каннан, Мутукумар; Riekhof, Wayne R .; Фолькер, Деннис Р. (2015). «Транспорт фосфатидилсерина из эндоплазматического ретикулума на сайт фосфатидилсерин декарбоксилазы 2 в дрожжах». Трафик. 16 (2): 123–134. Дои:10.1111 / tra.12236. ISSN  1600-0854. PMID  25355612. S2CID  34302.
  20. ^ Фридман, Джонатан Р .; Каннан, Мутукумар; Тулмей, Александр; Jan, Calvin H .; Weissman, Jonathan S .; Prinz, William A .; Нуннари, Джоди (22.01.2018). «Гомеостаз липидов поддерживается двойным нацеливанием митохондриального фермента биосинтеза PE на ER». Клетка развития. 44 (2): 261–270.e6. Дои:10.1016 / j.devcel.2017.11.023. ISSN  1534-5807. ЧВК  5975648. PMID  29290583.
  21. ^ «Функции Smooth ER». Университет Миннесоты Дулут.
  22. ^ Maxfield FR, Wüstner D (октябрь 2002 г.). «Внутриклеточный транспорт холестерина». Журнал клинических исследований. 110 (7): 891–8. Дои:10.1172 / JCI16500. ЧВК  151159. PMID  12370264.
  23. ^ Тоошима К., Накасако М., Номура Х, Огава Х (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура кальциевого насоса саркоплазматического ретикулума при разрешении 2,6 A». Природа. 405 (6787): 647–55. Bibcode:2000Натура 405..647Т. Дои:10.1038/35015017. PMID  10864315. S2CID  4316039.
  24. ^ Гудман С.Р. (26 ноября 2007 г.). Медицинская клеточная биология (3-е изд.). Академическая пресса. п. 69. ISBN  9780080919317.
  25. ^ Мартини Ф, Нат Дж, Бартоломью Э (2014). Основы анатомии и физиологии (10-е изд.). ISBN  978-0321909077.
  26. ^ Сюй Ц., Байи-мэтр Б., Рид Дж.С. (октябрь 2005 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума: решения о жизни и смерти клеток». Журнал клинических исследований. 115 (10): 2656–64. Дои:10.1172 / JCI26373. ЧВК  1236697. PMID  16200199.
  27. ^ Кобер Л., Зехе С., Боде Дж. (Октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы отбора на основе стресса ER для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнологии и биоинженерия. 109 (10): 2599–611. Дои:10.1002 / бит.24527. PMID  22510960. S2CID  25858120.
  28. ^ Озкан У, Цао К., Йилмаз Э., Ли А.Х., Ивакоши Н.Н., Озделен Э., Тункман Г., Гёргюн С., Глимчер Л.Х., Хотамислигил Г.С. (октябрь 2004 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума связывает ожирение, действие инсулина и диабет 2 типа». Наука. 306 (5695): 457–61. Bibcode:2004Наука ... 306..457O. Дои:10.1126 / science.1103160. PMID  15486293. S2CID  22517395.
  29. ^ Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (1992). «Взаимоотношения эндоплазматического ретикулума, митохондрий, промежуточных волокон и микротрубочек - исследование четырехкратного флуоресцентного мечения». Биохимия и клеточная биология. 70 (10–11): 1174–86. Дои:10.1139 / o92-163. PMID  1363623.
  30. ^ Сторнаиуоло М., Лотти Л.В., Боргезе Н., Торриси М.Р., Моттола Дж., Мартире Дж., Бонатти С. (март 2003 г.). «Сигналы поиска KDEL и KKXX, добавленные к одному и тому же репортерному белку, определяют различный трафик между эндоплазматическим ретикулумом, промежуточным компартментом и комплексом Гольджи». Молекулярная биология клетки. 14 (3): 889–902. Дои:10.1091 / mbc.E02-08-0468. ЧВК  151567. PMID  12631711.
  31. ^ Райхель И., Аланен Х., Сало К., Джурвансуу Дж., Нгуен В.Д., Латва-Ранта М., Раддок Л. (декабрь 2007 г.). «Код молекулярной специфичности для трех рецепторов KDEL млекопитающих». Журнал клеточной биологии. 179 (6): 1193–204. Дои:10.1083 / jcb.200705180. ЧВК  2140024. PMID  18086916.
  32. ^ Клермонт, Калифорния; Де Майо, А; Хиршберг, CB (25 февраля 1992 г.). «Транслокация АТФ в просвет пузырьков грубого эндоплазматического ретикулума и его связывание с белками просвета, включая BiP (GRP 78) и GRP 94». Журнал биологической химии. 267 (6): 3983–90. PMID  1740446.
  33. ^ Кляйн, Мари-Кристин; Циммерманн, Катарина; Шорр, Стефан; Ландини, Мартина; Клеменс, Патрик А. В .; Альтенсель, Жаклин; Юнг, Мартин; Краузе, Эльмар; Нгуен, Дай; Хелмс, Волхард; Реттиг, Йенс; Фехер-Трост, Клаудиа; Кавалье, Адольфо; Хот, Маркус; Богески, Иван; Нейгауз, Х. Эккехард; Циммерманн, Ричард; Ланг, Свен; Хаферкамп, Илка (28 августа 2018 г.). «AXER - обменник АТФ / АДФ в мембране эндоплазматического ретикулума». Nature Communications. 9 (1): 3489. Bibcode:2018НатКо ... 9,3489K. Дои:10.1038 / s41467-018-06003-9. ЧВК  6113206. PMID  30154480.
  34. ^ Юн, Цзин; Бишоф, Гельмут; Бургсталлер, Сандра; Сиирин, Марина; Мерфи, Энн; Малли, Роланд; Кауфман, Рэндал Дж. (9 сентября 2019 г.). "Митохондрии поставляют АТФ в ЭПР по механизму, которому противодействует цитозольный Ca2+". eLife. 8. Дои:10.7554 / eLife.49682. PMID  31498082.
  35. ^ Casas-Tinto S, Zhang Y, Sanchez-Garcia J, Gomez-Velazquez M, Rincon-Limas DE, Fernandez-Funez P (июнь 2011 г.). «Фактор стресса ER XBP1s предотвращает нейротоксичность бета-амилоида». Молекулярная генетика человека. 20 (11): 2144–60. Дои:10,1093 / hmg / ddr100. ЧВК  3090193. PMID  21389082.
  36. ^ Kaser A, Lee AH, Franke A, Glickman JN, Zeissig S, Tilg H, Nieuwenhuis EE, Higgins DE, Schreiber S, Glimcher LH, Blumberg RS (сентябрь 2008 г.). «XBP1 связывает ER стресс с воспалением кишечника и создает генетический риск воспалительного заболевания кишечника человека». Клетка. 134 (5): 743–56. Дои:10.1016 / j.cell.2008.07.021. ЧВК  2586148. PMID  18775308.
  37. ^ Уолтер, Питер. "Краткое выступление Питера Уолтера: развертывание УПО". iBiology.
  38. ^ Морено Дж. А., Холлидей М., Моллой С., Рэдфорд Х, Верити Н., Экстен Дж. М., Ортори, Калифорния, Уиллис А. Э., Фишер П. М., Барретт Д. А., Маллуччи Г. Р. (октябрь 2013 г.). «Пероральное лечение, направленное на ответ развернутого белка, предотвращает нейродегенерацию и клинические заболевания у мышей, инфицированных прионами». Научная трансляционная медицина. 5 (206): 206ra138. Дои:10.1126 / scitranslmed.3006767. PMID  24107777. S2CID  25570626.

внешняя ссылка

Эндоплазматический ретикулум