Сциллатоксин - Scyllatoxin

Сциллатоксин (также лейуротоксин I) это токсин, от скорпион Leiurus quinquestriatus hebraeus, который блокирует малую проводимость Ca2+-активированный K+ каналы. Он назван в честь Сцилла, морское чудовище из Греческая мифология. Харибдотоксин также содержится в яде того же вида скорпиона и назван в честь морского чудовища. Харибда. В греческой мифологии Сцилла и Харибда жили на скалах по разные стороны узкого водного пролива.

Мультфильм диаграмма сцилатоксина из записи PDB 1scy остатки, связанные с дисульфидными связями, показаны в виде стержней

Источники

Сциллатоксин - один из компонентов яд израильского скорпион ‘Leiurus quinquestriatus hebraeus’. Он состоит всего лишь на 0,02% от общего белка в сыром яде.[1]

Химия

Лейуротоксин I представляет собой пептид, состоящий из 31 остатка, с спираль и короткий антипараллельный β-лист. Этот токсин стабилизируется дисульфидные связи: Cys8-Cys26 и Cys12-Cys28 связаны с β-листом, Cys3-Cys21 связаны с N-концевым сегментом, предшествующим спирали. Лейуротоксин принимает мотив ά / β.[1] В частности, положительно заряженные остатки (Arg6 и Arg13, которые расположены в спирали) важны для экспрессии биологической активности токсина.[2] и для его рецепторного сродства.[3]

Цель

Сциллатоксин - блокатор Са малой проводимости.2+- активировал K+ каналы на 10−13–10−11 Концентрации М в различных типах клеток.[1]Этот токсин проявляет сходство по своей физиологической активности и специфичности связывания с апамин,[1] но оба токсина не обнаруживают структурного сходства.[4]

Способ действия

Сциллатоксин блокирует медленное последующеегиперполяризация что следует за потенциал действия в некоторых нервные клетки.[1]

Токсичность

Сциллатоксин вызывает спонтанные сокращения в морская свинка мышечные клетки taenia coli, которые были расслаблены адреналином.[5]

Рекомендации

  1. ^ а б c d е Чжу К., Лян С., Мартин Л., Гаспарини С., Менез А., Вита С. (сентябрь 2002 г.). «Роль дисульфидных связей в сворачивании и активности лейуротоксина I: достаточно двух дисульфидов». Биохимия. 41 (38): 11488–94. Дои:10.1021 / bi026136m. PMID  12234192.
  2. ^ Sabatier JM, Lecomte C, Mabrouk K, et al. (Август 1996 г.). «Синтез и характеристика аналогов лейуротоксина I, лишенных одного дисульфидного мостика: доказательство того, что дисульфидные пары 3-21 не требуются для полной активности токсина». Биохимия. 35 (33): 10641–7. Дои:10.1021 / bi960533d. PMID  8718853.
  3. ^ Buisine E, Wieruszeski JM, Lippens G, Wouters D, Tartar A, Sautiere P (июнь 1997 г.). "Характеристика нового семейства токсиноподобных пептидов из яда скорпиона. Leiurus quinquestriatus hebraeus. Структура 1H-ЯМР лейуропептида II ». J. Pept. Res. 49 (6): 545–55. Дои:10.1111 / j.1399-3011.1997.tb01162.x. PMID  9266482.
  4. ^ Чички Г.Г., Хименес-Гальего Г., Бер Э., Гарсия М.Л., Винквист Р., Кашьери М.А. (июль 1988 г.). "Очистка и характеристика уникального мощного ингибитора связывания апамина из Leiurus quinquestriatus hebraeus яд ". J. Biol. Chem. 263 (21): 10192–7. PMID  2839478.
  5. ^ Огюст П., Хюг М., Мурр С., Муанье Д., Тартар А., Лаздунски М. (январь 1992 г.). «Сциллатоксин, блокатор Са2+-активированный K+ каналы: структурно-функциональные отношения и локализация сайтов связывания в мозге ». Биохимия. 31 (3): 648–54. Дои:10.1021 / bi00118a003. PMID  1731919.