Тафаззин - Tafazzin

ТАЗ
Идентификаторы
ПсевдонимыТАЗ, BTHS, CMD3A, EFE, EFE2, G4.5, LVNCX, Taz1, тафаззин
Внешние идентификаторыOMIM: 300394 MGI: 109626 ГомолоГен: 37264 Генные карты: ТАЗ
Расположение гена (человек)
Х-хромосома (человек)
Chr.Х-хромосома (человек)[1]
Х-хромосома (человек)
Геномное расположение ТАЗ
Геномное расположение ТАЗ
ГруппаXq28Начинать154,411,524 бп[1]
Конец154,421,726 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

6901

66826

Ансамбль

ENSG00000102125

ENSMUSG00000009995

UniProt

Q16635

н / д

RefSeq (мРНК)

NM_001173547
NM_001242615
NM_001242616
NM_001290738
NM_181516

RefSeq (белок)

NP_000107
NP_001290394
NP_851828
NP_851829
NP_851830

н / д

Расположение (UCSC)Chr X: 154,41 - 154,42 МбChr X: 74.28 - 74.29 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Тафаззин
Идентификаторы
СимволТАЗ
ИнтерПроIPR000872
Мембранома459

Тафаззин это белок что у людей кодируется ТАЗ ген.[5] Тафаззин сильно выражен в сердечный и скелетные мышцы, и функционирует как фосфолипид -лизофосфолипид трансацилаза (это принадлежит фосфолипид: диацилглицерин ацилтрансферазы ).[6][7] Катализирует перестройку незрелых кардиолипин к его зрелому составу, содержащему преобладающие тетралинолеоильные группы.[8] Несколько разных изоформы белка тафазин производятся из ТАЗ ген. Производятся длинная форма и короткая форма каждой из этих изоформ; в краткой форме отсутствует гидрофобный лидерная последовательность и может существовать как цитоплазматический белок а не быть мембраносвязанный. Были описаны другие транскрипты, подвергнутые альтернативному сплайсингу, но полноразмерная природа всех этих транскриптов неизвестна. Большинство изоформ обнаруживается во всех тканях, но некоторые обнаруживаются только в определенных типах клеток.[9][5] Мутации в ТАЗ ген были связаны с митохондриальной недостаточностью, Синдром Барта, дилатационная кардиомиопатия (DCM), гипертрофический DCM, эндокардиальный фиброэластоз, некомпакция левого желудочка (LVNC), рак молочной железы, папиллярная карцинома щитовидной железы, немелкоклеточный рак легкого, глиома, рак желудка, новообразования щитовидной железы, и рак прямой кишки.[5][10][11][12]

Важно отметить, что ТАЗ Ген часто путают с белком, называемым TAZ (коактиватор транскрипции с PDZ-связывающим мотивом, белок 50kDA). который является частью Путь бегемота и совершенно не связано с интересующим геном. Белок TAZ пути Hippo имеет официальный генный символ WWTR1.

Структура

В ТАЗ ген находится на q рука из хромосома X в позиции 28 и охватывает 10 208 пар оснований.[5] В ТАЗ ген продуцирует белок 21,3 кДа, состоящий из 184 аминокислоты.[13][14] Было обнаружено, что структура кодируемого белка различается в зависимости от N конечная и центральная область, которые являются двумя функционально заметными областями. Остаток 30 гидрофобный протянуть N конечная может функционировать как мембранный якорь, которого нет в самых коротких формах тафаззинов. Вторая область представляет собой изменяемую открытую петлю, расположенную между аминокислоты 124 и 195 в центральном районе. Этот гидрофильный область, как известно, взаимодействует с другими белками. TAZ не имеет известного сходства с другими белками.[15] Период полураспада тафаззина составляет всего 3–6 часов, что значительно короче, чем у большинства митохондриальных белков, что может объяснять исследовательские трудности при изучении его структуры.[16]

Предполагаемый сайт связывания фосфолипидов, который является активным сайтом тафаззина, представляет собой щель из 57 аминокислот с двумя открытыми концами и положительно заряженными остатками.[17] Кроме того, тафаззин локализуется на листках мембраны, обращенных к межмембранное пространство (IMS), что очень важно для реконструкция.[18][19] Тафаззин отличается от фосфолипазы в том, что он содержит сохраненный гистидин остаток, His-77, как часть консервативного мотива HX4D, обнаруженного в ацилтрансферазы. Этот мотив отвечает за облегчение механизма диады Asp-His, наблюдаемого во многих сериновые протеазы.[20] Идентифицировано множество уникальных форм тафаззина длиной от 129 до 292 аминокислот.[15] Тафаззин имеет как минимум 4 разных изоформы. Он имеет молекулярную массу около 35 кДа, но может также иметь более низкий молекулярный вес из-за видовых различий в экспрессии изоформ. 7 функциональных классов мутаций TAZ классифицированы на основе патогенных механизмов потери функции каждой мутации.[21]

В ТАЗ ген содержит два пептиды независимо от его активный сайт для направления белка в митохондрии, образуя остатки 84-95 в экзон 3 и остатки 185-200 в экзоне 7/8-мишенях.[22] Тафаззин локализуется с периферической ассоциацией в листках мембраны между внутренняя митохондриальная мембрана (IMM) и наружная митохондриальная мембрана (OMM), обращенные к межмембранное пространство (IMS).[18][19] Характерное межфазное сцепление Tafazzin достигается за счет его гидрофобный последовательность из остатков 215-232.[23] Наконец, транслоказа наружной мембраны (TOM) и транслоказа внутренней мембраны (TIM) опосредует движение тафаззина и вставку в OMM и привязку к IMM.[23]

Функция

В ТАЗ ген обеспечивает инструкции по производству белка, называемого тафаззин, который локализован в митохондрии, центры производства энергии клеток. Активность тафаззин-трансацилазы отвечает за ремоделирование кардиолипина, что важно для поддержания структуры и функции внутренней мембраны митохондрий. Он также обладает уникальной ацильной специфичностью и способностью определять кривизну мембраны.[24]

Трансацилаза (ремоделирование)

После синтеза кардиолипин не может выполнять свои функции до тех пор, пока не будет активно ремоделироваться. Тафаззин, ацилспецифическая трансфераза, катализирует реакцию переноса ацила между фосфолипидами и лизофосфолипидами независимо от КоА. Процесс ремоделирования кардиолипина включает достижение конечной ацильной композиции, которая состоит в основном из остатков линолеоила.[7][25] ТАЗ взаимодействует с незрелым кардиолипин добавляя жирную кислоту линолевая кислота, который катализирует ремоделирование кардиолипина. Ремоделирование достигается путем трансацилирования или цикла деацилирования-реацилирования. Цикл деацилирования-реацилирования, также известный как цикл Лендса, начинается с деацилирования, опосредованного фосфолипазой Cld1, с образованием монолизокардиолипина (MLCL).[26] MLCL повторно ацилируется тафаззином в одностадийной реакции, которая переносит группу линолевой кислоты от фосфатидилхолина (PC), завершая цикл деацилирования-реацилирования CL.[7][27] Напротив, трансацилирование включает перенос линолевая кислота группа из фосфатидилхолин (ПК) в MLCL. Такая ферментативная активность формирует лизо-PC и CL и обогащает специфическую ацильную цепь кардиолипина. Было показано, что этот процесс специфичен для линолеоилсодержащего ПК. Такие процессы ремоделирования преобразуют кардиолипин в зрелую композицию, в которой преобладают тетралинолеоильные группы. Ремоделирование ХЛ у млекопитающих требует дополнительных ферментов, таких как монолизокардиолипинацилтрансфераза (MLCLAT), ацил-КоА: лизокардиолипинацилтрансфераза (ALCAT) и фосфолипаза.[28] Этот процесс обеспечивает правильное функционирование кардиолипин.[8][9][29]

Специфичность ацила и кривизна восприятия

Было показано, что тафаззин при ремоделировании CL имеет явное предпочтение перед линолеоил-содержащим PC при формировании зрелой CL.[30] Эта специфичность приводит к зрелому составу CL, в котором преобладают тетралинолеоильные фрагменты, что приводит к обогащению тетралинолеилкардиолипином (CL4).[29] Сообщалось, что предпочтение линеоильных групп в десять раз выше, чем у олеоильных групп, и в двадцать раз больше, чем у арахидоноильных групп.[7] Противоречивые объяснения этого предпочтения включают причинно-следственную связь от минимизации энергии с влиянием окружающей микросреды, известную как гипотеза термодинамического ремоделирования.[31] или присущее ферментативное предпочтение тафаззину специфическим ацильным остаткам.[19]

Тафазин и кардиолипин в структуре и функции митохондрий

Кардиолипин это сложный глицерофосфолипид который содержит 4 ацильные группы связаны с тремя молекулами глицерина, локализованными в митохондриальная внутренняя мембрана. Эти ацильные группы включают олеиновая кислота и линолевая кислота. Благодаря такому составу кардиолипин имеет коническую структуру, которая учитывает кривизну мембраны, называемую кристы. Кроме того, CL играет важную роль в окислительного фосфорилирования за счет стабилизации цепных комплексов с его связями между ацильными цепями,[29] связывание с с-кольцами АТФ-синтазы для правильного функционирования,[32] поддержание образования суперкомплекса дыхательной цепи с белками, локализованными во внутренней матрице митохондрий, включая транслоказу АТФ / АДФ, носитель пирувата, носитель карнитина и все комплексы дыхательной цепи (I, III, IV, V).[33][34][35] Кардиолипин также способствует захвату протонов в межмембранное пространство помочь АТФ-синтаза в канале протонов в митохондриальный матрикс. Правильно сформированный CL имеет решающее значение для поддержания формы митохондрий, выработки энергии и транспорта белка внутри клеток.[9] и ремоделирование тафаззином помогает в удалении и замене ацильных цепей, поврежденных окислительным стрессом.[36] В течение апоптоз и подобные процессы, CL, как известно, действует как платформа для белков и других механизмов, участвующих в его взаимодействиях с членами семейства Bcl-2, каспазами, Bid, Bax и Bak.[37]

Клиническое значение

Мутации в ТАЗ ген был связан с рядом митохондриальной недостаточности и связанных заболеваний, включая синдром Барта, дилатационную кардиомиопатию (DCM), гипертрофический DCM, эндокардиальный фиброэластоз и некомпактность левого желудочка (LVNC).[5] TAZ также был связан с различными видами рака, включая рак молочной железы, папиллярная карцинома щитовидной железы и немелкоклеточный рак легкого, глиома, рак желудка, новообразования щитовидной железы, и рак прямой кишки.[10][11][12]

Синдром Барта

Синдром Барта (BTHS) - это Х-сцепленное заболевание, вызванное мутациями в ТАЗ ген.[38] Более 160 мутаций в ТАЗ ген были связаны с этим заболеванием. Это редкое заболевание, обнаруживаемое у 1 из каждых 300 000–400 000 живорождений, хотя широко известно, что болезнь не диагностируется.[39][40] Хотя BTHS встречается почти исключительно у мужчин, был выявлен один случай BTHS у пациентки.[41] Тафаззин отвечает за ремоделирование фосфолипидов. кардиолипин (CL),[42] сигнатурный липид внутренней митохондриальной мембраны. ТАЗ мутации генов, вызывающие синдром Барта, приводят к выработке белков тафаззина с незначительной функцией или без нее. Как результат, линолевая кислота не добавляется к кардиолипин, который нарушает нормальную форму и функцию митохондрий, в том числе производство энергии и транспорт белка. У пациентов с синдромом Барта обнаруживаются дефекты кардиолипин метаболизм, в том числе аномальный кардиолипин жирный ацильный состав, накопление монолизокардиолипин (MLCL) и уменьшенная общая кардиолипин уровни.[43][44] Это может привести к острой метаболическая декомпенсация и внезапная смерть. Ткани с высокой потребностью в энергии, такие как сердце и другие мышцы, наиболее подвержены гибели клеток из-за снижения производства энергии в митохондриях и транспорта белка.

Дополнительно затронуты белые кровяные клетки имеют митохондрии неправильной формы, что может ухудшить их способность расти (пролиферировать) и созревать (дифференцироваться), что приводит к ослаблению иммунная система и повторяющийся инфекции. Дисфункциональные митохондрии, вероятно, приводят к другим признакам и симптомам синдрома Барта.[9]

Фенотипы синдрома Барта охватывают широкий спектр, с сердечно-сосудистый, опорно-двигательный аппарат, неврологический, метаболический, и гематологический последствия.[45][46][47] Общие клинические проявления включают:[9][38]

Дополнительные функции включают гипертрофическая кардиомиопатия, изолированное некомпактирование миокарда левого желудочка (INVM), желудочковая аритмия, задержка моторики, плохой аппетит, утомляемость и непереносимость упражнений, гипогликемия, лактоацидоз, гипераммониемия и резкий поздний догоняющий рост после задержки роста в детстве.[38]

Мутация c.348C> T привела к расширению кардиомиопатия без уплотнения желудочковый миокард.[48] Пациент с мутация сдвига рамки из c.227delC проявлялись симптомы нейтропения, кардиомегалия и другие общие симптомы синдрома Барта.[49] Другая мутация c.C153G привела к тяжелому метаболическому ацидоз, кардиомегалия, и другие основные симптомы Синдром Барта.[50]

Известного лекарства от BTHS не существует, а лечение BTHS запутано и откладывается из-за различных фенотипов заболевания и его явной сложности.[40] Таким образом, многие методы лечения направлены на сердечно-сосудистые и метаболические расстройства, а не на лечение самого симптома. Эламипретид, агент, который защищает CL от окислительное повреждение для поддержания митохондриальной кристы и окислительного фосфорилирования, в настоящее время проходит клинические испытания.[51][52] Далее диетическое жирные кислоты были использованы для улучшения биоэнергетика и сердечная функция в BTHS.[53] Однако тяжелые проявления симптомов у пациентов с BTHS требуют трансплантации сердца. Статистические данные показывают девять из 73 (12%) выживших пациентов, перенесших трансплантацию сердца на момент последнего обновления.[54][47] Трансплантация сердца пациентам с BTHS в целом была успешной.[47]

Сердечно-сосудистая патология

Кардиомиопатия является характерной чертой синдрома Барта. Изменение в ацильная цепь состав и перекисное окисление липидов вызванный дефектным тафаззином, может вызвать дефектный саркомерный действие, которое может привести к недостаточному силовому удару, сильно ослабленной ткани, увеличению левого желудочка, частичному или неполному сокращению и уменьшению объема выброса. Такие последствия способствуют кардиомиопатическому развитию. фенотипы синдрома Барта, характеризующегося ослаблением сердца и снижением сократимости.[35][55] В качестве альтернативы, активные формы кислорода (ROS) была предложена как основная причина сердечно-сосудистых нарушений при BTHS.[56]

Кардиомиопатия при BTHS проявляется на разных уровнях. Когортное исследование пациентов с BTHS показало 41,5% всех диагностированных кардиомиопатий в возрасте от рождения до одного месяца, и 95% имели кардиомиопатию в анамнезе.[54] Кроме того, были случаи с легкими или поздними кардиомиопатиями, например, у двух инфантильных пациентов без кардиомиопатических фенотипов на момент постановки диагноза.[57] Кардиомиопатия в Синдром Барта в основном выставляется в нескольких формах, включая дилатационная кардиомиопатия (DCM), состояние левого желудочка, при котором сердце ослабляется и увеличивается в размерах и, следовательно, не может эффективно перекачивать кровь. Снижение кровотока может привести к отеку ног и живота, появлению жидкости в легких и повышенному риску сгустки крови.[9] Некоторые мутации в ТАЗ ген вызывает дилатационную кардиомиопатию без других признаков синдрома Барта. LVNC - это состояние, при котором левый желудочек, характеризующийся губчатой ​​структурой на стенке желудочка, имеет выраженные трабекулы и глубокие межтрабекулярные углубления.[58] INVM возникает, когда нижняя левая камера сердца (левый желудочек) не развивается правильно. При INVM сердечная мышца ослаблена и не может эффективно перекачивать кровь, что часто вызывает сердечную недостаточность.[59][35] Нарушение сердечного ритма (аритмии ) также может произойти.

Опорно-двигательная патология

Опорно-двигательный патология проявляется в различных формах у пациентов с BTHS. Обычный фенотип является как общей, так и локальной слабостью. Слабость проявляется в виде явной мышечной слабости и повышенной усталости от физических нагрузок из-за скелетный миопатия. Ухудшается, когда присутствует сердечно-сосудистый симптомы Синдром Барта.[60] Дополнительные симптомы костно-мышечной патологии включают гипотония, задержка моторного развития, низкий рост и дисморфия лица в разной степени.[61] Кроме того, было показано, что у пациентов с BTHS наблюдается снижение веса, длины и роста по сравнению с нормальной популяцией.

Лечение задержки развития включало добавление кукурузного крахмала в качестве альтернативного источника глюкозы.[47] Нарушения обмена веществ лечили перорально. аргинин и карнитин добавки, которые, как было показано, улучшают сердечную функцию и мышечную слабость у некоторых пациентов.[62][63][64] Однако официальная оценка полезности добавок карнитина и аргинина не была опубликована, и их применение было эффективным только у пациентов с определенными недостатками.[62][64]

Неврологическая патология

Когнитивные нарушения в разной степени распространены у пациентов с BTHS. В то время как более высокая частота когнитивных нарушений[65] и легкие трудности с обучением и речью[54] часто проявляются, многие пациенты BTHS также демонстрируют нормальные когнитивные способности.[61] Это показывает ограниченное неврологическое участие в BTHS, несмотря на решающую роль тафаззина в митохондриальном дыхании мозга и нормальной когнитивной функции.[66] Одно исследование показало, что мозг имеет особый состав ХЛ с более разнообразной и менее тетралинолеил-зависимой ХЛ. Эта композиция снижает потребность в ремоделировании CL, что приводит к менее зависимой от тафазцина композиции.[29] Другое исследование показало, что мозг имеет более высокую концентрацию насыщенных ацил цепи.[67] Наконец, у мозга есть высшее ROS способность очищать, что позволяет избежать вредного воздействия АФК.[66] Эти данные объясняют неврологические фенотипы у пациентов с BTHS.[68]

Метаболические нарушения

Нарушения обмена веществ у BTHS проявляются в виде 3-метилглутаконовая ацидурия (3-MGA), состояние, характеризующееся повышенным уровнем органических кислот в моче, в том числе 3-метилглутаконовая кислота, 3-метилглутаровая кислота и 2-этилгидракриловая кислота.[69] Хотя 3-MGA в основном выводится из организма пациентов с BTHS, было обнаружено, что у некоторых пациентов уровень органических кислот в моче нормальный.[70] Лечение 3-MGA и метаболической недостаточности включало: рибофлавин или коэнзим Q10, которые показали значительное улучшение у пациентов.[69]

Гематологическая патология

Главная гематологический патология для пациентов с BTHS нейтропения, состояние, характеризующееся снижением общего количества нейтрофилы в обращении с увеличением моноциты и эозинофилы и никаких колебаний лимфоциты.[47] Проявления нейтропении варьируются от легкой до тяжелой, от циклической до нециклической и от перемежающейся до хронической.[71] Абсолютное количество нейтрофилов <500 / мкл, определяемое как тяжелая хроническая нейтропения (SCN), является наиболее опасной формой.[72]

Рак

ТАЗ было обнаружено, что он сильно выражен в рак желудка клетки устойчивы к цисплатин. Было установлено, что эта устойчивость связана с приобретенной способностью раковых клеток подвергаться эпителиально-мезенхимальный переход (ЕМТ). Выводы, которые ТАЗ участвует в индукции EMT, а его высокие уровни в этих раковых клетках могут указывать на его участие в раке желудка.[10][11] ТАЗ сверхэкспрессия была связана с раком прямой кишки,[73] рак простаты,[74] новообразование щитовидной железы,[75] и рак шейки матки.[12] В исследовании 140 шведских пациентов с раком прямой кишки, ТАЗ сверхэкспрессия была связана с увеличением экспрессии онкогенов (FXYD-3 и Livin). Было также обнаружено, что он усиливает реакцию клеток на антиапоптоз и аномальный рост клеток и даже является индикатором стадии, типа и прогрессирования рака прямой кишки.[73] Дополнительно уровни ТАЗ были связаны с реакцией пациентов на лучевую терапию, потенциально предлагая понимание рецидива рака у пациентов.[73] Потенциальная связь между PI3K и ТАЗ указывает на возможную связь между передачей сигналов PI3K и ТАЗ поскольку оба были высоко оценены PTEN мутантные раковые клетки.[10] Было показано, что при раке простаты CL, который ремоделируется тафаззином, имеет высокое содержание пальмитолеиновой кислоты, которая, как было обнаружено, обладает способностью стимулировать пролиферацию клеток рака простаты и снижать скорость апоптоза.[74] При новообразовании щитовидной железы, ТАЗ позволяет отличить фолликулярные аденомы от фолликулярных карцином,[75] в то время как при раке шейки матки уровни тафазцина увеличивались от нормальной ткани до плоскоклеточных интраэпителиальных поражений и до плоскоклеточного рака шейки матки. На основании исследований прогрессирования рака шейки матки считается, что ТАЗ может вызывать рак, подавляя апоптоз и способствуя росту, жизнеспособности и туморогенезу раковых клеток.[12]

Взаимодействия

Было показано, что тафаззин имеет белок-белковые взаимодействия со следующим и многое другое.[76][38]

История

Белок был открыт в 1996 г. Итальянский ученые Сильвия Бион и другие..[15] Вследствие сложной процедуры идентификации тафаззина белок был назван в честь Tafazzi, итальянский комедийный персонаж, который с энтузиазмом бьет себя пластиковой бутылкой в ​​пах.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000102125 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000009995 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d е "Entrez Gene: tafazzin". Эта статья включает текст из этого источника, который находится в всеобщее достояние.
  6. ^ Xu Y, Zhang S, Malhotra A, Edelman-Novemsky I., Ma J, Kruppa A, et al. (Октябрь 2009 г.). «Характеристика вариантов сплайсинга тафазцина от человека и плодовых мух». Журнал биологической химии. 284 (42): 29230–9. Дои:10.1074 / jbc.M109.016642. ЧВК  2781466. PMID  19700766.
  7. ^ а б c d Сюй Ю., Малхотра А., Рен М., Шламе М. (декабрь 2006 г.). «Ферментативная функция тафаззина». Журнал биологической химии. 281 (51): 39217–24. Дои:10.1074 / jbc.M606100200. PMID  17082194.
  8. ^ а б Ачехан Д., Ваз Ф, Хауткупер Р. Х., Джеймс Дж., Мур В., Токунага С. и др. (Январь 2011 г.). «Дефекты сердца и скелетных мышц на мышиной модели синдрома Барта человека». Журнал биологической химии. 286 (2): 899–908. Дои:10.1074 / jbc.M110.171439. ЧВК  3020775. PMID  21068380.
  9. ^ а б c d е ж «ТАЗ». Домашний справочник по генетике. NCBI. Эта статья включает текст из этого источника, который находится в всеобщее достояние.
  10. ^ а б c d Хуан В., Ур X, Лю Ц., Чжа З, Чжан Х, Цзян И и др. (Июль 2012 г.). «N-концевой фосфодегрон нацелен на белок TAZ / WWTR1 для SCFβ-TrCP-зависимой деградации в ответ на ингибирование фосфатидилинозитол-3-киназы». Журнал биологической химии. 287 (31): 26245–53. Дои:10.1074 / jbc.M112.382036. ЧВК  3406709. PMID  22692215.
  11. ^ а б c Ге Л., Ли Д.С., Чен Ф, Фенг Дж. Д., Ли Б., Ван Т. Дж. (Июль 2017 г.). «Сверхэкспрессия TAZ связана с эпителиально-мезенхимальным переходом в цисплатин-устойчивых раковых клетках желудка». Международный журнал онкологии. 51 (1): 307–315. Дои:10.3892 / ijo.2017.3998. PMID  28534974.
  12. ^ а б c d Чен М., Чжан И, Чжэн П.С. (2017). «Тафаззин (ТАЗ) способствует онкогенности клеток рака шейки матки и подавляет апоптоз». PLOS ONE. 12 (5): e0177171. Bibcode:2017PLoSO..1277171C. Дои:10.1371 / journal.pone.0177171. ЧВК  5425199. PMID  28489874.
  13. ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS и др. (Октябрь 2013). «Интеграция биологии кардиального протеома и медицины посредством специализированной базы знаний». Циркуляционные исследования. 113 (9): 1043–53. Дои:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. ЧВК  4076475. PMID  23965338.
  14. ^ «ТАЗ Тафаззин». Атлас кардиоорганических белков (COPaKB).
  15. ^ а б c Бионе С., Д'Адамо П., Маэстрини Э., Гедеон А. К., Болхуис П. А., Тониоло Д. (апрель 1996 г.). «Новый ген, сцепленный с Х-хромосомой, G4.5. Отвечает за синдром Барта». Природа Генетика. 12 (4): 385–9. Дои:10.1038 / ng0496-385. PMID  8630491. S2CID  23539265.
  16. ^ Сюй Ю., Малхотра А., Клейпул С.М., Рен М., Шламе М. (март 2015 г.). «Тафазцины из клеток дрозофилы и млекопитающих собираются в большие белковые комплексы с коротким периодом полураспада». Митохондрия. 21: 27–32. Дои:10.1016 / j.mito.2015.01.002. ЧВК  4693151. PMID  25598000.
  17. ^ Хиджиката А., Юра К., Охара О, Го М. (июнь 2015 г.). «Структурный и функциональный анализ мутаций, вызывающих синдром Барта, и альтернативного сплайсинга в домене тафаззинацилтрансферазы». Мета-ген. 4: 92–106. Дои:10.1016 / j.mgene.2015.04.001. ЧВК  4412953. PMID  25941633.
  18. ^ а б Гавриш К. (октябрь 2012 г.). «Тафаззин чувствует кривизну». Природа Химическая Биология. 8 (10): 811–2. Дои:10.1038 / nchembio.1068. ЧВК  3478944. PMID  22987008.
  19. ^ а б c Абэ М., Хасэгава Ю., Оку М., Савада И., Танака Е., Сакаи Ю., Миёси Н. (июль 2016 г.). «Механизм ремоделирования состава ацильных цепей кардиолипина, катализируемый Saccharomyces cerevisiae Tafazzin». Журнал биологической химии. 291 (30): 15491–502. Дои:10.1074 / jbc.M116.718510. ЧВК  4957036. PMID  27268057.
  20. ^ Тан И, Ся Х, Ли Д. (2018). Цао Y (ред.). «Мембранный биосинтез фосфолипидов в бактериях». Достижения в мембранных белках. Springer Singapore: 77–119. Дои:10.1007/978-981-13-0532-0_4. ISBN  9789811305313.
  21. ^ Уитед К., Бэйле М.Г., Карриер П., Клейпул С.М. (февраль 2013 г.). «Семь функциональных классов мутации синдрома Барта». Молекулярная генетика человека. 22 (3): 483–92. Дои:10.1093 / hmg / dds447. ЧВК  3606006. PMID  23100323.
  22. ^ Dinca AA, Chien WM, Chin MT (январь 2018 г.). «Идентификация новых сигналов митохондриальной локализации в человеческом тафаззине, причина наследственного кардиомиопатического расстройства, синдрома Барта». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 114: 83–92. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2017.11.005. ЧВК  5801207. PMID  29129703.
  23. ^ а б Херндон Дж. Д., Клейпул С. М., Кёлер С. М. (декабрь 2013 г.). «Трансацилаза Taz1p импортируется и сортируется во внешнюю митохондриальную мембрану через якорный домен мембраны». Эукариотическая клетка. 12 (12): 1600–8. Дои:10.1128 / EC.00237-13. ЧВК  3889572. PMID  24078306.
  24. ^ Epand RM, D'Souza K, Berno B, Schlame M (январь 2015 г.). «Модуляция кривизны мембраны активности белка, определяемая методом ЯМР». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1848 (1 балл B): 220–8. Дои:10.1016 / j.bbamem.2014.05.004. PMID  24835017.
  25. ^ Minkler PE, Hoppel CL (апрель 2010 г.). «Разделение и характеристика молекулярных видов кардиолипина с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии с обращенно-фазовой ионной парой». Журнал липидных исследований. 51 (4): 856–65. Дои:10.1194 / мл. D002857. ЧВК  2842139. PMID  19965604.
  26. ^ Беранек А., Рехбергер Г., Кнауэр Х., Волински Х., Кольвейн С.Д., Лебер Р. (апрель 2009 г.). «Идентификация кардиолипин-специфической фосфолипазы, кодируемой геном CLD1 (YGR110W) в дрожжах». Журнал биологической химии. 284 (17): 11572–8. Дои:10.1074 / jbc.M805511200. ЧВК  2670162. PMID  19244244.
  27. ^ Schlame M (март 2013 г.). «Ремоделирование кардиолипинов и функция тафаззина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов. 1831 (3): 582–8. Дои:10.1016 / j.bbalip.2012.11.007. PMID  23200781.
  28. ^ Е Ч, Шен З, Гринберг М.Л. (апрель 2016 г.). «Ремоделирование кардиолипина: регуляторный узел для модуляции метаболизма и функции кардиолипина». Журнал биоэнергетики и биомембран. 48 (2): 113–23. Дои:10.1007 / s10863-014-9591-7. ЧВК  4449329. PMID  25432572.
  29. ^ а б c d Houtkooper RH, Turkenburg M, Poll-The BT, Karall D, Pérez-Cerdá C, Morrone A и др. (Октябрь 2009 г.). «Загадочная роль тафаззина в метаболизме кардиолипина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1788 (10): 2003–14. Дои:10.1016 / j.bbamem.2009.07.009. PMID  19619503.
  30. ^ Schlame M, Xu Y, Ren M (март 2017). «Основа ацильной специфичности в реакции тафаззина». Журнал биологической химии. 292 (13): 5499–5506. Дои:10.1074 / jbc.M116.769182. ЧВК  5392692. PMID  28202545.
  31. ^ Шламе М., Ачехан Д., Берно Б., Сюй Й., Валво С., Рен М. и др. (Октябрь 2012 г.). «Физическое состояние липидных субстратов обеспечивает специфичность трансацилирования тафаззина». Природа Химическая Биология. 8 (10): 862–9. Дои:10.1038 / nchembio.1064. ЧВК  3699345. PMID  22941046.
  32. ^ Mehdipour AR, Hummer G (август 2016 г.). «Кардиолипин закрывает АТФ-синтазу». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 113 (31): 8568–70. Дои:10.1073 / pnas.1609806113. ЧВК  4978257. PMID  27439859.
  33. ^ Хоффманн Б., Штёкль А., Шламе М., Бейер К., Клингенберг М. (январь 1994 г.). «Активность восстановленного носителя АДФ / АТФ имеет абсолютную потребность в кардиолипине, как показано в мутантах цистеина». Журнал биологической химии. 269 (3): 1940–4. PMID  8294444.
  34. ^ Haines TH, Dencher NA (сентябрь 2002 г.). «Кардиолипин: ловушка протонов для окислительного фосфорилирования». Письма FEBS. 528 (1–3): 35–9. Дои:10.1016 / s0014-5793 (02) 03292-1. PMID  12297275. S2CID  39841617.
  35. ^ а б c Барт П.Г., Валианпур Ф., Боуэн В.М., Лам Дж., Дюран М., Ваз ФМ, Вандерс Р.Дж. (май 2004 г.). «Х-сцепленная кардиоскелетная миопатия и нейтропения (синдром Барта): обновление». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 126A (4): 349–54. Дои:10.1002 / ajmg.a.20660. PMID  15098233. S2CID  25566280.
  36. ^ Бэйле М.Г., Сатхаппа М., Лу Ю.В., Прайс Э., Уитед К., Маккаффери Дж. М. и др. (Январь 2014). «Немоделированный и реконструированный кардиолипин функционально неразличимы в дрожжах». Журнал биологической химии. 289 (3): 1768–78. Дои:10.1074 / jbc.M113.525733. ЧВК  3894353. PMID  24285538.
  37. ^ Schug ZT, Gottlieb E (октябрь 2009 г.). «Кардиолипин действует как митохондриальная сигнальная платформа для запуска апоптоза». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биомембраны. 1788 (10): 2022–31. Дои:10.1016 / j.bbamem.2009.05.004. PMID  19450542.
  38. ^ а б c d Регистрационный номер универсального белкового ресурса Q16635 для "TAZ - Tafazzin - Homo sapiens (Human) - TAZ ген и белок" в UniProt. «UniProt: универсальная база знаний о белках». Исследования нуклеиновых кислот. 45 (D1): D158 – D169. Январь 2017 г. Дои:10.1093 / нар / gkw1099. ЧВК  5210571. PMID  27899622.
  39. ^ Cantlay AM, Shokrollahi K, Allen JT, Lunt PW, Newbury-Ecob RA, Steward CG (сентябрь 1999 г.). «Генетический анализ гена G4.5 в семьях с подозрением на синдром Барта». Журнал педиатрии. 135 (3): 311–5. Дои:10.1016 / с0022-3476 (99) 70126-5. PMID  10484795.
  40. ^ а б "Фонд синдрома Барта: Дом". www.barthsyndrome.org. Получено 2019-08-04.
  41. ^ Cosson L, Toutain A, Simard G, Kulik W., Matyas G, Guichet A, et al. (Май 2012 г.). «Синдром Барта у пациентки». Молекулярная генетика и метаболизм. 106 (1): 115–20. Дои:10.1016 / j.ymgme.2012.01.015. PMID  22410210.
  42. ^ Нойвальд AF (август 1997 г.). «Синдром Барта может быть следствием дефицита ацилтрансферазы». Текущая биология. 7 (8): R465-6. Дои:10.1016 / S0960-9822 (06) 00237-5. PMID  9259571. S2CID  2763279.
  43. ^ Барт П.Г., Вандерс Р.Дж., Врекен П., Янссен Е.А., Лам Дж., Баас Ф. (июнь 1999 г.). «Х-сцепленная кардиоскелетная миопатия и нейтропения (синдром Барта) (MIM 302060)». Журнал наследственных метаболических заболеваний. 22 (4): 555–67. Дои:10.1023 / А: 1005568609936. PMID  10407787. S2CID  11545874.
  44. ^ Валианпур Ф., Мицакос В., Шлеммер Д., Таубин Дж. А., Тейлор Дж. М., Экерт П. Г. и др. (Июнь 2005 г.). «Монолизокардиолипины накапливаются при синдроме Барта, но не приводят к усилению апоптоза». Журнал липидных исследований. 46 (6): 1182–95. Дои:10.1194 / мл. M500056-JLR200. PMID  15805542.
  45. ^ Barth PG, Scholte HR, Berden JA, Van der Klei-Van Moorsel JM, Luyt-Houwen IE, Van 't Veer-Korthof ET, et al. (Декабрь 1983 г.). «Х-сцепленное митохондриальное заболевание, поражающее сердечную мышцу, скелетную мышцу и нейтрофильные лейкоциты». Журнал неврологических наук. 62 (1–3): 327–55. Дои:10.1016 / 0022-510x (83) 90209-5. PMID  6142097. S2CID  22790290.
  46. ^ Априкян А.А., Хучуа З. (май 2013). «Успехи в понимании синдрома Барта». Британский журнал гематологии. 161 (3): 330–8. Дои:10.1111 / bjh.12271. PMID  23432031. S2CID  2324502.
  47. ^ а б c d е Кларк С.Л., Боурон А., Гонсалес И.Л., Гровс С.Дж., Ньюбери-Экоб Р., Клейтон Н. и др. (Февраль 2013). «Синдром Барта». Журнал редких заболеваний Orphanet. 8 (1): 23. Дои:10.1186/1750-1172-8-23. ЧВК  3583704. PMID  23398819.
  48. ^ Ферри Л., Диониси-Вичи С., Таурисано Р., Ваз FM, Геррини Р., Моррон А. (ноябрь 2016 г.). «Когда тишина - это шум: детский синдром Барта, вызванный синонимичной заменой, влияющей на транскрипцию гена TAZ». Клиническая генетика. 90 (5): 461–465. Дои:10.1111 / cge.12756. PMID  26853223.
  49. ^ Ким Г.Б., Квон Б.С., Пэ Э.Дж., Но К.И., Сеонг М.В., Пак С.С. (май 2013 г.). «Новая мутация гена TAZ при синдроме Барта: обострение после инъекции контрастного красителя». Журнал корейской медицинской науки. 28 (5): 784–7. Дои:10.3346 / jkms.2013.28.5.784. ЧВК  3653095. PMID  23678274.
  50. ^ Yen TY, Hwu WL, Chien YH, Wu MH, Lin MT, Tsao LY и др. (Август 2008 г.). «Острая метаболическая декомпенсация и внезапная смерть при синдроме Барта: отчет семьи и обзор литературы». Европейский журнал педиатрии. 167 (8): 941–4. Дои:10.1007 / s00431-007-0592-у. PMID  17846786. S2CID  23471712.
  51. ^ Номер клинического исследования NCT02976038 для «Открытого расширенного испытания для характеристики долгосрочной безопасности и переносимости эламипретида у субъектов с генетически подтвержденной первичной митохондриальной миопатией (PMM)» на ClinicalTrials.gov
  52. ^ Szeto HH (апрель 2014 г.). «Первое в своем классе кардиолипин-защитное соединение в качестве лечебного средства для восстановления биоэнергетики митохондрий». Британский журнал фармакологии. 171 (8): 2029–50. Дои:10.1111 / bph.12461. ЧВК  3976620. PMID  24117165.
  53. ^ Монтейро Дж. П., Оливейра П. Дж., Хурадо А. С. (октябрь 2013 г.). «Ремоделирование липидов митохондриальной мембраны в патофизиологии: новая цель для диет и терапевтических вмешательств». Прогресс в исследованиях липидов. 52 (4): 513–28. Дои:10.1016 / j.plipres.2013.06.002. HDL:10316/25581. PMID  23827885.
  54. ^ а б c Робертс А.Е., Никсон С., Стюард К.Г., Говро К., Майзенбахер М., Флетчер М. и др. (Ноябрь 2012 г.). «Регистр синдрома Барта: отличительные характеристики болезни и данные о росте из длительного исследования». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 158A (11): 2726–32. Дои:10.1002 / ajmg.a.35609. PMID  23045169. S2CID  29937658.
  55. ^ Икон Н, Райан РО (февраль 2017 г.). «Синдром Барта: связь кардиолипина с кардиомиопатией». Липиды. 52 (2): 99–108. Дои:10.1007 / s11745-016-4229-7. ЧВК  5288132. PMID  28070695.
  56. ^ Ван Г., Маккейн М.Л., Ян Л., Хе А., Паскуалини Ф.С., Агарвал А. и др. (Июнь 2014 г.). «Моделирование митохондриальной кардиомиопатии синдрома Барта с использованием индуцированных плюрипотентных стволовых клеток и технологий« сердце на чипе »». Природа Медицина. 20 (6): 616–23. Дои:10,1038 / нм. 3545. ЧВК  4172922. PMID  24813252.
  57. ^ Воеводски Л., Эзон Д., Купер Дж., Фейнгольд Б. (апрель 2017 г.). «Синдром Барта с поздней кардиомиопатией: упущенная возможность для диагностики». Журнал педиатрии. 183: 196–198. Дои:10.1016 / j.jpeds.2016.12.070. PMID  28108107.
  58. ^ Шемиса К., Ли Дж., Там М., Барсена Дж. (Сентябрь 2013 г.). «Некомпактная кардиомиопатия левого желудочка». Сердечно-сосудистая диагностика и терапия. 3 (3): 170–5. Дои:10.3978 / j.issn.2223-3652.2013.05.04. ЧВК  3839206. PMID  24282766.
  59. ^ Bleyl SB, Mumford BR, Brown-Harrison MC, Pagotto LT, Carey JC, Pysher TJ, et al. (Октябрь 1997 г.). «Xq28-связанное несуплотнение миокарда левого желудочка: пренатальная диагностика и патологический анализ больных». Американский журнал медицинской генетики. 72 (3): 257–65. Дои:10.1002 / (SICI) 1096-8628 (19971031) 72: 3 <257 :: AID-AJMG2> 3.0.CO; 2-O. PMID  9332651.
  60. ^ Спенсер К. Т., Бирн Б. Дж., Брайант Р. М., Маргосиан Р., Майзенбахер М., Брайтенгер П. и др. (Ноябрь 2011 г.). «Нарушение сердечного резерва и сильно сниженное использование O₂ скелетных мышц опосредуют непереносимость физических упражнений при синдроме Барта». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 301 (5): H2122-9. Дои:10.1152 / ajpheart.00479.2010. PMID  21873497.
  61. ^ а б Adès LC, Gedeon AK, Wilson MJ, Latham M, Partington MW, Mulley JC и др. (Февраль 1993 г.). «Синдром Барта: клинические особенности и подтверждение локализации гена в дистальном отделе Xq28». Американский журнал медицинской генетики. 45 (3): 327–34. Дои:10.1002 / ajmg.1320450309. PMID  8434619.
  62. ^ а б Феррейра С., Томпсон Р., Вернон Х. (1993). Адам М.П., ​​Ардингер Х.Х., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Стивенс К., Амемия А. (ред.). Синдром Барта. GeneReviews. Вашингтонский университет, Сиэтл. PMID  25299040.
  63. ^ Риго С., Лебре А.С., Турень Р., Бопен Б., Оттоленги С., Шабли А. и др. (Май 2013). «Естественная история синдрома Барта: национальное когортное исследование 22 пациентов». Журнал редких заболеваний Orphanet. 8: 70. Дои:10.1186/1750-1172-8-70. ЧВК  3656783. PMID  23656970.
  64. ^ а б Вернон Х. Дж., Сэндлерс Ю., Макклеллан Р., Келли Р. И. (июнь 2014 г.). «Клинические лабораторные исследования при синдроме Барта». Молекулярная генетика и метаболизм. 112 (2): 143–7. Дои:10.1016 / j.ymgme.2014.03.007. PMID  24751896.
  65. ^ Mazzocco MM, Генри А. Э., Келли Р. И. (февраль 2007 г.). «Синдром Барта связан с когнитивным фенотипом». Журнал развития и поведенческой педиатрии. 28 (1): 22–30. Дои:10.1097 / 01.DBP.0000257519.79803.90. ЧВК  2813702. PMID  17353728.
  66. ^ а б Коул Л.К., Ким Дж.Х., Амоскато А.А., Тюрина Ю.Ю., Бэй Р.Х., Карими Б. и др. (Октябрь 2018 г.). «Аберрантный метаболизм кардиолипина связан с когнитивным дефицитом и изменением гиппокампа у мышей с нокдауном тафазцина». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1864 (10): 3353–3367. Дои:10.1016 / j.bbadis.2018.07.022. ЧВК  6532065. PMID  30055293.
  67. ^ Корацци Л., Роберт Р. (2009). «Липиды митохондрий головного мозга». В Lajtha A, Tettamanti G, Goracci G (ред.). Справочник по нейрохимии и молекулярной нейробиологии. Springer США. стр.199 –221. Дои:10.1007/978-0-387-30378-9_8. ISBN  9780387303451.
  68. ^ Старков А.А., Андреев А.Ю., Чжан С.Ф., Старкова Н.Н., Корнеева М., Сыромятников М., Попов В.Н. (декабрь 2014 г.). «Поглощение H2O2 митохондриями мозга мыши». Журнал биоэнергетики и биомембран. 46 (6): 471–7. Дои:10.1007 / s10863-014-9581-9. ЧВК  4634880. PMID  25248416.
  69. ^ а б Wortmann SB, Kluijtmans LA, Engelke UF, Wevers RA, Morava E (январь 2012 г.). «3-метилглутаконовая ацидурия: что нового?». Журнал наследственных метаболических заболеваний. 35 (1): 13–22. Дои:10.1007 / s10545-010-9210-7. ЧВК  3249181. PMID  20882351.
  70. ^ Schmidt MR, Birkebaek N, Gonzalez I., Sunde L (март 2004 г.). «Синдром Барта без 3-метилглутаконовой ацидурии». Acta Paediatrica. 93 (3): 419–21. Дои:10.1111 / j.1651-2227.2004.tb02974.x. PMID  15124852. S2CID  33167027.
  71. ^ Стюард CG, Groves SJ, Taylor CT, Maisenbacher MK, Versluys B, Newbury-Ecob RA и др. (Январь 2019). «Нейтропения при синдроме Барта: характеристики, риски и лечение». Текущее мнение в гематологии. 26 (1): 6–15. Дои:10.1097 / MOH.0000000000000472. ЧВК  6392059. PMID  30451719.
  72. ^ Дейл Д.К., Болиард А.А., Швинцер Б.Г., Прахт Г., Бонилья М.А., Боксер Л. и др. (Июль 2006 г.). «Международный регистр тяжелой хронической нейтропении: отчет о 10-летнем наблюдении». Поддерживающая терапия рака. 3 (4): 220–31. Дои:10.3816 / SCT.2006.n.020. PMID  18632498.
  73. ^ а б c Патхак С., Мэн В.Дж., Чжан Х., Гноса С., Нанди С.К., Аделл Дж. И др. (2014). «Экспрессия белка тафаззина связана с онкогенезом и лучевой реакцией при раке прямой кишки: исследование шведского клинического исследования предоперационной лучевой терапии». PLOS ONE. 9 (5): e98317. Bibcode:2014PLoSO ... 998317P. Дои:10.1371 / journal.pone.0098317. ЧВК  4032294. PMID  24858921.
  74. ^ а б Сапандовски А., Стоуп М., Эверт К., Эверт М., Циммерманн Ю., Питер Д. и др. (Декабрь 2015 г.). «Кардиолипиновый состав коррелирует с пролиферацией клеток рака простаты». Молекулярная и клеточная биохимия. 410 (1–2): 175–85. Дои:10.1007 / s11010-015-2549-1. PMID  26314254. S2CID  10664158.
  75. ^ а б Шевиллард С., Уголин Н., Виль П., Ори К., Левалуа С., Эллиотт Д. и др. (Октябрь 2004 г.). «Профили экспрессии генов дифференцированных новообразований щитовидной железы: диагностические и клинические последствия». Клинические исследования рака. 10 (19): 6586–97. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-04-0053. PMID  15475448.
  76. ^ Mick DU, Dennerlein S, Wiese H, Reinhold R, Pacheu-Grau D, Lorenzi I, et al. (Декабрь 2012 г.). «MITRAC связывает транслокацию митохондриальных белков со сборкой дыхательной цепи и регуляцией трансляции». Клетка. 151 (7): 1528–41. Дои:10.1016 / j.cell.2012.11.053. PMID  23260140.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.