Регуляторы GTP-связывающих белков - GTP-binding protein regulators

Регуляторы GTP-связывающих белков регулировать G белки несколькими способами. Малые GTPases действуют как молекулярные переключатели в сигнальных путях, которые регулируют функции других белков. Они есть активный или "ВКЛ", если он привязан к GTP и неактивный или "ВЫКЛ" при привязке к ВВП.[1] Активацию и дезактивацию малых GTPases можно рассматривать как происходящие в цикле между GTP-связанной и GDP-связанной формой, регулируемой другими регуляторными белками.

Обменники

Неактивная форма GTPases (GDP-форма) активируется классом белков, называемых Факторы обмена гуанозиновых нуклеотидов (ГЭФ). ГЭФ катализируют обмен нуклеотидов, стимулируя высвобождение GDP из малой ГТФазы (за счет вытеснения малых ГТФаз-ассоциированных Mg2+ ion) и замещение GDP на GTP (внутри клетки как минимум в 10 раз больше). Инактивация активной малой ГТФазы достигается за счет гидролиза ГТФ за счет внутренней гидролитической активности малой ГТФазы.

Стимуляторы

Скорость гидролиза ГТФ для малых ГТФаз, как правило, слишком мала для создания физиологически релевантных переходных сигналов, и, следовательно, требуется другой класс регуляторных белков для ускорения этой активности, Белки, активирующие ГТФазу (Пробелы).

Ингибиторы

Другой класс регуляторных белков - Ингибиторы диссоциации гуанозиновых нуклеотидов (GDI), связываются с GDP-связанной формой малых GTPases Rho и Rab и не только предотвращают обмен (поддерживая малую GTPase в выключенном состоянии), но также предотвращают локализацию маленькой GTPase на мембране, которая является их местом действия.

Рекомендации

  1. ^ Герхард Краусс (2008). Биохимия передачи и регуляции сигналов. Wiley-VCH. С. 235–. ISBN  978-3-527-31397-6. Получено 15 декабря 2010.

внешняя ссылка