Никотинамид-нуклеотид-аденилилтрансфераза - Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase
| никотинамид-нуклеотид-аденилилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Никотинамид-нуклеотид-аденилилтрансфераза (ядерный) гексамер, человек | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.7.7.1 | ||||||||
| Количество CAS | 9032-70-6 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, никотинамид-нуклеотид-аденилилтрансфераза (NMNAT) (EC 2.7.7.1 ) находятся ферменты это катализирует то химическая реакция
- АТФ + никотинамидмононуклеотид дифосфат + НАД+
Таким образом, два субстраты этого фермента АТФ и никотинамид мононуклеотид (NMN), а его два продукты находятся дифосфат и НАД+.
Этот фермент участвует в метаболизм никотината и никотинамида.
У людей есть три изоформы белка: NMNAT1 (широко распространенный), NMNAT2 (преимущественно в мозгу), и NMNAT3 (больше всего в печени, сердце, скелетных мышцах и эритроциты ).[1] Мутации в NMNAT1 ген привести к форме LCA9 Врожденный амавроз Лебера.[1] Мутации в NMNAT2 или NMNAT3 Гены не вызывают каких-либо заболеваний человека.[1] NMNAT2 имеет решающее значение для нейронов: потеря NMNAT2 связана с нейродегенерация.[1] Сообщается, что все изоформы NMNAT с возрастом снижаются.[2]
Принадлежит
Этот фермент принадлежит к семейству трансферазы, особенно те, которые переносят фосфорсодержащие нуклеотид группы (нуклеотидилтрансферазы ). В систематическое название этого класса ферментов АТФ: никотинамид-нуклеотид-аденилилтрансфераза. Другие широко используемые имена включают НАД + пирофосфорилаза, аденозинтрифосфат-никотинамидмононуклеотид трансаденилаза, АТФ: аденилилтрансфераза NMN, дифосфопиридиннуклеотидпирофосфорилаза, никотинамидадениндинуклеотидпирофосфорилаза, никотинамидмононуклеотид аденилилтрансфераза, и NMN аденилилтрансфераза.
Структурные исследования
На конец 2007 г. структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1EJ2, 1ГЗУ, 1HYB, 1KKU, 1KQN, 1KQO, 1KR2, 1М8Ф, 1M8G, 1M8J, и 1М8К.
Клеточная локализация изоформ
Три изоформы белка имеют следующие клеточные локализации[3]
- NMNAT1: Ядро
- NMNAT2: Цитоплазма
- NMNAT3: Митохондрия или цитоплазма
Все три NMNAT конкурируют за NMN, произведенные НАМПТ.[4]
Клиническое значение
Хроническое воспаление из-за ожирения и других причин снижает уровни NMNAT и NAD + во многих тканях.[5]
использованная литература
- ^ а б c d Brazill JM, Li C, Zhu Y, Zhai RG (2017). «NMNAT: Это НАД + синтаза… Это шаперон… Это нейропротектор». Текущее мнение в области генетики и развития. 44: 156–162. Дои:10.1016 / j.gde.2017.03.014. ЧВК 5515290. PMID 28445802.
- ^ McReynolds MR, Chellappa L, Baur JA (2020). «Возрастное снижение НАД +». Экспериментальная геронтология. 134: 110888. Дои:10.1016 / j.exger.2020.110888. ЧВК 7442590. PMID 32097708. S2CID 211237873.
- ^ Раджман Л., Чвалек К., Синклер Д.А. (2018). "Терапевтический потенциал молекул, усиливающих НАД: доказательства in vivo". Клеточный метаболизм. 27 (3): 529–547. Дои:10.1016 / j.cmet.2018.02.011. ЧВК 6342515. PMID 29514064.
- ^ Уртадо-Багес С, Кноблох Г, Ладурнер АГ, Бушбек М (2020). «Укрощение PARP1 и его влияние на метаболизм NAD +». Молекулярный метаболизм. 38: 100950. Дои:10.1016 / j.molmet.2020.01.014. ЧВК 7300387. PMID 32199820.
- ^ Яку К., Окабе К., Накагава Т. (2018). «Метаболизм НАД: влияние на старение и долголетие». Обзоры исследований старения. 47: 1–17. Дои:10.1016 / j.arr.2018.05.006. PMID 29883761. S2CID 47002665.
- АТКИНСОН МР, ДЖЕКСОН Дж. Ф., МОРТОН РК (1961). «Никотинамидмононуклеотидаденилилтрансфераза ядер печени свиньи. Влияние концентрации никотинамидмононуклеотида и pH на синтез динуклеотидов». Biochem. J. 80 (2): 318–23. Дои:10.1042 / bj0800318. ЧВК 1244001. PMID 13684981.
- Дамен В., Уэбб Б., Прейсс Дж. (1967). «Деамидо-дифосфопиридиннуклеотид и дифосфопиридиннуклеотидпирофосфорилазы Escherichia coli и дрожжей». Arch. Biochem. Биофизы. 120 (2): 440–50. Дои:10.1016/0003-9861(67)90262-7. PMID 4291828.
- Корнберг А; Ценник WE (1951). «Ферментативное расщепление дифосфопиридинового нуклеотида радиоактивным пирофосфатом». J. Biol. Chem. 191 (2): 535–541. PMID 14861199.
| Эта EC 2.7 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |