Клатрин адаптерный белок - Clathrin adaptor protein

Клатрин адаптер сложная маленькая цепочка
Идентификаторы
СимволClat_adaptor_s
PfamPF01217
ИнтерПроIPR022775

Клатриновые адаптерные белки, также известный как адаптины, находятся везикулярные транспортные адаптерные белки связана с клатрин. Эти белки синтезируются в рибосомы, обработанные в эндоплазматический ретикулум и перевезен из аппарат Гольджи в сеть транс-Гольджи, а оттуда через небольшие везикулы-носители в отсек конечного назначения. Связь между адаптинами и клатрином важна для везикулярной подбор и транспортировка грузов.[1] Клатриновые оболочки содержат как клатрин (действует как каркас), так и адаптерные комплексы, которые связывают клатрин с рецепторами покрытых оболочкой. пузырьки. Считается, что клатрин-ассоциированные белковые комплексы взаимодействуют с цитоплазматическими хвостами мембранные белки, что приводит к их отбору и концентрации. Следовательно, адаптерные белки ответственны за рекрутирование молекул груза в растущие ямки, покрытые клатрином.[2] Двумя основными типами адаптерных комплексов клатрина являются гетеротетрамерный везикулярные транспортные адаптерные белки (AP1-5) и мономерные GGA (Гольджи-локализация, гамма-адаптивная гомология уха, АРФ -связывающие белки) адаптеры.[3][4] Адаптины отдаленно связаны с другим основным типом везикулярных транспортных белков, пальтоомер субъединицы, разделяющие от 16% до 26% своей аминокислотной последовательности.[5]

Комплексы адаптерных белков (AP) обнаруживаются в покрытых везикулах и ямках, покрытых клатрином. Комплексы АР связывают грузовые белки и липиды с клатрином в местах отрастания везикул, а также привязка вспомогательные белки, которые регулируют сборку и разборку оболочки (например, AP180, эпсины и ауксилин ). У млекопитающих существуют разные комплексы АР. AP1 отвечает за транспортировку лизосомный гидролазы между сетью транс-Гольджи и эндосомы.[6] Адаптерный комплекс AP2 связывается с плазматической мембраной и отвечает за эндоцитоз.[7] AP3 отвечает за доставку белка в лизосомы и другие связанные органеллы.[8] AP4 менее хорошо охарактеризован. Комплексы АР представляют собой гетеротетрамеры, состоящие из двух больших субъединиц (адаптинов), средней субъединицы (мю) и малой субъединицы (сигма). Например, в AP1 этими субъединицами являются гамма-1-адаптин, бета-1-адаптин, mu-1 и сигма-1, а в AP2 - это альфа-адаптин, бета-2-адаптин, mu-2 и сигма-2. . Каждый субъединиец выполняет определенную функцию. Адаптины распознают и связываются с клатрином через свою шарнирную область (клатриновый бокс) и привлекают дополнительные белки, которые модулируют функцию AP через их C-концевые домены уха (придатки). Mu распознает сигналы сортировки на основе тирозина в цитоплазматических доменах трансмембранный грузовые белки.[9] Одной из функций эндоцитоза, опосредованного клатрином и AP2-комплексом, является регулирование количества рецепторов ГАМК (A), доступных на поверхности клетки.[10]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ McMahon HT, Mills IG (август 2004 г.). «COP и отрастание везикул, покрытых клатрином: разные пути, общие подходы». Curr. Мнение. Cell Biol. 16 (4): 379–91. Дои:10.1016 / j.ceb.2004.06.009. PMID  15261670.
  2. ^ Weigel, Aubrey V .; Тамкун, Михаил М .; Крапф, Диего (26 ноября 2013 г.). «Количественная оценка динамических взаимодействий между ямой, покрытой клатрином, и молекулами груза». Труды Национальной академии наук. 110 (48): E4591 – E4600. Bibcode:2013PNAS..110E4591W. Дои:10.1073 / pnas.1315202110. ЧВК  3845133. PMID  24218552.
  3. ^ Фогльмайер С.М., Эдвардс Р.Х. (июнь 2007 г.). «Разные пути эндоцитов создают разные синаптические пузырьки?». Curr. Мнение. Нейробиол. 17 (3): 374–80. Дои:10.1016 / j.conb.2007.04.002. PMID  17449236. S2CID  44740900.
  4. ^ Бём М., Бонифачино Дж. С. (октябрь 2001 г.). «Адаптины: финальный пересчет». Мол. Биол. Клетка. 12 (10): 2907–20. Дои:10.1091 / mbc.12.10.2907. ЧВК  60144. PMID  11598180.
  5. ^ Бем, Маркус; Бонифачино, Хуан С. (октябрь 2001 г.). «Адаптины». Молекулярная биология клетки. 12 (10): 2907–2920. Дои:10.1091 / mbc.12.10.2907. ISSN  1059-1524. ЧВК  60144. PMID  11598180.
  6. ^ Тоуз М.С., Кулакова Л., Наш Т.Е. (июль 2004 г.). «Адаптерный белковый комплекс 1 опосредует транспорт лизосомальных белков от органелл, подобных Гольджи, в периферические вакуоли примитивных эукариот Giardia lamblia». Мол. Биол. Клетка. 15 (7): 3053–60. Дои:10.1091 / mbc.E03-10-0744. ЧВК  452563. PMID  15107467.
  7. ^ Коннер С.Д., Шмид С.Л. (сентябрь 2003 г.). «Дифференциальные требования к AP-2 при клатрин-опосредованном эндоцитозе». J. Cell Biol. 162 (5): 773–9. Дои:10.1083 / jcb.200304069. ЧВК  2172816. PMID  12952931.
  8. ^ Гупта С.Н., Клостер М.М., Родионов Д.Г., Бакке О. (июнь 2006 г.). «Перенаправление инвариантной цепи на прямой путь сортировки путем введения AP3-связывающего мотива из LIMP II». Евро. J. Cell Biol. 85 (6): 457–67. Дои:10.1016 / j.ejcb.2006.02.001. PMID  16542748.
  9. ^ Haucke V, Wenk MR, Chapman ER, Farsad K, De Camilli P (ноябрь 2000 г.). «Двойное взаимодействие синаптотагмина с mu2- и альфа-адаптином способствует зарождению ямок, покрытых клатрином». EMBO J. 19 (22): 6011–9. Дои:10.1093 / emboj / 19.22.6011. ЧВК  305843. PMID  11080148.
  10. ^ Канемацу Т., Фуджи М., Мизоками А., Киттлер Дж. Т., Набекура Дж., Мосс С.Дж., Хирата М. (май 2007 г.). «Неактивный белок, связанный с фосфолипазой С, участвует в конститутивной интернализации рецепторов ГАМК, опосредованной клатрином и адаптерным комплексом AP2». J. Neurochem. 101 (4): 898–905. Дои:10.1111 / j.1471-4159.2006.04399.x. PMID  17254016.

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR008968