Тимидинкиназа в клинической химии - Thymidine kinase in clinical chemistry

Тимидинкиназа является фермент, а фосфотрансфераза (а киназа ): 2'-дезокситимидинкиназа, АТФ-тимидин-5'-фосфотрансфераза, EC 2.7.1.21 [1][2] что катализирует реакцию:

Thd + ATP → TMP + ADP

где Thd представляет собой (дезокси) тимидин, ATP представляет собой аденозин-5’-трифосфат, TMP представляет собой (дезокси) тимидин-5’-фосфат, а ADP представляет собой аденозин-5’-дифосфат. В клинической химии он был предложен в качестве маркера пролиферации для прогноза, проверки диагноза, контроля лечения (особенно в качестве сопутствующей диагностики) и последующего наблюдения за злокачественными заболеваниями. Он используется в основном в отношении гематологических злокачественных новообразований, но развитие более чувствительных анализов стимулировало исследования по его использованию в отношении солидных опухолей.

История

Включение тимидина в ДНК было продемонстрировано около 1950 года.[3] Несколько позже было показано, что этому включению предшествует фосфорилирование[4] и примерно в 1960 году ответственный за это фермент был очищен и охарактеризован.[5][6] Потенциальное использование в качестве онкомаркера было предложено Gronowitz et al.[7]

Биохимия

У млекопитающих есть два изофермента, которые сильно различаются по химическому составу: тимидинкиназа 1 (TK1) и тимидинкиназа 2 (TK2). Первые были впервые обнаружены в тканях плода, вторые были обнаружены в большей степени в тканях взрослых, и поэтому первоначально они были названы тимидинкиназами плода и взрослых. Вскоре было показано, что TK1 присутствует в цитоплазме только в ожидании клеточного деления (зависит от клеточного цикла).[8][9] тогда как присутствие TK2, который находится в митохондриях, не зависит от клеточного цикла.[10][11]TK1 синтезируется клеткой во время S-фазы деления клетки. После завершения деления клеток TK1 разрушается внутриклеточно, так что он не попадает в жидкости организма после нормального деления клеток.[12] Фермент ТЗ предложен в качестве онкомаркер это цитозольный зависимый от клеточного цикла TK1. Он присутствует во время деления клеток в гораздо более высоких концентрациях, чем TK2, и высвобождается в количествах, которые полностью доминируют над активностью тимидинкиназы в крови и других жидкостях организма.

Помимо клеточных ТК, вирус-специфические тимидинкиназы были идентифицированы в вирусе простого герпеса, вирусе ветряной оспы и вирусе Эпштейна-Барра.[13][14][15][16][17][18][19] Биохимически они отличаются от тимидинкиназы из клеток млекопитающих и ингибируются специфическими ингибиторами, которые не влияют на активность тимидинкиназ млекопитающих. Определение вирусной тимидинкиназы было предложено для подтверждения диагноза и контроля лечения вирусных инфекций.

2'-дезокситимидин.svg + СПС ---> 2'-дезокситимидинмонофосфат.svg + ADP

Тимидин реагирует с АТФ с образованием монофосфата тимидина и АДФ.

Физиологический контекст

Монофосфат тимидина, продукт реакции, катализируемой тимидинкиназой, в свою очередь фосфорилированный к тимидиндифосфат ферментом тимидилаткиназа и далее к тимидинтрифосфат ферментом нуклеозид дифосфаткиназа. Трифосфат входит в состав ДНК молекула, реакция, катализируемая ДНК-полимераза и комплементарная ДНК молекула (или РНК молекула в случае обратная транскриптаза, фермент, присутствующий в ретровирус ). Монофосфат тимидина продуцируется клеткой в ​​двух разных реакциях - либо путем фосфорилирование из тимидин как описано выше или метилирование из дезоксиуридина монофосфат, продукт других метаболических путей, не связанных с тимидином, ферментом тимидилатсинтаза (Синтез de novo). Этот второй путь используется клеткой в ​​нормальных условиях, и его достаточно для доставки тимидинмонофосфата для репарации ДНК. Когда клетка готовится к делению, требуется совершенно новая структура ДНК, и потребность в строительных блоках, включая тимидинтрифосфат, возрастает. Клетки готовятся к делению, вырабатывая некоторые ферменты, необходимые во время деления. В норме они не присутствуют в клетках, а впоследствии их активность снижается и деградируется. Такие ферменты называются спасательные ферменты. Тимидинкиназа 1 является таким спасательным ферментом, тогда как тимидинкиназа 2 не зависит от клеточного цикла.[20][21][22][23][24][25][26][27][28]

Тимидинкиназа в сыворотке крови

Фон

Тимидинкиназа - это спасательный фермент, который присутствует только в ожидании деления клеток. Фермент не высвобождается из клеток, подвергающихся нормальному делению, где у клеток есть специальный механизм для разложения белков, которые больше не нужны после завершения деления клеток.[9] Следовательно, у здоровых субъектов количество тимидинкиназы в сыворотке или плазме очень низкое. Опухолевые клетки выделяют фермент в кровоток, вероятно, в связи с разрушением мертвых или умирающих опухолевых клеток. Следовательно, уровень тимидинкиназы в сыворотке крови служит мерой злокачественной пролиферации и, косвенно, мерой агрессивности опухоли. Форма фермента, присутствующего в кровотоке, не соответствует белку, который кодируется геном: ген соответствует белку с молекулярной массой около 25 кДа. Это димер с молекулярной массой около 50 кДа, если он активирован АТФ, тетрамер с молекулярной массой около 100 кДа.[29] Основная фракция активного фермента в кровотоке имеет молекулярную массу 730 кДа и, вероятно, связана в комплексе с другими белками.[30]

Измерение

Уровни тимидинкиназы 1 (TK1) в сыворотка или же плазма могут быть измерены на основании их ферментативной активности или массы с помощью иммуноанализов. В анализах активности ферментов это делается путем инкубации образца сыворотки с аналогом субстрата. Самый старый коммерчески доступный метод использует йод-дезоксиуридин (идоксуридин ), в котором метильная группа в тимидине заменена радиоактивным йодом.[31][32][33] Этот субстрат хорошо усваивается ферментом. Монофосфат йоддеоксиуридина адсорбируется на оксиде алюминия, который суспендирован в инкубационной среде. После декантации и промывки радиоактивность оксида алюминия позволяет определить количество тимидинкиназы в образце. Наборы, использующие этот принцип, коммерчески доступны от компаний Immunotech / Beckman и DiaSorin.

Идоксуридин

Нерадиоактивный метод анализа был разработан компанией Dia-Sorin. В этой методике 3'-азидо-2 ', 3'-дезокситимидин (Зидовудин, AZT) сначала фосфорилируется до 5'-монофосфата AZT (AZTMP) с помощью TK1 в образце. AZTMP измеряется в иммуноанализ с антителами против AZTMP и меченными AZTMP пероксидаза. Анализ проводится в закрытой системе на лабораторный робот от DiaSorin.[34][35] В тесте DiviTum от Biovica International используется другой аналог тимидина, бромдезоксиуридин, в качестве субстрата для фермента. Продукт реакции дополнительно фосфорилируется до трифосфата и включается в цепочки ДНК политимидина. Политимидин связывается с полосками полиаденина, связанными со дном лунок в микротитровальных планшетах. Там он обнаруживается ELISA техника: лунки заполняются раствором моноклональное антитело к бром-дезоксиуридину. Моноклональные антитела были связаны (конъюгированы) с ферментом щелочная фосфатаза. После смывания несвязанного конъюгата антитело раствор субстрата для щелочной фосфатазы, пара-нитрофенилфосфат, добавлен. Продукт реакции, пара-нитрофенол, имеет желтый цвет при щелочном pH и может быть измерен фотометрия.[36] Этот метод был оценен по сравнению с предыдущим радиоактивным методом. Он значительно более чувствителен, чем предыдущие ферментативные методы, и поэтому может быть более подходящим для использования с солидными опухолями, где в жидкостях организма обнаруживается более низкий уровень TK1. Опубликованы сравнения методов.[37][38] В исследовании Nisman et al.,[37] хотя Divitum в целом был более чувствительным, чем метод Liaison, авторы предположили, что метод Liaison мог быть более чувствительным к формам TK1, обнаруживаемым у нормальных субъектов. Недавно был опубликован метод непрерывной и гомогенной флуоресценции, основанный на технологии гашения. Этот метод использует природный тимидин в качестве субстрата, а также позволяет определять дезоксицитидинкиназу одновременно с TK1.[39]

В настоящее время разработаны иммуноанализы, позволяющие напрямую определять белок TK1.[40][41][42] Иммуноанализы имеют преимущества перед методами ферментативной активности в том, что они могут измерять изоформы TK1, которые являются ферментативно неактивными, плюс то, что на них не влияют сывороточные ингибиторы TK1.[41] Удельная активность сывороточного TK1 различается в зависимости от типа рака.[43] и использование метода иммуноанализа может помочь в сравнении уровней TK1 между субъектами и типами злокачественных новообразований. Из-за основных различий в методах анализа результаты, полученные с помощью анализов активности TK1 и иммуноанализа, могут отличаться, например ELISA, основанный на антителах против эпитопа TK1 TK 210, оказался в два раза более чувствительным, чем анализ активности TK1, при различении здоровых женщин и субъектов с раком груди[44]

Были разработаны два иммуноанализа против экспонированного эпитопа «210», охватывающего C-концевую аминокислотную последовательность 194-225,[45] прямой дот-блоттинг с конечной точкой хемилюминесценции[46] и сэндвич-ELISA для микротитрования.[44] Дот-блоттинг представляет собой анализ на основе нитроцеллюлозной мембраны с хемилюминесцентным субстратом с использованием первичного куриного антитела IgY и вторичного меченого антитела против IgY. Короче говоря, образец наносится на нитроцеллюлозную мембрану, где связываются белки в образце. После блокировки мембрану инкубируют с первичным антителом против TK1, которое связывается с TK1 на мембране. После отмывки добавляют второе биотинилированное антитело, направленное против антител IgY, а затем меченную стрептавидином HRP и хемилюминесцентный субстрат. Микротитровальный ELISA на основе моноклональных антител, направленных против эпитопа «210», доступен от AroCell. В системе ELISA AroCell TK 210 используется буфер для предварительной обработки для разрушения высокомолекулярных комплексов TK1 и экспонирования эпитопа TK 210. Обработанные образцы добавляют в микротитровальный планшет, покрытый моноклональными антителами против TK 210. После инкубации и промывки добавляют второе антитело против TK 210, меченное биотином. После дополнительной промывки цвет проявляется меченной стрептавидином пероксидазой хрена с ТМП в качестве субстрата.

Описан иммуноаффинный анализ с помощью электрофореза на микрочипах для определения концентрации тимидинкиназы в сыворотке. Его функция была продемонстрирована с использованием рекомбинантного TK1. Утверждается, что это быстрое и простое выполнение.[47]

Сывороточная тимидинкиназа 1 при различных злокачественных новообразованиях

Гематологические злокачественные новообразования

Наиболее резкое повышение уровня TK1 в сыворотке наблюдается в гематологические злокачественные новообразования. Повышение активности и концентрации TK1 больше при гематологических злокачественных новообразованиях по сравнению с солидными опухолями.[43][48]

Неходжкинская лимфома

Основное применение анализов активности сывороточного TK1 - неходжкинская лимфома. Это заболевание имеет широкий диапазон агрессивности: от медленно растущей вялотекущей болезни, практически не требующей лечения, до очень агрессивных, быстрорастущих форм, требующих неотложного лечения. Это отражается в значениях активности TK1 в сыворотке, которые варьируются от близких к нормальному диапазону для медленно растущих опухолей до очень высоких уровней для быстрорастущих форм.[7][49][50][51][52][53][54][55][56][57][58][59]

Лейкемии

Лейкемии обычно не вызывают серьезных диагностических трудностей, поскольку микроскопический анализ клеток крови обычно дает однозначные результаты. Однако тесты TK1 могут дать дополнительную информацию об агрессивности и риске прогрессирования.[60][61][62][63][64][65][66][67]

Миелома

Также миеломы часто представляют собой диагностическую проблему. Злокачественные клетки часто недоступны для микроскопического анализа, и прогноз часто бывает неопределенным. Таким образом, информация о прогнозе может иметь важное значение при принятии решения о лечении. Несколько исследований подтверждают тесную связь между прогнозом и активностью тимидинкиназы при миеломах.[38][68][69]

Миелодиспластический синдром

Очень интересный случай - это миелодиспластический синдром: Некоторые быстро переходят в острый лейкоз, тогда как другие остаются безболезненными в течение очень долгого времени. Выявление лиц, склонных к явной лейкемии, важно для лечения. Связь между прогнозом и значениями TK1 в сыворотке была продемонстрирована при миелодиспластическом синдроме.[70][71]

Солидные опухоли

Повышенные уровни TK1 в сыворотке могут быть обнаружены у субъектов с солидными опухолями. Повышение уровня активности TK1 в сыворотке крови у субъектов с солидными опухолями не так велико, как при гематологических злокачественных новообразованиях. Первые методы определения активности сывороточного ТК1 имели ограниченную чувствительность. В случае методов, использующих радиоактивность, одна из причин заключалась в том, что количество радиоактивности, разрешенное законом в обычных лабораториях радиоиммуноанализа, строго ограничено. Экспериментальный метод, впервые разработанный Gronowitz et al.[31] использованные количества радиоизотопа были намного выше, чем те, которые используются в коммерческих радиоанализах, и, следовательно, чувствительность была достаточной для обнаружения увеличения сывороточного TK1 у субъектов с солидными опухолями. С коммерческими радиопробами это было сложно, и результаты не были очень убедительными. Позже более чувствительные, нерадиоактивные методы позволили точно измерить более низкий прирост от солидных опухолей. Более низкие концентрации TK1 и более низкая специфическая активность TK1, обнаруженные в солидных опухолях, могут сделать иммуноанализ TK1 более подходящим.[46][44]

Рак легких

Рак легких является одной из самых распространенных форм опухоли как по заболеваемости (около 15% для мужчин и женщин в США и Европе), так и по смертности (25% для женщин и 30% для мужчин). Одна из основных причин, по которой смертность выше, чем заболеваемость, заключается в том, что рак легких чаще всего выявляется и диагностируется на поздней стадии. Раннее обнаружение может снизить смертность. Другая причина заключается в том, что рак легких, особенно мелкоклеточный рак легких, очень агрессивен с очень низкой 5-летней выживаемостью.

Есть несколько сообщений о полезности измерения активности TK1 в сыворотке крови при раке легких.[72][73][74][75][76] Для диагностики особенно ценным может быть сочетание иммуноанализа TK1 с ​​другими биомаркерами.[77] в то время как падение концентрации TK1 после терапии может дать прогностическую информацию.[78]

Рак молочной железы

Рак молочной железы является самым распространенным раком у женщин по заболеваемости (около 25% случаев рака в США и Европе) и вторым по величине по смертности (около 15%). Причина этой разницы - успехи, достигнутые за последние десятилетия в лечении случаев рака груди, и, прежде всего, осведомленность общественности, которая позволила поставить более раннюю диагностику. Одним из факторов, способствующих этому, является широкое использование маммографии для ранней диагностики, другой - самообследование.

Многие опухолевые маркеры, включая TK1, используются для последующего наблюдения и выявления рецидивов у пациентов с раком груди.[37][79][80][81][82][83][84] Иммуноанализы могут быть более чувствительными, чем анализы активности ферментов, для обнаружения форм TK1, обнаруживаемых в сыворотке пациентов с раком груди.[44] Для диагностики комбинация тестов TK1 с ​​другими биомаркерами, например CA 15-3, может быть особенно ценным.[44]

Рак простаты

Среди мужчин, рак простаты на сегодняшний день является самой распространенной формой рака, составляющей около 25% от общей заболеваемости раком среди мужчин в США и Европе. Смертность намного ниже, чем можно было бы ожидать, исходя из заболеваемости, около 10% от общей смертности от рака среди мужчин в США и Европе. Основная причина более низкой смертности заключается в том, что многие виды рака простаты растут медленно, поэтому пациенты умирают не от этого рака, а от других, не связанных между собой причин.

Поэтому при лечении рака простаты очень важно уметь различать медленно и быстро растущие виды рака. Тимидинкиназа была предложена в качестве дополнения к PSA (простатоспецифический антиген), онкомаркеру, наиболее часто используемому при раке простаты. В то время как ПСА считается показателем массы опухоли, активность тимидинкиназы указывает скорость пролиферации, и маркеры, таким образом, дополняют друг друга.[85][86][87][88]

Другие солидные опухоли

Также сообщалось о повышении уровня TK1 при многих типах солидных опухолей, включая:

рак почки,[89] Рак мочевого пузыря,[90] рак желудка,[91][92][93] рак печени,[94] неврологический рак[95] и меланома.[96] Рак яичников, шейки матки и пищевода.[97]

Доброкачественные возвышения

Существует несколько незлокачественных причин повышения уровня тимидинкиназы в сыворотке, включая дефицит витамина B12, приводящий к злокачественная анемия[98][99] вирусные инфекции (особенно вирусом из группа герпеса ) [100][101][99] и заживление ран после травм и операций.

Тимидинкиназа у домашних животных

Имеются также сообщения об использовании тимидинкиназы в качестве онкомаркера у домашних животных, лошади,[102] у собак[34][103][104][105][106][107] в кошках[108] и у коров.[109] Также сообщалось об увеличении у собак с бактериальными инфекциями.[110]

Тимидинкиназа в ткани

Тимидинкиназа была определена в образцах ткани после извлечения ткани, и была показана связь между результатами и прогрессированием заболевания. Однако не было разработано ни одного стандартного метода экстракции или анализа, а определение ТК в экстрактах из клеток и тканей не было подтверждено в отношении какого-либо конкретного клинического вопроса, однако см. Arnér et al.[111] Romain et al.[112] и Alegre et al.[113]

В исследованиях, упомянутых ниже, использованные методы и способ представления результатов настолько различаются, что сравнения между разными исследованиями невозможны.

Уровни TK1 в тканях плода во время развития выше, чем в соответствующих тканях позже.[114][115][116][117]

Некоторые незлокачественные заболевания также вызывают резкое повышение значений ТК в клетках и тканях: в периферических лимфоцитах во время моноцитоза.[118] и в костном мозге при злокачественной анемии.[119][120] Поскольку TK1 присутствует в клетках во время деления клеток, разумно предположить, что активность TK в злокачественной ткани должна быть выше, чем в соответствующей нормальной ткани. Это также подтверждается в большинстве исследований: более высокая активность ТК обнаруживается в опухолевых тканях, чем в нормальной ткани,[115][121][122][123] при опухолях головного мозга,[124] при гематологических злокачественных новообразованиях,[125] при раке и полипах толстой кишки,[126][127][128][129][130][131] при раке груди,[132][133][134][135][136][137] при раке легких,[138][139][140] при раке желудка,[141] при раке яичников,[142] при мезотелиомах,[143] при меланомах,[144] при опухолях щитовидной железы[145][146] при лейкемии[147] и при раке груди.[148]

Терапия, влияющая на скорость пролиферации клеток, соответственно влияет на значения ТК. Хотя большинство исследований этого не показывают, кажется вероятным, что различия между образцами из здоровой ткани и образцами из опухолевой ткани в первую очередь представляют собой изменения в уровнях TK1, поскольку этот фермент гораздо сильнее связан с пролиферацией клеток, чем TK2.

Разработан метод специфического определения TK2 в клеточных экстрактах с использованием аналога субстрата 5-бромовинил 2'-дезоксиуридина.[117]

Использование определения тимидинкиназы

Онкомаркеры можно использовать для следующих целей

  • Скрининг либо для конкретных видов рака, либо в целом для злокачественного роста. Был предложен широкий скрининг всех или большинства типов рака.[149][150] но с тех пор было показано, что это нереальная цель. Для скрининга конкретных типов или локализаций рака требуется уровень специфичности и чувствительности, который в отношении онкомаркеров до сих пор был достигнут только с помощью ПСА.[151] Тимидинкиназа не достигает ни клинической чувствительности, ни клинической специфичности, чтобы быть полезной для целей скрининга, однако см. Huang et al.,[152] Xiang et al.[153] и Cao et al.[154]
  • Мониторинг выживших после лечения рака, обнаружение повторяющийся болезнь - наиболее частое применение онкомаркеры включая тимидинкиназу, которая используется в качестве стандартного метода для мониторинга гематологических нарушений, особенно лимфомы, но также изучается для мониторинга солидных опухолей.
  • Диагностика определенных типов опухолей. Типы опухолей, представляющие интерес для тимидинкиназы, диагностируются другими методами, кроме измерения онкомаркеров.
  • Подтверждение диагноза для проверки характеристик, таких как размер и агрессивность опухоли, и тем самым для помощи в оценке подходящей схемы лечения, было проверено как подходящее применение определения тимидинкиназы для нескольких типов опухолей. Подтверждено, что тимидинкиназа является ценным инструментом для проверки агрессивности как гематологических опухолей (особенно неходжкинской лимфомы), так и карциномы простаты.
  • Постановка: тимидинкиназа была предложена для включения в критерии стадии неходжкинской лимфомы [63]
  • Прогноз: тимидинкиназа является важным прогностическим параметром, особенно при гематологических злокачественных новообразованиях (лимфома и лейкемия).
  • Проверка эффекта от лечения является важным применением тимидинкиназы. Поскольку этот онкомаркер реагирует на активность опухоли, а не на массу опухоли, он дает очень раннее указание на эффект лечения.
  • А сопутствующая диагностика используется для проверки того, подходит ли лечение типу или подтипу опухоли, особенно в персонализированная медицина. Сильное связывание экспрессии TK1 с ​​клеточным циклом дает особое основание для исследования тимидинкиназы как маркера действия ингибиторов на циклин-зависимые киназы. Эти соединения-ингибиторы представляют собой многообещающие новые методы лечения рака. Циклин-зависимые киназы способствуют переходу через клеточный цикл, а ингибиторы циклин-зависимых киназ предназначены для остановки перехода в S-фазу клеточного цикла, где синтезируется тимидинкиназа. Таким образом, ТК-активность сыворотки теперь включена в качестве биомаркера в клинические испытания этих ингибиторных соединений.[155]

Смотрите также

дальнейшее чтение

  • О'Нил К.Л., Баквалтер М., Мюррей Б.К. (2001). «Тимидинкиназа: диагностический и прогностический потенциал». Эксперт Преподобный Мол. Диаг. 1 (4): 428–33. Дои:10.1586/14737159.1.4.428. PMID  11901857.
  • Topolcan O, Holubec Jr L (2008). «Роль тимидинкиназы при онкологических заболеваниях». Мнение эксперта. Med. Диаг. 2 (2): 129–41. Дои:10.1517/17530059.2.2.129. PMID  23485133.
  • Джагарламуди К.К., Шоу М. (2018). «Тимидинкиназа 1 как опухолевый биомаркер: технические достижения предлагают новый потенциал для старого биомаркера». Биомарк. Med. 12 (9): 1035–48. Дои:10.2217 / bmm-2018-0157. PMID  30039979.

Рекомендации

  1. ^ Комплект S (1985). «Тимидинкиназа». Microbiol. Наука. 2 (12): 369–75. PMID  3939993.
  2. ^ Винтерсбергер Э (1997). «Регуляция и биологическая функция тимидинкиназы». Biochem. Soc. Транс. 25 (1): 303–8. Дои:10.1042 / bst0250303. PMID  9056888.
  3. ^ Райхард П., Эстборн Б. (1951). «Использование дезоксирибозидов в синтезе полинуклеотидов». J. Biol. Chem. 188 (2): 839–46. PMID  14824173.
  4. ^ Бессман MJ, Корнберг A, Lehman IR, Simms ES (1956). «Ферментативный синтез дезоксирибонуклеиновой кислоты». Биохим. Биофиз. Acta. 21 (1): 197–8. Дои:10.1016/0006-3002(56)90127-5. PMID  13363894.
  5. ^ Боллум Ф. Дж., Поттер В. Р. (1958). «Включение тимидина в дезоксирибонуклеиновую кислоту ферментами из тканей крысы». J. Biol. Chem. 233 (2): 478–82. PMID  13563524.
  6. ^ Вайсман С.М., Смелли Р.М., Пол Дж. (1960). «Исследования биосинтеза дезоксирибонуклеиновой кислоты экстрактами клеток млекопитающих. IV. Фосфорилирование тимидина». Биохим. Биофиз. Acta. 45: 101–10. Дои:10.1016 / 0006-3002 (60) 91430-х. PMID  13784139.
  7. ^ а б Gronowitz JS, Hagberg H, Källander CF, Simonsson B (1983). «Использование дезокситимидинкиназы сыворотки в качестве прогностического маркера и в мониторинге пациентов с неходжкинской лимфомой». Br. J. Рак. 47 (4): 487–95. Дои:10.1038 / bjc.1983.78. ЧВК  2011337. PMID  6849793.
  8. ^ Бласко Р., Лопес-Отин С., Муньос М., Бокамп Е.О., Симон-Матео С., Виньуэла Е. (1990). «Последовательность и эволюционные отношения тимидинкиназы вируса африканской чумы свиней». Вирусология. 178 (1): 301–4. Дои:10.1016 / 0042-6822 (90) 90409-к. PMID  2389555.
  9. ^ а б Литтлфилд Дж. В. (1966). «Периодический синтез тимидинкиназы в фибробластах мыши». Биохим. Биофиз. Acta. 114 (2): 398–403. Дои:10.1016/0005-2787(66)90319-4. PMID  4223355.
  10. ^ Берк А.Дж., Клейтон Д.А. (1973). «Генетически отличная тимидинкиназа в митохондриях млекопитающих. Эксклюзивная маркировка митохондриальной дезоксирибонуклеиновой кислоты». J. Biol. Chem. 248 (8): 2722–9. PMID  4735344.
  11. ^ Берк А.Дж., Мейер Б.Дж., Клейтон Д.А. (1973). «Митохондриально-специфическая тимидинкиназа». Arch. Biochem. Биофизы. 154 (2): 563–5. Дои:10.1016 / 0003-9861 (73) 90009-х. PMID  4632422.
  12. ^ Чжу С., Харлоу Л.С., Беренштейн Д., Мунк-Петерсен С., Мунк-Петерсен Б. (2006). «Влияние C-конца цитозольной тимидинкиназы человека (TK1) на стабильность и ферментативные свойства in vitro». Нуклеозиды Нуклеотиды Нуклеиновые кислоты. 25 (9–11): 1185–8. Дои:10.1080/15257770600894436. PMID  17065087.
  13. ^ Кит S, Дуббс DR (1963). «Приобретение активности тимидинкиназы фибробластами мыши, инфицированными простым герпесом». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 11: 55–9. Дои:10.1016 / 0006-291x (63) 90027-5. PMID  14033128.
  14. ^ Макнайт С.Л. (1980). «Нуклеотидная последовательность и карта транскриптов гена тимидинкиназы вируса простого герпеса». Нуклеиновые кислоты Res. 8 (24): 5949–64. Дои:10.1093 / nar / 8.24.5949. ЧВК  328064. PMID  6258156.
  15. ^ Халлибертон И. В., Морс Л. С., Ройзман Б., Куинн К. Э. (1980). «Картирование генов тимидинкиназы вирусов простого герпеса типа 1 и типа 2 с использованием межтипных рекомбинантов». J. Gen. Virol. 49 (2): 235–53. Дои:10.1099/0022-1317-49-2-235. PMID  6255066.
  16. ^ Макдугалл Дж. К., Массе Т. Х., Галлоуэй Д. А. (1980). «Расположение и клонирование гена тимидинкиназы вируса простого герпеса 2 типа». Дж. Вирол. 33 (3): 1221–4. Дои:10.1128 / JVI.33.3.1221-1224.1980. ЧВК  288658. PMID  6245273.
  17. ^ Кит С., Кит М., Кави Х., Тркула Д., Оцука Х. (1983). «Нуклеотидная последовательность гена тимидинкиназы вируса простого герпеса типа 2 (HSV-2) и предсказанная аминокислотная последовательность полипептида тимидинкиназы и ее сравнение с геном тимидинкиназы HSV-1». Биохим. Биофиз. Acta. 741 (2): 158–70. Дои:10.1016/0167-4781(83)90056-8. PMID  6317035.
  18. ^ Сойер MH, Острове JM, Felser JM, Straus SE (1986). «Картирование гена дезоксипиримидинкиназы вируса ветряной оспы и предварительная идентификация его транскрипта». Вирусология. 149 (1): 1–9. Дои:10.1016/0042-6822(86)90081-4. PMID  3004022.
  19. ^ Литтлер Э., Цойтен Дж., Макбрайд А.А., Трёст Соренсен Э., Пауэлл К.Л., Уолш-Арранд Дж. Э., Арранд Дж. Р. (1986). «Идентификация кодируемой вирусом Эпштейна-Барра тимидинкиназы». EMBO J. 5 (8): 1959–66. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1986.tb04450.x. ЧВК  1167064. PMID  3019675.
  20. ^ Schlosser CA, Steglich C, deWet JR, Scheffler IE (1981). «Зависимая от клеточного цикла регуляция активности тимидинкиназы, введенной в LMTK-клетки мыши с помощью ДНК и хроматина-опосредованного переноса генов». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 78 (2): 1119–23. Bibcode:1981PNAS ... 78.1119S. Дои:10.1073 / pnas.78.2.1119. ЧВК  319958. PMID  6940130.
  21. ^ Коппок Д.Л., Парди А.Б. (1987). «Контроль мРНК тимидинкиназы во время клеточного цикла». Мол. Клетка. Биол. 7 (8): 2925–32. Дои:10.1128 / MCB.7.8.2925. ЧВК  367911. PMID  3670299.
  22. ^ Стюарт CJ, Ито М., Конрад С.Е. (1987). «Доказательства транскрипционного и посттранскрипционного контроля клеточного гена тимидинкиназы». Мол. Клетка. Биол. 7 (3): 1156–63. Дои:10.1128 / MCB.7.3.1156. ЧВК  365188. PMID  3561412.
  23. ^ Пайпер А.А., Таттерсолл М.Х., Фокс Р.М. (1980). «Активность ферментов, метаболизирующих тимидин, во время клеточного цикла линии клеток лимфоцитов человека LAZ-007, синхронизированная с помощью центробежного отмучивания». Биохим. Биофиз. Acta. 633 (3): 400–9. Дои:10.1016/0304-4165(80)90198-1. PMID  6260157.
  24. ^ Pelka-Fleischer R, Ruppelt W, Wilmanns W, Sauer H, Schalhorn A (1987). «Связь между стадией клеточного цикла и активностью ДНК-синтезирующих ферментов в культивируемых лимфобластах человека: исследования клеточных фракций, обогащенных в соответствии со стадиями клеточного цикла посредством отмучивания на центрифуге». Лейкемия. 1 (3): 182–7. PMID  3669741.
  25. ^ Шерли Дж. Л., Келли Т. Дж. (1988). «Регулирование тимидинкиназы человека во время клеточного цикла». J. Biol. Chem. 263 (17): 8350–8. PMID  3372530.
  26. ^ Гросс МК, Кайнц М.С., Меррилл Г.Ф. (1987). «Ген тимидинкиназы курицы транскрипционно подавляется во время терминальной дифференцировки: связанное с этим снижение мРНК TK не может полностью объяснить исчезновение активности фермента TK». Dev. Биол. 122 (2): 439–51. Дои:10.1016/0012-1606(87)90308-3. PMID  3596017.
  27. ^ Кауфман М.Г., Келли Т.Дж. (1991). «Регуляция клеточного цикла тимидинкиназы: остатки возле карбоксильного конца важны для специфической деградации фермента при митозе». Мол. Клетка. Биол. 11 (5): 2538–46. Дои:10.1128 / MCB.11.5.2538. ЧВК  360023. PMID  1708095.
  28. ^ Sutterluety H, Bartl S, Karlseder J, Wintersberger E, Seiser C (1996). «Карбоксиконцевые остатки тимидинкиназы мыши важны для быстрой деградации в покоящихся клетках». J. Mol. Биол. 259 (3): 383–92. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0327. PMID  8676376.
  29. ^ Велин М., Косинская Ю., Миккельсен Н. Э., Карнрот С., Чжу С., Ван Л., Эрикссон С., Мунк-Петерсен Б., Эклунд Н. (2004). «Структуры тимидинкиназы 1 человеческого и микоплазматического происхождения». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 101 (52): 17970–5. Bibcode:2004PNAS..10117970W. Дои:10.1073 / pnas.0406332102. ЧВК  539776. PMID  15611477.
  30. ^ Karlström AR, Neumüller M, Gronowitz JS, Källander CF (1990). «Молекулярные формы в сыворотке крови человека ферментов, синтезирующих предшественники ДНК и ДНК». Мол. Клетка. Биохим. 92 (1): 23–35. Дои:10.1007 / BF00220716. PMID  2155379.
  31. ^ а б Gronowitz JS, Källander CF (1980). «Оптимизированный анализ тимидинкиназы и его применение для обнаружения антител против тимидинкиназы, индуцированной вирусом простого герпеса 1 и 2 типа». Инфекция и иммунитет. 29 (2): 425–34. ЧВК  551136. PMID  6260651.
  32. ^ Gronowitz JS, Källander FR, Diderholm H, Hagberg H, Pettersson U (1984). «Применение in vitro анализа сывороточной тимидинкиназы: результаты вирусных заболеваний и злокачественных новообразований у людей». Международный журнал рака. 33 (1): 5–12. Дои:10.1002 / ijc.2910330103. PMID  6693195.
  33. ^ Гроновиц Дж. С., Келландер К. Ф. (1983). «Чувствительный анализ для обнаружения дезокситимидинкиназы и его применения для диагностики вируса герпеса». Актуальные темы микробиологии и иммунологии. 104: 235–45. Дои:10.1007/978-3-642-68949-9_14. ISBN  978-3-642-68951-2. PMID  6307593.
  34. ^ а б фон Эйлер HP, Öhrvik AB, Eriksson SK (2006). «Нерадиометрический метод измерения активности тимидинкиназы в сыворотке крови при злокачественной лимфоме у собак». Исследования в области ветеринарии. 80 (1): 17–24. Дои:10.1016 / j.rvsc.2005.05.001. PMID  16140350.
  35. ^ Эрвик А., Линд М., Эйнарссон Р., Грасси Дж., Эрикссон С. (2004). «Чувствительный нерадиометрический метод определения активности тимидинкиназы 1». Клиническая химия. 50 (9): 1597–606. Дои:10.1373 / Clinchem.2003.030379. PMID  15247154.
  36. ^ Заявка WO 2006000246, «Метод и набор для определения активности тимидинкиназы и их использование», опубликовано 24 февраля 2006 г., переуступлено Gronowitz JS. 
  37. ^ а б c Нисман Б., Аллвейс Т., Кадури Л., Мали Б., Гамбург Т., Барас М., Гроновиц С., Перец Т. (2013). «Сравнение диагностической и прогностической эффективности двух тестов, измеряющих активность тимидинкиназы 1 в сыворотке крови больных раком груди». Clin. Chem. Лаборатория. Med. 51 (2): 439–47. Дои:10.1515 / cclm-2012-0162. PMID  23093267.
  38. ^ а б Bacovsky J, Myslivecek M, Minarik J, Scudla V, Pika T, Zapletalova J, Petrova P, Bartkova M, Adam T, Gronowitz SJ (2015). «Анализ уровней тимидинкиназы в сыворотке с помощью нового метода DiviTum при множественной миеломе и моноклональной гаммапатии неопределенной значимости - сравнение с методами визуализации сцинтиграфией 99mTc-MIBI и 18F-FDG PET / CT». Биомедицинские документы медицинского факультета Университета Палацкого, Оломоуц, Чехословакия. 159 (1): 135–8. Дои:10.5507 / bp.2014.008. PMID  24572488.
  39. ^ Столхандске П., Ван Л., Вестберг С., фон Эйлер Х., Грот Э., Густафссон С.А., Эрикссон С., Леннерстранд Дж. (2013). «Гомогенный анализ для одновременного определения активности тимидинкиназы 1 и дезоксицитидин киназы в реальном времени». Анальный. Биохим. 432 (2): 155–64. Дои:10.1016 / j.ab.2012.08.004. PMID  22902741.
  40. ^ Алегре, ММ; Weyant, MJ; Bennett, DT; Yu, JA; Рамсден, МК; Эльнаггар, А; Робисон, РА; О'Нил, KL (май 2014 г.). «Обнаружение тимидинкиназы 1 в сыворотке как средство раннего выявления рака легких». Противораковые исследования. 34 (5): 2145–51. PMID  24778016.
  41. ^ а б Он, Q; Чжан, П; Zou, L; Ли, Н; Ван, Х; Чжоу, S; Форнандер, Т; Skog, S (октябрь 2005 г.). «Концентрация тимидинкиназы 1 в сыворотке (S-TK1) является более чувствительным маркером пролиферации в солидных опухолях человека, чем ее активность». Отчеты онкологии. 14 (4): 1013–9. PMID  16142366.
  42. ^ Джагарламуди, KK; Hansson, LO; Эрикссон, S (18 февраля 2015 г.). «Пациенты с раком груди и простаты значительно различаются по активности сывороточной тимидинкиназы 1 (TK1) по сравнению с гематологическими злокачественными новообразованиями и донорами крови: последствия использования сывороточного TK1 в качестве биомаркера». BMC Рак. 15: 66. Дои:10.1186 / s12885-015-1073-8. ЧВК  4336758. PMID  25881026.
  43. ^ а б Ягарламуди К.К., Ханссон Л.О., Эрикссон С. (2015). «Пациенты с раком груди и простаты значительно различаются по активности сывороточной тимидинкиназы 1 (TK1) по сравнению с гематологическими злокачественными новообразованиями и донорами крови: последствия использования сывороточного TK1 в качестве биомаркера». BMC Рак. 15: 66. Дои:10.1186 / s12885-015-1073-8. ЧВК  4336758. PMID  25881026.
  44. ^ а б c d е Кумар, JK; Аронссон, AC; Пилько, Г; Зупан, М; Кумер, К; Fabjan, T; Осредкар, Дж; Эрикссон, С (сентябрь 2016 г.). «Клиническая оценка TK 210 ELISA в сыворотке крови больных раком груди демонстрирует высокую чувствительность и специфичность на всех стадиях заболевания». Биология опухоли. 37 (9): 11937–11945. Дои:10.1007 / s13277-016-5024-z. ЧВК  5080325. PMID  27079872.
  45. ^ Он, Q; Skog, S; Wang, N; Эрикссон, S; Tribukait, B (июнь 1996 г.). «Характеристика пептидного антитела против С-концевой части цитозольной тимидинкиназы мыши и человека, которая является маркером пролиферации клеток». Европейский журнал клеточной биологии. 70 (2): 117–24. PMID  8793383.
  46. ^ а б He Q, Zou L, Zhang PA, Lui JX, Skog S, Fornander T (2000). «Клиническое значение измерения тимидинкиназы 1 в сыворотке пациентов с раком груди с использованием антител против TK1». Международный журнал биологических маркеров. 15 (2): 139–46. Дои:10.1177/172460080001500203. PMID  10883887.
  47. ^ СП Пагадуан, Рамсден М., О'Нил К., Вулли А.Т. (2015). «Иммуноаффинный электрофорез на микрочипе комплекса антитело-тимидинкиназа 1». Электрофорез. 36 (5): 813–7. Дои:10.1002 / elps.201400436. ЧВК  4346389. PMID  25486911.
  48. ^ Дои С., Наито К., Ямада К. (1990). «Сывороточная дезокситимидинкиназа как прогрессивный маркер гематологической злокачественности». Nagoya J Med Sci. 52 (1–4): 19–26. PMID  2381458.
  49. ^ Эллимс PH, Ван дер Вейден MB, Medley G (1981). «Изоферменты тимидинкиназы при злокачественной лимфоме человека». Рак Res. 41 (2): 691–5. PMID  7448815.
  50. ^ Хагберг Х., Глимелиус Б., Гроновиц С., Килландер А, Келландер С., Шредер Т. (1984). «Биохимические маркеры неходжкинской лимфомы III и IV стадии и прогноз: многомерный анализ». Scand J Haematol. 33 (1): 59–67. Дои:10.1111 / j.1600-0609.1984.tb02211.x. PMID  6379852.
  51. ^ Халлек М., Вандерс Л., Стромейер С., Эммерих Б. (1992). «Тимидинкиназа: онкомаркер с прогностической ценностью для неходжкинской лимфомы и широкий спектр потенциальных клинических применений». Анна. Гематол. 65 (1): 1–5. Дои:10.1007 / bf01715117. PMID  1643153.
  52. ^ Богни А., Кортинуа А., Грасселли Г., Серегни Е., Криппа Ф., Кастеллани М. Р., Бомбардьери Е. (1994). «Активность тимидинкиназы (ТК) как прогностический параметр выживаемости у пациентов с лимфомой». J. Biol. Regul. Гомеост. Агенты. 8 (4): 121–5. PMID  7660854.
  53. ^ Рен С., Гроновиц Дж. С., Келландер С., Сундстрём С., Глимелиус Б. (1995). «Дезокситимидинкиназа в опухолевых клетках и сыворотке крови пациентов с неходжкинскими лимфомами». Br. J. Рак. 71 (5): 1099–105. Дои:10.1038 / bjc.1995.213. ЧВК  2033808. PMID  7734308.
  54. ^ Суки С., Ф. Свон, Такер С., Фриче Х.А., Редман-младший, Родригес М.А., Маклафлин П., Ромагера Дж., Хагемейстер Ф. Б., Веласкес В. С. (1995). «Классификация риска крупноклеточной лимфомы с использованием лактатдегидрогеназы, бета-2-микроглобулина и тимидинкиназы». Лейкемия и лимфома. 18 (1–2): 87–92. Дои:10.3109/10428199509064927. PMID  8580834.
  55. ^ Судзуки К., Теруи Ю., Накано К., Нара Е., Насу К., Уэда К., Нишимура Н., Мишима Ю., Сакаджири С., Йокояма М., Такахаши С., Хатаке К. (2012). «Высокая активность тимидинкиназы является сильным прогностическим фактором плохого прогноза при периферической Т-клеточной лимфоме, леченной циклофосфамидом, адриамицином, винкристином и преднизоном». Лейкемия и лимфома. 53 (5): 849–54. Дои:10.3109/10428194.2011.635858. PMID  22035416.
  56. ^ Procházka V, Faber E, Raida L, Langová K, Indrák K, Papajík T (2012). «Высокий исходный уровень тимидинкиназы 1 в сыворотке крови предсказывает неблагоприятный исход у пациентов с фолликулярной лимфомой». Лейкемия и лимфома. 53 (7): 1306–10. Дои:10.3109/10428194.2011.654339. PMID  22263569.
  57. ^ Судзуки К., Теруи Ю., Ёкояма М., Уэда К., Нишимура Н., Мисима Ю., Сакадзири С., Цуяма Н., Такеучи К., Хатаке К. (2013). «Прогностическое значение высокой активности тимидинкиназы у пациентов с ранее нелеченой диффузной крупноклеточной В-клеточной лимфомой, получавших ритуксимаб, циклофосфамид, доксорубицин, винкристин и преднизолон». Лейкемия и лимфома. 54 (11): 2412–7. Дои:10.3109/10428194.2013.779690. PMID  23488601.
  58. ^ Цудзи Т., Сато К., Накано Х, Нишиде Й, Уэмура Й, Танака С., Кого М. (2015). «Предикторы необходимости биопсии лимфатических узлов при шейной лимфаденопатии». J Craniomaxillofac Surg. 43 (10): 2200–4. Дои:10.1016 / j.jcms.2015.09.010. PMID  26545929.
  59. ^ Гатт М.Э., Гольдшмидт Н., Каличман И., Фридман М., Аронсон А.С., Барак В. (2015). «Уровни тимидинкиназы коррелируют с прогнозом при агрессивной лимфоме и могут различать пациентов с клиническим подозрением на медленную трансформацию в агрессивную». Противораковые исследования. 35 (5): 3019–26. PMID  25964590.
  60. ^ Källander CF, Simonsson B, Hagberg H, Gronowitz JS (1984). «Дезокситимидинкиназа сыворотки дает прогностическую информацию при хроническом лимфолейкозе». Рак. 54 (11): 2450–5. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19841201) 54:11 <2450 :: aid-cncr2820541123> 3.0.co; 2-р. PMID  6498737.
  61. ^ Källander CF, Simonsson B, Gronowitz JS, Nilsson K (1987). «Дезокситимидинкиназа сыворотки коррелирует с захватом тимидина периферическими лимфоцитами при хроническом лимфолейкозе». Евро. J. Haematol. 38 (4): 331–7. Дои:10.1111 / j.1600-0609.1987.tb00007.x. PMID  3609253.
  62. ^ Халлек М., Вандерс Л., Оствальд М., Буш Р., Сенекович Р., Стерн С., Шик HD, Кун-Халлек И., Эммерих Б. (1996). «Сывороточный бета (2) -микроглобулин и сывороточная тимидинкиназа являются независимыми предикторами выживаемости без прогрессирования при хроническом лимфолейкозе и иммуноцитоме». Лейкемия и лимфома. 22 (5–6): 439–47. Дои:10.3109/10428199609054782. PMID  8882957.
  63. ^ а б Ривкина А, Витолс Г, Муровская М, Лейниеце С (2011). «Определение стадии новых пациентов с ХЛЛ с использованием уровней TK, ZAP-70, CD38». Экспериментальная онкология. 33 (2): 99–103. PMID  21716207.
  64. ^ Базарган А., Тэм С.С., Китинг М.Дж. (2012). «Прогнозирование выживаемости при хроническом лимфолейкозе». Экспертный обзор противоопухолевой терапии. 12 (3): 393–403. Дои:10.1586 / эра.12.2. PMID  22369330.
  65. ^ Pflug N, Bahlo J, Shanafelt TD, Eichhorst BF, Bergmann MA, Elter T, Bauer K, Malchau G, Rabe KG, Stilgenbauer S, Döhner H, Jäger U, Eckart MJ, Hopfinger G, Busch R, Fink AM, Wendtner CM , Фишер К., Кей Н.Е., Халлек М. (2014). «Разработка комплексного прогностического индекса для больных хроническим лимфолейкозом». Кровь. 124 (1): 49–62. Дои:10.1182 / кровь-2014-02-556399. ЧВК  4260976. PMID  24797299.
  66. ^ Хагаг А.А., Саад М.А., Мохамед С.А. (2015). «Клиническое значение тимидинкиназы у детей Египта с острым лимфобластным лейкозом». Южноазиатский журнал рака. 4 (2): 72–4. Дои:10.4103 / 2278-330X.155675. ЧВК  4418086. PMID  25992345.
  67. ^ Лопес-Мартинес Б., Вильчис Ордоньес А., Салазар Гарсия М., Клюндер-Клюндер М., Парра-Ортега I, Дорантес-Акоста Е., Анхелес-Флориано Т. (2015). «Тимидинкиназа: биомаркер недавно диагностированного острого лейкоза у педиатрических пациентов в соответствии с задействованной линией клеток». Arch. Med. Res. 46 (8): 630–4. Дои:10.1016 / j.arcmed.2015.11.005. PMID  26656666.
  68. ^ Симонссон Б., Келландер К.Ф., Бреннинг Г., Килландер А., Аре А., Гроновиц Дж. С. (1985). «Оценка сывороточной дезокситимидинкиназы как маркера множественной миеломы». Британский журнал гематологии. 61 (2): 215–24. Дои:10.1111 / j.1365-2141.1985.tb02820.x. PMID  4041368.
  69. ^ Симонссон Б., Келландер К.Ф., Бреннинг Г., Килландер А., Гроновиц Дж. С., Бергстрём Р. (1988). «Биохимические маркеры множественной миеломы: многомерный анализ». Британский журнал гематологии. 69 (1): 47–53. Дои:10.1111 / j.1365-2141.1988.tb07601.x. PMID  3289607.
  70. ^ Мусто П., Боденицца С., Фальконе А., Д'Арена Дж., Скальзулли П., Перла Г., Модони С., Парлатор Л., Вальвано М. Р., Каротенуто М. (1995). «Прогностическая значимость сывороточной тимидинкиназы при первичных миелодиспластических синдромах: связь с развитием острого миелоидного лейкоза». Британский журнал гематологии. 90 (1): 125–30. Дои:10.1111 / j.1365-2141.1995.tb03390.x. PMID  7786774.
  71. ^ Аул C, Герминг У., Гаттерманн Н., Зенген Д., Хейлл А. (1996). «[Прогностическое значение сывороточной тимидинкиназы при миелодиспластическом синдроме]». Deutsche Medizinische Wochenschrift (на немецком). 121 (37): 1113–8. Дои:10.1055 / с-2008-1043114. PMID  8925725.
  72. ^ Гроновиц Дж. С., Стейнгольц Л., Келландер К. Ф., Хагберг Х., Берг Дж. (1986). «Сывороточная дезокситимидинкиназа при мелкоклеточной карциноме легкого. Отношение к клиническим характеристикам, прогнозу и другим биохимическим маркерам». Рак. 58 (1): 111–8. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19860701) 58: 1 <111 :: help-cncr2820580120> 3.0.co; 2-k. PMID  3011236.
  73. ^ Gronowitz JS, Bergström R, Nôu E, Påhlman S, Brodin O, Nilsson S, Källander CF (1990). «Клинические и серологические маркеры стадии и прогноза при мелкоклеточном раке легкого. Многофакторный анализ». Рак. 66 (4): 722–32. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19900815) 66: 4 <722 :: help-cncr2820660421> 3.0.co; 2-j. PMID  2167141.
  74. ^ Коркмаз Т., Себер С., Окутур К., Басаран Дж., Юмук Ф., Дейн Ф., Онес Т., Полат О, Маденчи О.С., Демир Дж., Турхал Н.С. (2013). «Уровни тимидинкиназы 1 в сыворотке крови коррелируют с поглощением ФДГ и прогнозом у пациентов с немелкоклеточным раком легкого». Биомаркеры. 18 (1): 88–94. Дои:10.3109 / 1354750X.2012.738250. PMID  23116493.
  75. ^ Нисман Б., Нечуштан Х., Биран Х., Ганц-Сороцкий Х., Пелед Н., Гроновиц С., Перец Т. (2014). «Активность тимидинкиназы 1 в сыворотке крови в прогнозе и мониторинге химиотерапии у больных раком легкого: краткий отчет». Журнал торакальной онкологии. 9 (10): 1568–72. Дои:10.1097 / JTO.0000000000000276. PMID  25521401.
  76. ^ Алегре М.М., Вейант М.Дж., Беннетт Д.Т., Ю. Дж.А., Рамсден М.К., Эльнаггар А., Робисон Р.А., О'Нил К.Л. (2014). «Обнаружение тимидинкиназы 1 в сыворотке как средство раннего выявления рака легких». Противораковые исследования. 34 (5): 2145–51. PMID  24778016.
  77. ^ Цзян, ZF; Ван, М; Сюй, JL (1 февраля 2018 г.). «Тимидинкиназа 1 в сочетании с CEA, CYFRA21-1 и NSE улучшила свою диагностическую ценность при раке легких». Науки о жизни. 194: 1–6. Дои:10.1016 / j.lfs.2017.12.020. PMID  29247745.
  78. ^ Лу, Х; Чжоу, Дж; Ма, Н; Сюй, S; Он, Е; Skog, S; Ван, Х (август 2017 г.). «Период полувыведения концентрации тимидинкиназы 1 в сыворотке крови является важным инструментом для мониторинга хирургического ответа у пациентов с раком легких: метаанализ». Генетическое тестирование и молекулярные биомаркеры. 21 (8): 471–478. Дои:10.1089 / gtmb.2017.0003. PMID  28817340.
  79. ^ Чен Ф, Тан Л., Ся Т, Хэ Э, Ху Г, Ли И, Чжан М., Чжоу Дж, Эрикссон С., Ског С. (2013). «Уровни тимидинкиназы 1 в сыворотке крови позволяют прогнозировать выживаемость без рака после неоадъювантного, хирургического и адъювантного лечения пациентов с местнораспространенным раком молочной железы». Молекулярная и клиническая онкология. 1 (5): 894–902. Дои:10.3892 / mco.2013.149. ЧВК  3915673. PMID  24649267.
  80. ^ Нисман Б., Аллвейс Т., Кадури Л., Малый Б., Гроновиц С., Гамбург Т., Перец Т. (2010). «Активность тимидинкиназы 1 в сыворотке крови при раке груди». Биомаркеры рака. 7 (2): 65–72. Дои:10.3233 / CBM-2010-0148. PMID  21178264.
  81. ^ Хуан Чж, Тянь XS, Ли Р., Ван XM, Вэнь В, Гуань Х, Ян Й.Дж. (2012). «Повышенный уровень тимидинкиназы 1 в сыворотке крови после неоадъювантной химиотерапии предсказывает плохой исход для пациентов с местнораспространенным раком молочной железы». Экспериментальная и лечебная медицина. 3 (2): 331–335. Дои:10.3892 / etm.2011.395. ЧВК  3438657. PMID  22969891.
  82. ^ Нисман Б., Кадури Л., Аллвейс Т., Малый Б., Гамбург Т., Гроновиц С., Перец Т. (2013). «Повышенный пролиферативный фон у здоровых женщин с гаплонедостаточностью BRCA1 / 2 связан с высоким риском рака груди». Cancer Epidemiol. Биомаркеры Назад. 22 (11): 2110–5. Дои:10.1158 / 1055-9965.EPI-13-0193. PMID  23966579.
  83. ^ Бьёле Дж., Бергквист Дж., Гроновиц Дж. С., Йоханссон Х., Карлссон Л., Эйнбейги З., Линдерхольм Б., Ломан Н., Мальмберг М., Седерберг М., Сундквист М., Вальц TM, Фернё М., Берг Дж., Хатчек Т. (2013). «Активность тимидинкиназы в сыворотке по сравнению с CA 15-3 при местнораспространенном и метастатическом раке молочной железы в рамках рандомизированного исследования». Исследования и лечение рака груди. 139 (3): 751–8. Дои:10.1007 / s10549-013-2579-х. PMID  23736998.
  84. ^ Bolayirli M, Papila C, Korkmaz GG, Papila B, Aydoğan F, Karataş A, Uzun H (2013). «Активность тимидинкиназы 1 в сыворотке крови у пациентов с солидной опухолью (рак молочной железы и колоректального рака), получавших адъювантную химиотерапию». Журнал клинического лабораторного анализа. 27 (3): 220–6. Дои:10.1002 / jcla.21587. ЧВК  6807516. PMID  23686779.
  85. ^ Ларсон А., Фритьофссон А., Норлен Б. Дж., Гроновиц Дж. С., Ронквист Г. (1985). «Простатоспецифическая кислая фосфатаза по сравнению с пятью другими возможными онкомаркерами: сравнительное исследование у мужчин с карциномой простаты». Скандинавский журнал клинических и лабораторных исследований. Дополнение. 179: 81–8. PMID  2417306.
  86. ^ Левенхаупт А, Экман П., Энерот П., Нильссон Б. (1990). «Онкомаркеры как прогностическое средство при раке простаты». Британский журнал урологии. 66 (2): 182–7. Дои:10.1111 / j.1464-410x.1990.tb14900.x. PMID  1697204.
  87. ^ Экман П., Левенгаупт А (1991). «Сывороточные онкомаркеры рака предстательной железы человека. Значение панели маркеров для прогностической информации». Acta Oncol. 30 (2): 173–5. Дои:10.3109/02841869109092345. PMID  2029401.
  88. ^ Letocha H, Eklöv S, Gronowitz S, Norlén BJ, Nilsson S (1996). «Дезокситимидинкиназа в стадии аденокарциномы предстательной железы». Простаты. 29 (1): 15–9. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0045 (199607) 29: 1 <15 :: AID-PROS2> 3.0.CO; 2-H. PMID  8685050.
  89. ^ Нисман Б., Юткин В., Нечуштан Н., Гофрит О. Н., Перец Т., Гроновиц С., Поде Д. (2010). «Циркулирующие опухоли пируваткиназа M2 и тимидинкиназа 1 являются потенциальными предикторами рецидива заболевания почечно-клеточной карциномой после нефрэктомии». Урология. 76 (2): 513.e1–6. Дои:10.1016 / j.urology.2010.04.034. PMID  20573390.
  90. ^ Рауш С., Хенненлоттер Дж., Типе К., Кюхс У., Ауфдеркламм С., Бир С., Мишингер Дж., Гакис Дж., Стенцл А., Швентнер С., Тоденхёфер Т. (2015). «Мышечно-инвазивный рак мочевого пузыря характеризуется сверхэкспрессией тимидинкиназы 1». Урологическая онкология. 33 (10): 426.e21–9. Дои:10.1016 / j.urolonc.2015.06.007. PMID  26231311.
  91. ^ Лю, Y; Линг, Y; Ци, Q; Тан, Y; Сюй, Дж; Тонг, Z; Шэн, G; Ян, Q; Пан, Y (ноябрь 2011 г.). «Изменения уровня тимидинкиназы 1 в сыворотке крови во время химиотерапии коррелируют с объективным ответом у пациентов с распространенным раком желудка». Экспериментальная и лечебная медицина. 2 (6): 1177–1181. Дои:10.3892 / etm.2011.338. ЧВК  3440839. PMID  22977640.
  92. ^ Лю И, Лин И, Ци Цюй, Тан И, Сюй Дж, Тонг З, Шэн Дж, Ян Цюй, Пан И (2011). «Изменения уровня тимидинкиназы 1 в сыворотке крови во время химиотерапии коррелируют с объективным ответом у пациентов с распространенным раком желудка». Экспериментальная и лечебная медицина. 2 (6): 1177–1181. Дои:10.3892 / etm.2011.338. ЧВК  3440839. PMID  22977640.
  93. ^ Цзи И, У XB, Чен JY, Ху Б, Чжу QK, Чжу XF, Чжэн MF (2015). «Уровни тимидинкиназы 1 в сыворотке крови коррелируют с клиническими характеристиками плоскоклеточного рака пищевода». Int J Clin Exp Med. 8 (8): 12850–7. ЧВК  4612885. PMID  26550200.
  94. ^ Чжан С.Ю., Линь Б.Д., Ли Б.Р. (2015). «Оценка диагностической ценности альфа-1-фукозидазы, альфа-фетопротеина и тимидинкиназы 1 с помощью ROC и логистической регрессии для гепатоцеллюлярной карциномы». FEBS Open Bio. 5: 240–4. Дои:10.1016 / j.fob.2015.03.010. ЧВК  4392066. PMID  25870783.
  95. ^ Колберг М., Хёланд М., Линд Г.Е., Угесен Т.Х., Скотейм Р.И., Холл К.С., Мандал Н., Смеланд С., Мертенс Ф., Дэвидсон Б., Лоте Р.А. (2015). «Экспрессия белков BIRC5, TK1 и TOP2A в злокачественных опухолях оболочки периферических нервов - прогностический тест после хирургической резекции». Молекулярная онкология. 9 (6): 1129–39. Дои:10.1016 / j.molonc.2015.02.005. ЧВК  5528761. PMID  25769404.
  96. ^ Ву Б.Дж., Ли В.П., Цянь Ц., Дин В., Чжоу Ц.В., Цзян Х. (2013). «Повышенный уровень тимидинкиназы 1 в сыворотке крови коррелирует с местом метастазирования у пациентов со злокачественной меланомой». Биология опухоли. 34 (2): 643–8. Дои:10.1007 / s13277-012-0591-0. PMID  23179401.
  97. ^ Ван, Y; Цзян, X; Донг, S; Шен, Дж; Yu, H; Чжоу, Дж; Ли, Дж; Ма, Н; Он, Е; Skog, S (11 марта 2016 г.). «Сывороточный TK1 является более надежным маркером, чем CEA и AFP для скрининга рака, в исследовании с участием 56 286 человек». Биомаркеры рака. 16 (4): 529–36. Дои:10.3233 / CBM-160594. PMID  27002755.
  98. ^ Эллимс PH, Хейман Р.Дж., Ван дер Вейден МБ (1979). «Экспрессия фетальной тимидинкиназы в человеческих лимфоцитах с дефицитом кобаламина или фолиевой кислоты». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 89 (1): 103–7. Дои:10.1016 / 0006-291x (79) 90949-5. PMID  475797.
  99. ^ а б Neumüller M, Källander CF, Gronowitz JS (1989). «Обнаружение и характеристики активности ДНК-полимеразы в сыворотке крови пациентов со злокачественными, вирусными или B12-дефицитными заболеваниями». Фермент. 41 (1): 6–16. Дои:10.1159/000469045. PMID  2543552.
  100. ^ Källander CF, Gronowitz JS, Olding-Stenkvist E (1983). «Быстрая диагностика инфекции вирусом ветряной оспы и опоясывающего лишая путем обнаружения вирусной дезокситимидинкиназы в сыворотке и везикулярной жидкости». Журнал клинической микробиологии. 17 (2): 280–7. Дои:10.1128 / JCM.17.2.280-287.1983. ЧВК  272623. PMID  6339548.
  101. ^ Туфвесон Г., Тёттерман Т.Х., Келландер С.Ф., Хагстрём А., Гроновиц Дж.С. (1988). «Сывороточные антитела к тимидинкиназе и цитомегаловирусу после трансплантации почки». Трансплантация. 20 (3): 405–7. PMID  2837850.
  102. ^ Ларсдоттер С., Ностелл К., фон Эйлер Х (2015). «Активность тимидинкиназы в сыворотке крови у клинически здоровых и больных лошадей: потенциальный маркер лимфомы». Ветеринарный журнал. 205 (2): 313–6. Дои:10.1016 / j.tvjl.2015.01.019. PMID  25744802.
  103. ^ фон Эйлер Х., Эйнарссон Р., Олссон Ю., Лагерстедт А.С., Эрикссон С. (2004). «Активность тимидинкиназы сыворотки у собак со злокачественной лимфомой: мощный маркер для прогноза и мониторинга заболевания». Журнал внутренней ветеринарной медицины. 18 (5): 696–702. Дои:10.1111 / j.1939-1676.2004.tb02608.x. PMID  15515587.
  104. ^ Ягарламуди К.К., Вестберг С., Рённберг Н., Эрикссон С. (2014). «Свойства клеточных и сывороточных форм тимидинкиназы 1 (TK1) у собак с острым лимфоцитарным лейкозом (ALL) и опухолями молочной железы собак (CMT): значение TK1 как биомаркера пролиферации». BMC Ветеринарные исследования. 10: 228. Дои:10.1186 / s12917-014-0228-1. ЧВК  4195903. PMID  25293656.
  105. ^ Селтинг К.А., Шарп CR, Рингольд Р., Наноус Дж. (2015). «Сывороточная тимидинкиназа 1 и С-реактивный белок как биомаркеры для скрининга клинически здоровых собак на скрытое заболевание». Ветеринарная и сравнительная онкология. 13 (4): 373–84. Дои:10.1111 / vco.12052. PMID  23859156.
  106. ^ Эллиотт Дж. У., Криппс П., Блэквуд Л. (2013). «Анализ тимидинкиназы при лимфоме собак». Ветеринарная и сравнительная онкология. 11 (1): 1–13. Дои:10.1111 / j.1476-5829.2011.00296.x. PMID  22236202.
  107. ^ Ягарламуди К.К., Моро Л., Вестберг С., Рённберг Н., Эрикссон С. (2015). «Новый сэндвич-ELISA для количественной оценки уровней белка тимидинкиназы 1 в сыворотке крови собак с различными злокачественными новообразованиями может помочь в лечении». PLOS ONE. 10 (9): e0137871. Bibcode:2015PLoSO..1037871J. Дои:10.1371 / journal.pone.0137871. ЧВК  4569288. PMID  26366881.
  108. ^ Тейлор С.С., Додкин С., Папасулиотис К., Эванс Х., Грэм П.А., Белшоу З., Вестберг С., фон Эйлер Х.П. (2013). «Сывороточная активность тимидинкиназы у клинически здоровых и больных кошек: потенциальный биомаркер лимфомы». Журнал кошачьей медицины и хирургии. 15 (2): 142–7. Дои:10,1177 / 1098612X12463928. PMID  23076596.
  109. ^ Тауфик М.М., Миура С., Хориучи Н., Кобаяши Ю., Фуруока Х., Инокума Х. (2013). «Полезность измерения активности тимидинкиназы в сыворотке крови для случаев лейкоза крупного рогатого скота со сложным клиническим диагнозом». Журнал ветеринарной медицины. 75 (9): 1167–72. Дои:10.1292 / jvms.12-0572. PMID  23628971.
  110. ^ Шариф Х., Хагман Р., Ван Л., Эрикссон С. (2013). «Повышение уровня тимидинкиназы 1 в сыворотке крови при бактериальной инфекции: пиометра собак». Териогенология. 79 (1): 17–23. Дои:10.1016 / j.theriogenology.2012.09.002. PMID  23102844.
  111. ^ Арнер Э.С., Спасокоукоцкая Т., Эрикссон С. (1992). «Селективные анализы тимидинкиназы 1 и 2 и дезоксицитидинкиназы и их активности в экстрактах из клеток и тканей человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 188 (2): 712–8. Дои:10.1016 / 0006-291x (92) 91114-6. PMID  1359886.
  112. ^ Ромен С., Спайратос Ф., Гиро О, Дейтье С., Шино О, Мартин П.М. (1994). «Техническая оценка анализа тимидинкиназы в цитозолях от рака груди. Отчет исследовательской группы рецепторов EORTC». Европейский журнал рака. 30А (14): 2163–5. Дои:10.1016 / 0959-8049 (94) 00376-г. PMID  7857717.
  113. ^ Алегре М.М., Робисон Р.А., О'Нил К.Л. (2012). «Повышение уровня тимидинкиназы 1 является ранним событием в формировании опухоли груди». Дж Онкол. 2012: 1–5. Дои:10.1155/2012/575647. ЧВК  3388419. PMID  22778736.
  114. ^ Махович Р., Грингард О. (1972). «Тимидинкиназа в тканях крысы во время роста и дифференцировки». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 286 (2): 375–81. Дои:10.1016/0304-4165(72)90273-5. PMID  4660462.
  115. ^ а б Херцфельд А., Грингард О. (1980). «Активность ферментов в тканях плода человека и опухолевых тканях». Рак. 46 (9): 2047–54. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19801101) 46: 9 <2047 :: help-cncr2820460924> 3.0.co; 2-кв.. PMID  6253048.
  116. ^ Херцфельд А., Рэпер С. М., Гор I (1980). «Онтогенез тимидинкиназы в тканях человека и крысы». Педиатрические исследования. 14 (12): 1304–10. Дои:10.1203/00006450-198012000-00006. PMID  7208144.
  117. ^ а б Ван Л., Эрикссон С. (2008). «Фосфорилирование 5-бромовинил-2'-дезоксиуридина митохондриальной и цитозольной тимидинкиназой (TK2 и TK1) и его использование для селективного измерения активности TK2 в неочищенных экстрактах». Нуклеозиды, нуклеотиды и нуклеиновые кислоты. 27 (6): 858–62. Дои:10.1080/15257770802146510. PMID  18600552.
  118. ^ Schollenberger S, Taureck D, Wilmanns W (1972). «[Ферменты метаболизма тимидина и тимидилата в нормальных и патологических клетках крови и костного мозга]». Blut (на немецком). 25 (5): 318–34. Дои:10.1007 / BF01631814. PMID  4508724.
  119. ^ Накао К., Фудзиока С. (1968). «Активность тимидинкиназы в костном мозге человека при различных заболеваниях крови». Науки о жизни. 7 (8): 395–9. Дои:10.1016/0024-3205(68)90039-8. PMID  5649653.
  120. ^ Wickramasinghe SN, Olsen I, Saunders JE (1975). «Активность тимидинкиназы в клетках костного мозга человека». Скандинавский гематологический журнал. 15 (2): 139–44. Дои:10.1111 / j.1600-0609.1975.tb01065.x. PMID  1059244.
  121. ^ Гордон Х. Л., Бардос Т. Дж., Хмелевич З. Ф., Амбрус Дж. Л. (1968). «Сравнительное исследование активности тимидинкиназы и тимидилаткиназы, а также подавление тимидинкиназы в нормальной и неопластической ткани человека». Исследования рака. 28 (10): 2068–77. PMID  5696936.
  122. ^ Стаффорд М.А., Джонс О.В. (1972). «Наличие« фетальной »тимидинкиназы в опухолях человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - нуклеиновые кислоты и синтез белков. 277 (2): 439–42. Дои:10.1016/0005-2787(72)90423-6. PMID  4672678.
  123. ^ Маэхара Й, Накамура Х, Накане Й, Кавай К., Окамото М., Нагаяма С., Ширасака Т., Фуджи С. (1982). «Активность различных ферментов синтеза пиримидиновых нуклеотидов и ДНК в нормальных и неопластических тканях человека». Ган. 73 (2): 289–98. PMID  6288502.
  124. ^ Перссон Л., Гроновиц С.Дж., Келландер К.Ф. (1986). «Тимидинкиназа в экстрактах опухолей головного мозга человека». Acta Neurochirurgica. 80 (3–4): 123–7. Дои:10.1007 / bf01812286. PMID  3012969.
  125. ^ Филановская Л.И., Того А.В., Щербакова Е.Г., Блинов М.Н. (1994). «[Активность тимидинкиназы в лейкоцитах пациентов с хроническим миелолейкозом в различные периоды болезни]». Вопросы МедитС︡инськоĭ Химии (на русском). 40 (1): 29–32. PMID  8122406.
  126. ^ Липкин М, Дешнер Э, Тронкал Ф (1970). «Дифференцировка клеток и развитие новообразований толстой кишки». КА: Журнал онкологических заболеваний для врачей. 20 (6): 386–90. Дои:10.3322 / canjclin.20.6.386. PMID  4992499.
  127. ^ Липкин М (1971). «Пролиферация и дифференцировка нормальных и неопластических клеток в толстой кишке человека». Рак. 28 (1): 38–40. Дои:10.1002 / 1097-0142 (197107) 28: 1 <38 :: aid-cncr2820280108> 3.0.co; 2-нед.. PMID  5110642.
  128. ^ Вебер Г., Луи М.С., Такеда Е., Дентон Дж. Э. (1980). «Энзимология опухолей толстой кишки человека». Науки о жизни. 27 (9): 793–9. Дои:10.1016/0024-3205(80)90333-1. PMID  7412505.
  129. ^ Сагара Т., Цукада К., Ивама Т., Мисима Ю., Сакамото С., Окамото Р. (1985). «[Изоферменты тимидинкиназы в полипах толстой кишки человека]». Нихон Ган Чирё Гаккай Ши (на японском языке). 20 (7): 1312–6. PMID  4078430.
  130. ^ Сакамото С., Сагара Т., Ивама Т., Кавасаки Т., Окамото Р. (1985). «Повышенная активность изоферментов тимидинкиназы в полипе и карциноме толстой кишки человека». Канцерогенез. 6 (6): 917–9. Дои:10.1093 / carcin / 6.6.917. PMID  4006080.
  131. ^ Сакамото С., Окамото Р. (1992). «Активность тимидинкиназы при семейном аденоматозном полипозе». Журнал экспериментальной медицины Тохоку. 168 (2): 291–301. Дои:10.1620 / tjem.168.291. PMID  1339104.
  132. ^ Сакамото С., Ивама Т., Эбути М., Цукада К., Сагара Т., Кавасаки Т., Мураками С., Касахара Н., Кудо Н., Окамото Р. (1986). «Повышенная активность изоферментов тимидинкиназы в опухолях молочной железы человека». Британский журнал хирургии. 73 (4): 272–3. Дои:10.1002 / bjs.1800730409. PMID  3697655.
  133. ^ Галлу Х, Хавр Дж. Л., Герен Д., Самперес С., Жуан П. (1988). «[Прогностическое значение измерений тимидинкиназы плода при раке груди]». Comptes Rendus de l'Académie des Sciences, Série III (На французском). 306 (3): 89–92. PMID  3126994.
  134. ^ Ромен С., Хавр Дж. Л., Самперез С., Жуан П., Брессак С., Варетт И., Брэндон Н., Мартин П. М. (1990). «[Прогностическое значение тимидинкиназы при раке груди]». Бюллетень рака (На французском). 77 (10): 973–83. PMID  2249017.
  135. ^ О'Нил К.Л., Хопер М., Одлинг-Сми Г.В. (1992). «Могут ли уровни тимидинкиназы в опухолях груди предсказать рецидив заболевания?». Журнал Национального института рака. 84 (23): 1825–8. Дои:10.1093 / jnci / 84.23.1825. PMID  1433372.
  136. ^ О'Нил К.Л., МакКелви В.Дж., Хопер М., Монтеверде Х., Одлинг-Сми Г.В., Логан Х., Абрам В.П., МакКенна П.Г. (1992). «Уровни тимидинкиназы опухоли груди и рецидив заболевания». Медицинская лаборатория наук. 49 (4): 244–7. PMID  1339926.
  137. ^ Ромен С., Шино О, Гиро О, Сулльер М., Мартин П.М. (1994). «Биологическая гетерогенность ER-положительных опухолей молочной железы в постменопаузе». Международный журнал рака. 59 (1): 17–9. Дои:10.1002 / ijc.2910590105. PMID  7927897.
  138. ^ Грингард О., Хед Дж. Ф., Голдберг С. Л., Киршнер П. А. (1982). «Ферментная патология и гистологическая категоризация опухолей легких человека: континуум количественных биохимических показателей неопластичности». Рак. 49 (3): 460–7. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19820201) 49: 3 <460 :: aid-cncr2820490312> 3.0.co; 2 года. PMID  6277448.
  139. ^ Грингард О., Хед Дж. Ф., Голдберг С. Л., Киршнер П. А. (1985). «Биохимическая мера времени удвоения объема легочных новообразований человека». Рак. 55 (7): 1530–5. Дои:10.1002 / 1097-0142 (19850401) 55: 7 <1530 :: help-cncr2820550720> 3.0.co; 2-v. PMID  2983858.
  140. ^ Юса Т., Тамия Н., Ямагути Ю., Такеда Т., Огава Т., Кимура Н., Фудзимура С. (1994). «[Исследование активности тимидинкиназы в ткани рака легкого]». Нихон КёБу Шиккан Гаккай Засши (на японском языке). 32 (3): 211–5. PMID  8189640.
  141. ^ Кониси Т., Мияма Т., Сакамото С., Хирата Т., Мафуне К., Хираиси М., Идзуки Ю. (1992). «Активность тимидилатсинтетазы и тимидинкиназы при раке желудка». Хирургическая онкология. 1 (3): 215–21. Дои:10.1016 / 0960-7404 (92) 90067-у. PMID  1341254.
  142. ^ Посмотрите KY, Мур DH, Sutton GP, ​​Prajda N, Abonyi M, Weber G (1997). «Повышенная активность тимидинкиназы и тимидилатсинтазы в эпителиальной карциноме яичников человека». Противораковые исследования. 17 (4A): 2353–6. PMID  9252646.
  143. ^ Грингард О., Хед Дж. Ф., Чахинян А. П., Гольдберг С. Л. (1987). «Ферментативная патология мезотелиомы человека». Журнал Национального института рака. 78 (4): 617–22. Дои:10.1093 / jnci / 78.4.617. PMID  2882044.
  144. ^ Борованский Дж, Стрибрна Дж, Элледер М., Нетикова Я (1994). «Тимидинкиназа при злокачественной меланоме». Исследование меланомы. 4 (5): 275–9. Дои:10.1097/00008390-199410000-00001. PMID  7858409.
  145. ^ Сакамото С., Мураками С., Сугавара М., Мисима Ю., Окамото Р. (1991). «Повышение активности тимидилатсинтетазы и тимидинкиназы в опухолях щитовидной железы человека». Щитовидная железа. 1 (4): 347–51. Дои:10.1089 / th.1991.1.347. PMID  1841732.
  146. ^ Пикнер Р., Людвикова М., Рыска А., Холова И., Голубец Л., Тополькан О, Печен Л., Финек Дж. (2005). «TPS, тимидинкиназа, VEGF и эндостатин в цитозоле образцов ткани щитовидной железы». Противораковые исследования. 25 (3A): 1517–21. PMID  16033053.
  147. ^ Вильмс К., Вильманнс В. (1972). «[Влияние дауно-рубидомицина и адриамицина на ферменты синтеза ДНК в лейкоцитах in vivo и в культуре]». Klinische Wochenschrift (на немецком). 50 (18): 866–70. Дои:10.1007 / bf01488943. PMID  4507472.
  148. ^ Чжан Х. Дж., Кеннеди Б. Дж., Кианг Д. Т. (1984). «Тимидинкиназа как предиктор ответа на химиотерапию при распространенном раке груди». Исследования и лечение рака груди. 4 (3): 221–5. Дои:10.1007 / bf01806488. PMID  6487823.
  149. ^ Björklund B (1962). «Иммунологические подходы к изучению рака». Рентген Лаборатор. 15: L21 – L28. PMID  13869604.
  150. ^ Бьёрклунд Б. (1978). «Тканевый полипептидный антиген (ТРА): биология, биохимия, улучшенная методология анализа, клиническое значение при раке и других состояниях, а также перспективы на будущее». Лабораторное тестирование на рак. Антибиотики и химиотерапия. 22. С. 16–31. Дои:10.1159/000401148. ISBN  978-3-8055-2765-1. PMID  623439.
  151. ^ Викерс А.Дж., Истхэм Дж.А., Скардино П.Т., Лилья Х. (2016). "Рекомендации онкологического центра им. Слоуна Кеттеринга по скринингу рака простаты". Урология. 91: 12–8. Дои:10.1016 / j.urology.2015.12.054. ЧВК  4842100. PMID  26850815.
  152. ^ Хуан С., Линь Дж., Го Н, Чжан М., Юнь Икс, Лю С., Чжоу Дж., Хэ Э, Ског С. (2011). «Повышенный уровень тимидинкиназы 1 в сыворотке крови позволяет прогнозировать риск пре- / раннего прогрессирования рака». Азиатско-Тихоокеанский журнал профилактики рака. 12 (2): 497–505. PMID  21545220.
  153. ^ Xiang Y, Zeng H, Liu X, Zhou H, Luo L, Duan C, Luo X, Yan H (2013). «Тимидинкиназа 1 как диагностический онкомаркер имеет умеренное значение для онкологических больных: метаанализ». Биомедицинские отчеты. 1 (4): 629–637. Дои:10.3892 / br.2013.114. ЧВК  3916991. PMID  24648999.
  154. ^ Цао Х, Ван И, Ян П, Чжоу Х, Лю Ц, Чен З (2014). «[Применение сывороточной тимидинкиназы 1 из 26 055 случаев в скрининге здоровья для раннего выявления предраковых / ранних злокачественных опухолей]». Чжун Нан да Сюэ Сюэ Бао. И Сюэ Бань = Журнал Центрального Южного Университета. медицинские науки (на китайском языке). 39 (10): 1029–34. Дои:10.11817 / j.issn.1672-7347.2014.10.007. PMID  25355255.
  155. ^ Асгар Ю., Виткевич А.К., Тернер Н.С., Кнудсен Е.С. (2015). «История и будущее воздействия на циклин-зависимые киназы в терапии рака». Nat Rev Drug Discov. 14 (2): 130–46. Дои:10.1038 / nrd4504. ЧВК  4480421. PMID  25633797.

внешняя ссылка