Синтаза целлюлозы (образующая UDP) - Cellulose synthase (UDP-forming)

Синтаза целлюлозы (образующая UDP)
Бактериальная целлюлозосинтаза BcsAB 4p02.png
Структура бактериальной синтазы целлюлозы. Cyan: каталитическая субъединица BcsA; Зеленый: регуляторная субъединица BcsB. Вверх: периплазма; Внизу: цитоплазма. PDB: 4p02Через OPM.
Идентификаторы
Номер ЕС2.4.1.12
Количество CAS9027-19-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Синтаза целлюлозы (CesA / BcsA)
Идентификаторы
СимволCellulose_synth
PfamPF03552
ИнтерПроIPR005150
TCDB4.D.3
CAZyGT2
4р02 цепь А; CAZy и TCDB также включают другие белки
Регуляторная субъединица связывания ди-GMP бактериальной целлюлозосинтазы
Идентификаторы
СимволBcsB
PfamPF03170
ИнтерПроIPR018513
CATH4p02
OPM суперсемейство302
Белок OPM4p02
Мембранома539
4p02 цепь B

UDP-образующая форма целлюлозосинтаза (EC 2.4.1.12 ) является основным ферментом, который производит целлюлоза. Систематически он известен как UDP-глюкоза: (1 → 4) -β-D-глюкан 4-β-D-глюкозилтрансфераза в энзимология. Это катализирует то химическая реакция:

UDP-глюкоза + [(1 → 4) -β-D-глюкозил]п = UDP + [(1 → 4) -β-D-глюкозил]п + 1

Подобный фермент использует ВВП-глюкоза, целлюлозосинтаза (образующая GDP) (EC 2.4.1.29 ).

Это семейство ферментов содержится в бактерии и растения одинаково. Члены растения обычно известны как CesA (целлюлозосинтаза) или предварительная CslA (подобная целлюлозосинтазе), в то время как бактериальные члены могут быть дополнительно известны как BcsA (бактериальная целлюлозосинтаза) или CelA (просто «целлюлоза»).[1] Приобретенные растения CesA от случая эндосимбиоза, вызвавшего хлоропласт.[2] Эта семья принадлежит глюкозилтрансфераза семья 2 (GT2).[1] Гликозилтрансферазы участвуют в биосинтезе и гидролизе основной массы биомассы Земли.[3] Известно около семи подсемейств растений. CesA надсемейство,[4] или десять в объединенном надсемействе растение-водоросль.[5] Урохордовые являются единственной группой животных, обладающих этим ферментом, приобретя их горизонтальный перенос генов более 530 миллионов лет назад.[6]

Целлюлоза

Основная статья: Целлюлоза

Целлюлоза представляет собой совокупность неразветвленных полимер цепи из β- (1 → 4) -связанных глюкоза остатки что составляет большую часть первичного и вторичного клеточные стенки.[7][8][9][10] Хотя он важен для растений, он также синтезируется большинством водорослей, некоторыми бактериями и некоторыми животными.[6][5][11][12] По всему миру, 2 × 1011 тонны микрофибрилл целлюлозы,[13] который служит важным источником возобновляемого биотоплива и других биологических продуктов, таких как пиломатериалы, топливо, фураж, бумага и хлопок.[8][14]

Назначение целлюлозы

Целлюлоза микрофибриллы создаются на поверхности клеточных мембран для укрепления клеточных стенок, что широко исследовалось биохимиками растений и клеточными биологами, потому что 1) они регулируют клеточный морфогенез и 2) служат вместе со многими другими составляющими (т. е. лигнин, гемицеллюлоза, пектин ) в клеточной стенке как сильная структурная опора и форма клетки.[14] Без этих поддерживающих структур рост клеток заставил бы клетку набухать и распространяться во всех направлениях, тем самым теряя свою жизнеспособность. [15]

Структура

Определено несколько структур бактериальной целлюлозосинтазы BcsAB. Бактериальный фермент состоит из двух разных субъединиц: каталитического BcsA на цитоплазматической стороне и регуляторного BcsB на периплазматической стороне. Они связаны серией трансмембранных спиралей, называемых База данных CATH как 4p02A01 и 4p02B05. (Подразделения для других моделей, например 4hg6, выполните аналогичные действия.) Фермент стимулируется циклический ди-GMP. В естественных условиях но нет in vitroнеобходима третья субъединица, называемая BcsC, состоящая из 18-нитевого бета-ствола. Некоторые бактерии содержат дополнительные несущественные периплазматические субъединицы.[16]

BcsA следует схеме цитоплазматических доменов, зажатых между N- и C-концевыми трансмембранными доменами. Он имеет типичный домен GT семейства 2 (4p02A02) со складчатой ​​структурой GT-A. На С-конце находится домен PilZ, консервативный у бактерий,[16] который образует часть поверхности связывания циклического ди-GMP вместе с BcsB и бета-цилиндрическим (4p02A03) доменом.[17] Помимо C-концевого TM-домена, BcsB состоит из двух повторов, каждый из которых состоит из углеводсвязывающий модуль 27 (CATH 2.60.120.260) и альфа-бета-песок (CATH 3.30.379.20).[16]

BcsA и BcsB вместе образуют канал, через который синтезированная целлюлоза выходит из клетки, и известно, что мутации остатков, выстилающих канал, снижают активность этого фермента.[16] Стробирующая петля в BcsA закрывается по каналу; он открывается, когда с ферментом связывается циклический ди-GMP.[17]

Растения

В растениях целлюлоза синтезируется большими целлюлозосинтазными комплексами (ОСК), которые состоят из синтазного белка. изоформы (CesA), которые образуют уникальную гексагональную структуру, известную как «розетка частиц» шириной 50 нм и высотой 30–35 нм.[5][18][19] Этих полноформатных интегральные мембранные белки, каждый из которых составляет около 1000 аминокислоты длинная.[8][9] Эти розетки, ранее известные как гранулы, были впервые обнаружены в 1972 году с помощью электронной микроскопии у видов зеленых водорослей. Кладофора и Chaetomorpha[20] (Робинсон и др., 1972). Решение рассеяние рентгеновских лучей показали, что CesAs находятся на поверхности растительной клетки и представляют собой удлиненные мономеры с двумя каталитическими домены которые сливаются в димеры. Центр димеров является основной точкой каталитической активности,[5] и предполагается, что доли содержат специфические для растений PC-R и CS-R.[8] Поскольку целлюлоза производится во всех клеточных стенках, белки CesA присутствуют во всех тканях и типах клеток растений. Тем не менее, существуют разные типы CesA, некоторые типы тканей могут иметь разную концентрацию одного над другим. Например, белок AtCesA1 (RSW1) участвует в биосинтезе первичных клеточных стенок во всем растении, в то время как белок AtCesA7 (IRX3) экспрессируется только в стволе для образования вторичных клеточных стенок.[9]

По сравнению с бактериальным ферментом, растительные версии синтазы гораздо труднее кристаллизовать, и по состоянию на август 2019 года экспериментальные атомные структуры каталитического домена синтазы целлюлозы не известны. Однако, по крайней мере, два достоверных структуры были предсказаны для этих ферментов.[8][11] Более широкая из двух структур (Sethaphong 2013), которая включает весь средний цитоплазматический домен (снова зажатый между спиралями TM), дает полезную картину фермента: две специфичные для растений вставки, называемые PC-R (область, консервативная для растений, одинаково у всех растений) на N-конце и CS-R (специфическая для класса область, определяет номер подкласса после CesA) на C-конце, перемежая обычное каталитическое ядро ​​GT, вероятно, обеспечивая уникальную розеткообразующую функцию завод CesA.[11] (Некоторые белки CesA имеют дополнительную вставку.)[21] Эта структура, кажется, объясняет эффекты многих известных мутаций. Однако расположение двух вставок не соответствует результату рассеяния от Olek 2014.[11] Экспериментальная модель ПК-Р 2016 г. (5JNP) помогает заполнить этот пробел, так как он значительно улучшает соответствие предыдущему результату Олека.[22] Это также соответствует предсказанию Sethaphong 2015 относительно скважины с антипараллельной спиральной спиралью. Обе группы продолжают углублять свое понимание CesA структура, при этом Олек и др. сосредоточили внимание на экспериментальных структурах, а Сетхафонг и др. - на исследованиях растений и построении более совершенных компьютерных моделей.[23]

Другие отличия от бактериального BcsA включает другое количество спиралей TM (BcsA имеет по 4 спирали на каждом конце; CesA два на N-выводе и 6 на C-выводе), а также наличие цинкового пальца (1WEO) на N-конце.[8]

Мероприятия

Биосинтез целлюлозы - это процесс, во время которого синтезируются отдельные гомогенные цепи β- (1 → 4) -глюкана длиной от 2000 до 25000 остатков глюкозы, которые затем сразу же связываются друг с другом с образованием жестких кристаллических решеток или микрофибрилл.[8] Микрофибриллы в первичной клеточной стенке имеют длину примерно 36 цепей, в то время как микрофибриллы вторичной клеточной стенки намного больше и содержат до 1200 цепей β- (1 → 4) -глюкана.[14][9] Уридиндифосфат-глюкоза (UDP), которая продуцируется ферментом сахарозосинтаза (SuSy), который производит и транспортирует UDP-глюкозу в плазматическая мембрана является субстратом, используемым синтазой целлюлозы для производства цепей глюкана.[8][24] Скорость, с которой синтезируются остатки глюкозы на одну цепь глюкана, колеблется от 300 до 1000 остатков глюкозы в минуту, причем более высокая скорость более распространена во вторичных частицах стенки, таких как ксилема.[25][26]

Несущие конструкции

Синтез микрофибрилл регулируется корковым микротрубочки, которые лежат под плазматической мембраной растягивающихся клеток, в том смысле, что они образуют платформу, на которой CSC могут преобразовывать молекулы глюкозы в кристаллические цепи. Гипотеза выравнивания микротрубочек и микрофибрилл предполагает, что кортикальные микротрубочки, которые лежат под плазматической мембраной удлиняющихся клеток, обеспечивают треки для CSCs, которые превращают молекулы глюкозы в микрофибриллы кристаллической целлюлозы.[27] Прямая гипотеза постулирует некоторые типы прямой связи между комплексами CESA и микротрубочками.[24] Кроме того, белок KORRIGAN (KOR1) считается критическим компонентом синтеза целлюлозы, поскольку он действует как целлюлаза на границе раздела плазматической мембраны и стенки клетки. KOR1 взаимодействует с двумя специфическими белками CesA, возможно, путем корректуры и снятия стресса, создаваемого синтезом цепи глюкана, путем гидролиза неупорядоченной аморфной целлюлозы.[28]

Влияние окружающей среды

На активность синтеза целлюлозы влияют многие факторы окружающей среды, такие как гормоны, свет, механические стимулы, питание и взаимодействие с организмом. цитоскелет. Взаимодействие с этими факторами может влиять на отложение целлюлозы, так как это влияет на количество продуцируемого субстрата и концентрацию и / или активность CSC в плазматической мембране.[8][5]

использованная литература

  1. ^ а б Омаджела О., Нарахари А., Струмилло Дж., Мелида Х., Мазур О., Булоне В., Циммер Дж. (Октябрь 2013 г.). «BcsA и BcsB образуют каталитически активное ядро ​​бактериальной целлюлозосинтазы, достаточное для синтеза целлюлозы in vitro». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (44): 17856–61. Bibcode:2013PNAS..11017856O. Дои:10.1073 / pnas.1314063110. ЧВК  3816479. PMID  24127606.
  2. ^ Поппер З.А., Мишель Г., Эрве С., Домозич Д.С., Уиллатс В.Г., Туохи М.Г. и др. (2011). «Эволюция и разнообразие клеточных стенок растений: от водорослей до цветковых растений». Ежегодный обзор биологии растений. 62: 567–90. Дои:10.1146 / annurev-arplant-042110-103809. HDL:10379/6762. PMID  21351878. S2CID  11961888.
  3. ^ Кэмпбелл Дж. А., Дэвис Дж. Дж., Булоне В., Хенриссат Б. (февраль 1998 г.). «Классификация нуклеотид-дифосфо-сахарных гликозилтрансфераз на основе сходства аминокислотных последовательностей». Биохимический журнал. 329 (Пт 3) (3): 719. Дои:10.1042 / bj3290719. ЧВК  1219098. PMID  9445404.
  4. ^ Ричмонд, Т.А., Сомервилл, CR (октябрь 2000 г.). «Надсемейство целлюлозосинтаз». Физиология растений. 124 (2): 495–8. Дои:10.1104 / стр.124.2.495. ЧВК  1539280. PMID  11027699.
  5. ^ а б c d е Инь И, Хуан Дж, Сюй Ю (июль 2009 г.). «Суперсемейство целлюлозосинтаз в полностью секвенированных растениях и водорослях». BMC Биология растений. 9: 99. Дои:10.1186/1471-2229-9-99. ЧВК  3091534. PMID  19646250.
  6. ^ а б Накашима К., Ямада Л., Сато Й, Адзума Дж., Сато Н. (февраль 2004 г.). «Эволюционное происхождение синтазы целлюлозы животного происхождения». Гены развития и эволюция. 214 (2): 81–8. Дои:10.1007 / s00427-003-0379-8. PMID  14740209. S2CID  23186242.
  7. ^ Кэмпбелл Дж. А., Дэвис Дж. Дж., Булоне В., Хенриссат Б. (сентябрь 1997 г.). «Классификация нуклеотид-дифосфо-сахарных гликозилтрансфераз на основе сходства аминокислотных последовательностей». Биохимический журнал. 326 (Pt 3) (3): 929–39. Дои:10.1042 / bj3260929u. ЧВК  1218753. PMID  9334165.
  8. ^ а б c d е ж г час я Олек А.Т., Район C, Маковски Л., Ким Х.Р., Цесельски П., Барсук Дж. И др. (Июль 2014 г.). «Структура каталитического домена синтазы целлюлозы растений и его сборка в димеры». Растительная клетка. 26 (7): 2996–3009. Дои:10.1105 / tpc.114.126862. ЧВК  4145127. PMID  25012190.
  9. ^ а б c d Ричмонд Т (2000). «Синтазы целлюлозы высших растений». Геномная биология. 1 (4): ОБЗОРЫ 3001. Дои:10.1186 / gb-2000-1-4-reviews3001. ЧВК  138876. PMID  11178255.
  10. ^ Лей Л., Ли С., Гу И (2012). «Целлюлозосинтазные комплексы: состав и регуляция». Границы науки о растениях. 3: 75. Дои:10.3389 / fpls.2012.00075. ЧВК  3355629. PMID  22639663.
  11. ^ а б c d Sethaphong L, Haigler CH, Kubicki JD, Zimmer J, Bonetta D, DeBolt S, Yingling YG (апрель 2013 г.). «Третичная модель растительной целлюлозосинтазы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 110 (18): 7512–7. Bibcode:2013ПНАС..110.7512С. Дои:10.1073 / pnas.1301027110. ЧВК  3645513. PMID  23592721.
  12. ^ Ли С., Лей Л., Гу И (март 2013 г.). «Функциональный анализ комплексов со смешанными первичными и вторичными синтазами целлюлозы». Сигнализация и поведение растений. 8 (3): e23179. Дои:10.4161 / psb.23179. ЧВК  3676487. PMID  23299322.
  13. ^ Лит Х (1975). Измерение теплотворной способности. Первичная продуктивность биосферы. Экологические исследования. 14. Нью-Йорк: Спрингер. С. 119–129. Дои:10.1007/978-3-642-80913-2. ISBN  978-3-642-80915-6. S2CID  29260279.
  14. ^ а б c Катлер С., Сомервилл С. (февраль 1997 г.). «Клонирование in silico». Текущая биология. 7 (2): R108-11. Дои:10.1016 / S0960-9822 (06) 00050-9. PMID  9081659. S2CID  17590497.
  15. ^ Хогецу Т., Сибаока Х (январь 1978 г.). «Влияние колхицина на форму клеток и расположение микрофибрилл в клеточной стенке Closterium acerosum». Planta. 140 (1): 15–8. Дои:10.1007 / BF00389374. PMID  24414355. S2CID  7162433.
  16. ^ а б c d Морган Дж. Л., Струмилло Дж., Циммер Дж. (Январь 2013 г.). «Кристаллографический снимок синтеза целлюлозы и мембранной транслокации». Природа. 493 (7431): 181–6. Bibcode:2013Натура.493..181М. Дои:10.1038 / природа11744. ЧВК  3542415. PMID  23222542.
  17. ^ а б Морган Дж. Л., Макнамара Дж. Т., Циммер Дж. (Май 2014 г.). «Механизм активации бактериальной целлюлозосинтазы циклическим ди-GMP». Структурная и молекулярная биология природы. 21 (5): 489–96. Дои:10.1038 / nsmb.2803. ЧВК  4013215. PMID  24704788.
  18. ^ Гиддингс Т.Х., Брауэр Д.Л., Стэхелин Л.А. (февраль 1980 г.). «Визуализация комплексов частиц в плазматической мембране Micrasterias denticulata, связанных с образованием фибрилл целлюлозы в первичных и вторичных клеточных стенках». Журнал клеточной биологии. 84 (2): 327–39. Дои:10.1083 / jcb.84.2.327. ЧВК  2110545. PMID  7189756.
  19. ^ Боулинг AJ, Браун RM (2008). «Цитоплазматический домен целлюлозосинтезирующего комплекса в сосудистых растениях». Протоплазма. 233 (1–2): 115–27. Дои:10.1007 / s00709-008-0302-2. PMID  18709477. S2CID  168550.
  20. ^ Робинсон Д.Г., Белый Р.К., Престон Р.Д. (июнь 1972 г.). «Тонкая структура стоев Cladophora и Chaetomorpha: III. Синтез и развитие стенок». Planta. 107 (2): 131–44. Дои:10.1007 / BF00387719. PMID  24477398. S2CID  9301110.
  21. ^ Кэрролл А, компакт-диск Specht (2011). «Понимание синтаз целлюлозы растений посредством всестороннего исследования последовательностей семейств целлюлозных синтаз». Границы науки о растениях. 2: 5. Дои:10.3389 / fpls.2011.00005. ЧВК  3355508. PMID  22629257.
  22. ^ Раштон П.С., Олек А.Т., Маковски Л., Барсук Дж., Стейсси С.Н., Карпита, Северная Каролина, резюме Штауффахера (январь 2017 г.). «Район, сохраняющий растения из рисовой целлюлозы SynthaseA8, представляет собой спиральную спираль на входе в каталитическое ядро». Физиология растений. 173 (1): 482–494. Дои:10.1104 / стр. 16.00739. ЧВК  5210708. PMID  27879387.
  23. ^ Sethaphong L, Davis JK, Slabaugh E, Singh A, Haigler CH, Yingling YG (24 октября 2015 г.). «Прогнозирование структур специфических для растений областей синтаз целлюлозы сосудистых растений и коррелированный функциональный анализ». Целлюлоза. 23 (1): 145–161. Дои:10.1007 / s10570-015-0789-6. S2CID  83876123.
  24. ^ а б Хит IB (декабрь 1974 г.). «Единая гипотеза о роли мембраносвязанных ферментных комплексов и микротрубочек в синтезе клеточной стенки растений». Журнал теоретической биологии. 48 (2): 445–9. Дои:10.1016 / S0022-5193 (74) 80011-1. PMID  4459594.
  25. ^ Паредес А.Р., Сомервилль С.Р., Эрхардт Д.В. (июнь 2006 г.). «Визуализация синтазы целлюлозы демонстрирует функциональную ассоциацию с микротрубочками». Наука. 312 (5779): 1491–5. Bibcode:2006Научный ... 312.1491П. Дои:10.1126 / science.1126551. PMID  16627697. S2CID  20181662.
  26. ^ Уайтман Р., Тернер С. Р. (июнь 2008 г.). «Роли цитоскелета во время отложения целлюлозы на вторичной клеточной стенке». Журнал растений. 54 (5): 794–805. Дои:10.1111 / j.1365-313X.2008.03444.x. PMID  18266917.
  27. ^ Зеленый ПБ (декабрь 1962 г.). «Механизм клеточного морфогенеза растений». Наука. 138 (3548): 1404–5. Bibcode:1962 г. наук ... 138.1404G. Дои:10.1126 / science.138.3548.1404. PMID  17753861. S2CID  39081841.
  28. ^ Мансури Н., Тиммерс Дж., Деспрез Т., Алвим-Камей С.Л., Камей С.Л., Дис Д.К. и др. (2014). «KORRIGAN1 специфически взаимодействует с неотъемлемыми компонентами аппарата синтазы целлюлозы». PLOS ONE. 9 (11): e112387. Bibcode:2014PLoSO ... 9k2387M. Дои:10.1371 / journal.pone.0112387. ЧВК  4226561. PMID  25383767.

дальнейшее чтение

  • Glaser L (июнь 1958 г.). «Синтез целлюлозы в бесклеточных экстрактах Acetobacter xylinum». Журнал биологической химии. 232 (2): 627–36. PMID  13549448.