Полиневридин-альдегид эстераза - Polyneuridine-aldehyde esterase
| полиневридин-альдегидэстераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Полиневридин-альдегидэстераза 3D-рендеринг | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.1.1.78 | ||||||||
| Количество CAS | 87041-55-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а полиневридин-альдегидэстераза (EC 3.1.1.78 ) является фермент который катализирует то химическая реакция:
- полиневридиновый альдегид + H2О 16-эпивеллозимин + CO2 + метанол
Таким образом, два субстраты этого фермента являются полиневридиновый альдегид и ЧАС2О, а его три товары 16-эпивеллозимин, CO2, и метанол.[1]
Этот фермент участвует в биосинтезе алкалоидов индола и ипекака.
Номенклатура
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, особенно те, которые действуют на карбоновые сложный эфир облигации. В систематическое название К этому классу ферментов относится полиневридинальдегидгидролаза (декарбоксилирование). Другие широко используемые имена включают:
- полиневридин альдегид эстераза
- ПНАЭ
Гомологи
Этот фермент содержится в различных формах у таких видов растений, как Arabidopsis thaliana, Глицин макс (соя), Vitis vinifera (вино виноградное), и Solanum lycopersicum (помидор) среди других.
Полиневридин-альдегидэстераза также появляется у некоторых бактерий, включая Энтеробактерные клоаки.
Структура
Вторичная структура этого фермента состоит в основном из альфа спирали. В своей нативной форме этот фермент имеет третичную структуру, которая включает две основные доли (как показано выше на синем трехмерном изображении в правом верхнем углу).
Реакция
 |  |  |
![{displaystyle {xrightarrow [{+ H_ {2} O -CH_ {3} OH}] {полиневридин-альдегидэстераза}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c531b2f1ef50a92e2bc339985a2930889e6e7c00)
![{displaystyle {xrightarrow [{- CO_ {2}}] {}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b07e25d5081c7cd1888da626b44147b66762db17)
Полиневридин-альдегидэстераза катализирует гидролиз из метил сложный эфир в полиневридиновый альдегид с образованием полиневридиновой β-альдегидокислоты и метанола. В карбоновая кислота в продукте самопроизвольно подвергается декарбоксилирование, давая 16-эпивеллозимин и диоксид углерода.[1]
Механизм
Механизм гидролиза, осуществляемого полинейридин-альдегидэстеразой, неизвестен. Было высказано предположение, что фермент использует каталитическая триада состоит из Ser-87, Asp-216 и His-244.[3] Порядок каталитических аминокислот такой же, как и порядок ферментов, входящих в состав α / β гидролаза семья. Таким образом, полиневридин-альдегидэстераза может быть новым членом группы α / β гидролаз.[4]
Более широкое значение
Этот фермент является частью пути индольный алкалоид биосинтез. Индольные алкалоиды, образующиеся в результате этого метаболического пути, используются многими видами растений в качестве защиты от травоядных и паразитов.
Открытые вопросы
Точные механизмы, с помощью которых этот фермент выполняет свою функцию, до сих пор неизвестны. Как отмечалось выше, исследователи формулируют предположения относительно того, как полиневридин-альдегидэстераза катализирует разложение полиневридин-альдегида, но механизм еще не подтвержден с абсолютной уверенностью. Из-за отсутствия полного понимания точного механизма полиневридин-альдегидэстеразы этот фермент не может быть сгруппирован в семейство ферментов. Основываясь на теориях механизма, можно сделать предположения относительно того, как следует классифицировать этот фермент, и можно провести некоторые параллели между полинейридин-альдегидэстеразой и другими ферментами.
Рекомендации
- ^ а б Пфицнер А., Штёкигт Дж. (Август 1983 г.). «Характеристика полиневридинальдегид эстеразы, ключевого фермента в биосинтезе алкалоидов сарпагинового / аджмалинового типа». Планта Мед. 48 (8): 221–7. Дои:10.1055 / с-2007-969924. PMID 17404987.
- ^ PDB: 3GZJ; Ян Л., Хилл М., Ван М., Панджикар С., Штёкигт Дж. (2009). «Структурные основы и ферментативный механизм биосинтеза C9- из C10-монотерпеноидных индольных алкалоидов». Энгью. Chem. Int. Эд. Англ.. 48 (28): 5211–3. Дои:10.1002 / anie.200900150. PMID 19496101.
- ^ Маттерн-Догру Э, Ма Х, Хартманн Дж, Деккер Х, Штёкигт Дж (июнь 2002 г.). «Возможные остатки активного сайта в полиневридинальдегид эстеразе, центральном ферменте биосинтеза индольных алкалоидов, путем моделирования и сайт-направленного мутагенеза». Евро. J. Biochem. 269 (12): 2889–96. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2002.02956.x. PMID 12071952.
- ^ Dogru E, Warzecha H, Seibel F, Haebel S, Lottspeich F, Stöckigt J (март 2000 г.). «Ген, кодирующий полиневридинальдегидэстеразу биосинтеза монотерпеноидных индольных алкалоидов в растениях, является ортологом суперсемейства альфа / бетагидролаз». Евро. J. Biochem. 267 (5): 1397–406. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2000.01136.x. PMID 10691977.
дальнейшее чтение
- Пфицнер А., Штокигт Дж. (1983). «Полиневридинальдегидэстераза: необычный специфический фермент, участвующий в биосинтезе алкалоидов сарпагинового типа». Журнал химического общества, химические коммуникации (8): 459–460. Дои:10.1039 / C39830000459.
