Аннексин А2 - Annexin A2

ANXA2
Белок ANXA2 PDB 1w7b.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, аннексин A2
Внешние идентификаторыOMIM: 151740 MGI: 88246 ГомолоГен: 20857 Генные карты: ANXA2
Расположение гена (человек)
Хромосома 15 (человек)
Chr.Хромосома 15 (человек)[1]
Хромосома 15 (человек)
Геномное расположение ANXA2
Геномное расположение ANXA2
Группа15q22.2Начинать60,347,134 бп[1]
Конец60,402,883 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ANXA2 210427 x at fs.png

PBB GE ANXA2 208816 x at fs.png

PBB GE ANXA2 201590 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

302

12306

Ансамбль

ENSG00000182718

ENSMUSG00000032231

UniProt

P07355

P07356

RefSeq (мРНК)

NM_001002857
NM_001002858
NM_001136015
NM_004039

NM_007585

RefSeq (белок)

NP_001002857
NP_001002858
NP_001129487
NP_004030

NP_031611

Расположение (UCSC)Chr 15: 60.35 - 60.4 МбChr 9: 69.45 - 69.49 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Аннексин А2 также известный как аннексин II это белок что у людей кодируется ANXA2 ген.[5]

Аннексин 2 участвует в различных клеточных процессах, таких как подвижность клеток (особенно эпителиальные клетки ), связывание мембранно-ассоциированных белковых комплексов с актином цитоскелет, эндоцитоз, фибринолиз, ионный канал формирование, и матрица клеток Это кальций-зависимый фосфолипид-связывающий белок, функция которого состоит в том, чтобы помочь организовать экзоцитоз внутриклеточных белков во внеклеточный домен. Аннексин II - это плейотропный белок означает, что его функция зависит от места и времени в организме.

Ген

Ген ANXA2, расположенный в 15q22.2, имеет три псевдогена, расположенных на хромосомах 4, 9 и 10 соответственно. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих разные изоформы.[6]

Функция

Этот белок входит в состав аннексин семья. Члены этого семейства кальций-зависимых фосфолипид-связывающих белков играют роль в регуляции клеточного роста и в путях передачи сигнала. Этот белок действует как аутокринный фактор, который усиливает образование остеокластов и резорбцию кости.[6] Эпигенетическая регуляция аннексина А2 была определена как ключевой детерминант мезенхимальной трансформации в опухолях головного мозга.[7]

Было предложено, чтобы аннексин А2 функционировал внутри клетки при сортировке эндосомы и вне клетки в антикоагулянт реакции.

Взаимодействия

Было показано, что аннексин А2 взаимодействовать с Prohibitin,[8] CEACAM1,[9] S100A10,[10][11] PCNA,[12] дополнять Фактор H,[13] и ряд вирусных факторов, включая минорный капсидный белок L2 HPV16.[14][15]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000182718 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032231 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Такахаши С., Редди С.В., Чиргвин Дж. М., Девлин Р., Хайпек С., Андерсон Дж., Рудман Г. Д. (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного / паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости». Журнал биологической химии. 269 (46): 28696–701. PMID  7961821.
  6. ^ а б «Энтрез Ген: аннексин А2 ANXA2».
  7. ^ Kling T, Ferrarese R, Ó hAilín D, Johansson P, Heiland DH, Dai F, Vasilikos I, Weyerbrock A, Jörnsten R, Carro MS, Nelander S (сентябрь 2016 г.). «Интегративное моделирование выявляет опосредованный аннексином А2 эпигенетический контроль мезенхимальной глиобластомы». EBioMedicine.
  8. ^ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (декабрь 2002 г.). «Prohibitin и prohibitone содержатся в высокомолекулярных комплексах и взаимодействуют с альфа-актинином и аннексином A2». Биохимия. 84 (12): 1207–20. Дои:10.1016 / S0300-9084 (02) 00027-5. PMID  12628297.
  9. ^ Киршнер Дж, Шуман Д., Шивели Дж. Э. (декабрь 2003 г.). «CEACAM1, молекула межклеточной адгезии, напрямую связывается с аннексином II в трехмерной модели морфогенеза молочных желез». Журнал биологической химии. 278 (50): 50338–45. Дои:10.1074 / jbc.M309115200. PMID  14522961.
  10. ^ Рети С., Сопкова Дж., Ренуар М., Остерло Д., Герке В., Табари С. С., Руссо-Мари Ф., Левит-Бентли А. (январь 1999 г.). «Кристаллическая структура комплекса p11 с N-концевым пептидом аннексина II». Структурная биология природы. 6 (1): 89–95. Дои:10.1038/4965. PMID  9886297.
  11. ^ He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (июль 2008 г.). «Аннексин А2 эндотелиальных клеток регулирует полиубиквитинирование и деградацию своего партнера по связыванию S100A10 / p11». Журнал биологической химии. 283 (28): 19192–200. Дои:10.1074 / jbc.M800100200. ЧВК  2443646. PMID  18434302.
  12. ^ Охта С., Сиоми Ю., Сугимото К., Обусе С., Цуримото Т. (октябрь 2002 г.). «Протеомический подход к идентификации белков, связывающих ядерный антиген пролиферирующих клеток (PCNA), в лизатах клеток человека. Идентификация человеческого комплекса CHL12 / RFCs2-5 как нового связывающего PCNA белка». Журнал биологической химии. 277 (43): 40362–7. Дои:10.1074 / jbc.M206194200. PMID  12171929.
  13. ^ Леффлер Дж., Герберт А.П., Норстрём Э., Шмидт К.К., Барлоу П.Н., Блом А.М., Мартин М. (февраль 2010 г.). «Аннексин-II, ДНК и гистоны служат лигандами фактора H на поверхности апоптотических клеток». Журнал биологической химии. 285 (6): 3766–76. Дои:10.1074 / jbc.M109.045427. ЧВК  2823518. PMID  19951950.
  14. ^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE, Isas JM, Langen R, Kast WM (2012). «Субъединица S100A10 гетеротетрамера аннексина A2 способствует L2-опосредованной инфекции папилломы человека». PLoS One. 7 (8): e43519. Дои:10.1371 / journal.pone.0043519. ЧВК  3425544. PMID  22927980.
  15. ^ Woodham AW, Raff AB, Raff LM, Da Silva DM, Yan L, Skeate JG, Wong MK, Lin YG, Kast WM (май 2014 г.). «Ингибирование созревания клеток Лангерганса вирусом папилломы человека типа 16: новая роль гетеротетрамера аннексина А2 в подавлении иммунитета». Журнал иммунологии. 192 (10): 4748–57. Дои:10.4049 / jimmunol.1303190. ЧВК  4019435. PMID  24719459.

дальнейшее чтение

  • Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM (январь 2005 г.). «S100A10, аннексин А2 и гетеротетрамер аннексина а2 в качестве кандидатов в рецепторы плазминогена». Границы биологических наук. 10 (1–3): 300–25. Дои:10.2741/1529. PMID  15574370.
  • Бабийчук Е.Б., Дрегер А. (июн 2006 г.). «Регулирование активности экто-5'-нуклеотидазы посредством Ca2 + -зависимой, опосредованной аннексином 2 перестройки мембраны?». Сделки Биохимического Общества. 34 (Pt 3): 374–6. Дои:10.1042 / BST0340374. PMID  16709165.
  • Бон Э., Герке В., Крессе Х., Лёффлер Б.М., Кунце Х. (январь 1992 г.). «Аннексин II ингибирует кальций-зависимую фосфолипазу A1 и лизофосфолипазу, но не триацилглицерин-липазную активность липазы печени крысы». Письма FEBS. 296 (3): 237–40. Дои:10.1016 / 0014-5793 (92) 80294-Q. PMID  1531641.
  • Доусон С.Дж., Белый Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита Haemophilus aphrophilus ципрофлоксацином». Журнал инфекции. 24 (3): 317–20. Дои:10.1016 / S0163-4453 (05) 80037-4. PMID  1602151.
  • Джиндал Х. К., Чейни В. Г., Андерсон К. В., Дэвис Р. Г., Вишваната Дж. К. (март 1991 г.). «Субстрат протеин-тирозинкиназы, тяжелая цепь кальпактина I (p36), является частью белкового комплекса распознавания праймера, который взаимодействует с ДНК-полимеразой альфа». Журнал биологической химии. 266 (8): 5169–76. PMID  1825830.
  • Филипек А., Герке В., Вебер К., Кузницкий Дж. (Февраль 1991 г.). «Характеристика регулируемого клеточного цикла белка кальциклина из асцитных опухолевых клеток Эрлиха. Идентификация двух связывающих белков, полученных с помощью Ca2 (+) - зависимой аффинной хроматографии». Европейский журнал биохимии / FEBS. 195 (3): 795–800. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb15768.x. PMID  1999197.
  • Беккер Т., Вебер К., Джонссон Н. (декабрь 1990 г.). «Распознавание белок-белок через короткие амфифильные спирали; мутационный анализ сайта связывания аннексина II для p11». Журнал EMBO. 9 (13): 4207–13. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1990.tb07868.x. ЧВК  552202. PMID  2148288.
  • Spano F, Raugei G, Palla E, Colella C, Melli M (ноябрь 1990 г.). «Характеристика мультигенного семейства, кодирующего липокортин-2 человека: его структура предполагает существование короткой аминокислотной единицы, подвергающейся дупликации». Ген. 95 (2): 243–51. Дои:10.1016 / 0378-1119 (90) 90367-Z. PMID  2174397.
  • Джонссон Н., Джонссон К., Вебер К. (август 1988 г.). «Прерывистый эпитоп на p36, основном субстрате src тирозин-протеинкиназы, приводит сайт фосфорилирования в окрестности согласованной последовательности для Ca2 + / липид-связывающих белков». Письма FEBS. 236 (1): 201–4. Дои:10.1016/0014-5793(88)80314-4. PMID  2456953.
  • Гулд К.Л., Вудгетт-младший, Исак К.М., Хантер Т. (июль 1986 г.). «Субстрат протеин-тирозинкиназы p36 также является субстратом для протеинкиназы C in vitro и in vivo». Молекулярная и клеточная биология. 6 (7): 2738–44. Дои:10.1128 / mcb.6.7.2738. ЧВК  367834. PMID  2946940.
  • Huebner K, Cannizzaro LA, Frey AZ, Hecht BK, Hecht F, Croce CM, Wallner BP (май 1988 г.). «Хромосомная локализация человеческих генов липокортина I и липокортина II». Онкогенные исследования. 2 (4): 299–310. PMID  2969496.
  • Хуанг К.С., Валлнер Б.П., Матталиано Р.Дж., Тизард Р., Берн С., Фрей А., Хессион С., МакГрей П., Синклер Л.К., Чоу Е.П. (июль 1986 г.). «Два человеческих 35 кД-ингибитора фосфолипазы А2 связаны с субстратами pp60v-src и рецептора / киназы эпидермального фактора роста». Клетка. 46 (2): 191–9. Дои:10.1016/0092-8674(86)90736-1. PMID  3013422.
  • Будай Л., Иган С.Е., Родригес Вичиана П., Кантрелл Д.А., Вниз J. (март 1994 г.). «Комплекс адапторного белка Grb2, фактора обмена Sos и 36-кДа мембраносвязанного тирозинфосфопротеина участвует в активации ras в Т-клетках». Журнал биологической химии. 269 (12): 9019–23. PMID  7510700.
  • Чанг CY, Эриксон HP (июль 1994 г.). «Аннексин II клеточной поверхности представляет собой рецептор с высоким сродством к альтернативно сплайсированному сегменту тенасцина-C». Журнал клеточной биологии. 126 (2): 539–48. Дои:10.1083 / jcb.126.2.539. ЧВК  2200039. PMID  7518469.
  • Като С., Секин С., О SW, Ким Н.С., Умедзава И., Абэ Н., Ёкояма-Кобаяши М., Аоки Т. (декабрь 1994 г.). «Строительство банка полноразмерных кДНК человека». Ген. 150 (2): 243–50. Дои:10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID  7821789.
  • Ричард I, Бру О., Чианнилкулчай Н., Фужерус Ф., Алламанд В., Бур Н., Бренгье Л., Дево С., Пастюро П., Родау С. (октябрь 1994 г.). «Региональная локализация локусов хромосомы 15 человека». Геномика. 23 (3): 619–27. Дои:10.1006 / geno.1994.1550. PMID  7851890.
  • Такахаши С., Редди С.В., Чиргвин Дж. М., Девлин Р., Хайпек С., Андерсон Дж., Рудман Г. Д. (ноябрь 1994 г.). «Клонирование и идентификация аннексина II как аутокринного / паракринного фактора, который увеличивает образование остеокластов и резорбцию кости». Журнал биологической химии. 269 (46): 28696–701. PMID  7961821.
  • Hyatt SL, Liao L, Chapline C, Jaken S (февраль 1994 г.). «Идентификация и характеристика белков, связывающих альфа-протеинкиназу С в нормальных и трансформированных клетках REF52». Биохимия. 33 (5): 1223–8. Дои:10.1021 / bi00171a023. PMID  8110754.
  • Райт Дж. Ф., Курски А., Васи С. (февраль 1994 г.). «Поверхность эндотелиальных клеток аннексина II связывает цитомегаловирус человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 198 (3): 983–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.1140. PMID  8117306.
  • Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.

внешняя ссылка