Аннексин А5 - Annexin A5

ANXA5
Белок ANXA5 PDB 1a8a.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыANXA5, ANX5, ENX2, HEL-S-7, PP4, RPRGL3, аннексин A5
Внешние идентификаторыOMIM: 131230 MGI: 106008 ГомолоГен: 20312 Генные карты: ANXA5
Расположение гена (человек)
Хромосома 4 (человек)
Chr.Хромосома 4 (человек)[1]
Хромосома 4 (человек)
Геномное расположение ANXA5
Геномное расположение ANXA5
Группа4q27Начинать121,667,946 бп[1]
Конец121,696,995 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ANXA5 200782 в fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

308

11747

Ансамбль

ENSG00000164111

ENSMUSG00000027712

UniProt

P08758

P48036

RefSeq (мРНК)

NM_001154

NM_009673

RefSeq (белок)

NP_001145

NP_033803

Расположение (UCSC)Chr 4: 121,67 - 121,7 МбChr 3: 36.45 - 36.48 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Аннексин А5 (или же аннексин V) это клеточный белок в аннексин группа. В проточной цитометрии аннексин V обычно используется для обнаружения апоптотических клеток по его способности связываться с фосфатидилсерином, маркером апоптоза, когда он находится на внешнем листке плазматической мембраны. Функция белка неизвестна; однако было высказано предположение, что аннексин A5 играет роль в ингибировании кровоснабжения коагуляция соревнуясь за фосфатидилсерин сайты связывания с протромбин а также для подавления активности фосфолипазы A1. Эти свойства были найдены in vitro эксперименты.

Патология

Антитела направленные против аннексина A5, обнаруживаются у пациентов с заболеванием, называемым антифосфолипидный синдром (APS), тромбофилическое заболевание, связанное с аутоантителами против фосфолипидных соединений.

Аннексин A5 образует щит вокруг отрицательно заряженных молекул фосфолипидов. Образование щита аннексина A5 блокирует проникновение фосфолипидов в коагуляция (свертываемость) реакции. При синдроме антифосфолипидных антител образование щита нарушается антителами. Без экрана на клеточных мембранах имеется повышенное количество молекул фосфолипидов, ускоряющих реакции свертывания и вызывающих свертывание крови, характерное для синдрома антифосфолипидных антител.
Аннексин A5 показал повышенную регуляцию в папиллярная карцинома щитовидной железы.[5]

Лабораторное использование

Аннексин А5 используется в качестве неколичественного зонда для обнаружения клеток, которые экспрессировали фосфатидилсерин (PS) на поверхности клетки, событие, обнаруженное в апоптоз а также другие формы гибели клеток.[6][7][8] Тромбоциты также экспонируют PS и PE на своей поверхности при активации, которая служит сайтом связывания для различных факторов свертывания крови.

В анализ аффинности аннексина A5 обычно используют конъюгат аннексина V и флуоресцентной или ферментативной метки, биотина или других меток, или радиоэлемента в подходящем буфере (связывание аннексина V с аминофосфолипидами - это Ca2+ зависимый). Анализ сочетает окрашивание аннексином V мембран PS и PE с окрашиванием ДНК в ядре клетки с помощью иодид пропидия (PI) или 7-аминоактиномицин D (AAD-7), отличающий жизнеспособные клетки от апоптотический клетки и некротический клетки.[9] Обнаружение происходит проточной цитометрии или флуоресцентный микроскоп.

Взаимодействия

Было показано, что аннексин А5 взаимодействовать с Рецептор домена вставки киназы[10] и Интегрин, бета 5.[11]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000164111 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027712 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Софиадис А., Беккер С., Хеллман Ю., Халтин-Розенберг Л., Динец А., Хулчи М., Зедениус Дж., Валлин Г., Фукакис Т., Хёг А., Ауэр Г., Лехтио Дж., Ларссон С. (апрель 2012 г.). «Протеомное профилирование фолликулярных и папиллярных опухолей щитовидной железы». Европейский журнал эндокринологии. 166 (4): 657–67. Дои:10.1530 / EJE-11-0856. ЧВК  3315832. PMID  22275472.
  6. ^ Меерс П. и Мили Т. (1994). «Фосфолипидные детерминанты сайтов связывания аннексина V и роль триптофана». Биохимия. 33 (19): 5829–37. Дои:10.1021 / bi00185a022. PMID  8180211.
  7. ^ Купман Г., Ройтелингспергер С.П., Куйтен Г.А., Кинен Р.М., Пальс С.Т., ван Оерс М.Х. (сентябрь 1994 г.). «Аннексин V для проточного цитометрического определения экспрессии фосфатидилсерина на В-клетках, подвергающихся апоптозу». Кровь. 84 (5): 1415–20. Дои:10.1182 / blood.V84.5.1415.bloodjournal8451415. PMID  8068938.
  8. ^ Vermes I, Haanen C, Steffens-Nakken H, Reutelingsperger C (июль 1995 г.). «Новый анализ апоптоза. Проточно-цитометрическое определение экспрессии фосфатидилсерина в клетках с ранним апоптозом с использованием флуоресцеина, меченного аннексином V». Журнал иммунологических методов. 184 (1): 39–51. Дои:10.1016 / 0022-1759 (95) 00072-I. PMID  7622868.
  9. ^ Протокол флуоресцентного окрашивания аннексином-FP488 в Интерхим
  10. ^ Вен И, Эдельман Дж. Л., Канг Т., Сакс Дж. (Май 1999 г.). «Липокортин V может функционировать как сигнальный белок для рецептора-2 / Flk-1 фактора роста эндотелия сосудов». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 258 (3): 713–21. Дои:10.1006 / bbrc.1999.0678. PMID  10329451.
  11. ^ Кардо-Вила М., Арап В., Паскуалини Р. (май 2003 г.). «Альфа v бета 5 интегрин-зависимая запрограммированная гибель клеток, запускаемая пептидом, имитирующим аннексин V». Молекулярная клетка. 11 (5): 1151–62. Дои:10.1016 / S1097-2765 (03) 00138-2. PMID  12769841.

дальнейшее чтение

  • Седерхольм А., Фростегард Дж. (Июнь 2007 г.). «Аннексин А5 как новый игрок в профилактике атеротромбоза при СКВ и среди населения в целом». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1108 (1): 96–103. Дои:10.1196 / летопись.1422.011. PMID  17893975. S2CID  29296971.
  • Schlaepfer DD, Jones J, Haigler HT (февраль 1992 г.). «Ингибирование протеинкиназы C аннексином V». Биохимия. 31 (6): 1886–91. Дои:10.1021 / bi00121a043. PMID  1310621.
  • Huber R, Berendes R, Burger A, Schneider M, Karshikov A, Luecke H, Römisch J, Paques E (февраль 1992 г.). «Кристаллическая и молекулярная структура человеческого аннексина V после уточнения. Влияние на структуру, связывание с мембраной и формирование ионных каналов семейства белков аннексина». Журнал молекулярной биологии. 223 (3): 683–704. Дои:10.1016 / 0022-2836 (92) 90984-П. PMID  1311770.
  • Кирш Т., Пфеффле М. (сентябрь 1992 г.). «Селективное связывание анхорина CII (аннексина V) с коллагеном типа II и X и с хондрокальцином (С-пропептид коллагена типа II). Влияние на функцию якоря между везикулами матрикса и матриксными белками». Письма FEBS. 310 (2): 143–7. Дои:10.1016 / 0014-5793 (92) 81316-E. PMID  1397263. S2CID  9498732.
  • Доусон С.Дж., Белый Лос-Анджелес (май 1992 г.). «Лечение эндокардита Haemophilus aphrophilus ципрофлоксацином». Журнал инфекции. 24 (3): 317–20. Дои:10.1016 / S0163-4453 (05) 80037-4. PMID  1602151.
  • Таит Дж. Ф., Франкенберри Д. А., Шианг Р., Мюррей Дж. К., Адлер Д. А., Disteche CM (1992). «Хромосомная локализация человеческого гена аннексина V (плацентарный антикоагулянтный белок I) в 4q26 ---- q28». Цитогенетика и клеточная генетика. 57 (4): 187–92. Дои:10.1159/000133143. PMID  1683830.
  • Huber R, Römisch J, Paques EP (декабрь 1990 г.). «Кристаллическая и молекулярная структура человеческого аннексина V, антикоагулянтного белка, который связывается с кальцием и мембранами». Журнал EMBO. 9 (12): 3867–74. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1990.tb07605.x. ЧВК  552154. PMID  2147412.
  • Huber R, Schneider M, Mayr I., Römisch J, Paques EP (ноябрь 1990 г.). «Сайты связывания кальция в человеческом аннексине V с помощью анализа кристаллической структуры с разрешением 2,0 А. Влияние на связывание с мембраной и активность кальциевых каналов». Письма FEBS. 275 (1–2): 15–21. Дои:10.1016 / 0014-5793 (90) 81428-Q. PMID  2148156. S2CID  8975064.
  • Maurer-Fogy I, Reutelingsperger CP, Pieters J, Bodo G, Stratowa C, Hauptmann R (июль 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК сосудистого антикоагулянта человека, Са2 + -зависимого фосфолипид-связывающего белка». Европейский журнал биохимии / FEBS. 174 (4): 585–92. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1988.tb14139.x. PMID  2455636.
  • Ротхут Б., Комера С., Кортиаль С., Хомонт П. Я., Дьеп Ле К. Х., Кавадор Дж. К., Конард Дж., Руссо-Мари Ф., Ледерер Ф. (ноябрь 1989 г.). «Липокортин 32 кДа из мононуклеарных клеток человека, по-видимому, идентичен плацентарному ингибитору свертывания крови». Биохимический журнал. 263 (3): 929–35. Дои:10.1042 / bj2630929. ЧВК  1133519. PMID  2532007.
  • Schlaepfer DD, Mehlman T, Burgess WH, Haigler HT (сентябрь 1987 г.). «Структурная и функциональная характеристика эндонексина II, белка, связывающего кальций и фосфолипиды». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 84 (17): 6078–82. Дои:10.1073 / пнас.84.17.6078. ЧВК  299011. PMID  2957692.
  • Фунакоши Т., Хеймарк Р.Л., Хендриксон Л.Е., МакМаллен Б.А., Фудзикава К. (август 1987 г.). «Белок плацентарного антикоагулянта человека: выделение и характеристика». Биохимия. 26 (17): 5572–8. Дои:10.1021 / bi00391a053. PMID  2960376.
  • Ивасаки А., Суда М., Накао Х., Нагоя Т., Сайно Й., Араи К., Мизогути Т., Сато Ф., Йошизаки Х., Хирата М. (ноябрь 1987 г.). «Структура и экспрессия кДНК для ингибитора свертывания крови, выделенного из плаценты человека: новый липокортин-подобный белок». Журнал биохимии. 102 (5): 1261–73. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122165. PMID  2963810.
  • Фунакоши Т., Хендриксон Л. Е., МакМаллен Б. А., Фудзикава К. (декабрь 1987 г.). «Первичная структура белка плацентарного антикоагулянта человека». Биохимия. 26 (25): 8087–92. Дои:10.1021 / bi00399a011. PMID  2964863.
  • Каплан Р., Джей М., Берджесс У.Х., Шлепфер Д.Д., Хейглер Х.Т. (июнь 1988 г.). «Клонирование и экспрессия кДНК человеческого эндонексина II, Са2 + и фосфолипид-связывающего белка». Журнал биологической химии. 263 (17): 8037–43. PMID  2967291.
  • Grundmann U, Abel KJ, Bohn H, Löbermann H, Lottspeich F, Küpper H (июнь 1988 г.). «Характеристика кДНК, кодирующей белок плацентарного антикоагулянта человека (PP4): гомология с семейством липокортинов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 85 (11): 3708–12. Дои:10.1073 / пнас.85.11.3708. ЧВК  280287. PMID  2967495.
  • Пепинский РБ, Тизард Р., Матталиано Р.Дж., Синклер Л.К., Миллер Г.Т., Браунинг Дж.Л., Чоу Э.П., Берн С., Хуанг К.С., Пратт Д. (август 1988 г.). «Пять различных связывающих кальций и фосфолипид белков имеют гомологию с липокортином I». Журнал биологической химии. 263 (22): 10799–811. PMID  2968983.
  • Ан Н.Г., Теллер округ Колумбия, Бьенковски М.Дж., МакМаллен Б.А., Липкин Е.В., де Хаен С. (декабрь 1988 г.). «Анализ седиментационного равновесия пяти ингибиторов липокортин-родственной фосфолипазы A2 из плаценты человека. Доказательства против механистически значимой связи между ферментом и ингибитором». Журнал биологической химии. 263 (35): 18657–63. PMID  2974032.
  • Деманж П., Фогес Д., Бенц Дж., Лиманн С., Геттиг П., Берендес Р., Бургер А., Хубер Р. (июль 1994 г.). «Аннексин V: ключ к пониманию ионной селективности и регулирования напряжения?». Тенденции в биохимических науках. 19 (7): 272–6. Дои:10.1016/0968-0004(94)90002-7. PMID  7519374.
  • Фернандес МП, Морган РО, Фернандес М.Р., Карседо М.Т. (ноябрь 1994 г.). «Ген, кодирующий человеческий аннексин V, имеет промотор без ТАТА с высоким содержанием G + C». Ген. 149 (2): 253–60. Дои:10.1016/0378-1119(94)90157-0. PMID  7958998.

внешняя ссылка