PLCG1 - PLCG1

PLCG1
Белок PLCG1 PDB 1hsq.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыPLCG1, NCKAP3, PLC-II, PLC1, PLC148, PLCgamma1, фосфолипаза C гамма 1
Внешние идентификаторыOMIM: 172420 MGI: 97615 ГомолоГен: 1997 Генные карты: PLCG1
Расположение гена (человек)
Хромосома 20 (человек)
Chr.Хромосома 20 (человек)[1]
Хромосома 20 (человек)
Геномное расположение PLCG1
Геномное расположение PLCG1
Группа20q12Начните41,136,960 бп[1]
Конец41,196,801 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE PLCG1 202789 в fs.png

PBB GE PLCG1 216551 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

5335

18803

Ансамбль

ENSG00000124181

ENSMUSG00000016933

UniProt

P19174

Q62077

RefSeq (мРНК)

NM_002660
NM_182811

NM_021280

RefSeq (белок)

NP_002651
NP_877963

NP_067255

Расположение (UCSC)Chr 20: 41.14 - 41,2 МбChr 2: 160,73 - 160,78 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Фосфолипаза C, гамма 1, также известный как PLCG1,это белок что у людей участвует в клетке рост, миграция, апоптоз, и распространение. Он закодирован PLCG1 ген.[5][6]

Функция

PLCγ1 - фактор роста клеток[7][8] от ПЛК надсемейство. PLCγ1 используется во время роста клеток[7] и в клеточной миграции[9] и апоптоз[8], все из которых являются жизненно важными клеточными процессами, которые, если они нарушены мутациями, могут вызвать раковые клетки формироваться в теле. Мутации в этом белке показывают рост проблем в клетках, касающихся регуляции пролиферации и передачи сигналов между ними.[7] Роли PLCγ1 также участвуют в росте нейронов актина, передаче сигналов кальция и развитии мозга.[10][8][9] Это сильно регулируется множеством факторов, таких как ПИК3, АМПК, и ФАК.[8][11] Это часть PIP3 путь и приводит к увеличению кальция в клетках. В нейрональные клетки, PLCγ1 активно участвует в актине цитоскелет организация и синаптическая пластичность.[10] Основной путь PLCγ1, как его сейчас понимают ученые, показан ниже.

Путь PLCG1

Белок, кодируемый этим геном, катализирует образование инозитол 1,4,5-трифосфат (IP3) и диацилглицерин (DAG) из фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат. Эта реакция использует кальций в качестве кофактора и играет важную роль во внутриклеточной трансдукции рецептор-опосредованной тирозинкиназа активаторы. Например, при активации SRC, кодируемый белок вызывает Рас фактор обмена гуаниновых нуклеотидов RASGRP1 переехать в аппарат Гольджи, где он активирует Ras. Также было показано, что этот белок является основным субстратом для тирозинкиназы, активируемой гепарин-связывающим фактором роста 1 (кислотный фактор роста фибробластов). Рецептор протеина тирозинфосфатазы PTPmu (PTPRM ) способен дефосфорилировать PLCG1.[12] Для этого гена были обнаружены два варианта транскрипта, кодирующие разные изоформы.[13]

Общий для всех изоферментов PLC, PLCG1 состоит из N-концевого домена PH, который перемещает PLC к плазматической мембране и связывает PIP3;[14] четыре руки EF; каталитическую область X и Y, содержащую цилиндр TIM; и C-концевой домен C2.[15] Специфичным для изоферментов PLCG является большое разделение между доменами X и Y, состоящими из расщепленного домена PH, тандемных доменов SH2 и домена SH3.[15] Домены SH2 связывают фосфорилированные остатки тирозина на белках-мишенях через их мотивы последовательности FLVR, активируя каталитическую функцию PLCg; и домен SH3 связывается с богатыми пролином последовательностями целевого белка.[15]

PLCG1 может быть активирован рецепторные тирозинкиназы (RTK) и нерецепторные тирозинкиназы. Например, при активации рецептор 1 фактора роста фибробластов и рецептор эпидермального фактора роста представляют собой RTK, которые содержат фосфорилированные тирозины, которые обеспечивают сайты стыковки для PLCG1. SH2 домены.[15] Активированные RTK фосфоилируют PLCG1 по тирозинам, расположенным в положениях 472, 771, 775, 783 и 1254.[16] Нерецепторные тирозинкиназы взаимодействуют с PLCG1 в виде больших комплексов на плазматической мембране. Например, в Т-клетках Lck и Fyn (Киназы семейства SRC ) фосфорилируют иммунорецепторные тирозиновые мотивы активации (ITAM) на рецепторе Т-клеточного антигена (TCR).[15] Фосфорилированные ITAM привлекают ZAP-70, который фосфорилирует тирозины в LAT и SLP-76. PLCg1 связывается с LAT через свой n-концевой домен SH2 и с SLP-76 через свой SH3 домен.[15]

Было показано, что он взаимодействует с CISH который негативно регулирует его, направляя его на деградацию.[17] Было показано, что делеция Cish в эффекторных Т-клетках усиливает передачу сигналов TCR и последующее высвобождение, пролиферацию и выживаемость эффекторных цитокинов. Адаптивный перенос опухолеспецифических эффекторных Т-клеток, нокаутированных или нокаутированных по CISH, приводил к значительному увеличению функциональной авидности и долгосрочному опухолевому иммунитету. Нет никаких изменений в активности или фосфорилировании предполагаемой мишени Cish, STAT5 в присутствии или отсутствии Cish.

В пробирке исследования показали признаки того, что PLCγ1 выполняет многие функции клеточной подвижности, однако in vivo не смогли показать физиологическую роль PLCγ1.[18] В то время как PLCγ1 хорошо задокументирован и легко обнаруживается в организме, четкие связи и роли для PLCγ1 было трудно найти в in vivo исследования. Несмотря на это, все еще можно найти связь между уровнями PLCγ1 и выживаемостью раковых больных.

Рак

Хотя существует тесная связь между PLCγ1 и ростом опухоли / прогрессированием рака, большинство исследований находится на ранних стадиях. Рак также является уникальным заболеванием, поскольку у каждого пациента разные потребности. Приведенная здесь информация не должна использоваться в качестве лечения, а скорее как способ лучше понять прогрессирование рака.

Мутации в PLCγ1 могут привести к пролиферации раковых клеток, а ингибирование может привести к росту опухоли.[19] PLCγ1 участвует в пролиферации клеток, а мутации вызывают его сверхэкспрессию и способствуют прогрессированию опухолевых клеток. Этот аспект PLCγ1 также способствует миграции рака и метастаз от исходных опухолевых клеток.[20][21] Также существует связь между PLCγ1 и PDK, путь PDK-PLCγ1, который является важной частью инвазия раковых клеток.[21]

Ингибирование PLCγ1 связано с уменьшением роста опухоли и метастазирования.[19][20] PLCγ1 играет жизненно важную роль в остановке апоптоза в клетках, и, таким образом, путем ингибирования PLCγ1 организм лучше позволяет запрограммировать гибель клеток и избегать опухолей.[19][20] Основная роль, обнаруженная для PLCγ1, - это рост клеток, и именно эта роль является причиной того, что его все чаще изучают для лечения рака.[20][21] В образцах тканей онкологических больных уровни PLCγ1 не повышены, однако регуляторные факторы для этих белков снижены, и амплификация PLCγ1 чрезвычайно высока.[20] Регуляторные белки, которые останавливают PLCγ1, были отключены клеткой, что означает, что, хотя нет увеличения физического белка PLCγ1, увеличивается объем выполняемой им работы - ничто не мешает ей перерабатывать саму себя. Исследования также показали, что добавление новых регуляторов в клетки in vitro помог уменьшить ранее усиленный PLCγ1.[19] Эта информация подтолкнула PLCγ1 стать мишенью противоракового лекарства, несмотря на проблемы, связанные с нацеливанием на межмембранные белки.[19][21][22]

Взаимодействия

PLCG1 показал себя взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000124181 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000016933 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Бристоль А, Холл С.М., Криз Р.В., Шталь М.Л., Фан Ю.С., Байерс М.Г., Эдди Р.Л., Шоу ТБ, Кнопф Д.Л. (1988). «Фосфолипаза C-148: хромосомное расположение и делеционное картирование функциональных доменов». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии. 53 (2): 915–20. Дои:10.1101 / sqb.1988.053.01.105. PMID  3254788.
  6. ^ Берджесс У.Х., Дионн К.А., Каплоу Дж., Мадд Р., Фризель Р., Зильберштейн А., Шлессингер Дж., Джей М. (сентябрь 1990 г.). «Характеристика и клонирование кДНК фосфолипазы C-гамма, основного субстрата для тирозинкиназы, активируемой гепарин-связывающим фактором роста 1 (кислым фактором роста фибробластов)». Молекулярная и клеточная биология. 10 (9): 4770–7. Дои:10.1128 / mcb.10.9.4770. ЧВК  361079. PMID  2167438.
  7. ^ а б c Косс Х, Банни Т.Д., Бехджати С., Катан М (декабрь 2014 г.). «Дисфункция фосфолипазы Cγ при иммунных нарушениях и раке». Тенденции в биохимических науках. 39 (12): 603–11. Дои:10.1016 / j.tibs.2014.09.004. PMID  25456276.
  8. ^ а б c d Латтанцио Р., Пиантелли М., Фаласка М. (сентябрь 2013 г.). «Роль фосфолипазы C в клеточной инвазии и метастазировании». Достижения в биологической регуляции. 53 (3): 309–18. Дои:10.1016 / j.jbior.2013.07.006. PMID  23925006.
  9. ^ а б Jang HJ, Suh PG, Lee YJ, Shin KJ, Cocco L, Chae YC (январь 2018 г.). «PLCγ1: потенциальный арбитр прогрессирования рака». Достижения в биологической регуляции. 67: 179–189. Дои:10.1016 / j.jbior.2017.11.003. PMID  29174396.
  10. ^ а б Кан Д.С., Ким И.С., Байк Дж. Х., Ким Д., Коко Л., Сух П. Г. (январь 2020 г.). «Функция PLCγ1 в развитии системы mDA мыши». Достижения в биологической регуляции. 75: 100654. Дои:10.1016 / j.jbior.2019.100654. PMID  31558431.
  11. ^ Лу Х, Фу Х, Чен Р, Ван И, Чжань И, Сонг Дж и др. (2020). "in vitro". Международный журнал биологических наук. 16 (8): 1427–1440. Дои:10.7150 / ijbs.42962. ЧВК  7085223. PMID  32210730.
  12. ^ Филлипс-Мейсон П.Дж., Каур Х., Бёрден-Галли С.М., Крейг С.Е., Брэди-Калнай С.М. (январь 2011 г.). «Идентификация фосфолипазы C gamma1 как субстрата протеинтирозинфосфатазы mu, который регулирует миграцию клеток». Журнал клеточной биохимии. 112 (1): 39–48. Дои:10.1002 / jcb.22710. ЧВК  3031780. PMID  20506511.
  13. ^ «Энтрез Ген: фосфолипаза C PLCG1, гамма 1».
  14. ^ Сингх С.М., Мюррей Д. (сентябрь 2003 г.). "Молекулярное моделирование мембранного нацеливания доменов гомологии плекстрина фосфолипазы C". Белковая наука. 12 (9): 1934–53. Дои:10.1110 / пс 0358803. ЧВК  2323991. PMID  12930993.
  15. ^ а б c d е ж Грессет А., Сондек Дж., Харден Т.К. (март 2012 г.). «Изоферменты фосфолипазы С и их регуляция». Фосфоинозитиды I: ферменты синтеза и распада. Субклеточная биохимия. 58. С. 61–94. Дои:10.1007/978-94-007-3012-0_3. ISBN  978-94-007-3011-3. ЧВК  3638883. PMID  22403074.
  16. ^ Bae JH, Lew ED, Yuzawa S, Tomé F, Lax I, Schlessinger J (август 2009 г.). «Селективность передачи сигналов рецепторной тирозинкиназы контролируется сайтом связывания вторичного SH2-домена». Клетка. 138 (3): 514–24. Дои:10.1016 / j.cell.2009.05.028. ЧВК  4764080. PMID  19665973.
  17. ^ а б Палмер Д.К., Гиттард Г.К., Франко З., Кромптон Дж. Г., Эйл Р.Л., Патель С.Дж., Джи Й., Ван Панхейс Н., Клебанофф Калифорния, Сукумар М., Клевер Д., Чичура А., Ройчудхури Р., Варма Р., Ван Э, Гаттинони Л., Маринкола FM, Балагопалан Л., Самельсон Л.Э., Restifo NP (ноябрь 2015 г.). «Циш активно подавляет передачу сигналов TCR в CD8 + Т-клетках, чтобы поддерживать толерантность к опухоли». Журнал экспериментальной медицины. 212 (12): 2095–113. Дои:10.1084 / jem.20150304. ЧВК  4647263. PMID  26527801.
  18. ^ Кан Д.С., Ким И.С., Байк Дж. Х., Ким Д., Коко Л., Сух П. Г. (январь 2020 г.). «Функция PLCγ1 в развитии системы mDA мыши». Достижения в биологической регуляции. 75: 100654. Дои:10.1016 / j.jbior.2019.100654. PMID  31558431.
  19. ^ а б c d е Лу Х, Фу Х, Чен Р, Ван И, Чжань И, Сонг Дж и др. (2020). "in vitro". Международный журнал биологических наук. 16 (8): 1427–1440. Дои:10.7150 / ijbs.42962. ЧВК  7085223. PMID  32210730.
  20. ^ а б c d е Jang HJ, Suh PG, Lee YJ, Shin KJ, Cocco L, Chae YC (январь 2018 г.). «PLCγ1: потенциальный арбитр развития рака». Достижения в биологической регуляции. 67: 179–189. Дои:10.1016 / j.jbior.2017.11.003. PMID  29174396.
  21. ^ а б c d Латтанцио Р., Пиантелли М., Фаласка М. (сентябрь 2013 г.). «Роль фосфолипазы C в клеточной инвазии и метастазировании». Достижения в биологической регуляции. 53 (3): 309–18. Дои:10.1016 / j.jbior.2013.07.006. PMID  23925006.
  22. ^ Косс Х, Банни Т.Д., Бехджати С., Катан М. (декабрь 2014 г.). «Дисфункция фосфолипазы Cγ при иммунных нарушениях и раке». Тенденции в биохимических науках. 39 (12): 603–11. Дои:10.1016 / j.tibs.2014.09.004. PMID  25456276.
  23. ^ Дун Х., Прайс Дж., Ким Ю.С., Гасбарре С., Пробст Дж., Лиотта Л.А., Бланшетт Дж., Риццо К., Кон Э. (сентябрь 2000 г.). «CAIR-1 / BAG-3 образует регулируемый EGF тройной комплекс с фосфолипазой C-gamma и Hsp70 / Hsc70». Онкоген. 19 (38): 4385–95. Дои:10.1038 / sj.onc.1203797. PMID  10980614.
  24. ^ ван Дейк Т.Б., ван Ден Аккер Э., Амельсвоорт депутат, Мано Х., Левенберг Б., фон Линдерн М. (ноябрь 2000 г.). «Фактор стволовых клеток индуцирует фосфатидилинозитол-3'-киназозависимое образование комплекса Lyn / Tec / Dok-1 в гемопоэтических клетках». Кровь. 96 (10): 3406–13. Дои:10.1182 / кровь.V96.10.3406. PMID  11071635.
  25. ^ Jhun BH, Rivnay B., Price D, Avraham H (апрель 1995 г.). «Тирозинкиназа MATK специфическим и SH2-зависимым образом взаимодействует с c-Kit». Журнал биологической химии. 270 (16): 9661–6. Дои:10.1074 / jbc.270.16.9661. PMID  7536744.
  26. ^ Памфри Нью-Джерси, Тейлор В., Фриман С., Дуглас М. Р., Брэдфилд П. Ф., Янг С. П., Лорд Дж. М., Вакелам М. Дж., Берд И. Н., Лосось М., Бакли CD (апрель 1999 г.). «Дифференциальная ассоциация цитоплазматических сигнальных молекул SHP-1, SHP-2, SHIP и фосфолипазы C-gamma1 с PECAM-1 / CD31». Письма FEBS. 450 (1–2): 77–83. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 00446-9. PMID  10350061. S2CID  31471121.
  27. ^ а б Творогов Д., Карпентер Г. (июль 2002 г.). «EGF-зависимая ассоциация фосфолипазы C-gamma1 с c-Cbl». Экспериментальные исследования клеток. 277 (1): 86–94. Дои:10.1006 / excr.2002.5545. PMID  12061819.
  28. ^ Грэм Л.Дж., Стойка Б.А., Шапиро М., ДеБелл К.Э., Реллахан Б., Лаборда Дж., Бонвини Э. (август 1998 г.). «Последовательности, окружающие домен Src-homology 3 фосфолипазы Cgamma-1, увеличивают ассоциацию домена с Cbl». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 249 (2): 537–41. Дои:10.1006 / bbrc.1998.9177. PMID  9712732.
  29. ^ Бедрин М.С., Аболафия С.М., Томпсон Дж. Ф. (июль 1997 г.). «Цитоскелетная ассоциация рецептора эпидермального фактора роста и ассоциированных сигнальных белков регулируется плотностью клеток в кишечных клетках IEC-6». Журнал клеточной физиологии. 172 (1): 126–36. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-4652 (199707) 172: 1 <126 :: AID-JCP14> 3.0.CO; 2-A. PMID  9207933.
  30. ^ Чанг Дж.С., Сок Х., Квон Т.К., Мин Д.С., Ан Б.Х., Ли Й.Х., Су Дж.В., Ким Дж. В., Ивашита С., Омори А., Ичиносе С., Нумата О, Со Дж. К., О Й. С., Су П. Г. (май 2002 г.). «Взаимодействие фактора элонгации-1альфа и домена гомологии плекстрина фосфолипазы С-гамма 1 с активацией его активности». Журнал биологической химии. 277 (22): 19697–702. Дои:10.1074 / jbc.M111206200. PMID  11886851.
  31. ^ Каннингем С.А., член парламента Arrate, Брок Т.А., Ваксхэм Миннесота (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие FLT-1 и KDR с гамма-фосфолипазой C: идентификация сайтов связывания фосфотирозина». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 240 (3): 635–9. Дои:10.1006 / bbrc.1997.7719. PMID  9398617.
  32. ^ Уэно Э, Харута Т., Уно Т., Усуи И., Ивата М., Такано А., Кавахара Дж., Сасаока Т., Ишибаши О, Кобаяси М. (июль 2001 г.). «Потенциальная роль Gab1 и фосфолипазы C-gamma в осмотическом шоке-индуцированном захвате глюкозы в адипоцитах 3T3-L1». Гормоны и метаболические исследования. 33 (7): 402–6. Дои:10.1055 / с-2001-16227. PMID  11507676.
  33. ^ Ольгадо-Мадруга М., Эмлет Д.Р., Москателло Д.К., Годвин А.К., Вонг А.Дж. (февраль 1996 г.). «Связанный с Grb2 стыковочный белок в передаче сигналов EGF- и инсулинового рецептора». Природа. 379 (6565): 560–4. Дои:10.1038 / 379560a0. PMID  8596638. S2CID  4271970.
  34. ^ Хенделер Дж., Инь Дж., Ходжо Й, Сайто Ю., Мелараньо М., Ян С., Шарма В. К., Хеллер М., Эберсолд Р., Берк BC (декабрь 2003 г.). «GIT1 опосредует Src-зависимую активацию фосфолипазы Cgamma ангиотензином II и эпидермальным фактором роста». Журнал биологической химии. 278 (50): 49936–44. Дои:10.1074 / jbc.M307317200. PMID  14523024.
  35. ^ Пей З., Мэлони Дж. А., Ян Л., Уильямсон-младший (сентябрь 1997 г.). «Новая функция фосфолипазы C-gamma1: связывание с адаптерным белком GRB2». Архивы биохимии и биофизики. 345 (1): 103–10. Дои:10.1006 / abbi.1997.0245. PMID  9281317.
  36. ^ Нел А.Е., Гупта С., Ли Л., Ледбеттер Дж. А., Каннер С. Б. (август 1995 г.). «Лигирование рецептора Т-клеточного антигена (TCR) индуцирует ассоциацию hSos1, ZAP-70, фосфолипазы C-гамма 1 и других фосфопротеинов с Grb2 и дзета-цепью TCR». Журнал биологической химии. 270 (31): 18428–36. Дои:10.1074 / jbc.270.31.18428. PMID  7629168.
  37. ^ а б Шоллер Дж. К., Перес-Виллар Дж. Дж., О'Дей К., Каннер С.Б. (август 2000 г.). «Вовлечение рецептора антигена Т-лимфоцита регулирует ассоциацию гомологов без семилетнего возраста с SH3-доменом фосфолипазы Cgamma1». Европейский журнал иммунологии. 30 (8): 2378–87. Дои:10.1002 / 1521-4141 (2000) 30: 8 <2378 :: AID-IMMU2378> 3.0.CO; 2-E. PMID  10940929.
  38. ^ Пелеш Э., Леви Р. Б., Ор Э, Ульрих А., Ярден Ю. (август 1991 г.). «Онкогенные формы тирозинкиназы neu / HER2 постоянно связаны с гамма-фосфолипазой C». Журнал EMBO. 10 (8): 2077–86. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1991.tb07739.x. ЧВК  452891. PMID  1676673.
  39. ^ Arteaga CL, Johnson MD, Todderud G, Coffey RJ, Carpenter G, Page DL (декабрь 1991). «Повышенное содержание субстрата тирозинкиназы фосфолипазы C-гамма 1 в первичных карциномах груди человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (23): 10435–9. Дои:10.1073 / пнас.88.23.10435. ЧВК  52943. PMID  1683701.
  40. ^ Соццани П., Хасан Л., Сегелас М. Х., Капут Д., Феррара П., Пипи Б., Камбон С. (март 1998 г.). «IL-13 индуцирует фосфорилирование тирозина фосфолипазы C гамма-1 после ассоциации IRS-2 в моноцитах человека: взаимосвязь с ингибирующим эффектом IL-13 на продукцию ROI». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 244 (3): 665–70. Дои:10.1006 / bbrc.1998.8314. PMID  9535722.
  41. ^ Перес-Виллар Дж. Дж., Каннер С.Б. (декабрь 1999 г.). «Регулируемая ассоциация между тирозинкиназой Emt / Itk / Tsk и фосфолипазой-C гамма 1 в человеческих Т-лимфоцитах». Журнал иммунологии. 163 (12): 6435–41. PMID  10586033.
  42. ^ Хао С., август А (август 2002 г.). «Богатая пролином область гомологического домена Tec ITK регулирует его активность». Письма FEBS. 525 (1–3): 53–8. Дои:10.1016 / s0014-5793 (02) 03066-1. PMID  12163161. S2CID  21541455.
  43. ^ Онеяма С., Накано Х., Шарма С.В. (март 2002 г.). «UCS15A, новое низкомолекулярное лекарство, блокирующее белок-белковое взаимодействие, опосредованное SH3-доменом». Онкоген. 21 (13): 2037–50. Дои:10.1038 / sj.onc.1205271. PMID  11960376.
  44. ^ Jabado N, Jauliac S, Pallier A, Bernard F, Fischer A, Hivroz C (сентябрь 1998 г.). «Ассоциация Sam68 с p120GAP в CD4 + Т-клетках зависит от экспрессии молекулы CD4». Журнал иммунологии. 161 (6): 2798–803. PMID  9743338.
  45. ^ Шен З., Батцер А., Келер Дж. А., Полакис П., Шлессингер Дж., Лайдон Н. Б., Моран М. Ф. (август 1999 г.). «Доказательства направленного связывания SH3-домена и фосфорилирования Sam68 с помощью Src». Онкоген. 18 (33): 4647–53. Дои:10.1038 / sj.onc.1203079. PMID  10467411.
  46. ^ Чжан В., Трайбл Р.П., Самельсон Л.Е. (август 1998 г.). «Пальмитоилирование LAT: его важная роль в нацеливании на мембранные микродомены и фосфорилирование тирозина во время активации Т-клеток». Иммунитет. 9 (2): 239–46. Дои:10.1016 / с1074-7613 (00) 80606-8. PMID  9729044.
  47. ^ Paz PE, Wang S, Clarke H, Lu X, Stokoe D, Abo A (июнь 2001 г.). «Картирование сайтов фосфорилирования Zap-70 на LAT (линкер для активации Т-клеток), необходимое для набора и активации сигнальных белков в Т-клетках». Биохимический журнал. 356 (Pt 2): 461–71. Дои:10.1042/0264-6021:3560461. ЧВК  1221857. PMID  11368773.
  48. ^ Чжан В., Слоан-Ланкастер Дж., Кухня Дж., Трайбл Р.П., Самельсон Л.Е. (январь 1998 г.). «LAT: субстрат тирозинкиназы ZAP-70, который связывает рецептор Т-клеток с активацией клеток». Клетка. 92 (1): 83–92. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80901-0. PMID  9489702. S2CID  1806525.
  49. ^ Яблонски Д., Кадлечек Т., Вайс А. (июль 2001 г.). «Идентификация сайта связывания домена SH3 фосфолипазы C-gamma1 (PLC-gamma1) в SLP-76, необходимого для опосредованной Т-клеточным рецептором активации PLC-gamma1 и NFAT». Молекулярная и клеточная биология. 21 (13): 4208–18. Дои:10.1128 / MCB.21.13.4208-4218.2001. ЧВК  87082. PMID  11390650.
  50. ^ Эрикссон А., Нонберг Э., Рённстранд Л., Энгстрём У., Хеллман У., Рупп Э., Карпентер Г, Хелдин Ч., Клаэссон-Валлийский Л. (март 1995 г.). «Демонстрация функционально различных взаимодействий между фосфолипазой C-гамма и двумя типами рецепторов фактора роста тромбоцитов». Журнал биологической химии. 270 (13): 7773–81. Дои:10.1074 / jbc.270.13.7773. PMID  7535778.
  51. ^ Jang IH, Lee S, Park JB, Kim JH, Lee CS, Hur EM, Kim IS, Kim KT, Yagisawa H, Suh PG, Ryu SH (май 2003 г.). «Прямое взаимодействие фосфолипазы C-гамма 1 с фосфолипазой D2 важно для передачи сигналов эпидермального фактора роста». Журнал биологической химии. 278 (20): 18184–90. Дои:10.1074 / jbc.M208438200. PMID  12646582.
  52. ^ Тодети К.К., Массоуми Р., Биндслев Л., Сьеландер А. (июль 2002 г.). «Лейкотриен D4 индуцирует ассоциацию активного RhoA с фосфолипазой C-gamma1 в эпителиальных клетках кишечника». Биохимический журнал. 365 (Pt 1): 157–63. Дои:10.1042 / BJ20020248. ЧВК  1222665. PMID  12071848.
  53. ^ Ким MJ, Чанг Дж.С., Пак С.К., Хван Джи, Рю С.Х., Со П.Г. (июль 2000 г.). «Прямое взаимодействие обменного белка SOS1 Ras с SH3-доменом фосфолипазы C-gamma1». Биохимия. 39 (29): 8674–82. Дои:10.1021 / bi992558t. PMID  10913276.
  54. ^ Капеллер Р., Мориарти А., Штраус А., Стубдал Х, Терио К., Зиберт Е., Чикеринг Т., Моргенштерн Дж. П., Тарталья Л.А., Лилли Дж. (Август 1999 г.). «Фосфорилирование тирозина в tub и его ассоциация с белками, содержащими домен Src гомологии 2, вовлекают tub во внутриклеточную передачу сигналов инсулином». Журнал биологической химии. 274 (35): 24980–6. Дои:10.1074 / jbc.274.35.24980. PMID  10455176.
  55. ^ Ohmichi M, Decker SJ, Pang L, Saltiel AR (август 1991). «Фактор роста нервов связывается с продуктом протоонкогена trk 140 кДа и стимулирует его ассоциацию с доменом гомологии src фосфолипазы C гамма 1» (PDF). Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 179 (1): 217–23. Дои:10.1016 / 0006-291x (91) 91357-я. HDL:2027.42/29169. PMID  1715690.
  56. ^ Цянь X, Риччио А., Чжан И, Джинти Д.Д. (ноябрь 1998 г.). «Идентификация и характеристика новых субстратов рецепторов Trk в развивающихся нейронах». Нейрон. 21 (5): 1017–29. Дои:10.1016 / s0896-6273 (00) 80620-0. PMID  9856458. S2CID  12354383.
  57. ^ а б Мекин С.О., Макдональд Д.И., Грыз Е.А., Кубу С.Дж., Верди Дж.М. (апрель 1999 г.). «Адаптер передачи сигналов FRS-2 ​​конкурирует с Shc за связывание с рецептором фактора роста нервов TrkA. Модель для различения пролиферации и дифференцировки». Журнал биологической химии. 274 (14): 9861–70. Дои:10.1074 / jbc.274.14.9861. PMID  10092678.
  58. ^ Кох А., Манчини А., Стефан М., Ниденталь Р., Ниманн Х., Тамура Т. (март 2000 г.). «Прямое взаимодействие рецептора фактора роста нервов, TrkA, с нерецепторной тирозинкиназой, c-Abl, через петлю активации». Письма FEBS. 469 (1): 72–6. Дои:10.1016 / s0014-5793 (00) 01242-4. PMID  10708759. S2CID  28312468.
  59. ^ Сузуки С., Мизутани М., Сузуки К., Ямада М., Кодзима М., Хатанака Н., Коидзуми С. (июнь 2002 г.). «Нейротрофический фактор головного мозга способствует взаимодействию адапторного белка Nck2 с рецептором тирозинкиназы TrkB». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 294 (5): 1087–92. Дои:10.1016 / S0006-291X (02) 00606-X. PMID  12074588.
  60. ^ Bertagnolo V, Marchisio M, Volinia S, Caramelli E, Capitani S (декабрь 1998 г.). «Ядерная ассоциация тирозин-фосфорилированного Vav с фосфолипазой C-gamma1 и фосфоинозитид-3-киназой во время гранулоцитарной дифференцировки клеток HL-60». Письма FEBS. 441 (3): 480–4. Дои:10.1016 / s0014-5793 (98) 01593-2. PMID  9891995. S2CID  38371954.
  61. ^ Банин С., Чыонг О, Кац Д.Р., Уотерфилд, доктор медицины, Брикелл П.М., Подагра I (август 1996 г.). «Белок синдрома Вискотта-Олдрича (WASp) является партнером по связыванию протеин-тирозинкиназ семейства c-Src». Текущая биология. 6 (8): 981–8. Дои:10.1016 / s0960-9822 (02) 00642-5. PMID  8805332. S2CID  162267.
  62. ^ Finan PM, Soames CJ, Wilson L, Nelson DL, Stewart DM, Truong O, Hsuan JJ, Kellie S (октябрь 1996 г.). «Идентификация областей белка синдрома Вискотта-Олдрича, ответственных за ассоциацию с выбранными доменами 3 гомологии Src». Журнал биологической химии. 271 (42): 26291–5. Дои:10.1074 / jbc.271.42.26291. PMID  8824280.