Биомолекула - Biomolecule

Часть серии по
Биохимия
Myoglobin.png
Ключевые компоненты
История биохимии
Глоссарии
Порталы: Биохимия
Представление трехмерной структуры миоглобин, показывая альфа спирали, представленные лентами. Этот белок был первым, чья структура была решена с помощью Рентгеновская кристаллография к Макс Перуц и Сэр Джон Каудери Кендрю в 1958 г., за что получили Нобелевская премия по химии.

А биомолекула или же биологическая молекула это вольно используемый термин для молекулы присутствует в организмы которые необходимы для одного или нескольких типичных биологические процессы, Такие как деление клеток, морфогенез, или же разработка.[1] Биомолекулы включают большие макромолекулы (или полианионы), такие как белки, углеводы, липиды, и нуклеиновые кислоты, а также маленькие молекулы такие как первичный метаболиты, вторичные метаболиты и натуральные продукты. Более общее название этого класса материалов - биологические материалы. Биомолекулы являются важным элементом живых организмов, эти биомолекулы часто эндогенный,[2] производится в организме[3] но организмы обычно нуждаются экзогенный биомолекулы, например некоторые питательные вещества, выживать.

Биология и его подполя биохимия и молекулярная биология изучать биомолекулы и их реакции. Большинство биомолекул органические соединения, и всего четыре элементы —кислород, углерод, водород, и азот - составляют 96% тело человека масса. Но многие другие элементы, такие как различные биометаллы, присутствуют в небольших количествах.

Однородность как определенных типов молекул (биомолекул), так и определенных метаболические пути являются инвариантными чертами среди широкого разнообразия форм жизни; таким образом, эти биомолекулы и метаболические пути называются «биохимическими универсалиями».[4] или «теория материального единства живых существ», объединяющая концепция в биологии, наряду с Клеточная теория и теория эволюции.[5]

Типы биомолекул

Существует широкий спектр биомолекул, в том числе:

БиомономерыБио-олигоБиополимерыПолимеризация процессКовалентная связь имя между мономерами
АминокислотыОлигопептидыПолипептиды, белки (гемоглобин...)ПоликонденсацияПептидная связь
МоносахаридыОлигосахаридыПолисахариды (целлюлоза...)ПоликонденсацияГликозидная связь
ИзопренТерпеныПолитерпены: цис-1,4-полиизопрен натуральная резина и транс-1,4-полиизопрен гуттаперчаПолиприсоединение
НуклеотидыОлигонуклеотидыПолинуклеотиды, нуклеиновые кислоты (ДНК, РНК )Фосфодиэфирная связь

Нуклеозиды и нуклеотиды

Основные статьи: Нуклеозиды и Нуклеотиды

Нуклеозиды представляют собой молекулы, образованные путем присоединения азотистое основание к рибоза или же дезоксирибоза звенеть. Примеры из них включают цитидин (С), уридин (U), аденозин (А), гуанозин (G) и тимидин (Т).

Нуклеозиды могут быть фосфорилированный конкретными киназы в ячейке, производя нуклеотиды. Обе ДНК и РНК находятся полимеры, состоящий из длинных линейных молекул, собранных полимераза ферменты из повторяющихся структурных единиц или мономеров мононуклеотидов. ДНК использует дезоксинуклеотиды C, G, A и T, в то время как РНК использует рибонуклеотиды (которые имеют дополнительную гидроксильную (OH) группу в пентозном кольце) C, G, A и U. Модифицированные основания довольно распространены (например, с метильными группами в основном кольце), как найдено в рибосомальный РНК или переносить РНК или для отличия новых цепочек ДНК от старых после репликации.[6]

Каждый нуклеотид состоит из ациклического азотистая основа, а пентоза и от одного до трех фосфатные группы. Они содержат углерод, азот, кислород, водород и фосфор. Они служат источниками химической энергии (аденозинтрифосфат и гуанозинтрифосфат ), участвовать в сотовый сигнализация (циклический гуанозинмонофосфат и циклический аденозинмонофосфат ), и включены в важные кофакторы ферментативных реакций (кофермент А, флавинаденин динуклеотид, флавинмононуклеотид, и никотинамидадениндинуклеотидфосфат ).[7]

Структура ДНК и РНК

Основные статьи: ДНК и Структура нуклеиновой кислоты

В структуре ДНК преобладают хорошо известные двойная спираль сформированный Уотсоном-Криком спаривание оснований из C с G и A с T. Это известно как B-форма ДНК, и это в подавляющем большинстве случаев наиболее благоприятное и распространенное состояние ДНК; его высокоспецифическая и стабильная пара оснований является основой надежного хранения генетической информации. ДНК может иногда встречаться в виде одиночных цепей (часто требующих стабилизации одноцепочечными связывающими белками) или в виде Форма или же Z-форма спиралей, а иногда и в более сложных трехмерных структурах, таких как кроссовер на Праздничные развязки во время репликации ДНК.[7]

Стерео трехмерное изображение рибозима интрона группы I (файл PDB 1Y0Q); серые линии показывают пары оснований; ленточные стрелки показывают области двойной спирали, от синего до красного от 5 'до 3'[когда определяется как? ] конец; белая лента - продукт РНК.

РНК, напротив, образует большие и сложные трехмерные третичные структуры, напоминающие белки, а также отдельные рыхлые цепи с локально сложенными участками, которые составляют информационная РНК молекулы. Эти структуры РНК содержат множество участков двойной спирали А-формы, соединенных в определенные трехмерные структуры однонитевыми петлями, выпуклостями и соединениями.[8] Примеры: тРНК, рибосомы, рибозимы, и рибопереключатели. Этим сложным структурам способствует тот факт, что остов РНК имеет меньшую локальную гибкость, чем ДНК, но имеет большой набор различных конформаций, по-видимому, из-за как положительных, так и отрицательных взаимодействий дополнительных ОН с рибозой.[9] Структурированные молекулы РНК могут связываться с другими молекулами с высокой степенью специфичности и сами могут специфически распознаваться; кроме того, они могут выполнять ферментативный катализ (когда они известны как "рибозимы ", как было первоначально обнаружено Томом Чехом и его коллегами).[10]

Сахариды

Моносахариды являются простейшей формой углеводы только с одним простым сахаром. По сути, они содержат альдегид или же кетон группа по своему составу.[11] Присутствие альдегидной группы в моносахариде обозначается префиксом альдо. Аналогично кетонная группа обозначается префиксом кето-.[6] Примеры моносахаридов: гексозы, глюкоза, фруктоза, Трио, Тетрозы, Гептозы, галактоза, пентозы, рибоза и дезоксирибоза. Потребляемая фруктоза и глюкоза имеют разную скорость опорожнения желудка, по-разному всасываются и имеют разную метаболическую судьбу, что дает несколько возможностей для 2 разных сахаридов по-разному влиять на потребление пищи.[11] Большинство сахаридов в конечном итоге обеспечивают топливо для клеточного дыхания.

Дисахариды образуются, когда два моносахарида или два простых сахара образуют связь при удалении воды. Их можно гидролизовать с получением строительных блоков сахарина путем кипячения с разбавленной кислотой или их реакции с соответствующими ферментами.[6] Примеры дисахаридов включают: сахароза, мальтоза, и лактоза.

Полисахариды представляют собой полимеризованные моносахариды или сложные углеводы. В них есть несколько простых сахаров. Примеры крахмал, целлюлоза, и гликоген. Они, как правило, большие и часто имеют сложную разветвленную связь. Из-за своего размера полисахариды не растворимы в воде, но их многие гидроксильные группы гидратируются индивидуально при воздействии воды, а некоторые полисахариды образуют густые коллоидные дисперсии при нагревании в воде.[6] Более короткие полисахариды, содержащие от 3 до 10 мономеров, называются олигосахариды.[12]Для распознавания сахаридов был разработан флуоресцентный датчик молекулярного импринтинга замещения индикатора. Он успешно выделил три марки напитка из апельсинового сока.[13] Изменение интенсивности флуоресценции получаемых в результате сенсорных пленок напрямую связано с концентрацией сахарида.[14]

Лигнин

Лигнин представляет собой сложную полифенольную макромолекулу, состоящую в основном из бета-O4-арильных связей. После целлюлозы лигнин является вторым по распространенности биополимером и одним из основных структурных компонентов большинства растений. Он содержит субъединицы, производные от п-кумариловый спирт, конифериловый спирт, и синапиловый спирт[15] и необычен среди биомолекул тем, что рацемический. Отсутствие оптической активности связано с полимеризацией лигнина, происходящей через свободный радикал реакции сочетания, в которых нет предпочтения ни одной конфигурации в хиральный центр.

Липид

Липиды (маслянистые) в основном жирная кислота сложные эфиры, и являются основными строительными блоками биологические мембраны. Другая биологическая роль - хранение энергии (например, триглицериды ). Большинство липидов состоит из полярный или же гидрофильный голова (обычно глицерин) и от одного до трех неполярных или гидрофобный хвосты жирных кислот, и поэтому они амфифильный. Жирные кислоты состоят из неразветвленных цепочек атомов углерода, которые связаны только одинарными связями (насыщенный жирные кислоты) или как одиночными, так и двойные связи (ненасыщенный жирные кислоты). Цепи обычно состоят из 14-24 углеродных групп, но это всегда четное число.

Для липидов, присутствующих в биологических мембранах, гидрофильная головка относится к одному из трех классов:

  • Гликолипиды, головы которых содержат олигосахарид с 1-15 сахаридными остатками.
  • Фосфолипиды, чьи головы содержат положительно заряженную группу, которая связана с хвостом отрицательно заряженной фосфатной группой.
  • Стерины, головки которых содержат плоское стероидное кольцо, например, холестерин.

Другие липиды включают простагландины и лейкотриены которые представляют собой 20-углеродные жирные ацильные единицы, синтезированные из арахидоновая кислота.Они также известны как жирные кислоты.

Аминокислоты

Аминокислоты содержат оба амино- и карбоновая кислота функциональные группы. (В биохимия термин «аминокислота» используется для обозначения тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные функциональные группы присоединены к одному и тому же атому углерода, плюс пролин который на самом деле не является аминокислотой).

Модифицированные аминокислоты иногда встречаются в белках; обычно это результат ферментативной модификации после перевод (синтез белка ). Например, фосфорилирование серина киназы и дефосфорилирование фосфатазы важный механизм контроля в клеточный цикл. Известно, что только две аминокислоты, кроме стандартных двадцати, включаются в белки во время трансляции у некоторых организмов:

  • Селеноцистеин включается в некоторые белки в UGA кодон, который обычно является стоп-кодоном.
  • Пирролизин включается в некоторые белки в кодоне UAG. Например, в некоторых метаногены в ферментах, которые используются для производства метан.

Помимо используемых в синтез белка, другие биологически важные аминокислоты включают карнитин (используется в транспорте липидов внутри клетки), орнитин, ГАМК и таурин.

Белковая структура

Основные статьи: Белковая структура, Первичная структура белка, Вторичная структура белка, Третичная структура белка, и Четвертичная структура белка

Конкретный ряд аминокислот, образующих белок, известен как белок этого белка. первичная структура. Эта последовательность определяется генетическим составом человека. Он определяет порядок групп боковых цепей вдоль «остова» линейного полипептида.

Белки имеют два типа хорошо классифицированных, часто встречающихся элементов локальной структуры, определяемых определенным паттерном водородные связи вдоль позвоночника: альфа спираль и бета-лист. Их количество и расположение называется вторичная структура белка. Альфа-спирали - это правильные спирали, стабилизированные водородными связями между основной группой CO (карбонил ) одного аминокислотного остатка и основной группы NH (амид ) остатка i + 4. Спираль содержит около 3,6 аминокислот на виток, а боковые цепи аминокислот выступают из цилиндра спирали. Бета-гофрированные листы образованы водородными связями основной цепи между отдельными бета-нитями, каждая из которых находится в «вытянутой» или полностью вытянутой конформации. Пряди могут лежать параллельно или антипараллельно друг другу, а направление боковой цепи чередуется выше и ниже листа. Гемоглобин содержит только спирали, натуральный шелк состоит из бета-складчатых листов, а многие ферменты имеют структуру чередующихся спиралей и бета-цепей. Элементы вторичной структуры соединены областями «петли» или «спирали» неповторяющейся конформации, которые иногда бывают довольно подвижными или неупорядоченными, но обычно принимают четко определенное, стабильное расположение.[16]

Общий, компактный, 3D структура белка называется его третичная структура или его «складка». Он образуется в результате действия различных сил притяжения, таких как водородная связь, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия, гидрофильный взаимодействия, сила Ван-дер-Ваальса и Т. Д.

Когда двое и более полипептид цепочки (одинаковой или разной последовательности) группируются с образованием белка, четвертичная структура белка образуется. Четвертичное строение - атрибут полимерный (цепочки с одинаковой последовательностью) или гетеромерный (цепи различной последовательности) белки, такие как гемоглобин, который состоит из двух «альфа» и двух «бета» полипептидных цепей.

Апоферменты

An апофермент (или, как правило, апопротеин) - это белок, не связанный с какими-либо низкомолекулярными кофакторами, субстратами или ингибиторами. Он часто важен как неактивная форма хранения, транспорта или секретирования белка. Это необходимо, например, для защиты секреторной клетки от активности этого белка. Апоферменты становятся активными ферментами при добавлении кофактор. Кофакторы могут быть неорганическими (например, ионы металлов и железо-серные кластеры ) или органических соединений (например, [группа флавинов | флавин] и гем ). Органические кофакторы могут быть либо протезные группы, которые прочно связаны с ферментом, или коферменты, которые высвобождаются из активного центра фермента во время реакции.

Изоферменты

Изоферменты, или изоферменты, представляют собой несколько форм ферментов с немного разными белковая последовательность и очень похожие, но обычно не идентичные функции. Они либо продукты разных гены, или другие продукты альтернативное сращивание. Они могут либо продуцироваться в разных органах или типах клеток для выполнения одной и той же функции, либо несколько изоферментов могут продуцироваться в одном и том же типе клеток при дифференциальной регуляции в соответствии с потребностями изменения развития или окружающей среды. ЛДГ (лактатдегидрогеназа ) имеет несколько изоферментов, а гемоглобин плода представляет собой пример изоформы неферментативного белка, регулируемой в процессе развития. Относительные уровни изоферментов в крови можно использовать для диагностики проблем в органе секреции.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Бунге, М. (1979). Трактат по основам философии, т. 4. Онтология II: Мир систем, с. 61-2. связь.
  2. ^ Voon, C.H .; Сэм, С. Т. (2019). «2.1 Биосенсоры». Нанобиосенсоры для биомолекулярного нацеливания. Эльзевир. ISBN  978-0-12-813900-4.
  3. ^ эндогения. (2011) Медицинский словарь Сегена. Бесплатный словарь от Farlex. Farlex, Inc. По состоянию на 27 июня 2019 г.
  4. ^ Грин, Д. Э .; Голдбергер, Р. (1967). Молекулярное понимание живого процесса. Нью-Йорк: Academic Press - через Google Книги.
  5. ^ Гайон, Дж. (1998). "Философия и биология". В Mattéi, J. F. (ed.). Вселенская философская энциклопедия. т. IV, Философские дискурсы. Прессы Universitaires de France. С. 2152–2171 - через Google Книги.
  6. ^ а б c d Слабо, Майкл Р. и Сигер, Спенсер Л. (2007). Органическая и биохимия сегодня (6-е изд.). Тихоокеанская роща: Брукс Коул. ISBN  0-495-11280-1.
  7. ^ а б Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Улейтер П. (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Наука о гирляндах. С. 120–1. ISBN  0-8153-3218-1.
  8. ^ Saenger W (1984). Принципы структуры нуклеиновой кислоты. Springer-Verlag. ISBN  0387907629.
  9. ^ Ричардсон Дж. С., Шнайдер Б., Мюррей Л. В., Капрал Дж. Дж., Иммормино Р. М., Хедд Дж. Дж., Ричардсон Д. К., Хэм Д., Хершковиц Е., Уильямс Л. Д., Китинг К. С., Пайл А. М., Микаллеф Д., Вестбрук Дж., Берман Х. «Основа РНК: согласованные универсальные конформеры и номенклатура модульных строк». РНК. 14: 465–481. Дои:10.1261 / rna.657708. ЧВК  2248255. PMID  18192612.
  10. ^ Крюгер К., Грабовски П.Дж., Зауг А.Дж., Сэндс Дж., Готчлинг Д.Е., Чех Т.Р. (1982). «Самосплайсинг РНК: автоэксцизия и автоциклизация рибосомной РНК, промежуточной последовательности Tetrahymena». Клетка. 31: 147–157. Дои:10.1016/0092-8674(82)90414-7. PMID  6297745.
  11. ^ а б Пэн, Бо и Юй Цинь (июнь 2009 г.). «Фруктоза и сытость». Журнал питания: 6137–42.
  12. ^ Pigman, W .; Д. Хортон (1972). Углеводы. 1А. Сан Диего: Академическая пресса. п. 3. ISBN  978-0-12-395934-8.
  13. ^ Джин, Тан; Ван Хэ-Фан и Ян Сю-Пин (2009). «Дискриминация сахаридов с помощью матрицы флуоресцентного молекулярного импринтинга на основе мезопористого кремнезема, функционализированного фенилбороновой кислотой». Анальный. Chem. 81 (13): 5273–80. Дои:10.1021 / ac900484x. PMID  19507843.
  14. ^ Бо Пэн и Юй Цинь (2008). «Оптический датчик липофильной полимерной мембраны с синтетическим рецептором для обнаружения сахаридов». Анальный. Chem. 80 (15): 6137–41. Дои:10.1021 / ac800946p. PMID  18593197.
  15. ^ К. Фройденберг; A.C. Nash, ред. (1968). Конституция и биосинтез лигнина. Берлин: Springer-Verlag.
  16. ^ Ричардсон, Дж. С. (1981). «Анатомия и систематика белков». Достижения в химии белков. 34: 167–339 [1]. Дои:10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. PMID  7020376.

внешняя ссылка

  • Общество биомолекулярных наук провайдер форума для обучения и обмена информацией между профессионалами в области открытия лекарств и смежных дисциплин.
Библиотечные ресурсы о
Биомолекула