структура бутираткиназы 2 выявляет как открытые, так и цитрат-индуцированные закрытые конформации: последствия для индуцированных субстратом конформационных изменений соответствия
В молекулярной биологии ацетаткиназа (EC2.7.2.1 ), который преимущественно содержится в микроорганизмах, способствует производству ацетил-КоА к фосфорилированиеацетат в присутствии АТФ и двухвалентныйкатион. Короткоцепочечные жирные кислоты (SCFA) играют важную роль в цикл углерода и может использоваться бактериями как источник углерода и энергии. Сальмонелла тифимуриум пропионаткиназа (Ул.TdcD) катализирует обратимый перенос γ-фосфата АТФ в пропионат во время разложения 1-треонина до пропионата. Кинетический анализ показал, что Ул.TdcD обладает широкой лигандной специфичностью и может активироваться различными SCFA (пропионат> ацетат≈бутират), нуклеотидами (ATP≈GTP> CTP≈TTP; dATP> dGTP> dCTP) и ионами металлов (Mg2+≈Mn2+> Co2+). Подавление Ул.TdcD под действием промежуточных продуктов цикла трикарбоновой кислоты (TCA), таких как цитрат, сукцинат, α-кетоглутарат и малат, предполагает, что фермент может регулироваться с помощью вероятной обратной связи. Кристаллические структуры Ул.TdcD привязан к PO4 (фосфат), AMP, ATP, Ap4 (аденозинтетрафосфат), GMP, GDP, GTP, CMP и CTP показали, что связывание нуклеотида в основном включает гидрофобные взаимодействия с основным фрагментом и может объяснять широкую биохимическую специфичность, наблюдаемую между ферментом и нуклеотидами. . Моделирование и исследования сайт-направленного мутагенеза предполагают, что Ala88 является важным остатком, участвующим в определении скорости катализа субстратами SCFA. Моделирование молекулярной динамики мономерных и димерных форм Ул.TdcD выявил вероятные открытые и закрытые состояния, а также предположил роль димеризации в стабилизации сегмента 235-290, участвующего в межфазных взаимодействиях и связывании лигандов. Наблюдение молекулы этиленгликоля, достаточно близко связанной с γ-фосфатом в Ул.Комплексы TdcD с трифосфатными нуклеотидами поддерживают прямой перенос фосфорила в линию.[1][2] В фермент важно в процессе гликолиз, уровни ферментов повышаются при избытке глюкоза. В рост из бактериальныймутант не хватает ацетата киназа было показано, что он ингибируется глюкозой, что позволяет предположить, что фермент участвует в выделение излишка углевод.[1] Родственный фермент, бутираткиназа, облегчает образование бутирил-КоА путем фосфорилирования бутирата в присутствии АТФ с образованием бутирил-КоА. фосфат.[2]
