Рецептор кальцитонина - Calcitonin receptor

CALCR
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыCALCR, CRT, CT-R, CTR, CTR1, рецептор кальцитонина
Внешние идентификаторыOMIM: 114131 MGI: 101950 ГомолоГен: 1320 Генные карты: CALCR
Расположение гена (человек)
Хромосома 7 (человек)
Chr.Хромосома 7 (человек)[1]
Хромосома 7 (человек)
Геномное расположение CALCR
Геномное расположение CALCR
Группа7q21.3Начинать93,424,487 бп[1]
Конец93,574,730 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE CALCR 207887 s на fs.png

PBB GE CALCR 207886 s на fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001742
NM_001164737
NM_001164738

NM_001042725
NM_007588
NM_001355192
NM_001377018

RefSeq (белок)

NP_001158209
NP_001158210
NP_001733

NP_001036190
NP_031614
NP_001342121
NP_001363947

Расположение (UCSC)Chr 7: 93,42 - 93,57 МбChr 6: 3.69 - 3.76 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

В рецептор кальцитонина (CT) это Рецептор, связанный с G-белком связывающий пептидный гормон кальцитонин и участвует в обслуживании кальций гомеостаз,[5] особенно в отношении формирования костей и обмена веществ.[6][7][8]

CT работает путем активации G-белки граммs и граммq часто обнаруживается на остеокластах, клетках почек и клетках ряда областей мозга.[9] Это может также повлиять на яичники у женщин и яички у мужчин.

Функция белка рецептора CT изменяется за счет его взаимодействия с Белки, модифицирующие активность рецепторов (RAMPs), образуя мультимерные амилин рецепторы AMY1 (CT + RAMP1), ЭМИ2 (CT + RAMP2) и ЭМИ3 (CT + RAMP3).[10]

Взаимодействия

Рецептор кальцитонина может взаимодействовать с Аполипопротеин B[11][12] и LRP1.[13]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000004948 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023964 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Purdue BW, Tilakaratne N, Sexton PM (2002). «Молекулярная фармакология рецептора кальцитонина». Рецепторы и каналы. 8 (3–4): 243–55. Дои:10.1080/10606820213681. PMID  12529940.
  6. ^ Чемберс Т.Дж., Магнус С.Дж. (январь 1982 г.). «Кальцитонин изменяет поведение изолированных остеокластов». Журнал патологии. 136 (1): 27–39. Дои:10.1002 / путь.1711360104. PMID  7057295. S2CID  8395420.
  7. ^ Даккин Р., Дэйви Р.А., Лаплас С., Левассер Р., Моррис Х.А., Голдринг С.Р., Гебре-Медхин С., Галсон Д.Л., Зажак Д.Д., Карсенти Г. (февраль 2004 г.). «Амилин ингибирует резорбцию кости, в то время как рецептор кальцитонина контролирует образование кости in vivo». Журнал клеточной биологии. 164 (4): 509–14. Дои:10.1083 / jcb.200312135. ЧВК  2171986. PMID  14970190.
  8. ^ Davey RA, Turner AG, McManus JF, Chiu WS, Tjahyono F, Moore AJ, Atkins GJ, Anderson PH, Ma C, Glatt V, MacLean HE, Vincent C, Bouxsein M, Morris HA, Findlay DM, Zajac JD (август 2008 г.) ). «Рецептор кальцитонина играет физиологическую роль в защите от гиперкальциемии у мышей». Журнал исследований костей и минералов. 23 (8): 1182–93. Дои:10.1359 / jbmr.080310. ЧВК  2680171. PMID  18627265.
  9. ^ сенселаб В архиве 28 февраля 2009 г. Wayback Machine
  10. ^ «Рецепторы кальцитонина: введение». База данных рецепторов и ионных каналов IUPHAR. Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии.
  11. ^ Чжан Дж., Гершовиц Х (февраль 2003 г.). «Возникающий липидированный аполипопротеин B транспортируется к Гольджи в виде не полностью свернутого промежуточного продукта, что подтверждается его ассоциацией с сетью молекулярных шаперонов эндоплазматического ретикулума, GRP94, ERp72, BiP, кальретикулином и циклофилином B». Журнал биологической химии. 278 (9): 7459–68. Дои:10.1074 / jbc.M207976200. PMID  12397072.
  12. ^ Линник KM, Herscovitz H (август 1998). «Множественные молекулярные шапероны взаимодействуют с аполипопротеином B во время его созревания. Сеть шаперонов, резидентных в эндоплазматическом ретикулуме (ERp72, GRP94, кальретикулин и BiP), взаимодействует с аполипопротеином b независимо от его липидного состояния». Журнал биологической химии. 273 (33): 21368–73. Дои:10.1074 / jbc.273.33.21368. PMID  9694898.
  13. ^ Orr AW, Pedraza CE, Pallero MA, Elzie CA, Goicoechea S, Strickland DK, Murphy-Ullrich JE (июнь 2003 г.). «Белок, связанный с рецептором липопротеинов низкой плотности, представляет собой корецептор кальретикулина, который сигнализирует о разрушении фокальной адгезии». Журнал клеточной биологии. 161 (6): 1179–89. Дои:10.1083 / jcb.200302069. ЧВК  2172996. PMID  12821648.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка