Бета-2-адренергический рецептор - Beta-2 adrenergic receptor

ADRB2
2RH1.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыADRB2, ADRB2R, ADRBR, B2AR, BAR, BETA2AR, адренорецептор бета 2
Внешние идентификаторыOMIM: 109690 MGI: 87938 ГомолоГен: 30948 Генные карты: ADRB2
Расположение гена (человек)
Хромосома 5 (человек)
Chr.Хромосома 5 (человек)[1]
Хромосома 5 (человек)
Геномное расположение ADRB2
Геномное расположение ADRB2
Группа5q32Начинать148,825,245 бп[1]
Конец148,828,687 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ADRB2 206170 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

154

11555

Ансамбль

ENSG00000169252

ENSMUSG00000045730

UniProt

P07550

P18762

RefSeq (мРНК)

NM_000024

NM_007420

RefSeq (белок)

NP_000015

NP_031446

Расположение (UCSC)Chr 5: 148,83 - 148,83 МбChr 18: 62.18 - 62.18 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

В бета-2-адренорецептор (β2 адренорецептор), также известный как ADRB2, представляет собой клеточную мембрану бета-адренорецептор который связывает адреналин (адреналин), гормон и нейротрансмиттер чья сигнализация через аденилатциклаза стимуляция через тримерные Gs белки, повышенная лагерь, и ниже по течению Кальциевый канал L-типа взаимодействие, опосредует физиологические реакции, такие как гладкая мышца расслабление и бронходилатация.[5]

Официальный символ человека ген кодирование β2 адренорецептор ADRB2.[6]

Ген

В ADRB2 ген без интрон. Различные полиморфные формы, точечные мутации, и / или подавление этого гена связаны с ночным астма, ожирение и диабет 2 типа.[7]

Структура

Трехмерная кристаллографическая структура (см. Рисунок и ссылки справа) β2-адренорецепторы определены[8][9][10] сделав гибридный белок с лизоцим для увеличения гидрофильной поверхности белка для контактов с кристаллами. Альтернативный метод, предусматривающий получение слитого белка с агонистом, поддерживал совместную кристаллизацию липид-бислой и создание структуры с разрешением 3,5 Å.[11]

Механизм

Этот рецептор напрямую связан с одним из его конечных эффекторов, классом C. Кальциевый канал L-типа CaV1.2. Этот комплекс рецептор-канал соединенный к граммs G протеин, который активирует аденилилциклаза, катализирующий образование циклический аденозинмонофосфат (цАМФ), который затем активирует протеинкиназа А, и уравновешивая фосфатаза PP2A. Затем протеинкиназа A фосфорилирует (и, таким образом, инактивирует) киназа легкой цепи миозина, который вызывает расслабление гладких мышц, учитывая сосудорасширяющий эффект стимуляции бета 2. Сборка сигнального комплекса обеспечивает механизм, который обеспечивает специфическую и быструю передачу сигналов. Биофизическая и молекулярная модель с двумя состояниями была предложена для объяснения чувствительности pH и REDOX этого и других GPCR.[12]

Бета-2-адренорецепторы также связаны с граммя, возможно, обеспечивая механизм, с помощью которого ответ на лиганд сильно локализован внутри клеток. Напротив, адренорецепторы бета-1 связаны только с Gs, и их стимуляция приводит к более диффузному клеточному ответу.[13] Это, по-видимому, опосредовано цАМФ-индуцированным фосфорилированием рецептора PKA.[14]

Функция

Мышечная система

Β2 адренорецептор коррелировал с анаболическими свойствами и мышечной гипертрофией с использованием таких агентов, как пероральный кленбутерол а также внутривенный альбутерол, хотя пероральный альбутерол не оказывал такого же воздействия на мышечную массу, что позволяет предположить, что препараты с коротким периодом полураспада не поддерживают достаточную активацию для достижения этих эффектов.[15][16] Длительного действия β2 Агонисты, такие как кленбутерол (в США не используются в клинической практике), часто используются для повышения работоспособности из-за их анаболических, липолитических и улучшающих работоспособность эффектов.[17] В результате большинство из этих агентов запрещены ВАДА (Всемирным антидопинговым агентством), хотя некоторые из них разрешены в рамках исключения для терапевтического использования и, как правило, контролируются для использования спортсменами. Кленбутерол по-прежнему запрещен не как бета-агонист, а как анаболический агент.

ФункцияТканьБиологическая роль
Гладкая мышца отдых в:Желудочно-кишечный тракт (снижает моторику)Подавление пищеварение
Бронхи[18]Облегчение дыхание. Следовательно, бета-2-агонисты могут быть полезны при лечении астма.
Детрузорная мышца мочи из мочевой пузырь стена[19][20] Этот эффект сильнее, чем рецептор альфа-1 эффект сжатия.Подавление потребности в мочеиспускание
МаткаТорможение родов
Семенной тракт[21]
Повысился перфузия и расширение сосудовКровеносный сосуд и артерии к скелетные мышцы включая меньшие коронарные артерии[22] и печеночная артерияОблегчение мышечного сокращения и подвижности
Увеличенная масса и скорость сокращенияПоперечно-полосатые мышцы[21]
Инсулин и глюкагон секрецияПоджелудочная железа[23]Повышенная кровь глюкоза и поглощение скелетными мышцами
Гликогенолиз[21]
ТреморМоторные нервные окончания.[21] Тремор опосредуется PKA опосредованное облегчение пресинаптического Ca2+ приток, приводящий к высвобождению ацетилхолина.
Легенда
  Функция облегчает борьба или бегство.

Сердечно-сосудистая система

Глаз

В нормальном глазу стимуляция бета-2 сальбутамол увеличивает внутриглазное давление через сеть:

В глаукома дренаж уменьшен (открытоугольная глаукома) или полностью заблокирован (закрытоугольная глаукома). В таких случаях стимуляция бета-2 с последующим увеличением образования юмора настоятельно противопоказана, и, наоборот, местный антагонист бета-2, такой как тимолол могут быть использованы.

Пищеварительная система

Другой

  • Запретить гистамин -выпустить из тучные клетки.
  • Повышение содержания белка в секретах слезные железы.
  • Рецептор также присутствует в мозжечок.
  • Расширение бронхиол (применяется при лечении приступов астмы)
  • Участвует в мозге - иммунной - общении [24]

Лиганды

Агонисты

Бета-2-адренергический рецептор
Механизмы трансдукцииНачальный: граммs
Вторичный: граммввод / вывод
Начальный эндогенные агонистыадреналин, норэпинефрин
Агонистыизопреналин, сальбутамол, сальметерол, другие
Антагонистыкарведилол, пропранолол, лабеталол, другие
Обратные агонистыНет данных
Положительные аллостерические модуляторыZn2+ (низкие концентрации)
Отрицательные аллостерические модуляторыZn2+ (высокие концентрации)
Внешние ресурсы
IUPHAR / BPS29
DrugBankP07550
HMDBHMDBP01634
Основная статья: Бета2-адренергический агонист

Спазмолитики, применяемые при астма и ХОБЛ

Токолитический агенты

β2 агонисты, применяемые для других целей

Антагонисты

(Бета-блокаторы )

* обозначает селективный антагонист рецептора.

Аллостерические модуляторы

  • соединение-6FA,[26] PAM на сайте внутриклеточного связывания

Взаимодействия

Бета-2-адренергический рецептор взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000169252 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000045730 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Джонсон М (январь 2006 г.). «Молекулярные механизмы функции, ответа и регуляции бета (2) -адренергических рецепторов». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 117 (1): 18–24, тест 25. Дои:10.1016 / j.jaci.2005.11.012. PMID  16387578.
  6. ^ «Энтрез Ген: ADRB2 адренорецептор бета 2, поверхность». Получено 8 февраля 2015.
  7. ^ «Ген Entrez: ADRB2 адренергический, бета-2-, рецептор, поверхность».
  8. ^ Черезов В., Розенбаум Д.М., Хансон М.А., Расмуссен С.Г., Тиан Ф.С., Кобилка Т.С., Чой Х.Дж., Кун П., Вайс В.И., Кобилка Б.К., Стивенс Р.К. (2007). "Кристаллическая структура с высоким разрешением искусственно созданного человеческого β2-адренергический рецептор, связанный с G-белком ". Наука. 318 (5854): 1258–65. Bibcode:2007Научный ... 318.1258C. Дои:10.1126 / наука.1150577. ЧВК  2583103. PMID  17962520.
  9. ^ Розенбаум Д.М., Черезов В., Хансон М.А., Расмуссен С.Г., Тиан Ф.С., Кобилка Т.С., Цой Х.Дж., Яо XJ, Вайс В.И., Стивенс Р.К., Кобилка Б.К. (2007). "Инженерия GPCR дает структурное понимание β2-адренорецепторная функция ». Наука. 318 (5854): 1266–73. Bibcode:2007Научный ... 318.1266R. Дои:10.1126 / наука.1150609. PMID  17962519. S2CID  1559802.
  10. ^ Расмуссен С.Г., Чой Х.Д., Розенбаум Д.М., Кобилка Т.С., Тиан Ф.С., Эдвардс П.К., Бургхаммер М., Ратнала В.Р., Санишвили Р., Фишетти Р.Ф., Шертлер Г.Ф., Вейс В.И., Кобилка Б.К. (ноябрь 2007 г.). «Кристаллическая структура человеческого бета2-адренергического рецептора G-белка». Природа. 450 (7168): 383–7. Bibcode:2007Натура.450..383р. Дои:10.1038 / природа06325. PMID  17952055. S2CID  4407117.
  11. ^ Лишевски, Кэти (1 октября 2015 г.). «Рассмотрение структуры мембранных белков». Новости генной инженерии и биотехнологии (бумага). 35 (17): 16. Дои:10.1089 / gen.35.07.09.(требуется подписка)
  12. ^ Рубинштейн Л.А., Заухар Р.Дж., Ланзара Р.Г. (декабрь 2006 г.). «Молекулярная динамика биофизической модели для активации бета2-адренорецепторов и рецепторов, связанных с G-белком». Журнал молекулярной графики и моделирования. 25 (4): 396–409. Дои:10.1016 / j.jmgm.2006.02.008. PMID  16574446.
  13. ^ Чен-Идзу Ю., Сяо Р.П., Идзу Л.Т., Ченг Х., Кушель М., Сперджен Х., Лакатта Е.Г. (ноябрь 2000 г.). «G (i) -зависимая локализация передачи сигналов бета (2) -адренергического рецептора в каналы Ca (2+) L-типа». Биофизический журнал. 79 (5): 2547–56. Bibcode:2000BpJ .... 79.2547C. Дои:10.1016 / S0006-3495 (00) 76495-2. ЧВК  1301137. PMID  11053129.
  14. ^ Zamah AM, Delahunty M, Luttrell LM, Lefkowitz RJ (август 2002 г.). «Опосредованное протеинкиназой А фосфорилирование бета 2-адренергического рецептора регулирует его связывание с Gs и Gi. Демонстрация в восстановленной системе». Журнал биологической химии. 277 (34): 31249–56. Дои:10.1074 / jbc.M202753200. PMID  12063255.
  15. ^ Чу Дж. Дж., Хоран М. А., Литтл Р. А., Ротуэлл, штат Нью-Джерси (июль 1992 г.). «Анаболические эффекты кленбутерола на скелетные мышцы опосредуются активацией бета-2-адренорецепторов». Американский журнал физиологии. 263 (1, часть 1): E50-6. Дои:10.1152 / ajpendo.1992.263.1.E50. PMID  1322047.
  16. ^ Камалакканнан Г., Петрилли С.М., Георг I, Ламанка Дж., Маклафлин Б.Т., Шейн Э. и др. (Апрель 2008 г.). «Кленбутерол увеличивает мышечную массу, но не увеличивает выносливость у пациентов с хронической сердечной недостаточностью». Журнал трансплантации сердца и легких. 27 (4): 457–61. Дои:10.1016 / j.healun.2008.01.013. PMID  18374884.
  17. ^ Дэвис Э., Лойаконо Р., Саммерс Р. Дж. (Июнь 2008 г.). «Прилив адреналина: спортивные препараты, действующие на бета-адренергическую систему». Британский журнал фармакологии. 154 (3): 584–97. Дои:10.1038 / bjp.2008.164. ЧВК  2439523. PMID  18500380.
  18. ^ а б c d е ж Фицпатрик Д., Первес Д., Августин Г. (2004). «Таблица 20: 2». Неврология (Третье изд.). Сандерленд, Массачусетс: Синауэр. ISBN  978-0-87893-725-7.
  19. ^ фон Хейден Б., Ример Р.К., Нуньес Л., Брок Г.Б., Лю Т.Ф., Танаго Е.А. (1995). «Ответ гладкого и поперечнополосатого сфинктера уретры морской свинки на кромакалим, празозин, нифедипин, нитропруссид и электрическую стимуляцию». Невроурология и уродинамика. 14 (2): 153–68. Дои:10.1002 / нау.1930140208. PMID  7540086. S2CID  31114890.
  20. ^ Моро С., Таджури Л., Чесс-Уильямс Р. (январь 2013 г.). «Функция и выражение адренорецепторов в уротелии мочевого пузыря и собственной пластинке». Урология. 81 (1): 211.e1–7. Дои:10.1016 / j.urology.2012.09.011. PMID  23200975.
  21. ^ а б c d е Позвонил в HP (2003). Фармакология. Эдинбург: Черчилль Ливингстон. ISBN  978-0-443-07145-4. Стр. Решебника 163
  22. ^ Позвонил в HP (2003). Фармакология. Эдинбург: Черчилль Ливингстон. п. 270. ISBN  978-0-443-07145-4.
  23. ^ а б Филипсон, Л. Х. (декабрь 2002 г.). «Бета-агонисты и метаболизм». Журнал аллергии и клинической иммунологии. 110 (6 Прил.): S313–317. Дои:10.1067 / mai.2002.129702. ISSN  0091-6749. PMID  12464941.
  24. ^ Еленков И.Ю., Уайлдер Р.Л., Хрусос Г.П., Визи Е.С. (декабрь 2000 г.). «Симпатический нерв - интегративный интерфейс между двумя суперсистемами: мозгом и иммунной системой». Фармакологические обзоры. 52 (4): 595–638. PMID  11121511.
  25. ^ Матера MG, Cazzola M (2007). «Агонисты бета2-адренорецепторов сверхдлительного действия: новый терапевтический вариант для лечения астмы и ХОБЛ?». Наркотики. 67 (4): 503–15. Дои:10.2165/00003495-200767040-00002. PMID  17352511. S2CID  46976912.
  26. ^ Лю, X .; Masoudi, A .; Kahsai, A.W .; Huang, L. Y .; Пани, Б .; Staus, D. P .; Шим, П. Дж .; Хирата, К .; Simhal, R.K .; Schwalb, A.M .; Рамбарат, П.К .; Ahn, S .; Lefkowitz, R.J .; Кобылка, Б. (2019). «Механизм β2Регулирование AR посредством внутриклеточного положительного аллостерического модулятора ». Наука. 364 (6447): 1283–1287. Bibcode:2019Научный ... 364.1283Л. Дои:10.1126 / science.aaw8981. ЧВК  6705129. PMID  31249059.
  27. ^ Fan G, Shumay E, Wang H, Malbon CC (июнь 2001 г.). «Каркасный белок gravin (цАМФ-зависимый протеинкиназный белок 250) связывает бета-2-адренергический рецептор через цитоплазматический рецептор Arg-329 с доменом Leu-413 и обеспечивает мобильный каркас во время десенсибилизации». Журнал биологической химии. 276 (26): 24005–14. Дои:10.1074 / jbc.M011199200. PMID  11309381.
  28. ^ Ши М., Лин Ф., Скотт Дж. Д., Ван Х. Ю., Малбон СС (январь 1999 г.). «Динамические комплексы бета2-адренорецепторов с протеинкиназами и фосфатазами и роль гравина». Журнал биологической химии. 274 (3): 1588–95. Дои:10.1074 / jbc.274.3.1588. PMID  9880537.
  29. ^ Маквей М., Рамзи Д., Келлетт Е., Рис С., Уилсон С., Папа А. Дж., Миллиган Г. (апрель 2001 г.). «Мониторинг олигомеризации рецептора с использованием резонансного переноса энергии флуоресценции с временным разрешением и резонансного переноса энергии биолюминесценции. Дельта-опиоидный рецептор человека проявляет конститутивную олигомеризацию на поверхности клетки, которая не регулируется занятостью рецептора». Журнал биологической химии. 276 (17): 14092–9. Дои:10.1074 / jbc.M008902200. PMID  11278447.
  30. ^ Karoor V, Wang L, Wang HY, Malbon CC (декабрь 1998 г.). «Инсулин стимулирует секвестрацию бета-адренорецепторов и увеличивает ассоциацию бета-адренорецепторов с Grb2 через тирозин 350». Журнал биологической химии. 273 (49): 33035–41. Дои:10.1074 / jbc.273.49.33035. PMID  9830057.
  31. ^ Temkin P, Lauffer B, Jäger S, Cimermancic P, Krogan NJ, von Zastrow M (июнь 2011 г.). «SNX27 опосредует вход в ретромерные канальцы и перенос сигнальных рецепторов от эндосомы к плазматической мембране». Природа клеточной биологии. 13 (6): 715–21. Дои:10.1038 / ncb2252. ЧВК  3113693. PMID  21602791.
  32. ^ Картикеян С., Люнг Т., Ладиас Дж. А. (май 2002 г.). «Структурные детерминанты взаимодействия фактора регуляции обменника Na + / H + с рецепторами бета 2 адренергических и тромбоцитарных рецепторов фактора роста». Журнал биологической химии. 277 (21): 18973–8. Дои:10.1074 / jbc.M201507200. PMID  11882663.
  33. ^ Hall RA, Ostedgaard LS, Premont RT, Blitzer JT, Rahman N, Welsh MJ, Lefkowitz RJ (июль 1998 г.). «С-концевой мотив, обнаруженный в бета2-адренергическом рецепторе, рецепторе P2Y1 и регуляторе трансмембранной проводимости при муковисцидозе, определяет связывание с семейством факторов регуляции обменника Na + / H + белков PDZ». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 95 (15): 8496–501. Bibcode:1998PNAS ... 95.8496H. Дои:10.1073 / пнас.95.15.8496. ЧВК  21104. PMID  9671706.
  34. ^ Холл Р.А., Премонт Р.Т., Чоу К.В., Блитцер Дж. Т., Питчер Дж. А., Клин А., Стоффель Р. Х., Барак Л. С., Шеноликар С., Вайнман Е. Д., Гринштейн С., Лефковиц Р. Дж. (Апрель 1998). «Бета2-адренорецептор взаимодействует с регуляторным фактором Na + / H + -обменника, чтобы контролировать обмен Na + / H +». Природа. 392 (6676): 626–30. Bibcode:1998Натура.392..626H. Дои:10.1038/33458. PMID  9560162. S2CID  4422540.

дальнейшее чтение

  • Фрилле Т., Кэрон М.Г., Лефковиц Р.Дж. (май 1989 г.). «Свойства подтипов бета-1- и бета-2-адренорецепторов, выявленные молекулярным клонированием». Клиническая химия. 35 (5): 721–5. Дои:10.1093 / Clinchem / 35.5.721. PMID  2541947.
  • Тейлор Д. Р., Кеннеди Массачусетс (2002). «Генетическая вариация бета (2) -адренорецептора: его функциональное и клиническое значение при бронхиальной астме». Американский журнал фармакогеномики. 1 (3): 165–74. Дои:10.2165/00129785-200101030-00002. PMID  12083965. S2CID  116089602.
  • Тибонье М., Коулз П., Тибонье А., Шохам М. (2002). Молекулярная фармакология и моделирование рецепторов вазопрессина. Прогресс в исследованиях мозга. 139. С. 179–96. Дои:10.1016 / S0079-6123 (02) 39016-2. ISBN  9780444509826. PMID  12436935.
  • Ге Д., Хуан Дж, Хэ Дж, Ли Б., Дуань Х, Чен Р., Гу Д. (январь 2005 г.). «Вариации гена бета2-адренорецепторов, связанные с гипертонией 2 стадии в северных ханьских китайцах». Анналы генетики человека. 69 (Пт 1): 36–44. Дои:10.1046 / j.1529-8817.2003.00093.x. PMID  15638826. S2CID  6485276.
  • Muszkat M (август 2007 г.). «Межэтнические различия в реакции на лекарства: вклад генетической изменчивости в бета-адренорецепторы и цитохром P4502C9». Клиническая фармакология и терапия. 82 (2): 215–8. Дои:10.1038 / sj.clpt.6100142. PMID  17329986. S2CID  10381767.
  • фон Застров М., Кобылка Б.К. (февраль 1992 г.). «Регулируемая лигандом интернализация и рециклинг человеческих бета 2-адренергических рецепторов между плазматической мембраной и эндосомами, содержащими рецепторы трансферрина». Журнал биологической химии. 267 (5): 3530–8. PMID  1371121.
  • Гоуп Р., Гоуп М.Л., Торсон А., Кристенсен М., Смирк Т., Чун М., Альварес Л., Вильдрик Д.М., Боман Б.М. (1992). «Генетические изменения в локусе бета-2-адренорецепторов на хромосоме 5 в колоректальной карциноме человека». Противораковые исследования. 11 (6): 2047–50. PMID  1663718.
  • Бувье М., Гильбо Н., Бонин Н. (февраль 1991 г.). «Фосфорилирование бета 2-адренорецептора, вызванное сложным форболовым эфиром, снижает его связывание с Gs». Письма FEBS. 279 (2): 243–8. Дои:10.1016 / 0014-5793 (91) 80159-Z. PMID  1848190. S2CID  28959833.
  • Ян-Фэн Т.Л., Сюэ Ф.Й., Чжун У.В., Котекчиа С., Фрилле Т., Карон М.Г., Лефковиц Р.Дж., Франк У. (февраль 1990 г.). «Хромосомная организация генов адренорецепторов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 87 (4): 1516–20. Bibcode:1990PNAS ... 87.1516Y. Дои:10.1073 / pnas.87.4.1516. ЧВК  53506. PMID  2154750.
  • Хуэй К.К., Ю.Д.Л. (май 1989 г.). «Влияние ингибитора протеинкиназы, 1- (5-изохинолинилсульфонил) -2-метилпиперазина, на активацию и десенсибилизацию бета-2-адренорецепторов в интактных лимфоцитах человека». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии. 249 (2): 492–8. PMID  2470898.
  • Хен Р., Аксель Р., Обичи С. (июнь 1989 г.). «Активация бета 2-адренорецептора способствует росту и дифференцировке клеток щитовидной железы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 86 (12): 4785–8. Bibcode:1989PNAS ... 86.4785H. Дои:10.1073 / pnas.86.12.4785. ЧВК  287358. PMID  2471981.
  • О'Дауд Б.Ф., Гнатович М., Карон М.Г., Лефковиц Р.Дж., Бувье М. (май 1989 г.). «Пальмитоилирование человеческого бета 2-адренергического рецептора. Мутация Cys341 в карбоксильном хвосте приводит к несвязанной непальмитоилированной форме рецептора». Журнал биологической химии. 264 (13): 7564–9. PMID  2540197.
  • Бристоу MR, Hershberger RE, Порт JD, Minobe W, Rasmussen R (март 1989). «Стимуляция аденилатциклазы, опосредованная бета-1- и бета-2-адренорецепторами, в исправном и поврежденном миокарде желудочков человека». Молекулярная фармакология. 35 (3): 295–303. PMID  2564629.
  • Эморин Л.Дж., Марулло С., Делавье-Клатчко С., Кавери С.В., Дюрье-Траутманн О., Стросберг А.Д. (октябрь 1987 г.). «Структура гена бета 2-адренорецептора человека: характеристика экспрессии и промотора». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 84 (20): 6995–9. Bibcode:1987PNAS ... 84.6995E. Дои:10.1073 / пнас.84.20.6995. ЧВК  299215. PMID  2823249.
  • Chung FZ, Wang CD, Potter PC, Venter JC, Fraser CM (март 1988 г.). «Сайт-направленный мутагенез и непрерывная экспрессия человеческих бета-адренергических рецепторов. Идентификация консервативного остатка аспартата, участвующего в связывании агонистов и активации рецепторов». Журнал биологической химии. 263 (9): 4052–5. PMID  2831218.
  • Ян С.Д., Фонг Ю.Л., Бенович Дж.Л., Сибли Д.Р., Карон М.Г., Лефковиц Р.Дж. (июнь 1988 г.). «Дефосфорилирование бета 2-адренергического рецептора и родопсина латентной фосфатазой 2». Журнал биологической химии. 263 (18): 8856–8. PMID  2837466.
  • Кобилка Б.К., Диксон Р.А., Фрилле Т., Долман Х.Г., Болановски М.А., Сигал И.С., Ян-Фенг Т.Л., Франк У., Карон М.Г., Лефковиц Р.Дж. (январь 1987 г.). «кДНК человеческого бета 2-адренергического рецептора: белок с множеством трансмембранных доменов, кодируемый геном, чье хромосомное положение совпадает с положением рецептора тромбоцитарного фактора роста». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 84 (1): 46–50. Bibcode:1987 ПНАС ... 84 ... 46К. Дои:10.1073 / pnas.84.1.46. ЧВК  304138. PMID  3025863.
  • Chung FZ, Lentes KU, Gocayne J, Fitzgerald M, Robinson D, Kerlavage AR, Fraser CM, Venter JC (январь 1987 г.).«Клонирование и анализ последовательности бета-адренорецепторов человеческого мозга. Эволюционная связь с бета-рецепторами грызунов и птиц и мускариновыми рецепторами свиней». Письма FEBS. 211 (2): 200–6. Дои:10.1016/0014-5793(87)81436-9. PMID  3026848. S2CID  221452296.

внешняя ссылка

  • "β2-адренорецептор ». База данных рецепторов и ионных каналов IUPHAR. Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии.
  • Человек ADRB2 расположение генома и ADRB2 страница сведений о гене в Браузер генома UCSC.
  • Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P07550 (Бета-2-адренорецептор) на PDBe-KB.