Рецептор АКТГ - Википедия - ACTH receptor

MC2R
Идентификаторы
ПсевдонимыMC2R, ACTHR, рецептор меланокортина 2
Внешние идентификаторыOMIM: 607397 MGI: 96928 ГомолоГен: 444 Генные карты: MC2R
Расположение гена (человек)
Хромосома 18 (человек)
Chr.Хромосома 18 (человек)[1]
Хромосома 18 (человек)
Геномное расположение MC2R
Геномное расположение MC2R
Группа18p11.21Начинать13,882,044 бп[1]
Конец13,915,707 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MC2R 208568 в формате fs.png

PBB GE MC2R 217434 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001291911
NM_000529

NM_001271716
NM_001271717
NM_008560
NM_001301372

RefSeq (белок)

NP_000520
NP_001278840

NP_001258645
NP_001258646
NP_001288301
NP_032586

Расположение (UCSC)Chr 18: 13,88 - 13,92 МбChr 18: 68.41 - 68.43 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

В рецептор адренокортикотропного гормона или же Рецептор АКТГ также известный как рецептор меланокортина 2 или же MC2 рецептор это тип рецептор меланокортина (тип 2), специфичный для АКТГ.[5] А Рецептор, связанный с G-белком расположен на внешней плазматической мембране клетки, он связан с граммαs и повышает уровень лагерь путем активации аденилилциклаза. [6][7][8] Рецептор АКТГ играет роль в иммунной функции и метаболизме глюкозы.[9]

Структура

Рецепторы АКТГ - самые короткие из рецептор меланокортина семейства и являются самыми маленькими из известных G-связанных рецепторов.[10] И человеческие, и бычьи рецепторы АКТГ синтезируются в виде белков длиной 297 остатков с 81% гомологией последовательностей.[11] В настоящее время нет доступных белок Рентгеновская кристаллография структуры рецептора АКТГ, доступные в Банк данных белков; в то время как рецептор АКТГ и β2 адренергический рецептор относительно отдаленно связаны с идентичностью последовательностей примерно 26%, исследователи MC2R, такие как Дэвид Фридманис, предположили, что складчатые поверхности обоих рецепторов, которые отвечают за связывание Gαs должно быть очень похоже и использовать сохраненные мотивы.[6]

Полная последовательность MC2R включает семь гидрофобных доменов, которые предположительно являются трансмембранными сегментами.[11] В третьей внутриклеточной петле рецептора были обнаружены мотивы фосфорилирования протеинкиназы А и протеинкиназы с.[11] Рецепторы АКТГ также требуют связывания вспомогательного белка рецептора меланокортина-2-1 (MRAP1 ), без которого рецепторы АКТГ не могут связывать АКТГ.[10] Без MRAP рецептор деградирует в эндоплазматический ретикулум, но с MRAP рецептор гликозилированный и экспрессируется на плазматической мембране клетки.[12]

Лиганды

MCR имеют как эндогенные агонисты, так и антагонисты.

Агонисты

α-МСГ и АКТГ являются пептиды полученный из обработанных POMC, и оба активируют другие MCR, но ACTH - единственный агонист лиганд MC2R (рецептор АКТГ). Это предполагает, что существует большая специфичность, связанная с белками, для связывания MC2R.[13][10]

Антагонисты

Родственный агути белок и сигнальный белок Агути являются пептидами-антагонистами MC2R.[10]

Тканевая и субклеточная локализация

Рецептор АКТГ в основном находится в зона фасцикулата человека кора надпочечников. Связывание рецептора АКТГ стимулирует выработку глюкокортикоиды (GC). (Напротив, альдостерон производство из зона клубочков стимулируется прежде всего ангиотензин II.) Рецепторы АКТГ также экспрессируются в коже, и в белом, и в коричневый жир, и выражается в более высоких концентрациях, когда жировые клетки различать.[14]

Хорошо известно, что уровни кортикостерон (CORT, кортизол у людей) секреция демонстрирует циркадный ритм, сильно регулируется эффектами супрахиазматическое ядро, с более высокими уровнями рано вечером и более низкими уровнями утром. Уровни АКТГ, экспрессия рецепторов АКТГ и экспрессия MRAP1 также демонстрируют циркадный ритм, при этом секреция АКТГ и экспрессия MRAP максимальны в вечернее время, что позволяет предположить, что экспрессия MRAP отвечает за секреторную регуляцию CORT.[15] Однако при воздействии постоянного света ритмическая экспрессия рецептора ACTH и генов MRAP менялась, что указывает на независимые от ACTH сигнальные пути для транскрипции и экспрессии MRAP и рецепторов ACTH.[15]

Клиническое значение

Рецептор АКТГ играет роль в метаболизм глюкозы при экспрессии в белых жировых клетках. При связывании с АКТГ кратковременное инсулин возникает сопротивление, и оно стимулирует липолиз через гормоночувствительная липаза.[16] Продемонстрированный на мышах, АКТГ способствует липолизу в ответ на повышенную потребность в энергии, особенно во время стресса. Липолитическая активность за счет рецепторы меланокортина был продемонстрирован на нескольких типах подопытных животных: крысы и хомяки в первую очередь реагируют на АКТГ, кролики реагируют на альфа- и бета-МСГ (следовательно, не используют рецептор АКТГ), а морские свинки реагируют как на АКТГ, так и на другие МСГ. У людей АКТГ оказывает незначительное липолитическое действие на жировую ткань.[17]

Активация рецептора АКТГ также влияет на иммунную функцию. Меланокортины, включая АКТГ, имеют противовоспалительное средство эффекты, которые могут быть получены через GC -зависимые и -независимые пути. GC-зависимый путь активирует рецепторы ACTH для повышения уровня кортизола, который связывает рецепторы GC. Через геномный и более быстрые негеномные пути, это вызывает, помимо других иммунных ответов, снижение лейкоциты и нейтрофил инфильтрация, цитокин производство, особенно цитокина CXCL-1, и увеличилось фагоцитоз из апоптотический нейтрофилы.[18] Эти сильные противовоспалительные эффекты и способность увеличивать GC являются причиной того, что терапия АКТГ все еще используется сегодня. Часто используется для лечения инфантильные спазмы, рассеянный склероз, нефротический синдром, подагра, язвенный колит, болезнь Крона, ревматоидный артрит, и системная красная волчанка. Это проблематично в долгосрочной перспективе и может привести к побочным эффектам пути рецептора АКТГ, включая: синдром Кушинга, задержка жидкости, глаукома, и сердечно-сосудистые заболевания.[18]

Мутации в этом рецепторе вызывают семейная недостаточность глюкокортикоидов (FGD) тип 1, при котором пациенты имеют высокий уровень сывороточного АКТГ и низкий уровень кортизола.[19][20] Мутация гена рецептора вызывает 25% FGD, а мутация гена MRAP вызывает 20% FGD. Мутации АКТГ также могут вносить свой вклад в эту патологию: мутация «последовательности сообщения» подавляет продукцию цАМФ при связывании с рецептором АКТГ, а мутация «адресной последовательности» вообще ингибирует связывание с рецептором.[10]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000185231 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000045569 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Beuschlein F, Fassnacht M, Klink A, Allolio B, Reincke M (март 2001 г.). «Экспрессия рецептора АКТГ, регуляция и роль в образовании опухоли надпочечников». Европейский журнал эндокринологии. 144 (3): 199–206. Дои:10.1530 / eje.0.1440199. PMID  11248736.
  6. ^ а б Фридманис Д., Рога А., Кловинс Дж. (6 февраля 2017 г.). «Специфичность рецептора АКТГ (MC2R): что мы знаем о основных молекулярных механизмах?». Границы эндокринологии. 8: 13. Дои:10.3389 / fendo.2017.00013. ЧВК  5292628. PMID  28220105.
  7. ^ Ханукоглу I, Фейхтвангер Р., Ханукоглу А. (ноябрь 1990 г.). «Механизм индукции кортикотропином и цАМФ ферментов митохондриальной системы цитохрома Р450 в клетках коры надпочечников» (PDF). Журнал биологической химии. 265 (33): 20602–8. PMID  2173715.
  8. ^ Элиас LL, Кларк AJ (октябрь 2000 г.). «Экспрессия рецептора АКТГ». Бразильский журнал медицинских и биологических исследований = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas. 33 (10): 1245–8. Дои:10.1590 / S0100-879X2000001000015. PMID  11004726.
  9. ^ «АКТГ - Клиника: адренокортикотропный гормон (АКТГ), плазма». www.mayomedicallaboratories.com. Получено 2016-10-25.
  10. ^ а б c d е Галло-Пайе Н (май 2016 г.). «60 ЛЕТ POMC: надпочечники и экстраадреналовые функции АКТГ». Журнал молекулярной эндокринологии. 56 (4): Т135-56. Дои:10.1530 / JME-15-0257. PMID  26793988.
  11. ^ а б c Райхинштейн М., Зохар М., Ханукоглу И. (февраль 1994 г.). «Клонирование кДНК и анализ последовательности рецептора бычьего адренокортикотропного гормона (АКТГ)». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1220 (3): 329–32. Дои:10.1016/0167-4889(94)90157-0. PMID  8305507.
  12. ^ Себаг Дж. А., Хинкль П. М. (январь 2009 г.). «Области вспомогательного белка рецептора меланокортина 2 (MC2), необходимые для двойной топологии и транспорта и передачи сигналов рецептора MC2». Журнал биологической химии. 284 (1): 610–8. Дои:10.1074 / jbc.M804413200. ЧВК  2610514. PMID  18981183.
  13. ^ Цай М., Хруби В.Дж. (2016). «Рецепторная система меланокортина: мишень для множественных дегенеративных заболеваний». Современная наука о белках и пептидах. 17 (5): 488–96. Дои:10.2174/1389203717666160226145330. ЧВК  5999398. PMID  26916163.
  14. ^ Ивен К.А., Сеньяман О., Шварц А., Дренкхан М., Мейер Б., Хадащик Д., Кляйн Дж. (Март 2008 г.). «Взаимодействие меланокортина с жировыми функциями: АКТГ напрямую вызывает инсулинорезистентность, способствует провоспалительному профилю адипокина и стимулирует UCP-1 в адипоцитах». Журнал эндокринологии. 196 (3): 465–72. Дои:10.1677 / JOE-07-0299. PMID  18310442.
  15. ^ а б Пак С.И., Уокер Дж. Дж., Джонсон Н. В., Чжао З., Лайтман С. Л., Спига Ф. (май 2013 г.). «Постоянный свет нарушает циркадный ритм стероидогенных белков в надпочечниках крысы». Молекулярная и клеточная эндокринология. Пятнадцатая конференция по коре надпочечников (Adrenal 2012) League City, Texas, 19-22 июня 2012 г. 371 (1–2): 114–23. Дои:10.1016 / j.mce.2012.11.010. PMID  23178164. S2CID  32479803.
  16. ^ Мёллер К.Л., Раун К., Якобсен М.Л., Педерсен Т.А., Холст Б., Конде-Фрибоес К.В., Вульф Б.С. (июль 2011 г.). «Характеристика рецепторов меланокортина мышей, опосредующих липолиз адипоцитов, и исследование задействованных сигнальных путей» (PDF). Молекулярная и клеточная эндокринология. 341 (1–2): 9–17. Дои:10.1016 / j.mce.2011.03.010. PMID  21616121. S2CID  31837693.
  17. ^ Бостон, бакалавриат (октябрь 1999 г.). «Роль меланокортинов в функции адипоцитов». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 885 (1): 75–84. Bibcode:1999НЯСА.885 ... 75Б. Дои:10.1111 / j.1749-6632.1999.tb08666.x. PMID  10816642. S2CID  41988113.
  18. ^ а б Монтеро-Мелендес Т (май 2015 г.). «АКТГ: забытая терапия». Семинары по иммунологии. Разрешение воспаления. 27 (3): 216–26. Дои:10.1016 / j.smim.2015.02.003. PMID  25726511.
  19. ^ Кларк А.Дж., Маклафлин Л., Гроссман А. (февраль 1993 г.). «Семейный дефицит глюкокортикоидов, связанный с точечной мутацией рецептора адренокортикотропина». Ланцет. 341 (8843): 461–2. Дои:10.1016 / 0140-6736 (93) 90208-Х. PMID  8094489. S2CID  11356360.
  20. ^ Цигос К., Араи К., Хунг В., Хрусос Г.П. (ноябрь 1993 г.). «Наследственный изолированный дефицит глюкокортикоидов связан с аномалиями гена рецептора адренокортикотропина». Журнал клинических исследований. 92 (5): 2458–61. Дои:10.1172 / JCI116853. ЧВК  288430. PMID  8227361.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка