Формилпептидный рецептор 2 - Formyl peptide receptor 2

FPR2
Идентификаторы
ПсевдонимыFPR2, ALXR, FMLP-R-II, FMLPX, FPR2A, FPRH1, FPRH2, FPRL1, HM63, LXA4R, рецептор формилпептида 2
Внешние идентификаторыOMIM: 136538 MGI: 1278319 ГомолоГен: 74395 Генные карты: FPR2
Расположение гена (человек)
Хромосома 19 (человек)
Chr.Хромосома 19 (человек)[1]
Хромосома 19 (человек)
Геномное расположение FPR2
Геномное расположение FPR2
Группа19q13.41Начинать51,752,026 бп[1]
Конец51,770,531 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE FPRL1 210772 в формате fs.png

PBB GE FPRL1 210773 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001005738
NM_001462

NM_008039

RefSeq (белок)

NP_001005738
NP_001453

NP_032065

Расположение (UCSC)Chr 19: 51.75 - 51.77 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

N-формилпептидный рецептор 2 (FPR2) это Рецептор, связанный с G-белком (GPCR) расположены на поверхности многих типов клеток различных видов животных. Человек рецептор белок кодируется FPR2 ген и активируется для регулирования функции клеток путем связывания любого из множества лиганды включая не только некоторые N-Формилметионин -содержащие олигопептиды, такие как N-формилметионин-лейцил-фенилаланин (FMLP), но и полиненасыщенная жирная кислота метаболит арахидоновая кислота, липоксин А4 (LXA4).[4][5] Из-за взаимодействия с липоксином A4, FPR2 также часто называют ALX / FPR2 или просто ALX рецептор.

Выражение

Рецептор FPR2 экспрессируется у человека. нейтрофилы, эозинофилы, моноциты, макрофаги, Т-клетки, синовиальный фибробласты, кишечник и дыхательные пути эпителий.[6]

Функция

Много олигопептиды которые обладают N-Формилметионин N-концевой остаток, такой как прототипный трипептид N-Формилметионин-лейцил-фенилаланин (т.е. FMLP), являются продуктами синтеза белка, проводимого бактерии. Они стимулируют гранулоциты мигрировать направленно (см. хемотаксис ) и становятся активными в поглощении (см. фагоцитоз ) и убивая бактерии, тем самым способствуя защите хозяина, направляя врожденный иммунный ответ острых воспаление к участкам бактериальной инвазии. Ранние исследования показали, что эти формилолигопептиды действуют через Рецептор (биохимия) механизм. Соответственно, клеточная линия лейкоцитов человека, HL-60 промиелоциты (которые не отвечают на FMLP), были намеренно дифференцированы на гранулоциты (которые действительно реагируют на FMLP) и используются для частичной очистки[7] и клон ген, который при трансфекции в FMLP-невосприимчивые клетки проявлял чувствительность к этому и другим N-формилолигопептидам.[8][9][10][11][12] Этот рецептор первоначально был назван рецептором формилпептида (т.е. FPR). Однако в серии последующих исследований были клонированы два гена, кодирующих рецепторные белки с аминокислотными последовательностями, очень похожими на последовательность FPR.[13][14][15] Этим трем рецепторам были даны разные названия, но теперь они называются рецептор формилового пептида 1 (например, FPR1) для первого определенного рецептора, FPR2, и Формилпептидный рецептор 3 (т.е. FPR3). FPR2 и FPR3 называются рецепторами формилпептидов на основании сходства их аминокислотных последовательностей с последовательностью FPR1, а не каких-либо предпочтений в отношении связывания формилпептидов. Действительно, FPR2 предпочитает совершенно другой набор лигандов и выполняет некоторые функции, очень отличные от FPR1, в то время как FPR3 не связывает FMLP или многие другие N-формилпептиды, которые связываются с FPR1 или FPR2.[16] Основная функция FPR2 - связывание определенных специализированных про-разрешающих медиаторов (SPM), т.е. липоксин (Lx) A4 и AT-LxA4 (метаболиты арахидоновой кислоты), а также решающий D1 (RvD) 1, RvD2 и AT-RvD1 (метаболиты докозагексаеновая кислота ) и тем самым опосредовать активность этих метаболитов в подавлении и разрешении воспаления (см. Специализированные посредники по разрешению споров ). Однако FPR2 также опосредует ответы на широкий спектр полипептидов и белков, которые могут способствовать воспалению или регулировать действия, не связанные напрямую с воспалением. Функция FPR3 не ясна.

Номенклатура

Что сбивает с толку, существует две «стандартных» номенклатуры для рецепторов FPR и их генов: первая использованная, FPR, FPR1 и FPR2, и ее замена, FPR1, FPR2 и FPR3. Последняя номенклатура рекомендована Международным союзом фундаментальной и клинической фармакологии.[16] и используется здесь. Другие ранее использовавшиеся названия для FPR1 - NFPR и FMLPR; для FPR2 - это FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2 / ALX, HM63, FMLPX и FPR2A; а для FPR3 - FPRH2, FPRL2 и FMLPY.[16]

Гены

Человек

Человек FPR2 Ген кодирует рецептор из 351 аминокислоты, FPR2, в безинтронной открытой рамке считывания. Он образует кластер с FPR1 и FPR3 гены на хромосоме 19q.13.3 в порядке FPR1, FPR2 и FPR3; этот кластер также включает гены двух других рецепторов хемотаксического фактора, связанных с G-белком Рецептор C5a (также называемый CD88) и второй рецептор C5a, GPR77 (т.е. C5a2 или C5L2), который имеет структуру рецепторов G-белков, но, по-видимому, не соединяется с G-белками и имеет неопределенную функцию.[17] FPR1, FPR2 и FPR3 паралоги, на основе филогенетический анализ, произошли от общего предка с ранней дупликацией FPR1 и расщепления FPR2 / FPR3 с FPR3, происходящей от последнего события дупликации около происхождения приматов.[18]

Мышь

У мышей есть не менее 7 рецепторов FPR, кодируемых 7 генами, которые локализуются на хромосоме 17A3.2 в следующем порядке: Fpr1, Fpr-RS2 (или же fpr2), Fpr-rs1 (или же LXA4R), Fpr-rs4, Fpr-rs7, Fpr-rs7, Fpr-rs6, и Fpr-rs3; этот локус также содержит Псевдогены ψFpr-rs2 и ψFpr-rs3 (или же ψFpr-rs5) которые лежат сразу после Fpr-RS2 и Fpr-rs1, соответственно. 7 рецепторов FPR мыши имеют ≥50% идентичности аминокислотной последовательности друг с другом, а также с тремя рецепторами FPR человека.[19] Fpr2 и mFpr-rs1 связываются с высокой аффинностью и реагируют на липоксины, но имеют мало сродства или не имеют сродства к формилпептидам или чувствительности к ним; тем самым они разделяют ключевые свойства с человеческим FPR2;[20][21][22]

Исследования нокаута генов

Большое количество мышей по сравнению с человеческими рецепторами FPR затрудняет экстраполяцию функций FPR человека на основе генетических (например, нокаут гена или принудительная сверхэкспрессия) или других экспериментальных манипуляций с рецепторами FPR у мышей. В любом случае совместное нарушение Fpr2 и Fpr3 гены вызывают усиление острых воспалительных реакций у мышей, что подтверждается тремя моделями: воспаление кишечника, вызванное ишемией-реперфузией брыжеечной артерии, отек лапы, вызванный инъекцией каррагинана, и артрит, вызванный интраператональной инъекцией индуцирующей артрит сыворотки.[23] С Fpr2 Мыши с нокаутом гена демонстрируют неправильный врожденный иммунный ответ на внутривенное введение Listeria monocytogenes инъекция[24] Эти результаты предполагают, что рецептор FPR2 человека и рецептор Fpr3 мыши выполняют эквивалентные функции в подавлении по крайней мере определенного воспалительного ответа.

Другие виды

Крысы экспрессируют ортолог FPR2 (74% идентичности аминокислотной последовательности) с высоким сродством к липоксин А4.[19]

Распределение в клетках и тканях

FPL2 часто коэкспрессируется с FPR1. Широко выражается в циркулирующей крови. нейтрофилы, эозинофилы, базофилы, и моноциты; лимфоцит Т-клетки и В-клетки; ткань Тучные клетки, макрофаги, фибробласты и незрелые дендритные клетки; сосудистый эндотелиальные клетки; нервная ткань глиальный клетки астроциты, и нейробластома клетки; печень гепатоциты; различные виды эпителиальные клетки; и различные типы многоклеточных тканей.[19][25][26][27][28]

Лиганды и связанная с заболеванием активность на основе лигандов

FPR2 также известен как рецептор LXA4 или ALX / FPR2 на основании исследований, показывающих, что это рецептор с высоким сродством к арахидоновая кислота метаболит, липоксин A4 (LXA4), а затем для родственного метаболита арахидоновой кислоты Эпи-липоксин, липоксин A4, запускаемый аспирином (т.е. ATL, 15-epi-LXA4) и докозагексаеновая кислота метаболит, решающий D1 (т.е. RvD1); эти три метаболита жирных кислот клеточного происхождения подавляют и устраняют воспалительные реакции.[29][30][31][32][33] Этот рецептор ранее был известен как орфанный рецептор, называемый RFP, полученный путем скрининга библиотек, полученных из миелоидных клеток, с помощью зонда, подобного FMLP.[34][35][36] Помимо LXA4, LTA, RvD1 и FMLP, FPR2 связывает широкий спектр полипептидов, белков и продуктов, полученных из этих полипептидов и белков. Один или несколько из этих различных лигандов могут участвовать не только в регуляции воспаления, но также в развитии ожирения, снижения когнитивных функций, репродуктивной функции, нейрозащиты и рака.[37] Однако наиболее изученная и признанная роль рецепторов FPR2 заключается в опосредовании действия указанных липоксинов и резолвинов в подавлении и разрешении широкого спектра воспалительных реакций (см. липоксин, Эпи-липоксин, и решающий ).[38][39]

Ниже приводится список лигандов FPR2 / ALX и в скобках их предполагаемое провоспалительное или противовоспалительное действие, основанное на исследованиях in vitro и на моделях на животных: a) бактериальные и митохондриальные N-формилпептиды, такие как FMLP (провоспалительные, но, возможно, менее значимые или незначительные по сравнению с действиями LXA4, ATL и RvD1 на FPR2);

б) Hp (2-20), неформильный пептид, полученный из Helicobacter pylori (провоспалительный, стимулируя воспалительные реакции против этого патогена, вызывающего язву желудка);

c) T21 / DP107 и N36, которые представляют собой N-ацетилированные полипептиды, происходящие из белка оболочки gp41 ВИЧ-1 вируса, пептида F, который происходит из белка gp120 вируса штамма HIV-1 Bru, и пептида V3, который происходит из линейной последовательности области V3 вируса штамма MN ВИЧ-1 (влияние на воспаление и ВИЧ неизвестно инфекционное заболевание);

г) усеченная на N-конце форма хемотаксического хемокин, CCL23, названный CCL23-вариант сплайсинга CCL23β (аминокислоты 22–137) и SHAAGtide, который является продуктом расщепления CCL23β провоспалительным протеазы (провоспалительный); д) два N-ацетилпептида, Ac2–26 и Ac9–25 из Аннексин А1 (ANXA1 или липокортин 1), которые в высоких концентрациях полностью стимулируют функции нейтрофилов, но при более низких концентрациях оставляют нейтрофилы десенсибилизированными (т.е. невосприимчивыми) к хемокину IL-8 (CXCL8) (провоспалительному и противовоспалительному, соответственно, подчеркивая двойственность FPR2 / ALX функции при воспалении);

е) Амилоид бета (1–42) фрагмент и прион фрагмент белка PrP (106–126) (провоспалительный, что предполагает роль FPR2 / ALX в воспалительных компонентах различных амилоид заболевания, в том числе Болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона, болезнь Хантингтона, прион -основные заболевания, такие как Трансмиссивная губчатая энцефалопатия, Болезнь Крейтцфельдта-Якоба, и Куру ) и многие другие неврологические и неневрологические заболевания [см. амилоид ]);

г) нейрозащитный пептид, Humanin (противовоспалительное за счет ингибирования провоспалительных эффектов бета-амалиоида (1-42) в стимулировании воспаления, связанного с болезнью Альцгеймера);

з) два расщепленных растворимых фрагмента УПАРАП который является рецептором активатора плазминогена урокиназного типа (uPAR), D2D3 (88–274) и uPAR (84–95) (провоспалительный);

i) LL-37 и CRAMP, которые являются продуктами ферментативного расщепления человека и крысы, соответственно, Кателицидин -связанные с антимикробными пептидами, многочисленные Плевроцидины которые представляют собой семейство катионных антимикробных пептидов, обнаруженных у рыб и других позвоночных, структурно и функционально подобных кателицидинам,[28] и Темпорин A, который представляет собой антимикробный пептид, полученный из лягушки ((провоспалительные продукты, полученные из антимикробных белков хозяина); и

j) полипептид 27, активирующий аденилатциклазу гипофиза (провоспалительный).[16][40]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000171049 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ Мэддокс Дж. Ф., Хачича М., Такано Т., Петасис Н. А., Фокин В. В., Серхан К. Н. (март 1997 г.). «Стабильные аналоги липоксина A4 являются мощными миметиками, которые стимулируют человеческие моноциты и клетки THP-1 через рецептор липоксина A4, связанный с G-белком». Журнал биологической химии. 272 (11): 6972–8. Дои:10.1074 / jbc.272.11.6972. PMID  9054386.
  5. ^ «Ген Entrez: рецептор 2 формилпептида FPR2».
  6. ^ Дюваль MG, Леви Б.Д. (2015). «Резольвины, протектины и марезины, полученные из DHA и EPA при воспалении дыхательных путей». Европейский журнал фармакологии. 785: 144–55. Дои:10.1016 / j.ejphar.2015.11.001. ЧВК  4854800. PMID  26546247.
  7. ^ Полакис П.Г., Ухинг Р.Дж., Снайдерман Р. (апрель 1988 г.). «Рецептор хемоаттрактанта формилпептида совместно очищается с GTP-связывающим белком, содержащим отдельный субстрат токсина коклюша массой 40 кДа». Журнал биологической химии. 263 (10): 4969–76. PMID  2832415.
  8. ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (май 1990 г.). «Синтез и использование нового производного N-формилпептида для выделения кДНК человеческого рецептора N-формилпептида». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 168 (3): 1103–9. Дои:10.1016 / 0006-291х (90) 91143-г. PMID  2161213.
  9. ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (декабрь 1990 г.). «Рецептор N-формилпептида человека. Характеристика двух изолятов кДНК и доказательства нового подсемейства рецепторов, связанных с G-белком». Биохимия. 29 (50): 11123–33. Дои:10.1021 / bi00502a016. PMID  2176894.
  10. ^ Мерфи П.М., Галлин Е.К., Тиффани Х.Л., Малек Х.Л. (февраль 1990 г.). «Рецептор хемоаттрактанта формилпептида кодируется матричной РНК размером 2 килобазы. Экспрессия в ооцитах Xenopus». Письма FEBS. 261 (2): 353–7. Дои:10.1016 / 0014-5793 (90) 80590-ф. PMID  1690150.
  11. ^ Coats WD, Navarro J (апрель 1990 г.). «Функциональное восстановление рецептора fMet-Leu-Phe в ооцитах Xenopus laevis». Журнал биологической химии. 265 (11): 5964–6. PMID  2156834.
  12. ^ Perez HD, Holmes R, Kelly E, McClary J, Chou Q, Andrews WH (ноябрь 1992 г.). «Клонирование гена, кодирующего человеческий рецептор формилпептидов. Характеристика области промотора и доказательства полиморфной экспрессии». Биохимия. 31 (46): 11595–9. Дои:10.1021 / bi00161a044. PMID  1445895.
  13. ^ Бао Л., Джерард Н. П., Эдди Р. Л., показывает ТБ, Джерард К. (июнь 1992 г.). «Картирование генов человеческого рецептора C5a (C5AR), человеческого рецептора FMLP (FPR) и двух гомологов рецепторов FMLP-сирот (FPRH1, FPRH2) на хромосоме 19». Геномика. 13 (2): 437–40. Дои:10.1016 / 0888-7543 (92) 90265-т. PMID  1612600.
  14. ^ Мерфи П.М., Озчелик Т., Кенни Р.Т., Тиффани Х.Л., МакДермотт Д., Франк У. (апрель 1992 г.). «Структурный гомолог рецептора N-формилпептида. Характеристика и картирование хромосом семейства рецепторов пептидных хемоаттрактантов». Журнал биологической химии. 267 (11): 7637–43. PMID  1373134.
  15. ^ Ye RD, Cavanagh SL, Quehenberger O, Prossnitz ER, Cochrane CG (апрель 1992 г.). «Выделение кДНК, которая кодирует новый рецептор гранулоцитарного N-формилпептида». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 184 (2): 582–9. Дои:10.1016 / 0006-291х (92) 90629-у. PMID  1374236.
  16. ^ а б c d Йе Р.Д., Булай Ф., Ван Дж. М., Дальгрен С., Жерар С., Парментье М., Серхан С. Н., Мерфи П. М. (июнь 2009 г.). "Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. LXXIII. Номенклатура семейства рецепторов формилпептида (FPR)". Фармакологические обзоры. 61 (2): 119–61. Дои:10.1124 / пр.109.001578. ЧВК  2745437. PMID  19498085.
  17. ^ Ли Р., Култхард Л.Г., Ву М.К., Тейлор С.М., Вудрафф TM (март 2013 г.). «C5L2: противоречивый рецептор анафилатоксина комплемента, C5a». Журнал FASEB. 27 (3): 855–64. Дои:10.1096 / fj.12-220509. PMID  23239822. S2CID  24870278.
  18. ^ Муто Й., Гиндон С., Умемура Т., Кохидаи Л., Уэда Х. (февраль 2015 г.). «Адаптивная эволюция рецепторов формилового пептида у млекопитающих». Журнал молекулярной эволюции. 80 (2): 130–41. Дои:10.1007 / s00239-015-9666-z. PMID  25627928. S2CID  14266716.
  19. ^ а б c Migeotte I, Communi D, Parmentier M (декабрь 2006 г.). «Формильные пептидные рецепторы: беспорядочное подсемейство рецепторов, связанных с G-белком, контролирующих иммунные ответы». Отзывы о цитокинах и факторах роста. 17 (6): 501–19. Дои:10.1016 / j.cytogfr.2006.09.009. PMID  17084101.
  20. ^ He HQ, Liao D, Wang ZG, Wang ZL, Zhou HC, Wang MW, Ye RD (февраль 2013 г.). «Функциональная характеристика трех рецепторов формилпептида мыши». Молекулярная фармакология. 83 (2): 389–98. Дои:10.1124 / моль.112.081315. ЧВК  4170117. PMID  23160941.
  21. ^ Takano T, Fiore S, Maddox JF, Brady HR, Petasis NA, Serhan CN (май 1997 г.). «Вызываемый аспирином 15-эпи-липоксин A4 (LXA4) и стабильные аналоги LXA4 являются мощными ингибиторами острого воспаления: данные о противовоспалительных рецепторах». Журнал экспериментальной медицины. 185 (9): 1693–704. Дои:10.1084 / jem.185.9.1693. ЧВК  2196289. PMID  9151906.
  22. ^ Вон MW, Proske RJ, Haviland DL (сентябрь 2002 г.). «Идентификация, клонирование и функциональная характеристика гена гомолога рецептора липоксина A4 мыши». Журнал иммунологии. 169 (6): 3363–9. Дои:10.4049 / jimmunol.169.6.3363. PMID  12218158.
  23. ^ Dufton N, Hannon R, Brancaleone V, Dalli J, Patel HB, Gray M, D'Acquisto F, Buckingham JC, Perretti M, Flower RJ (март 2010 г.). «Противовоспалительная роль мышиного формил-пептидного рецептора 2: лиганд-специфические эффекты на лейкоцитарные реакции и экспериментальное воспаление». Журнал иммунологии. 184 (5): 2611–9. Дои:10.4049 / jimmunol.0903526. ЧВК  4256430. PMID  20107188.
  24. ^ Лю М., Чен К., Йошимура Т., Лю И, Гонг В., Ван А., Гао Дж. Л., Мерфи П. М., Ван Дж. М. (2012). «Формилпептидные рецепторы имеют решающее значение для быстрой мобилизации нейтрофилов в защите хозяина от Listeria monocytogenes». Научные отчеты. 2: 786. Дои:10.1038 / srep00786. ЧВК  3493074. PMID  23139859.
  25. ^ де Паулис А., Превете Н., Фиорентино И., Уоллс А.Ф., Курто М., Петрароли А., Кастальдо В., Чеппа П., Фиокка Р., Мароне Г. (июнь 2004 г.). «Базофилы проникают в слизистую оболочку желудка человека в местах инфицирования Helicobacter pylori и демонстрируют хемотаксис в ответ на пептид Hp, производный от H. pylori (2-20)». Журнал иммунологии. 172 (12): 7734–43. Дои:10.4049 / jimmunol.172.12.7734. PMID  15187157.
  26. ^ Свенссон Л., Редвалл Э., Бьорн К., Карлссон Дж., Бергин А.М., Рабиет М.Дж., Дальгрен С., Веннерос С. (июль 2007 г.). «Аллерген клеща домашней пыли активирует эозинофилы человека через рецептор формилпептида и рецептор формилпептида, подобный рецептору 1». Европейский журнал иммунологии. 37 (7): 1966–77. Дои:10.1002 / eji.200636936. PMID  17559171.
  27. ^ Scanzano A, Schembri L, Rasini E, Luini A, Dallatorre J, Legnaro M, Bombelli R, Congiu T, Cosentino M, Marino F (февраль 2015 г.). «Адренергическая модуляция миграции, экспрессия CD11b и CD18, выработка АФК и интерлейкина-8 человеческими полиморфноядерными лейкоцитами». Исследование воспаления. 64 (2): 127–35. Дои:10.1007 / s00011-014-0791-8. PMID  25561369. S2CID  17721865.
  28. ^ а б Пундир П., Каталли А., Леггиадро С., Дуглас С.Е., Кулька М. (январь 2014 г.). «Плевроцидин, новый антимикробный пептид, индуцирует активацию тучных клеток человека через рецептор FPRL1». Иммунология слизистой оболочки. 7 (1): 177–87. Дои:10,1038 / миль.2013.37. PMID  23839065. S2CID  23300384.
  29. ^ Кришнамурти С., Реккиути А., Чанг Н., Якубиан С., Ли С.Х., Ян Р., Петасис Н.А., Серхан К.Н. (январь 2010 г.). «Резолвин D1 связывает человеческие фагоциты с доказательством наличия прорезолюбивных рецепторов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 107 (4): 1660–5. Дои:10.1073 / pnas.0907342107. ЧВК  2824371. PMID  20080636.
  30. ^ Бенто А.Ф., Клаудино Р.Ф., Дутра Р.К., Маркон Р., Каликсто Дж. Б. (август 2011 г.). «Медиаторы 17 (R) -гидроксидокозагексаеновой кислоты, производные омега-3 жирных кислот, резольвин D1, вызываемый аспирином, и резолвин D2 предотвращают экспериментальный колит у мышей». Журнал иммунологии. 187 (4): 1957–69. Дои:10.4049 / jimmunol.1101305. PMID  21724996.
  31. ^ Фиоре С., Романо М., Рирдон Э.М., Серхан К.Н. (июнь 1993 г.). «Индукция функциональных рецепторов липоксина A4 в клетках HL-60». Кровь. 81 (12): 3395–403. Дои:10.1182 / кровь.V81.12.3395.3395. PMID  8389617.
  32. ^ Fiore S, Maddox JF, Perez HD, Serhan CN (июль 1994 г.). «Идентификация кДНК человека, кодирующей функциональный высокоаффинный рецептор липоксина A4». Журнал экспериментальной медицины. 180 (1): 253–60. Дои:10.1084 / jem.180.1.253. ЧВК  2191537. PMID  8006586.
  33. ^ Гронерт К., Мартинссон-Нисканен Т., Раваси С., Чанг Н., Серхан К.Н. (январь 2001 г.). «Селективность рекомбинантных рецепторов лейкотриена D (4), лейкотриена B (4) и липоксина A (4) человека с запускаемым аспирином 15-epi-LXA (4) и регуляция сосудистых и воспалительных реакций». Американский журнал патологии. 158 (1): 3–9. Дои:10.1016 / S0002-9440 (10) 63937-5. ЧВК  1850279. PMID  11141472.
  34. ^ Boulay F, Tardif M, Brouchon L, Vignais P (декабрь 1990 г.). «Рецептор N-формилпептида человека. Характеристика двух изолятов кДНК и доказательства нового подсемейства рецепторов, связанных с G-белком». Биохимия. 29 (50): 11123–33. Дои:10.1021 / bi00502a016. PMID  2176894.
  35. ^ Мерфи П.М., Озчелик Т., Кенни Р.Т., Тиффани Х.Л., МакДермотт Д., Франк У. (апрель 1992 г.). «Структурный гомолог рецептора N-формилпептида. Характеристика и картирование хромосом семейства рецепторов пептидных хемоаттрактантов». Журнал биологической химии. 267 (11): 7637–43. PMID  1373134.
  36. ^ Perez HD, Holmes R, Kelly E, McClary J, Andrews WH (сентябрь 1992 г.). «Клонирование кДНК, кодирующей рецептор, родственный рецептору формилпептида нейтрофилов человека». Ген. 118 (2): 303–4. Дои:10.1016/0378-1119(92)90208-7. PMID  1511907.
  37. ^ Серхан К.Н., Чианг Н., Далли Дж. (Апрель 2015 г.). «Код разрешения острого воспаления: новые способствующие разрешению липидные медиаторы в разрешении». Семинары по иммунологии. 27 (3): 200–15. Дои:10.1016 / j.smim.2015.03.004. ЧВК  4515371. PMID  25857211.
  38. ^ Романо М (2010). «Липоксин и липоксины, вызываемые аспирином». Журнал ScienceWorld. 10: 1048–64. Дои:10.1100 / tsw.2010.113. ЧВК  5763664. PMID  20526535.
  39. ^ Бакли CD, Гилрой Д.В., Серхан К.Н. (март 2014 г.). «Прореагирование липидных медиаторов и механизмов разрешения острого воспаления». Иммунитет. 40 (3): 315–27. Дои:10.1016 / j.immuni.2014.02.009. ЧВК  4004957. PMID  24656045.
  40. ^ Дорвард Д.А., Лукас С.Д., Чепмен Г.Б., Хаслет С., Дхаливал К., Росси А.Г. (май 2015 г.). «Роль формилированных пептидов и рецептора формилпептида 1 в управлении функцией нейтрофилов во время острого воспаления». Американский журнал патологии. 185 (5): 1172–1184. Дои:10.1016 / j.ajpath.2015.01.020. ЧВК  4419282. PMID  25791526.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из Национальная медицинская библиотека США, который находится в всеобщее достояние.