Факторы антисигма - Anti-sigma factors

Мультяшное изображение антисигма-фактора Т4 Одри Стивенс 'Ингибитор, запись PDB 1jr5

В регулировании экспрессия гена в прокариоты, антисигма факторы связываются с сигма факторы и подавлять транскрипционный Мероприятия. Факторы антисигма были обнаружены у ряда бактерий, включая кишечная палочка и Сальмонелла, а в Бактериофаг Т4. Антисигма-факторы являются антагонистами сигма-факторов, которые регулируют многочисленные клеточные процессы, включая продукцию жгутиков, реакцию на стресс, транспорт и рост клеток. Например, антисигма фактор 70 Rsd в Кишечная палочка присутствует в стационарной фазе и блокирует активность сигма-фактора 70, который, по сути, инициирует транскрипцию гена. Это позволяет S-фактору сигма ассоциироваться с РНК-полимераза и направляют экспрессию стационарных генов. Хотя было показано связывание Rsd с σ70 и проведены многочисленные структурные исследования Rsd, подробный механизм действия все еще неизвестен.[1]

Общая информация

Фактор антисигма связывается с фактором сигма и подавляет его активность.

Сигма фактор является важным белком, который начинает транскрипцию, связываясь с RNAP, анти-сигма-фактор представляет собой белок, который ингибирует активность влияния сигма-фактора с помощью нескольких механизмов, таких как суммирование анти-сигма-фактора между сигма или закручивание анти-сигма-фактора вокруг сигма.[2]

«У бактерий регуляция экспрессии генов является основой приспособляемости, морфогенеза и дифференциации клеток. Регулирование инициации транскрипции на всех уровнях регуляции является очень важным шагом для контроля экспрессии генов».[3]

С каждым сигма-фактором связан антисигма-фактор, который его регулирует. Эти антисигма факторы делятся на следующие: цитоплазматический или связанные с внутренней мембраной антисигма-факторы.[4] Цитоплазматические антисигма-факторы состоят из FlgM, DnaK, RssB и HscC.[4] Связанные с внутренней мембраной антисигма факторы состоят из FecR и RseA.[4] Антисигма-факторы одновременно транскрибируются с ассоциированным с ними сигма-фактором.[4][2] Это порождает негативный отзыв эффект петли, который участвует в поддержании должного уровня обоих контрастирующих факторов.[4][2]

В качестве примера механизма функционирования анти-сигма факторов, который обычно может играть важную роль вместо того, чтобы быть разрушителями сигма факторов, поскольку они подавляют одни клеточные процессы и активируют другие, в зависимости от некоторых исследований, было сделано. Исследователи изучили активность нескольких факторов анти-сигма в клетке, таких как RsrA (редокс-чувствительный), который является ключевым сенсором тиол-дисульфида и негативным регулятором σR (связывает σR и ингибирует σR-направленную транскрипцию только in vitro), что означает, что для этого необходимы некоторые чувствительные условия. Используя тиоредоксин, они пришли к выводу, что он способен восстанавливать окисленный RsrA.

Механизм

Комплекс состоит из четырех шагов: во-первых, относительный сигма-фактор появляется в конкретном сигнале окружающей среды. Во-вторых, разные транскрипционные факторы и сигма-факторы взаимодействуют с соответствующими им антисигма-факторами. В-третьих, антисигма-фактор играет разные роли: либо оставаться неактивным, либо активировать его в конкретном сигнале окружающей среды. Наконец, поскольку сигналы исчезают, анти-сигма-фактор подавляет сигма-фактор путем удержания.[2]

Специализированные антисигма факторы

У прокариот Кишечная палочка Имеет семь различных сигма-факторов в зависимости от состояния окружающей среды. Каждый специфический антисигма-фактор,[5] см. подробную информацию в таблице ниже:

Сигма факторСвязанный антисигма фактор
σ70Rsd и HscC
σ24RseA
σ28FIgM
σ32Днак
σ38РССБ
σ54EBPs
σ19FecR

Другим примером антисигма-фактора является σH, который регулирует реакцию на соматический стресс и морфологическую дифференциацию S Treptomyces coelicolor по результатам исследований. Из того же исследования можно сделать вывод, что каждый антисигма-фактор имеет определенное местоположение гена, чтобы действовать и влиять на него в клетке.

Антисигма-фактор и E-coli

В качестве взаимодействия с отрицательной обратной связью антисигма-фактор в E-coli помогает клетке или позволяет ей контролировать экспрессию гена в определенных условиях окружающей среды. Как только эти термины исчезли, экспрессия гена замкнула круг.

В бактериофаге

Бактериофаг T4 использует фактор анти-сигма, чтобы разрушить полимеразу Escherichia coli, чтобы управлять эксклюзивной транскрипцией своих собственных генов.

(AsiA представляет собой ген антисигма-фактора, который необходим для развития бактериофага Т4). Это означает, что AsiA является важным антисигма-фактором бактериофага.

[6]

[7]

[8]

Рекомендации

  1. ^ Хофманн Н., Вурм Р., Вагнер Р. (май 2011 г.). «Антисигма-фактор Rsd E. coli: исследования специфичности и регуляции его экспрессии». PLOS One. 6 (5): e19235. Bibcode:2011PLoSO ... 619235H. Дои:10.1371 / journal.pone.0019235. ЧВК  3089606. PMID  21573101.
  2. ^ а б c d Пэджет М.С. (июнь 2015 г.). «Бактериальные сигма-факторы и антисигма-факторы: структура, функция и распространение». Биомолекулы. 5 (3): 1245–65. Дои:10.3390 / biom5031245. ЧВК  4598750. PMID  26131973.
  3. ^ Хьюз К.Т., Мэти К. (1998). «Антисигма факторы». Ежегодный обзор микробиологии. 52: 231–86. Дои:10.1146 / annurev.micro.52.1.231. PMID  9891799.
  4. ^ а б c d е Тревиньо-Кинтанилья Л.Г., Фрейре-Гонсалес Х.А., Мартинес-Флорес I (сентябрь 2013 г.). «Антисигма-факторы в E. coli: общие механизмы регулирования, контролирующие наличие сигма-факторов». Текущая геномика. 14 (6): 378–87. Дои:10.2174/1389202911314060007. ЧВК  3861889. PMID  24396271.
  5. ^ Тревиньо-Кинтанилья Л.Г., Фрейре-Гонсалес Х.А., Мартинес-Флорес I (сентябрь 2013 г.). «Антисигма-факторы в E. coli: общие механизмы регулирования, контролирующие наличие сигма-факторов». Текущая геномика. 14 (6): 378–87. Дои:10.2174/1389202911314060007. ЧВК  3861889. PMID  24396271.
  6. ^ Кан Дж. Г., Пэджет М. С., Сеок Ю. Дж., Хан М. Ю., Бэ Дж. Б., Хан Дж. С. и др. (Август 1999 г.). «RsrA, антисигма-фактор, регулируемый окислительно-восстановительным изменением». Журнал EMBO. 18 (15): 4292–8. Дои:10.1093 / emboj / 18.15.4292. ЧВК  1171505. PMID  10428967.
  7. ^ Тревиньо-Кинтанилья Л.Г., Фрейре-Гонсалес Х.А., Мартинес-Флорес I (сентябрь 2013 г.). «Антисигма-факторы в E. coli: общие механизмы регулирования, контролирующие наличие сигма-факторов». Текущая геномика. 14 (6): 378–87. Дои:10.2174/1389202911314060007. ЧВК  3861889. PMID  24396271.
  8. ^ Пэджет М.С., Бэ Дж. Б., Хан М. Ю., Ли В., Клеантос К., Роу Дж. Х., Баттнер М. Дж. (Февраль 2001 г.). «Мутационный анализ RsrA, цинк-связывающего анти-сигма-фактора с тиол-дисульфидным окислительно-восстановительным переключателем». Молекулярная микробиология. 39 (4): 1036–47. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2001.02298.x. PMID  11251822.

дальнейшее чтение